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Estratto del documento

Cos'è una cellula? Singola entità che costituisce un organismo,

che si riproduce e crea copie identiche

Una cellula può essere un organismo? Sì, se unicellulare

Come funziona? La sua funzione dipende dalla morfologia

Il DNA delle cellule di un organismo è identico in tutte le cellule

il differenziamento cellulare avviene su disattivazione di determinati geni

ORGANISMO

Unicellulare

  • + Semplicità
  • + Adattabilità

Pluricellulare

  • Cellule unite dal citoscheletro
  • Specializzate per funzioni diverse

Non tutte le cellule sanno riprodursi, ma l'intero organismo ne ha la capacità

Cellule procarioticche

  • 2,7 miliardi (compresi ≈ 600 milioni)
  • Membr. plasmatica + parete cellulare
  • Pili e flagelli
  • Ribosomi
  • No nucleo = no membrana nucleare
  • Archea
  • Bacteria

Cellule eucariotiche

Vegetali

  • Membr. plasmatica + parete cellulare
  • Vacuolo
  • Forma quadrata
  • Sist. x fotosintesi
  • Nucleo
  • Ribosomi
  • Sist. endoplasmatico

Animali

  • Ribosomi / citoplasma libres
  • Piccoli nei mitocondri
  • Membr. plasmatica
  • Interfaccia → pattern metabolici
  • Esocitosi
  • Endocitosi
  • Dinamica della membrana

NUCLEOPLASMA (+ NUCLEO) delimitato da CISTERNA NUCLEARE

(mem. plasmatica nucleare LINEARE si RIPIEGA in H2O → nucleo reidratato)

CON PORI NUCLEARI ↔ SPAZI di CONTINUAZIONE CITOPLASMA ↔ NUCLEOPLASMA

mRNA trascritto nel nucleo ESCE nel CITOPLASMA

nel NUCLEO ENTRANO

  • PROTEINE a funz.: ENZIMATICA
  • NUCLEOTIDI ↔ ACIDI NUCLEICI

CITOPLASMA → NO SPAZI VUOTI:

  • organuli delimitati da membrana
    • REL/RER ↔ VESCICOLE
    • GOLGI
    • MITOCONDRI ↔ respiraz. aerobica e energia
    • CITOSCHELETRO →
      • MICROFILAMENTI
      • FILAM. INTERMEDI + PROTEINE MOTORE associate
      • MICROTUBULI (biomeri x vescicole)

FUSO MITOTICO con microtubuli x riportare i cromosomi

u.m.: μm MICROMETRO = 10-6 m

nm NANOMETRO = 10-9 m ↔ Å ANGSTROM = 1/10 di nm

DIMENSIONI correlate alle FUNZIONI delle cellule

In un organismo pluricellulare, calcolate sulla DIM. del NUCLEO

  • PROCARIOTE: 1 ~ 5 μm Ø → 2a dim. di un MITOCONDRIO, secondo la teoria x cui → i procarioti derivano dalla fagocitosi di + mitocondri
  • EUCARIOTE: 10 ~ 100 μm Ø

La vita e le cell. vegetali hanno Ø > delle animali, ma anche nelle cell.

ANIMALI ci sono cell. con Ø > 100 μm:

  • FIBRA MUSCOLARE SCHELETRICA (plurinuclata) formata da + mioblasti fusi assieme
  • OVOCITA = 100 / 120 μm

cell. EUCARIOTE ANIMALE: Ø 10 ~ 30 μm

  • GLOBULI ROSSI Ø < 10 μm (7,5 μm)

NUCLEO : CITOPLASMA [1 : 2]

(es. 15 : 30 μm : 30 μm)

LIMITE MASSIMI CELLULARI

  • rap. SUPERFICIE → aumenti al quadrato
  • (VOLUME) → al cubo

Sono delle PROTEINE a FUNZ. STRUTTURALE: fermano nella membr. nucleare esterna;

esaltano la forma del nucleo a quella della cellula.

ISTONI = prot. strutturali che DIPOTTIANO il DNA nel NUCLEO in CROMATINA (+ avv, in cui si "scolizza").

Morfologia Subcellulare

es: Fuso Mitotico (4 µm) formato da proteine (α-tubulina β-")

* Dei 92 elementi esistenti in natura, solo 4 specie atomiche rendono conto del 96.5% del peso corporeo di un organismo:

C/N/H/O formano i gr. funzionali;

sono presenti 0,1 - 1,5% sono inoltre presenti:

Na/Mg/P/S/Cl/K/Ca (es: S nei ponti disolfuro SH)

Macromolecole (di + subunità)

  • Nucleotidi → Ac. Nucleici
  • Amminoacidi → Proteine
  • Monosaccaridi → Polisaccaridi
  • Trigliceride → Lipidi

3 ac. grassi + 1 glicerolo

→ non composti da molte subunità, ma considerati macromolecole perché, a parità di peso molecolare, sono altamente energetici

indispensabile → fosfolipidi = 2 ac. grassi + 1 glicerolo + 1 gr. fosfato, disposti in 2 strati a formare una membr. biologica (incompleta se priva di: proteine transmembrana)

* conoscendo la struttura delle macromolecole posso capirne la funzione:

Gerarchia da monomero a cellula

  • liv. Monomeroes: monosaccaride (glucosio) → amminoacido → gr. fosfato zucchero nucleotide base azotata
  • liv. Macromolecola (polimero)es: cellulosa → proteina → DNA
  • liv. Strutt. Sopramolecolarees: parete cellulare → membr. plasmatica → cromatidio *
  • liv. Organulies: cloroplasto → mitocondrio → nucleo
  • liv. Cellula

* Cromatidio = 1 molecola di DNA

→ in un cromosoma metafasico (pronto alla duplicazione x mitosi) ho 2 molecole di DNA = 2 cromatidi fratelli

Il nuovo nucleotide in aggiunta ha un GR. FOSFATO in C 5' e si lega al GR. OSSIDRILE (OH) del nucleotide precedente in C 3': la catena si allunga AGGIUNGENDO NUCLEOTIDI all'estremità 3'.

forma una CATENA LINEARE, avente DIREZIONALITÀ INTRINSECA così come il singolo monomero.

richiede ENERGIA x far lavorare gli ENZIMI: all'inizio ogni monomero è un NUCLEOSIDE TRIFOSFATO e SPEZZANDO i legami tra i GR. FOSFATO si ricava ENERGIA (ATP) x creare il LEGAME FOSFODIESTERICO.

TRIFOSFATO ➝ DIFOSFATO ➝ FOSFATO

EX: ZUCCHERO + GR. FOSFATO (IDROFILF) con FUNZIONE SOLO STRUTTURALE

IN: B. AZOTATE (IDROFOBE) con POTERE CODIFICANTE: minimizzano il contatto con H2O, essendo comp. AROMATICI che si rivolgono sul versante INTERNO x AFFIARSI

DNA:

molecola composta da 2 FILAMENTI di NUCLEOTIDI avvolti a spirale attorno ad un ASSE IMMAGINARIO e formano una DOPPIA ELICA DESTRORSA, con passo costante

i 2 FILAMENTI POLINUCLEOTIDICI sono:

  • ANTIPARALLELI = orientati in direzioni opposte
  • COMPLEMENTARI = con B. azotate complementari

il Ø di una DOPPIA ELICA è di 2 nm

  • la DOPPIA ELICA forma un GIRO COMPLETO ogni 10 basi (3,4 nm)
  • mostrano un SOLCO MINORE e un SOLCO MAGGIORE dove spesso si trovano le PROTEINE legate al DNA
  • i 2 FILAMENTI sono tenuti insieme da LEGAMI di IDROGENO tra le BASI COMPLEMENTARI A-T (2), C-G (3)

Quando le BASI si appaiano nel DNA / tRNA?

  • quando i nucleotidi si avvicinano a tal punto che le basi si appaiono? A-U
  • tRNA = strut. a TRIFOGLIO
  • PDT. LINEARI = APPAIAMENTO BASI G-C

B. AZOTATE COMPLEMENTARI al CODONE mRNA

è LINEARE = NON CONFORMATO

= seq. di nucleotidi con DIREZIONALITÀ

La catena polipeptidica ha comportamento anfotero → acida / basica a seconda del pH

(es: la pepsina funziona solo in ambiente acido)

→ La carica netta della proteina dipende dalla somma delle cariche dei gruppi R

→ La catena polipeptidica si ripiega e avvolge su se stessa, acquisendo una peculiare forma tridimensionale

← La conformazione corrisponde a energia minima solo se la raggiunge spontaneamente

In un unico stato finale la proteina è funzionale ( stato nativo )

Il processo di avvolgimento può essere:

  • spontaneo ( autoassemblaggio )
  • guidato da altre proteine chaperone *

* Proteine chaperone = fam. di proteine "ausiliarie" che aiutano proteine non ripiegate / ripiegate male a raggiungere la giusta conformazione tridim.

  • * Impediscono l'interazione non selettiva con altre molecole nel ripiegamento
  • * Legano selettivamente i brevi segmenti di aa idrofobici che tendono a essere esposti in superficie nelle proteine non native.
  • * Altre attività intracellulari:
    • * Prevengono l'aggregazione di proteine
    • * Importano proteine negli organelli

sub ribosomiale

determinare la seq. I di una proteina:

  1. 1° sito di sintesi di mart. polipeptidica: citosol
  2. 2° " : ER rugoso

Livelli di strutturazione delle proteine:

Strutt. I = proprio di tutte le proteine = sequenza di aa

Strutt. II = con interazioni locali tra aa contigui ( non adiacenti ma leggermente distanti )che generano proteine α-elica e 2 conformazioni (strutt. tridimensionali)

Strutt. III = con interazioni tra aa distanti = raggruppolata

Strutt. IV = costituita da catene polipeptidiche = proteina multifimerica(es: emoglobina = 2α 2β)

☝= mRNA sintetizza x cat. polipeptidica,non x mRNA proteina intera nativa

Dettagli
Publisher
A.A. 2017-2018
24 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/06 Anatomia comparata e citologia

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher ImGiada di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Citologia e istologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Milano - Bicocca o del prof Colombo Anita.