Esame di Biochimica (parte1)

Biochimica

• Ripassare chimica e chimica organica

Proteine - Capitolo 3-4-5

La struttura di una proteina dipende dalla sequenza degli aa, mentre la funzione di una proteina dipende dalla sua stessa struttura. Le forze più importanti che stabilizzano la struttura di una data proteina sono interazioni non covalenti.

Proteina nativa: si definisce così una proteina che si trova in uno dei suoi stati conformazionali funzionali.

Le interazioni che permettono la stabilizzazione della conformazione nativa comprendono i ponti disolfuro e le interazioni deboli: non covalenti. In realtà molte proteine non hanno ponti disolfuro poiché l’ambiente all'interno delle cellule è altamente riducente. Al contrario l'ambiente al di fuori della cellula è ossidante.

La differenza di energia libera tra gli stati avvolto e non equivale quasi allo zero.

Nella catena lineare, gli atomi sono sullo stesso piano. L'ossigeno del gruppo carbonilico è in trans rispetto all'idrogeno legato all'azoto ammidico.

C_α O=C | H

N | H₃C_α

È permessa la rotazione tra i legami N-C_α e C_α-C. La conformazione del peptide è definita da 3 angoli: diedici o angoli di torsione:

• ϕ = tra C_α e N
• ψ = tra C_α e C

valori tra -180° e +180°. ω = descrive il legame peptidico stesso.

I valori permessi per gli angoli ϕ e ψ sono riportati nel grafico di Ramachandran.

Strutture secondarie

• è regolare quando ogni angolo ϕ e ψ rimane invarato all'interno di un segmento. Sono poche le strutture di questo tipo: α-elica, conformazione β e ripiegamento β,
• se non si può riconoscere un andamento regolare, si parla di random coil.

Struttura Terziaria & Quaternaria

Molte proteine possono essere divise in:

• proteine fibrose: catene disposte in lunghi fasci o in foglietti. Determinano resistenza, ferme e protezione esterna.
• proteine globulari: catene ripiegate e assumono forme globulari e sferiche. Sono enzimi e proteine regolatrici.

Famiglia delle GLOBINE

gruppo vasto di proteine con struttura 1° e 3° simil.

Mioglobina - è una globina monomerica che favorisce

la diffusione dell'O₂ nel tessuto muscolare.

È formata da 8 segmenti di α-elica che

vengono indicati con lettere dalla A alla H.

Esempio di reazione

P + L ↔ PL

All'equilibrio

K_a = ^k_a/_kd = costante di

velocità

costante di

associazione - è

una misura dell'affinità

del ligando L per la proteina P -

più è elevato più l'affinità è alta.

La sua unità di misura è M^-1

Nel caso in cui il ligando sia l'O₂ si ha:

θ = ^[O₂]/_{[O2] + Kd} dove K_d è la costante

di dissociazione

θ è la frazione di siti di

legame occupati.

ma poichè K_d = [O₂] 0.5 si ha:

θ = ^[O₂]/_{[O2] + [O2]0.5}

con i gas di solito si usa la pressione parziale:

θ = ^pO₂/_{pO2 + P50}

Enzimi

Cofattori = componenti chimici addizionali di cui hanno bisogno alcuni enzimi.

Possono essere inorganici come Fe²⁺ Mg²⁺ Mn²⁺ Zn²⁺, oppure organiche e metalloorganiche che prendono il nome di coenzimi.

Gruppo prostetico = è un coenzima o uno ione metallico legato covalentemente alla proteina enzimatica.

Oloenzima = è un enzima cataliticamente attivo con tutti i suoi coenzimi o ioni metallici.

Apoenzima o apoproteina = è la parte proteica di un enzima.

Classificazione: ogni enzima ha un numero di 4 cifre e un nome sistematico che identifica la reazione classificata.

• Ossidoreduttasi ➜ Trasferimento di e^- (in idrossilo o H)
• Transferasi ➜ Trasferimento di gruppi funzionali
• Idrolasi ➜ Idrolisi
• Liasi ➜ Scissione di legami C-C, C-O, C-N
• Isomerasi ➜ Formazione di isomeri
• Ligasi ➜ Formazione C-C, C-S, C-O e C-N con scissione di ATP/cofattori simili

Sito attivo = tasca dell'enzima in cui avviene la reazione.

La funzione di un catalizzatore è quella di aumentare la velocità di reazione.