Corso di biologia animale

Biologia animale

a.a 2014 – 2015

Prof: Barbara Costa

C.d.L.M in chimica e tecnologie farmaceutiche

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Indice

La cellula. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 7

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- Organismi autotrofi

- Organismi eterotrofi

- Saprofiti

- Parassiti

Biologia vegetale e botanica farmaceutica. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 9

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- I cinque regni

- Il cormo e le cormofite

- Classificazione delle piante

- Definizioni

- Botanica sistematica e tassonomia

- Nomenclatura botanica

Citologia vegetale. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 10

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La cellula. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 10

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- Cellula procariotica

- Cellula eucariotica

La cellula vegetale . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 13

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- Reticolo endoplasmatico

- Apparato del Golgi

- Mitocondri

- Citoscheletro

- Ribosomi

- Nucleo

- Lomasomi

- Sferosomi

- Plastidi. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 15

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- Plastidi pigmentati

- Plastidi privi di pigmenti

- Cloroplasti

- Leucoplasti

- Cromoplasti

- Vacuolo . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 19

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- Funzioni dei vacuoli

- Processo osmotico

- Succo vacuolare

- Microbodies . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 25

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- Parete cellulare . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 26

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- Lamella mediana

- Parete primaria

- Parete secondaria

- Punteggiature

- Modificazioni della parete

I tessuti . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 37

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Diversi tipi di aggregazione cellulare. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 37

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- Colonie

- Apocizi

- Sincizi

- Pseudotessuti

- Tessuti

Organizzazione della pianta e formazione dei diversi tipi di tessuti. . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 39

Diversi tipi di tessuti. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 40

- Tessuti meristematici

- Tessuti adulti

Tessuti meristematici o embrionali. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 40

- Meristemi apicali

- Meristemi intercalari

- Meristemi laterali

- Meristemi avventizi o cicatriziali

- Meristemi primari

- Meristemi secondari

- Il destino delle cellule meristematiche

Tessuti adulti, differenziati o definitivi. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 43

- Tessuto parenchimatico . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 43

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- Parenchima fondamentale

- Parenchima clorofilliano

- Parenchima aerifero

- Parenchima acquifero

- Parenchima conduttore

- Parenchima di riserva

- Tessuto meccanico. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 46

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- Tessuto collenchimatico

- Tessuto sclerenchimatico

- Tessuto conduttore. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 49

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- Tessuto legnoso o xilema

- Tessuto cribroso o floema

- Fasci cribrovascolari. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 56

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- Tessuto tegumentale. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 59

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- Epidermide (cutina, cere, peli o tricomi, emergenze, stomi)

- Rizoderma

- Esoderma

- Endoderma

- Sughero

- Tessuti secretori. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 68

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- Tessuti secretori esterni

- Tessuti secretori interni 3

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La cellula

La cellula è l'unità di base degli organismi viventi, formata da una soluzione acquosa di

molecole organiche circondata da una membrana.

Macromolecole

Tessuto Organo

Cellula Organismi pluricellulari

Organismi unicellulari

Le macromolecole servono per costruire fisicamente la cellula e quindi costituiscono le

strutture cellulari.

Caratteristiche della cellula:

1. La cellula risponde agli stimoli esterni attraverso molecole dette recettori poste sulla

superficie cellulare.

2. La cellula contiene il DNA (questa è la caratteristica più importante). Il DNA contiene le

informazioni che permettono di svolgere tutte le attività cellulari. Il DNA è scritto sotto

forma di geni che guidano i progetti di costruzione di molecole o strutture.

Per far avvenire le reazioni biochimiche dentro alla cellula (ovvero le attività cellulari)

serve energia, vengono quindi utilizzati degli enzimi: molecole che velocizzano le reazioni.

L'insieme delle reazioni che avvengono nella cellula è detto metabolismo.

L'energia per le reazioni cellulari viene fornita alla cellula grazie alla demolizione di uno

zucchero: il glucosio (C H O ) che fornisce la forma di energia utilizzabile dalla cellula: ATP.

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3. La cellula può riprodursi e dalla cellula madre è possibile creare due cellule figlie. Prima

di questa divisione cellulare deve però avvenire la duplicazione del DNA (poiché una

cellula senza DNA non può svolgere tutte le attività), in modo che così le cellule figlie

abbiano tutte le informazioni per mantenere l’omeostasi cellulare.

L’omeostasi è l’insieme dei meccanismi chimico – fisici, biologici e comportamentali che

permettono agli esseri viventi di mantenere costante l’ambiente interno, anche se

all’esterno avvengono cambiamenti. Per mantenere l'omeostasi serve il DNA. Tutte le

cellule concorrono all’omeostasi dell’organismo.

Diversità cellulare:

Soprattutto negli organismi pluricellulari esiste una diversità cellulare: globuli rossi

(anucleati) che portano O e CO nel sangue; fascio delle cellule nervose; cellule

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muscolari; fibroblasti (cellule del tessuto connettivo); osteoblasti (cellule del tessuto osseo);

cellule epiteliali dell'intestino; cellule adipose. Ogni cellula ha una certa morfologia e una

certa funzione, diverse dalle altre.

Tutte le cellule comunque derivano da una cellula iniziale detta zigote, che poi si duplica

in cellule inizialmente tutte uguali, che poi prendono soltanto successivamente vie diverse

di maturazione che porteranno ad un differenziamento cellulare. Derivando tutte dalla

stessa cellula hanno tutte lo stesso contenuto di DNA, l’informazione potenziale è quindi

uguale per tutte le cellule e quindi tutte possono potenzialmente svolgere le stesse attività

delle altre, ma a seconda degli stimoli, producono sostanze diverse (per es: globulo rosso

produce l'emoglobina). Il patrimonio genetico è lo stesso per tutte le cellule dell’organismo.

Le macromolecole biologiche:

- Acidi nucleici 7

- Proteine

- Polisaccaridi

- Aggregati molecolari lipidici, sono uniti con legami diversi da quelli delle macromolecole

biologiche (peso molecolare più basso rispetto alle altre).

Una macromolecola è una molecola di grandi dimensioni (macros = grande) di interesse

biologico. È costituita da monomeri (componenti di piccole dimensioni, dette unità

strutturali) che si uniscono mediante legami molto forti: legami covalenti.

Reazione di condensazione:

I monomeri si legano tramite legame covalente che quando si forma porta alla liberazione

di una molecola di acqua tramite una reazione di condensazione o di disidratazione.

Reazione di idrolisi:

È la reazione inversa della reazione di condensazione, dove la macromolecola viene

degradata nei monomeri costitutivi e si ha l’aggiunta di acqua si parla di reazione di

idrolisi (rottura legame covalente).

Monomeri e macromolecole

A seconda del tipo di macromolecola i monomeri e i legami hanno nomi diversi:

Monomero Legame Macromolecola

Zucchero, glucide o carboidrato Legame glicosidico Polisaccaride

Aminoacido Legame peptidico Proteina

Nucleotide Legame fosfodiesterico Acido nucleico (DNA, RNA)

Interazioni idrofobiche, non

Lipide Aggregato sovramolecolare

ci sono legami covalenti

Le macromolecole prendono parte alla costituzione della cellula, ad esempio la membrana

cellulare è costituita da lipidi e proteine mentre la parete cellulare da carboidrati.

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Tipi di legame nelle macromolecole biologiche:

1. Legame covalente tra monomeri (molto forte)

2. Sono coinvolti anche altri tipi di legame che servono per stabilizzare la molecola:

- Legame a idrogeno

- Legame ionico

- Interazioni idrofobiche: forze di Van der Waals

- Legame covalente (es: ponte disolfuro)

Legame covalente:

Il legame covalente è creato dalla condivisione di elettroni, gli elettroni condivisi

completano lo strato esterno di entrambi gli atomi, è un tipo di legame molto forte, ed è

infatti richiesta molta energia per romperlo.

Se due atomi di uno stesso elemento sono uniti da un legame covalente vuol dire che

condividono in ugual modo la coppia o le coppie di elettroni perché hanno la stessa

elettronegatività e formano quindi un legame covalente puro (apolare) . Se due atomi

diversi hanno elettronegatività simile si forma un legame covalente apolare.

Legame covalente polare:

Si forma quando due atomi diversi sono uniti da un legame covalente e il grado di

condivisione degli elettroni non è uguale. Uno dei due nuclei esercita una forza di

attrazione maggiore sugli elettroni che quindi passeranno più tempo attorno ad esso,

questo perché l’elemento ha elettronegatività maggiore dell’altro. È quello che accade

nel caso dell'acqua dove in

corrispondenza di ciascun

atomo vi è δ+ o δ-, ossia una

parziale carica positiva o

parziale carica negativa; la

prima si forma in corrispon-

denza dell’idrogeno che ha

elettronegatività minore,

mentre la seconda si ha

sull’atomo di ossigeno che ha

elettronegatività più alta. La

molecola presenta quindi

due cariche opposte, e la

densità elettronica è

maggiore verso l'ossigeno.

Il legame a idrogeno:

E' una debole attrazione tra due atomi con parziali cariche opposte (1/20 della forza del

legame covalente). 9 Nell’acqua allo stato liquido,

l’atomo di ossigeno con parziale

carica negativa di una

molecola, viene attratto dagli

atomi di idrogeno con parziale

carica positiva di un’altra

molecola. Il 70% della cellula è

costituita da acqua che

influenza le interazioni tra le

molecole.

Il legame a idrogeno è molto più

debole di un legame covalente, ma se ne possono formare molti sia all’interno di una

molecola che tra molecole diverse e questi considerati nell’insieme hanno una forza

notevole. I legami a idrogeno possono influenzare struttura e proprietà delle sostanze ad

esempio determinano e mantengono la forma tridimensionale di molecole di grandi

dimensioni come il DNA e le proteine.

Molecola idrofila:

Uno ione (con carica netta) o una molecola (che ha legami covalenti polari e/o cariche

nette) che interagiscono con l'acqua.

Molecola idrofoba:

Molecola che ha legami covalenti (non polari) e non ha cariche nette e si aggrega con

altre molecole non polari. Non interagiscono con l’acqua.

Le interazioni tra molecole non polari vengono dette forze di van Der Waals (deboli, ma la

somma di molte di queste forze sull’intera estensione di una grande molecola può

produrre una sostanziosa attrazione).

Proteine:

La proteina è un polimero formato da amminoacidi legati con legami covalenti detti

legami peptidici. Se gli amminoacidi sono pochi si parla di peptide (circa 10 – 11

amminoacidi); se sono molti si parla di polipeptide (circa 100 amminoacidi).

- Funzioni proteiche:

- Enzimatica → metabolismo energetico (ATP), biosintesi amminoacidi, nucleotidi, etc..

- Di trasporto → proteine transmembrana; emoglobina

- Strutturale → isotoni (concorrono a formare la struttura dei cromosomi); citoscheletro

- Recettoriale → recettori di membrana

- Ormonale → insulina; ossitocina; vasopressina.

- Di difesa → anticorpi

- Regolatrice dei geni → regolano momento, modo e entità dell’espressione genica.

- Di deposito → costituiscono una riserva di amminoacidi.

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- Struttura di un amminoacido: Gli amminoacidi sono le unità

monomeriche che costituiscono le

proteina. Contengono due gruppi

funzionali: il gruppo amminico che

contiene azoto ed il gruppo

carbossilico (acido). Entrambi i

gruppi sono legati ad un carbonio

centrale detto carbonio alfa al quale sono legati inoltre: un atomo di idrogeno ed un

gruppo R detto radicale o catena laterale. I diversi gruppi R distinguono gli amminoacidi.

Nella glicina R = H. Gli amminoacidi sono circa 20.

Caratteristiche strutturali degli amminoacidi:

- Amminoacidi idrofobici: hanno dei gruppi non polari (idrofobici), ossia non interagiscono

con l'acqua (glicina, alanina, valina, leucina, metionina, isoleucina).

- Amminoacidi polari: interagiscono con l'acqua (serina, cisteina, asparagina).

- Amminoacidi aromatici: hanno un gruppo aromatico.

- Amminoacidi positivi: hanno con carica netta positiva (arginina, lisina)

- Amminoacidi negativi: hanno carica netta negativa (aspartato).

- Il legame peptidico: Il gruppo amminico e il gruppo

carbossilico di due amminoacidi

reagiscono formando un legame

peptidico. La formazione del legame si

accompagna alla perdita di una

molecola di acqua (condensazione).

I gruppi coinvolti nella formazione del

legame covalente sono il gruppo

carbossilico di un amminoacido e il

gruppo amminoacidico dell'altro

amminoacido.

Si liberano due idrogeni dal gruppo

amminico e un ossigeno dal gruppo

carbossilico che si legano e vanno a

formare una molecola di acqua che

verrà eliminata.

I due amminoacidi uniti presentano

quindi un’estremità amminoterminale

ed un’estremità carbossiterminale.

- Struttura delle proteine:

Per la struttura delle proteine esiste una gerarchia:

1) Struttura primaria: catena lineare di amminoacidi

2) Struttura secondaria: può assumere una struttura ad -elica o β-foglietto

α

3) Struttura terziaria: risultato delle strutture primarie e secondarie che si generano in una

proteina. 11

4) Struttura quaternaria: esiste solo per alcune proteine ed è fatta da più catene

polipeptidiche (es: emoglobina fatta da 4 catene) che si legano con legami ionici.

1) Struttura primaria delle proteine:

Si tratta della sequenza degli amminoacidi tipica di ogni proteina, resa stabile da

legami covalenti. Le proteine si distinguono tra loro in base alla loro struttura

primaria, basta che anche un solo amminoacido cambi e cambia tutta la

proteina. In natura non esistono proteine così. Il gruppo R di ogni amminoacido (se

ha cariche esposte) interagisce con altri e non si ha una catena lineare.

Nella cellula: le porzioni apolari delle proteine interagiscono tra di loro (idrofobe) le

porzioni polari vengono esposte all'esterno e interagiscono con l'acqua. Una

proteina, all’interno della cellula, non avrà mai sequenza primaria, ma assumerà

una forma che gli permetterà di essere solubile in acqua (all’esterno vi sono le zone

polari ed internamente quelle apolari).

2) Struttura secondaria delle proteine:

La catena lineare di amminoacidi si deforma per interagire tra i gruppi R che diversificano

i veri amminoacidi. La struttura secondaria dipende da disposizioni spaziali che si ripetono

regolarmente. Esistono due tipi di struttura secondaria entrambi determinati e resi stabili

da legami a idrogeno che si formano tra residui di amminoacidi adiacenti:

- – elica: consiste in un avvitamento in senso orario della

α

catena in