Schema su Catalizzatori e termodinamica

Glutammato Coenzimi = piccole

Lisina

Aspartato molecole organiche

Istidina Ioni metallici

Cisteina

Autocatalisi (un processo catalitico Serina Alcuni siti attivi contengono componenti

riguardante una molecola di Rna è Amminoacidi nel sito attivo (S.C.A.G.L.I) non proteiche: COFATTORI

catalizzato dalla molecola stessa).

Ribonucleasi P Sito attivo = tasca in cui si inserisce il substrato e

dove avviene l'evento catalitico. È costituito da un

Ribozimi = Catalizzatori ad RNA piccolo numero di amminoacidi non

necessariamente adiacenti nella sequenza

primaria, ma che si trovano ad essere vicini col

Ribosomi Catalizzatori ripiegamento tridimensionale della catena.

Avviene

Proprietà Modello chiave-serratura= rigido

Enzimi = Catalizzatori proteici

1. Aumenta la velocità di reazione (da 10^7 a 10^17) abbassando la

richiesta di energia di attivazione (l'accelerazione della velocità di

reazione è detta CATALISI); Adattamento indotto= distorsione enzima

2. Forma complessi transitori con le molecole di substrato, legandosi 1.Legame al substrato

ad esse in modo da facilitarne l'interazione; e substrato, favorendo la reazione

3. Non può far avvenire una reazione endoergonica. CARATTERI

Velocità di reazione aumenta

con aumento dell'enzima Distorsione del legame= migliore

Molto specifico

(eccesso di substrato). complementarietà, indebolisce

Specificità 2. Attivazione del substrato

Velocità di reazione aumenta legami substrato rendendoli

Specificità di gruppo (es. Enzimi Sensibilità

fino ad un massimo se la suscettibili ad attacco catalitico

sintesi e degradazione polimeri)

concentrazione dell'enzima

rimane costante (saturazione) Altri fattori: Trasferimento protoni=

substrati Temperatura elevata

Irreversibile aumenta reattività substrato

alternativi; ioni denatura enzima

Inibizione 3.Catalisi

Regolazione Trasferimento elettroni= forma legami

Non competitiva= inibitore e Attivi entro un intervallo di 3-4 unità di PH, a

Reversibile covalenti temporanei con substrato

substrato si legano a siti diversi. causa di amminoacidi carichi nel sito attivo

Competitiva= inibitore e substrato si

legano entrambi al sito attivo dell'enzima Modificazione covalente Taglio proteolitico= enzima proteolitico

rimuove irreversibilmente una parte della

catena polipeptidica.

Regolazione allosterica= Enzima esiste

in forma attiva o non attiva, determinate Fosforilazione (protein chinasi)

dal legame con effettore allosterico Inibizione a feedback Defosforilazione (protein fosfatasi)

(inibitore o attivatore) sul sito allosterico

situato nella subunità regolatoria

(diverso dal sito attivo situato nella Un prodotto metabolico inibisce uno degli enzimi

subunità catalitica). coinvolti nella catena metabolica che porta alla

sintesi del prodotto.

Positiva= legame molecola Negativa= legame molecola

substrato ad una subunità, Cooperatività substrato in una subunità,

aumenta affinità delle altre diminuisce affinità altre

subunità per substrato. subunità per substrato.