Riassunto esame Laboratorio chimica inorganica

chimica bioinorganica

• La vita ha avuto origine e si è sviluppata sulla crosta terrestre, ovvero in un ambiente inorganico C,H,N,O,P,S costituiscono i principali componenti cellulari incluso proteine, acidi nucleici, lipidi, membrane, polisaccaridi metaboliti
• in più ci sono una ventina di altri elementi della Tavola Periodica che sono essenziali per la maggior parte delle specie viventi
  • si dicono essenziali gli elementi → la cui assenza crea una patologia, la sui ri-somministrazione cura la patologia e ai quali sono associati specifiche funzioni
  • in un uomo adulto di 75kg sono presenti → 4g di ferro
• gli ioni metallici svolgono ruoli molto importanti nei sistemi biologici ↓
  • catalisi
  • trasporto
  • trasferimento elettronico
  • riconoscimento
  • struttura
• STORIA
  • scoperta dell'importanza del ferro
    • nella seconda metà del 19' secolo ↓
      • il ferrocianuro di potassio fu preparato dal sangue
    • Munn descrisse nei tessuti la presenza di una classe di molecole chiamate istoematine o citocromi

• Morner identificò spettroscopicamente il miocromo, che fu poi chiamato mioglobina
• scoperta dell'importanza del magnesio
  • nel 1915 Willstätter → scoprì che il magnesio è un costituente essenziale della clorofilla ed inoltre è legato in essa in modo molto simile a come il ferro lo è nell'emoglobina
• scoperta dell'importanza dello zinco
  • nella seconda metà del 19' secolo → Raulin dimostrò che la muffa nera del pane non può crescere in assenza di zinco
  • nel 1926 Sumner annunciò → la cristallizzazione dell'ureasi e formulò l'ipotesi che essa fosse una proteina
• proteine
  • legame peptidico gli angoli phi e psi sono limitati per ingombro, solo alcune combinazioni sono possibili, per approfondimento si veda grafico di Ramachandran
  • Struttura delle proteine
    • tipi di struttura secondaria ↓
      • alfa elica
      • beta foglietto
      • beta turns
        • sono regioni della struttura proteica nelle quali → gli aa formano una piega.
        • in queste regioni è alta l'abbondanza di prolina e glicina
      • loop

cluster Fe-S

• questi complessi sono favoriti → dall'alta affinità del Fe a legarsi con lo S
• sono stati formati dai primi microorganismi → data l'alta disponibilità di Fe2+ e S2- nell'atmosfera riducente
• il loro utilizzo primario → sono le reazioni a trasferimento elettronico. sono molto abbondanti nei mitocondri e hanno ruolo centrale nella catena respiratoria
  • la loro funzione varia → in base al potenziale di ossidoriduzione
• la coordinazione del ferro in questi complessi è → tetraedrica
• tipi ↓
  • cluster Fe con 4 cisteine
  • cluster due ferri e due zolfi, gli atomi di ferro vengono complessati da 4 cisteine e gli zolfi sono a ponte. si ha la riduzione di un solo atomo di ferro a 2+ e non si va avanti perchè altrimenti il sistema diviene instabile → può arrivare a -450mV.
  • esempio di proteine contenenti questo sistema sono le ferrodossine da pianta

ferro e le globine

• nei sistemi biologici il ferro è lo ione metallico → più abbondante, tutti gli organismi lo usano poiché passando da 2 a 3 cambia: spin, densità elettronica e numero di coordinazione quindi è molto versatile

• proprietà del ferro
  • ha numero di ox 2 e 3 come comuni e 4 come non comune
  • penta o esacoordinato. se pentacoordinato è alto spin, idem esa con acqua ma non con CO, O2, NO e CN-. è basso spin con His\met his\his met\met

• prima dell’avvento degli organismi aerobici (vedesi: ottavo step) l’atmosfera terrestre era → riducente e quindi il Fe 2 era abbondante con concentrazione nei mari di 10^-3M dato che la Kps dell’idrossido di ferro è di 10^-17
  • successivamente → l’atmosfera divenne ossidante e quindi la concentrazione di ferro nelle acque si abbassò notevolmente in quanto il ferro 2 veniva ossidato a ferro 3 che passava a idrossido con Kps di 10^-39
  • i microrganismi dovettero → sviluppare molecole in grado di solubilizzare il ferro e inoltre proteggerlo dall’ossidazione

• le prime molecole usate per complessare il ferro furono → i siderofori

• associate all'eme, si dividono in soret e alfa\beta e sono entrambe pi-pi*
• la banda di soret va da → 390 a 430 (blu) ed è la più intensa con epsilon di 100-200
• la banda alfa\beta va da → 520 a 560 questa transizione si divide in due picchi ben delineati. in passato sono stati usati per identificare i vari citocromi
• orbitali del metallo
• trasferimento di carica
• la banda ligando-Fe va da → 600 a 800 ma è poco visibile

• globine → sono proteine globulari contenenti un eme b in grado di legare stabilmente l'ossigeno

• il ferro quando lega l'ossigeno passa → da alto a basso spin
• si distinguono le forme ↓
  • ossi
  • deossi
  • met (Fe3+)
• mioglobina
• funzione → la mioglobina è una metalloproteina globulare che ha lo scopo di accumulare l'ossigeno nei muscoli e rilasciarlo in caso di necessità

la catalisi

• catalizzatore → sostanza che modifica la velocità di reazione senza essere consumata o modificata. esso non influenza l'equilibrio di reazione ma può influenzare resa e selettività

• si possono identificare due tipi di catalisi ↓

  • omogenea, catalizzatore nella stessa fase dei reagenti
  • eterogenea, catalizzatore in una fase diversa da quella dei reagenti

• velocità di catalisi → è definita come il numero di moli che si formano in un secondo

• gli enzimi sono → catalizzatori, permettono quindi un'abbassamento dell'energia di attivazione e sono estremamente specifici per il substrato

• gli enzimi si dividono in 6 classi ↓

  • EC1, ossidoreduttasi catalizzano reazioni di ossidoriduzione
  • EC2, transferasi catalizzano il trasferimento di un gruppo funzionale
  • EC3, idrolasi catalizzano l'idrolisi di vari tipi di legame chimico
  • EC4, liasi catalizzano la rottura di legami covalenti attraverso metodi alternativi all'idrolisi o all'ossidoriduzione
  • EC5, isomerasi catalizzano le isomerizzazioni all'interno di una molecola
  • EC6, ligasi catalizzano il legame tra due molecole