Schema su Catalizzatori e termodinamica

Glutammato e coenzimi

I coenzimi sono piccole molecole organiche che includono amminoacidi come lisina, aspartato, istidina, ioni metallici, cisteina e serina. Alcuni siti attivi contengono componenti non proteiche, come una molecola di RNA, che partecipano al processo di catalisi autocatalitica dalla molecola stessa.

Ribonucleasi P e ribozimi

La ribonucleasi P e i ribozimi fungono da catalizzatori ad RNA. Il sito attivo è una tasca in cui si inserisce il substrato e dove avviene l'evento catalitico. È costituito da un piccolo numero di amminoacidi, non necessariamente adiacenti nella sequenza primaria, ma che si trovano vicini grazie al ripiegamento tridimensionale della catena.

Proprietà degli enzimi

Gli enzimi sono catalizzatori proteici. Essi:

• Aumentano la velocità di reazione (da 10⁷ a 10¹⁷) abbassando la richiesta di energia di attivazione (l'accelerazione della velocità di reazione è detta catalisi);
• Formano complessi transitori con le molecole di substrato, legandosi a esse per facilitarne l'interazione;
• Non possono far avvenire una reazione endoergonica.

La velocità di reazione aumenta con l'aumento dell'enzima e si raggiunge un massimo se la concentrazione dell'enzima rimane costante (saturazione). La specificità è un'altra caratteristica chiave; gli enzimi sono molto specifici e possono mostrare specificità di gruppo (es. enzimi di sintesi e degradazione polimeri).

Regolazione e inibizione

La regolazione enzimatica può avvenire attraverso diverse modalità:

• Inibizione competitiva: l'inibitore e il substrato si legano entrambi al sito attivo dell'enzima.
• Inibizione non competitiva: l'inibitore e il substrato si legano a siti diversi.
• Modificazione covalente: comprende la fosforilazione (protein chinasi) e la defosforilazione (protein fosfatasi).
• Regolazione allosterica: l'enzima esiste in forma attiva o non attiva, determinata dal legame con un effettore allosterico (inibitore o attivatore) sul sito allosterico situato nella subunità.
• Inibizione a feedback: un meccanismo di regolazione dove il prodotto finale della via metabolica inibisce un enzima che agisce in una fase iniziale del processo.

Altri fattori influenti

La temperatura elevata aumenta la reattività del substrato ma può denaturare l'enzima. Gli enzimi sono attivi entro un intervallo di 3-4 unità di pH, a causa degli amminoacidi carichi nel sito attivo. Altri fattori includono il trasferimento di protoni e elettroni, che formano legami covalenti temporanei con il substrato.