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Il genoma umano codifica per 12 proteine GLUT che contengono 12 alfa-eliche

transmembrana

Il flusso dell’ acqua, invece, è mediato da proteine chiamate acquaporine.

L’ acqua si muove per osmosi secondo il gradiente di concentrazione. L’ acquaporina è

una proteina formata da uno stretto poro che permette il passaggio dell’ acqua in fila

indiana, evitando l’ ingresso a qualsiasi ione idratato. Le proprietà di filtro sono

determinate dalla presenza di residui amminoacidici idrofilici. L’ acqua durante il trasporto

forma legami idrogeno con gli amminoacidi del poro, e questo legame assicura che

soltanto l’ acqua possa passare.

POMPE SPINTE DA ATP

Ci sono tre classi di pompe che usano l’ energia rilasciata dall’ idrolisi di ATP per pompare

ioni o altri soluti attraverso la membrana contro il gradiente di concentrazione. Tutte le

pompe ATP sono proteine transmembrana e generalmente sono chiamate ATPasi

nonostante non idrolizzano sempre ATP, ma lo fanno solo in concomitanza con il

passaggio del soluto.

Le tre classi sono:

Pompe di tipo P

- Pompe di tipo F

- Pompe di tipo V

- Trasportatori ABC

-

Le pompe di tipo P contiene due subunità alfa (ciascuna delle quali ha un sito di legame

per ATP) e due subunità beta ( una delle quali è fosforilata). Gli ioni trasportati passano

attraverso la subunità fosforilata. A questa categoria appartiene l’ ATPasi Sodio-Potassio.

Le pompe di tipo V e di tipo F sono simili tra loro e contengono parecchie differenti

subunità transmembrana e citosoliche. Le pompe di tipo V pompano H+ invece di

sintetizzare ATP e servono per acidificare l’ interno di organelli come i lisosomi. Le pompe

di tipo F sono chiamate anche ATP sintasi poiché usano il gradiente di H+ per la sintesi di

ATP da ADP e P.

I trasportatori ABC pompano piccole molecole attraverso le membrane a differenza delle

altre che trasportano ioni.

POMPE DI TIPO P

CALCIO ATPasi

Sono presenti nella membrana del reticolo sarcoplasmatico e rimuove gli ioni calcio dal

citosol pompandoli nel lume del RS permettendo il rilassamento muscolare.

Il funzionamento è il seguente:

due ioni calcio si legano ai siti di legame ad alta affinità dal lato citosolico

- una molecola di ATP si lega ad un sito specifico del lato citosolico

- l’ ATP è idrolizzato e il fosfato libero è trasferito ad un residuo di aspartato della

- proteina

la proteina subisce un cambiamento conformazionale, e l’ affinità per i due siti di

- calcio è ridotta

gli ioni calcio si dissociano spontaneamente

- il legame aspartato-fosfato è idrolizzato e la conformazione torna ad essere quella

- iniziale

L’ attività delle Ca ATPasi è regolata dalla calmodulina, una proteina citosolica in grado di

legare gli ioni calcio. Un’ aumento del calcio citosolico induce il legame del calcio con la

calmodulina che a sua volta attiva la pompa Ca ATPasi, di conseguenza c’è espulsione di

ioni calcio dalla cellula e viene ristabilita la bassa concentrazione di ioni calcio nel citosol

tipica delle cellule a riposo.

Na+/K+ ATPasi

La pompa opera come un antiporto spinto da ATP pompando (entrambe contro gradiente)

3 ioni sodio fuori dalla cellula e 2 ioni potassio all’ interno per ogni molecola di ATP

idrolizzata. Funziona in modo simile alla Ca ATPasi:

si legano 3 ioni Ca e ATP

- L’ ATP è idrolizzato e il fosfato si lega al residuo di aspartato

- Cambiamento conformazionale viene rilasciato Ca e si lega 2 ioni K

- Defosforilazione e cambiamento conformazionale

- Rilascio 2 ioni K

-

POMPE DI TIPO F

ATP sintasi

È composta da un gruppo di testa chiamato ATPasi F1 e un trasportatore di H+ chiamato

subunità F0.uno stelo rotante gira con un rotore (formato da subunità C) nella membrana.

Lo statore è una subunità transmembrana che unito ad altre subunità formano uno stelo

allungato. Lo stelo è collegato a 3 sub. Alfa e 3 sub. Beta che formano il gruppo di testa.

I trasportatori ABC sono formati da due domini ATPasici che legano ATP. Senza ATP il

trasportatore espone un sito di legame allo spazio intracellulare (negli eucarioti). L’ attacco

di ATP induce un cambiamento conformazionale che spone la tasca che lega il substrato

alla faccia opposta. L’ idrolisi di ATP e il rilascio di ADP porta il trasportatore alla

conformazione iniziale.

CANALI IONICI

Le proteine canale formano pori idrofilici stretti, altamente selettivi e che si possono aprire

e chiudere rapidamente. I canali non possono essere accoppiati ad una fonte di energia

per eseguire un trasporto attivo, così il trasporto è sempre passivo. Gli ioni devono

liberarsi di tutte le molecole d’ acqua per passare attraverso il poro. I canali ionici, a

differenza di semplici pori acquosi, non sono sempre aperti ma sono provvisti di un

“cancello” che permette loro di aprirsi brevemente e chiudersi di nuovo. I fattori che

stimolano l’ apertura del canale sono: cambiamento di voltaggio, uno stress meccanico, o

attacco del ligando oppure fosforilazione o defosforilazione di una proteina.


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in Medicina e chirurgia
SSD:
Università: Salerno - Unisa
A.A.: 2015-2016

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Learningbyme di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia applicata e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Salerno - Unisa o del prof Remondelli Paolo.

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