Corso di biologia animale

Biologia animale

A.A. 2014 – 2015

Prof: Barbara Costa

C.d.L.M in chimica e tecnologie farmaceutiche

Indice

La cellula. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 7.

• Organismi autotrofi
• Organismi eterotrofi
• Saprofiti
• Parassiti

Biologia vegetale e botanica farmaceutica. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 9.

• I cinque regni
• Il cormo e le cormofite
• Classificazione delle piante
• Definizioni
• Botanica sistematica e tassonomia
• Nomenclatura botanica

Citologia vegetale. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 10.

La cellula. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 10.

• Cellula procariotica
• Cellula eucariotica

La cellula vegetale . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 13.

• Reticolo endoplasmatico
• Apparato del Golgi
• Mitocondri
• Citoscheletro
• Ribosomi
• Nucleo
• Lomasomi
• Sferosomi

Plastidi. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 15.

• Plastidi pigmentati
• Plastidi privi di pigmenti
• Cloroplasti
• Leucoplasti
• Cromoplasti

Vacuolo . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 19.

• Funzioni dei vacuoli
• Processo osmotico
• Succo vacuolare

Microbodies . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 25.

Parete cellulare . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 26.

• Lamella mediana
• Parete primaria
• Parete secondaria
• Punteggiature
• Modificazioni della parete

I tessuti . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 37.

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Diversi tipi di aggregazione cellulare. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 37.

• Colonie
• Apocizi
• Sincizi
• Pseudotessuti
• Tessuti

Organizzazione della pianta e formazione dei diversi tipi di tessuti. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .pag. 39

Diversi tipi di tessuti. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 40

• Tessuti meristematici
• Tessuti adulti

Tessuti meristematici o embrionali. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 40

• Meristemi apicali
• Meristemi intercalari
• Meristemi laterali
• Meristemi avventizi o cicatriziali
• Meristemi primari
• Meristemi secondari
• Il destino delle cellule meristematiche

Tessuti adulti, differenziati o definitivi. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 43

Tessuto parenchimatico . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 43.

• Parenchima fondamentale
• Parenchima clorofilliano
• Parenchima aerifero
• Parenchima acquifero
• Parenchima conduttore
• Parenchima di riserva

Tessuto meccanico. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 46.

• Tessuto collenchimatico
• Tessuto sclerenchimatico

Tessuto conduttore. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 49.

• Tessuto legnoso o xilema
• Tessuto cribroso o floema

Fasci cribrovascolari. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 56.

Tessuto tegumentale. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 59.

• Epidermide (cutina, cere, peli o tricomi, emergenze, stomi)
• Rizoderma
• Esoderma
• Endoderma
• Sughero

Tessuti secretori. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . pag. 68.

• Tessuti secretori esterni
• Tessuti secretori interni

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La cellula

La cellula è l'unità di base degli organismi viventi, formata da una soluzione acquosa di molecole organiche circondata da una membrana.

Macromolecole

Tessuto Organo

Cellula Organismi pluricellulari

Organismi unicellulari

Le macromolecole servono per costruire fisicamente la cellula e quindi costituiscono le strutture cellulari.

Caratteristiche della cellula

1. La cellula risponde agli stimoli esterni attraverso molecole dette recettori poste sulla superficie cellulare.
2. La cellula contiene il DNA (questa è la caratteristica più importante). Il DNA contiene le informazioni che permettono di svolgere tutte le attività cellulari. Il DNA è scritto sotto forma di geni che guidano i progetti di costruzione di molecole o strutture.

Per far avvenire le reazioni biochimiche dentro alla cellula (ovvero le attività cellulari) serve energia, vengono quindi utilizzati degli enzimi: molecole che velocizzano le reazioni.

L'insieme delle reazioni che avvengono nella cellula è detto metabolismo.

L'energia per le reazioni cellulari viene fornita alla cellula grazie alla demolizione di uno zucchero: il glucosio (C₆H₁₂O₆) che fornisce la forma di energia utilizzabile dalla cellula: ATP.

3. La cellula può riprodursi e dalla cellula madre è possibile creare due cellule figlie. Prima di questa divisione cellulare deve però avvenire la duplicazione del DNA (poiché una cellula senza DNA non può svolgere tutte le attività), in modo che così le cellule figlie abbiano tutte le informazioni per mantenere l’omeostasi cellulare.

L’omeostasi è l’insieme dei meccanismi chimico – fisici, biologici e comportamentali che permettono agli esseri viventi di mantenere costante l’ambiente interno, anche se all’esterno avvengono cambiamenti. Per mantenere l'omeostasi serve il DNA. Tutte le cellule concorrono all’omeostasi dell’organismo.

Diversità cellulare

Soprattutto negli organismi pluricellulari esiste una diversità cellulare: globuli rossi (anucleati) che portano O₂ e CO₂ nel sangue; fascio delle cellule nervose; cellule muscolari; fibroblasti (cellule del tessuto connettivo); osteoblasti (cellule del tessuto osseo); cellule epiteliali dell'intestino; cellule adipose. Ogni cellula ha una certa morfologia e una certa funzione, diverse dalle altre.

Tutte le cellule comunque derivano da una cellula iniziale detta zigote, che poi si duplica in cellule inizialmente tutte uguali, che poi prendono soltanto successivamente vie diverse di maturazione che porteranno ad un differenziamento cellulare. Derivando tutte dalla stessa cellula hanno tutte lo stesso contenuto di DNA, l’informazione potenziale è quindi uguale per tutte le cellule e quindi tutte possono potenzialmente svolgere le stesse attività delle altre, ma a seconda degli stimoli, producono sostanze diverse (per es: globulo rosso produce l'emoglobina). Il patrimonio genetico è lo stesso per tutte le cellule dell’organismo.

Le macromolecole biologiche

• Acidi nucleici 7
• Proteine
• Polisaccaridi
• Aggregati molecolari lipidici, sono uniti con legami diversi da quelli delle macromolecole biologiche (peso molecolare più basso rispetto alle altre).

Una macromolecola è una molecola di grandi dimensioni (macros = grande) di interesse biologico. È costituita da monomeri (componenti di piccole dimensioni, dette unità strutturali) che si uniscono mediante legami molto forti: legami covalenti.

Reazione di condensazione

I monomeri si legano tramite legame covalente che quando si forma porta alla liberazione di una molecola di acqua tramite una reazione di condensazione o di disidratazione.

Reazione di idrolisi

È la reazione inversa della reazione di condensazione, dove la macromolecola viene degradata nei monomeri costitutivi e si ha l’aggiunta di acqua si parla di reazione di idrolisi (rottura legame covalente).

Monomeri e macromolecole

A seconda del tipo di macromolecola i monomeri e i legami hanno nomi diversi:

Le macromolecole prendono parte alla costituzione della cellula, ad esempio la membrana cellulare è costituita da lipidi e proteine mentre la parete cellulare da carboidrati.

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Tipi di legame nelle macromolecole biologiche

1. Legame covalente tra monomeri (molto forte)
2. Sono coinvolti anche altri tipi di legame che servono per stabilizzare la molecola:

• Legame a idrogeno
• Legame ionico
• Interazioni idrofobiche: forze di Van der Waals
• Legame covalente (es: ponte disolfuro)

Legame covalente

Il legame covalente è creato dalla condivisione di elettroni, gli elettroni condivisi completano lo strato esterno di entrambi gli atomi, è un tipo di legame molto forte, ed è infatti richiesta molta energia per romperlo.

Se due atomi di uno stesso elemento sono uniti da un legame covalente vuol dire che condividono in ugual modo la coppia o le coppie di elettroni perché hanno la stessa elettronegatività e formano quindi un legame covalente puro (apolare). Se due atomi diversi hanno elettronegatività simile si forma un legame covalente apolare.

Legame covalente polare

Si forma quando due atomi diversi sono uniti da un legame covalente e il grado di condivisione degli elettroni non è uguale. Uno dei due nuclei esercita una forza di attrazione maggiore sugli elettroni che quindi passeranno più tempo attorno ad esso, questo perché l’elemento ha elettronegatività maggiore dell’altro. È quello che accade nel caso dell'acqua dove in corrispondenza di ciascun atomo vi è δ+ o δ-, ossia una parziale carica positiva o parziale carica negativa; la prima si forma in corrispondenza dell’idrogeno che ha elettronegatività minore, mentre la seconda si ha sull’atomo di ossigeno che ha elettronegatività più alta. La molecola presenta quindi due cariche opposte, e la densità elettronica è maggiore verso l'ossigeno.

Il legame a idrogeno

È una debole attrazione tra due atomi con parziali cariche opposte (1/20 della forza del legame covalente).

9 Nell’acqua allo stato liquido, l’atomo di ossigeno con parziale carica negativa di una molecola, viene attratto dagli atomi di idrogeno con parziale carica positiva di un’altra molecola. Il 70% della cellula è costituita da acqua che influenza le interazioni tra le molecole.

Il legame a idrogeno è molto più debole di un legame covalente, ma se ne possono formare molti sia all’interno di una molecola che tra molecole diverse e questi considerati nell’insieme hanno una forza notevole. I legami a idrogeno possono influenzare struttura e proprietà delle sostanze ad esempio determinano e mantengono la forma tridimensionale di molecole di grandi dimensioni come il DNA e le proteine.

Molecola idrofila

Uno ione (con carica netta) o una molecola (che ha legami covalenti polari e/o cariche nette) che interagiscono con l'acqua.

Molecola idrofoba

Molecola che ha legami covalenti (non polari) e non ha cariche nette e si aggrega con altre molecole non polari. Non interagiscono con l’acqua.

Le interazioni tra molecole non polari vengono dette forze di van Der Waals (deboli, ma la somma di molte di queste forze sull’intera estensione di una grande molecola può produrre una sostanziosa attrazione).

Proteine

La proteina è un polimero formato da amminoacidi legati con legami covalenti detti legami peptidici. Se gli amminoacidi sono pochi si parla di peptide (circa 10 – 11 amminoacidi); se sono molti si parla di polipeptide (circa 100 amminoacidi).

• Funzioni proteiche:
• Enzimatica → metabolismo energetico (ATP), biosintesi amminoacidi, nucleotidi, etc..
• Di trasporto → proteine transmembrana; emoglobina
• Strutturale → isotoni (concorrono a formare la struttura dei cromosomi); citoscheletro
• Recettoriale → recettori di membrana
• Ormonale → insulina; ossitocina; vasopressina.
• Di difesa → anticorpi
• Regolatrice dei geni → regolano momento, modo e entità dell’espressione genica.
• Di deposito → costituiscono una riserva di amminoacidi.

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Struttura di un amminoacido

Gli amminoacidi sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine. Contengono due gruppi funzionali: il gruppo amminico che contiene azoto ed il gruppo carbossilico (acido). Entrambi i gruppi sono legati ad un carbonio centrale detto carbonio alfa al quale sono legati inoltre: un atomo di idrogeno ed un gruppo R detto radicale o catena laterale. I diversi gruppi R distinguono gli amminoacidi. Nella glicina R = H. Gli amminoacidi sono circa 20.

Caratteristiche strutturali degli amminoacidi

• Amminoacidi idrofobici: hanno dei gruppi non polari (idrofobici), ossia non interagiscono con l'acqua (glicina, alanina, valina, leucina, metionina, isoleucina).
• Amminoacidi polari: interagiscono con l'acqua (serina, cisteina, asparagina).
• Amminoacidi aromatici: hanno un gruppo aromatico.
• Amminoacidi positivi: hanno con carica netta positiva (arginina, lisina)
• Amminoacidi negativi: hanno carica netta negativa (aspartato).

Il legame peptidico

Il gruppo amminico e il gruppo carbossilico di due amminoacidi reagiscono formando un legame peptidico. La formazione del legame si accompagna alla perdita di una molecola di acqua (condensazione).

I gruppi coinvolti nella formazione del legame covalente sono il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminoacidico dell'altro amminoacido.

Si liberano due idrogeni dal gruppo amminico e un ossigeno dal gruppo carbossilico che si legano e vanno a formare una molecola di acqua che verrà eliminata.

I due amminoacidi uniti presentano quindi un’estremità amminoterminale ed un’estremità carbossiterminale.

Struttura delle proteine

Per la struttura delle proteine esiste una gerarchia:

1. Struttura primaria: catena lineare di amminoacidi
2. Struttura secondaria: può assumere una struttura ad α-elica o β-foglietto
3. Struttura terziaria: risultato delle strutture primarie e secondarie che si generano in una proteina.

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4. Struttura quaternaria: esiste solo per alcune proteine ed è fatta da più catene polipeptidiche (es: emoglobina fatta da 4 catene) che si legano con legami ionici.

Struttura primaria delle proteine

Si tratta della sequenza degli amminoacidi tipica di ogni proteina, resa stabile da legami covalenti. Le proteine si distinguono tra loro in base alla loro struttura primaria, basta che anche un solo amminoacido cambi e cambia tutta la proteina. In natura non esistono proteine così. Il gruppo R di ogni amminoacido (se ha cariche esposte) interagisce con altri e non si ha una catena lineare.

Nella cellula: le porzioni apolari delle proteine interagiscono tra di loro (idrofobe) le porzioni polari vengono esposte all'esterno e interagiscono con l'acqua. Una proteina, all’interno della cellula, non avrà mai sequenza primaria, ma assumerà una forma che gli permetterà di essere solubile in acqua (all’esterno vi sono le zone polari ed internamente quelle apolari).

Struttura secondaria delle proteine

La catena lineare di amminoacidi si deforma per interagire tra i gruppi R che diversificano i veri amminoacidi. La struttura secondaria dipende da disposizioni spaziali che si ripetono regolarmente. Esistono due tipi di struttura secondaria entrambi determinati e resi stabili da legami a idrogeno che si formano tra residui di amminoacidi adiacenti:

• α-elica: consiste in un avvitamento in senso orario della catena in