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Sangue, proteine del plasma, anemie ed elettroforesi

Appunti di fisiologia umana; lezioni frontali con integrazioni da studio autonomo su libri consigliati (Conti)

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Utile per: ripassare per l'esame di abilitazione ed il concorso per le scuole di specializzazione.

Esame di Fisiologia umana docente Prof. F. Keller

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smaltire le proteine. La concentrazione di proteine nel plasma è 64-86g/l. Quali sono i fattori per determinare la quantità di proteine

nel plasma? Un'insufficienza epatica può provocare un edema o stasi venosa.

Pressione oncotica: regolazione di distribuzione dei liquidi e genesi dell'edema tissutale.

La pressione osmotica è un indice di funzionalità renale. La pressione oncotica è la proiezione della pressione osmotica riferita a

macromolecole. La pressione oncotica è direttamente proporzionale alla concentrazione di proteine nel plasma.

Significato clinico delle proteine del plasma.

ALBUMINA.

È la proteina presente in 50% ed è la maggior responsabile della pressione oncotica. È un trasportatore non selettivo di grassi, calcio

e alcuni farmaci. Oltre a queste funzioni di veicolo, ha un ruolo fondamentale nel determinare la pressione oncotica. Ha un turn-over

di 14-15 volte al giorno. In casi di malnutrizione l'albumina diminuisce. Il rapporto albumina/globuline è utile per diagnosticare

malattie epatiche.

PROTEINE DI TRASPORTO DI IONI METALLCI.

Transferrina, ferritina, emosiderina.

Quale è il destino dell'emoglobina? Viene legata dall'aptoglobina. Questi complessi vengono rimossi dall'endotelio. Livelli bassi si

hanno in casi di epatiti croniche. Un'altra proteina che è indice di diagnosi è la proteina C-reattiva. Questa è sintetizzata dal fegato e

serve a mediare la rimozione di polisaccaridi.

Altre proteine del plasma sono ….....

ANALISI DELLE PROTEINE PRESENTI NEL PLASMA.

Tutte le proteine hanno una carica netta, quindi poste in un campo elettrico migrano. Abbiamo un supporto a cui applichiamo una

d.d.p.. Inseriamo una proteina e questa migra a seconda della sua carica. Una proteina più grossa si muoverà più lentamente. Si ha

uno smeer di proteine che andranno ad occupare vari spazi. Mettiamo in un pozzetto del gel tutte le proteine plasmatiche e anche

delle proteine marker, ovvero proteine di cui io conosco il peso molecolare. Tra le proteine plasmatiche voglio vedere l'albumina.

Non so quale posto occuperà la proteina. Prendo l'albumina, la inietto in un animale e gli faccio sviluppare degli anticorpi contro

l'albumina. A questo punto sacrifico l'animale. Prendo gli anticorpi di questo animale, li coloro e li inserisco nel gel. Avendo una

coda colorata, vedo uno spot colorato, che mi dice che a quel livello c'è l'albumina. Questo mi consente di confrontare persone

differenti e di vedere la concentrazione di albumina. Smeer: disposizione banda dopo banda. Questo sistema mi permette anche di

confrontare l'albumina in un soggetto malato e in un soggetto sano. Il procedimento è lo stesso solo che in un pozzetto metto il

plasma di un soggetto sano, e in uno il plasma di un soggetto malato.

Le proteine si distribuiscono dall'anodo al catodo in base alla loro massa e alla loro carica. Per ogni gruppo c'è un numero di proteine

che hanno caratteristiche elettroforetiche simili. Per individuare precisamente la proteina uso gli anticorpi. L'anticorpo riconosce un

pezzo di proteina, non tutta. Posso avere anticorpi differenti che riconoscono la stessa proteina perché riconoscono parti diverse. Per

esempio posso avere una proteina che riconosce l'estremità ammino-terminale e una che riconosce l'estremità carbossi-terminale. Se

voglio un anticorpo monoclonale, metto una proteina nell'animale e ne deriva un anticorpo unico. Se voglio studiare solo una parte

della proteina uso l'altro sistema. Questo i usa per studiare per esempio mutazioni della proteina.

Supponiamo di avere una proteina con le sue due estremità. Supponiamo che la proteina abbia un punto in cui c'è l'aminoacido

glicina che nel soggetto malato viene sostituito dal triptofano. Se voglio differenziare la presenza di questa mutazione, devo avere un

anticorpo che riconosce questa porzione della proteina sana ma non quella malata. A questo punto prendo la porzione della proteina

sana, metto insieme questi aminoacidi, faccio una brevissima catena polipeptidica e la inietto in un animale che genera anticorpi. Gli

anticorpi che ne derivano legano solo quella porzione della proteina. La stessa cosa la posso fare per tutti gli altri aminoacidi del

peptide. Nel paziente malato l'anticorpo non lega il sito perché l'aminoacido è differente. Nell'elettroforesi avrò uno spot nel soggetto

sano e NIENTE nel soggetto sano. [di solito, ma non è sempre vero, la quantità di carica è proporzionale alla massa della proteina

perché in laboratorio le proteine vengono trattate con SDS (sodio duodecil solfato). Questa è una proteina carica che si associa a tutta

la proteina. In questo modo le proteine più grandi prendono più SDS, mentre quelle più piccole lo prendono di meno.]

Le proteine si stratificano lungo il campo elettrico. La forma della distribuzione delle proteine può variare a seconda di condizioni

patologiche. Il profilo di distribuzione elettroforetico può cambiare e quindi in laboratorio riesco a differenziare una cirrosi epatica da

una nefrite. Il profilo di corsa elettroforetica varia. Questo è un indice di alterazioni quantitative di proteine contenute in soggetti

malati e in soggetti sani.

Gli enzimi del plasma hanno un ruolo ben definito. Poi ci sono proteine tissutali che si trovano nel plasma in caso di tumori,

neoplasie e così via. La tecnica che si usa per vedere quanto di questi enzimi c'è nel siero è la spettrofotometria. Usa l'assorbimento

della luce da parte del reagente. Se abbiamo un reagente che assorbe la luce ad una certa lunghezza d'onda. Il mio obiettivo è quello

di dosare gli enzimi nel plasma. In necrosi cellulare la presenza di enzimi nel plasma è aumentata. Un dato enzima trasforma un

reagente A in un prodotto B. Voglio vedere la quantità di questo enzima. Faccio una misurazione indiretta. La cosa più semplice che

posso fare è vedere quanto enzima c'è. In questo caso però non è la proteina da sola a determinare l'attività, quindi a valutare da un

punto di vista di quantità un enzima ci dice poco. Allora prendo il sangue del paziente e ci metto un colorante che assorbe luce ad una

certa lunghezza d'onda, mentre il prodotto dell'enzima assorbe ad un'altra lunghezza d'onda. La velocità in cui scompare la quantità di

sostanza che assorbe a 500nm e in cui compare la sostanza che assorbe a 200nm mi dice la velocità di catalisi dell'enzima.

L'assorbanza A è uguale ad epsilon (coefficiente di estinzione molare, caratteristico per ciascuna sostanza) per l (lunghezza della

provetta) per C (concentrazione). Possiamo dire che A è proporzionale a C, quindi posso eseguire una reazione enzimatica in maniera

indiretta.

Caratteristiche delle proteine plasmatiche e metodi di laboratorio per individuare alterazioni quantitative e qualitative. Facciamo

anche l'emoreologia. Ne parliamo adesso perché ora dovremmo avere un'idea del flusso del sangue. Il sangue è un fluido no

Newtoniano, cioè un fluido la cui viscosità varia al variare della velocità. Caricando in un campo elettromagnetico delle proteine si

distribuiscono in base alla loro carica elettrica. Si individuano dei sottogruppi. La distribuzione delle proteine può cambiare in

condizioni patologiche.


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5 mesi fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in medicina e chirurgia
SSD:
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Gabriel_strife di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Fisiologia umana e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Campus biomedico - Unicampus o del prof Keller Flavio.

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