Citologia

Citologia

Indice

• Componenti organici
  • Glucidi
  • Lipidi
  • Proteine
  • Enzimi
• Membrana plasmatica
  • Membrana plasmatica
  • Tecniche di diffusione
• Metabolismo energetico
  • Mitocondri
  • Respirazione cellulare
  • Fermentazione
  • Perossisomi
  • Cloroplasti
  • Fotosintesi clorofilliana
• Acidi nucleici
  • DNA
  • RNA
  • Ribosomi
• Nucleo e genoma
  • Nucleo
  • Genoma
  • Cromatina
• Ciclo cellulare
  • Controllo del ciclo cellulare
  • Interfase
  • Duplicazione DNA
  • Meiosi
  • Mitosi
  • Gametogenesi
• Sintesi proteica
  • Trascrizione
  • Traduzione
  • Dogma centrale della biologia
• Via citoplasmatica
• Compartimentazione cellulare
  • Via secretoria
  • Reticolo endoplasmatico
  • Apparato di Golgi
  • Traffico vescicolare
  • Esocitosi
  • Lisosomi
  • Via endocitica
• Citoscheletro
  • Filamenti intermedi
  • Microtubuli
  • Microfilamenti
  • Proteine che legano l'actina
  • Proteine motore
  • Ciglia e flagelli
• Giunzioni
  • Giunzioni occludenti
  • Giunzioni ancoranti
  • Giunzioni comunicanti
• Sviluppo e morte cellulare
  • Fecondazione e sviluppo
  • Cellule staminali
  • Morte cellulare

Componenti organici

I componenti organici sono rappresentati dai glucidi, lipidi, dalle proteine e dagli acidi nucleici. Le macromolecole sono formate da unità più piccole chiamate monomeri. Più monomeri formano i polimeri, tramite il processo di polimerizzazione. Se ad unirsi sono monomeri identici, si formano gli omopolimeri (glicogeno, macromolecole non informazionali), mentre se ad unirsi sono monomeri differenti, si parla di eteropolimeri (proteine e acidi nucleici, macromolecole informazionali).

Glucidi

I glucidi (carboidrati) sono formati da carbonio, idrogeno e ossigeno. Rappresentano la principale fonte di energia dell’organismo. Possono essere:

• Monosaccaridi: glucidi che non possono essere idrolizzati in composti più semplici. Sono cristallizzabili e solubili in acqua. I più importanti sono i pentosi, a cinque atomi di carbonio (ribosio e deossiribosio), e gli esosi, a sei atomi di carbonio (glucosio, fruttosio e galattosio). Possono essere:
  • Chetosi: contengono un gruppo chetonico;
  • Aldosi: contengono un gruppo aldeidico.
• Oligosaccaridi: formato da 2 a 10 monomeri. Per esempio:
  • Maltosio: idrolisi parziale dell’amido;
  • Lattosio: galattosio + glucosio;
  • Saccarosio: glucosio + fruttosio.
  Quest’ultimi sono dei disaccaridi con funzioni energetiche che sono introdotti per via alimentare.
• Polisaccaridi: sostanze con peso molecolare compreso fra decine di migliaia e milioni di Dalton. Si possono dividere in:
  • Omopolisaccaridi: formati da identici monosaccaridi. Per esempio:
    • Amido: amilosio + amilopectina. Deposito di carboidrati nelle piante.
    • Glicogeno: glucosio + glucosio. Deposito di glucidi, soprattutto nel fegato e nei muscoli.
    • Cellulosa: è un polisaccaride strutturale. Ha la funzione di sostegno e protezione per le piante.
  • Eteropolisaccaridi: formati da unità monosaccaride diverse (acido ialuronico).

Glicosamminoglicani

I glicosamminoglicani (GAG) o mucopolisaccaridi sono lunghe catene polisaccaridiche composte da unità che si ripetono. Vengono chiamati così poiché hanno un aminozucchero (monosaccaride con un gruppo aminico al posto di quello ossidrile) che si ripete. Per esempio, sono GAG l’acido ialuronico, l’eparina e il cheratan solfato. Svolgono un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione di molti tessuti, per esempio costituiscono la sostanza intercellulare amorfa dei tessuti connettivi, dove formano i proteoglicani legandosi con le proteine. Si legano a grandi quantità di acqua e formano facilmente gel idratati. Ciò li rende resistenti alle forze di compressione. I GAG si differenziano l’uno dall’altro in base al tipo di unità monomerica, ai legami tra ciascuna unità monomerica, alla posizione dei gruppi solfato e al grado di solfatazione. I GAG sono molecole fondamentali per il sostentamento dell’intero organismo. Infatti, creano e mantengono costante la pressione di turgore extracellulare. Vengono periodicamente degradati dai lisosomi.

Si possono dividere in due gruppi:

• Non solfatati: acido ialuronico;
• Solfatati: Cheratan-solfato, Eparan-solfato, Condroitin-solfato e Dermatan-solfato. I GAG solfatati si legano a proteine per formare i proteoglicani.

Proteoglicani

I proteoglicani o mucoproteine, sono grosse molecole costituite al 95% da GAG e al 5% da proteine. I GAG sono attaccati covalentemente ai residui di serina di una proteina centrale (core protein). Possono presentare un’elevata eterogeneità. Alcuni possono formare nella cartilagine grossi aggregati che sono legati non covalentemente attraverso la loro core protein a una singola catena di acido ialuronico attraverso una proteina di legame (link protein).

Glicoproteine

Sono una componente essenziale della membrana plasmatica e del glicocalice. Si tratta di proteine coniugate in cui il gruppo prostetico è un oligosaccaride. Le glicoproteine di superficie: antigeni che costituiscono i gruppi sanguigni e gli antigeni di istocompatibilità nei trapianti. Le glicoproteine della matrice extracellulare sono per esempio:

• Fibronectina: promuove l’adesione cellulare;
• Condronectina: è situata nella cartilagine e possiede proprietà strutturali;
• Laminina: situata nelle membrane basali, viene utilizzata dalle cellule epiteliali per fissarsi al collagene.

Lipidi

Si caratterizzano per un’elevata solubilità nei solventi organici e dalla non solubilità in acqua. La maggior parte dei lipidi semplici deriva dall’esterificazione di acidi grassi con alcool di varia natura. Dall’esterificazione con alcoli superiori monovalenti si ottengono le cere, da quella con il glicerolo i gliceridi e da quella con gli steroli gli esteri degli steroli.

I gliceridi rappresentano la classe principale di lipidi semplici e si dividono in base al numero di funzioni alcoliche esterificate in monogliceridi, digliceridi e trigliceridi. I trigliceridi costituiscono la forma principale di deposito di materiale energetico in molti organismi, la loro combustione produce infatti più del doppio dell’energia liberata dagli zuccheri.

I lipidi possono essere:

• Lipidi semplici: hanno carattere idrofobico e tendono a depositarsi nel citoplasma sotto forma di piccole gocce isolate a causa della loro incapacità ad interagire con l’acqua.
• Lipidi complessi: sono caratterizzati dalla presenza di residui nettamente idrofilici, che attribuiscono a questi composti un netto carattere anfipatico. Le molecole anfipatiche vengono usate nella costruzione delle diverse strutture cellulari: sono in grado di interagire contemporaneamente sia con il mezzo acquoso, sia con compartimenti cellulari caratteristicamente idrofobici. In base alla natura del residuo idrofilico, i lipidi complessi vengono distinti:
  • Fosfolipidi: residuo dell’acido fosfatidico. Sono le lecitine, le cefaline, plasmalogeni e le sfingomieline;
  • Glicolipidi: residui di mono e oligosaccaridi. Si suddividono in cerebrosidi e gangliosidi.

In base alla struttura della parte idrofobica, i lipidi complessi vengono anche distinti in fosfogliceridi, comprendenti i fosfolipidi derivanti dall’acido fosfatidico, e in sfingolipidi, comprendenti le sfingomieline e i glicolipidi. Tutti i lipidi complessi posseggono due lunghe catene alifatiche polari (sature o insature), e un gruppo avente carattere fortemente idrofilico per la presenza di gruppi ionizzati con cariche negative e/o positive e di residui ricchi di gruppi alcolici. I lipidi complessi in acqua costruiscono un doppio strato in cui le code apolari dei lipidi stanno all’interno mentre le teste polari sono poste sulle due superfici del doppio strato a contatto con l’acqua. Questo doppio strato lipidico costituisce la struttura fondamentale delle membrane biologiche, di cui i lipidi complessi sono con le proteine, i costituenti principali.

Proteine

Le proteine sono macromolecole formate da aminoacidi. Le proteine costituite esclusivamente da aminoacidi si chiamano semplici; altre proteine, dette coniugate, contengono, oltre alle catene di aminoacidi, il gruppo prostetico della proteina. Gli aminoacidi sono sostanze anfotere, contengono almeno un gruppo funzionale acido (gruppo carbossilico) e uno basico (gruppo aminico), comuni per tutti gli aminoacidi, a distinguerli è infatti la catena laterale variabile (R). Le proteine possiedono diverse strutture:

• Struttura primaria: una proteina è formata da una sequenza di amminoacidi uniti tra loro con un legame peptidico (-CO-NH-), questo legame si forma per condensazione del gruppo carbossilico di un amminoacido con il gruppo aminico del successivo. La sequenza degli aminoacidi nella catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria, che è specifica per ogni proteina. Con 20 aminoacidi si può formare un numero pressoché illimitato di strutture primarie, dalle quali dipendono poi le proprietà biologiche delle proteine. Le funzioni di una proteina non dipendono soltanto dalla natura chimica dei suoi costituenti, ma anche dalla loro localizzazione in determinati punti della molecola (la sostituzione di un aminoacido in determinati punti porta all’inattivazione delle sue funzioni). I legami responsabili della formazione di una catena polipeptidica, cioè della struttura primaria, sono sempre covalenti.
• Struttura secondaria: normalmente la configurazione molecolare viene stabilizzata in un assetto definitivo detto struttura secondaria. Se i gruppi carbonilici, e quelli aminici appartenenti ad aminoacidi diversi e impegnati nel legame peptidico si trovano a una distanza di circa 0,3 nm, si può stabilire tra essi il legame a idrogeno, che stabilizza la conformazione della catena proteica. A causa delle rigidità delle giunzioni tra i legami peptidici, è possibile soltanto un numero limitato di strutture secondarie regolari, le principali sono beta-cheratina (o foglietti beta) e alfa-elica. La struttura secondaria di una proteina è determinata da un complesso di fenomeni che porta la molecola ad assumere una conformazione definita mediante la formazione del massimo numero di legami idrogeno tra gruppi carbonilici e aminici di aminoacidi in catena non contigui. La struttura secondaria più frequentemente assunta dalla catena polipeptidica è rappresentata da un avvolgimento a spirale detto alfa-elica. Un altro tipo di struttura secondaria è il tropocollagene, quella presentata dalla proteina costitutiva delle fibre collagene, ciascun filamento presenta tratti a elica regolare, alternati ad altri con struttura più irregolare, la struttura del tropocollagene è resa ancora più complessa dalla presenza di radicali glucidici che intervengono nei legami laterali.
• Struttura terziaria: rappresenta la struttura tridimensionale della proteina, determinata non solo dai legami idrogeno tra i gruppi peptidici, ma anche tra legami che si instaurano tra i radicali degli amminoacidi, e tra questi e il solvente (acqua) e i soluti in esso disciolti. Questi legami sono generalmente deboli, ma poiché sono presenti in grande numero, il loro contributo totale può essere anche più stabilizzante di un legame covalente. Tra questi tipi di interazione le più frequenti sono i legami ione-ione e ione-dipolo, i legami dipolo-dipolo, le Forze di van der Waals e le interazioni non polari. Alla stabilizzazione della struttura terziaria possono contribuire i ponti disolfuro (-S-S-) che si stabiliscono tra i due residui cisteinici. Le proprietà chimico-fisiche e biologiche di una proteina dipendono dall’integrità della struttura terziaria.
• Struttura quaternaria: alcune proteine sono costituite da più catene polipeptidiche associate tra loro, che formano la struttura quaternaria. L’emoglobina è il tipico esempio di proteina dotata di struttura quaternaria, questa molecola è costituita da quattro catene polipeptidiche, a due a due uguali, denominate alfa-globine e beta-globine. Ogni globina ha una caratteristica struttura terziaria, che consente di accogliere, in un incavo profondo, il gruppo eme, contenete ferro ed in grado di legare l’ossigeno.

Aminoacidi essenziali: aminoacidi che l’organismo non è in grado di sintetizzare e devono essere perciò assunti con la dieta. Possono essere raggruppati in:

• Aminoacidi acidi: a PH 7 sono carichi negativamente;
• Aminoacidi basici: a PH 7 hanno una carica positiva;
• Gruppo non carico, ma sono polari (si formano densità di cariche diverse);
• Gruppo di idrofobici (sono apolari e non carichi).

Enzimi

Gli enzimi sono proteine, vengono sintetizzati sotto controllo genetico e regolano l’intera gamma delle reazioni metaboliche cellulari.

Ruolo degli enzimi nel metabolismo cellulare: i processi biochimici che consentono ai viventi di accrescersi, di riprodursi e di svolgere compiti specifici sono detti anabolici e sono da considerarsi reazioni endoergoniche, in quanto hanno luogo con il consumo di energia. Le molecole alimentari vengono degradate e liberano così l’energia contenuta nei loro legami; queste reazioni demolitive sono definite cataboliche ed esoergoniche, in quanto forniscono energia. L’insieme delle reazioni anaboliche e cataboliche che si svolgono incessantemente negli organismi viventi costituisce il metabolismo. Generalmente le reazioni chimiche non avvengono spontaneamente ma devono essere aiutate fornendo energia ai reagenti, la quantità di energia che è necessario fornire al sistema è detta energia di attivazione. Una volta avviata la reazione, questa libera più energia di quanta ne è stata impiegata per l’innesco della combustione. I catalizzatori sono molecole in grado di abbassare l’energia di attivazione di una reazione, processo detto catalisi. Molti enzimi, oltre alla componente proteica (apoenzima), hanno una componente non proteica, il coenzima.

Specificità enzimatica: la specificità di azione degli enzimi è diretta sia verso il tipo di reazione sia verso il substrato. In base al tipo di reazione catalizzata, gli enzimi si classificano in:

• Ossidoreduttasi: ossidazione, deidrogenasione e riduzione in presenza di coenzimi o accettori di idrogeno;
• Transferasi: trasferimento di radicali (aminici, carbossilici eccetera);
• Idrolasi: idrolisi di legami peptidici (proteasi), esterici (esterasi, fosfatasi, nucleotidasi) e glucosidici (glucosidasi, glucuronidasi);
• Sintetasi: reazioni di sintesi di due o più molecole con l'ausilio di energia fornita da nucleotidi trifosfati;
• Isomerasi: interconversione di isomeri;
• Liasi: rottura di un legame carbonio-carbonio (C-C), carbonio-ossigeno (C-O), carbonio-azoto (C-N) e carbonio-zolfo (C-S) con formazione di un doppio legame. Saturazione di un doppio legame per introduzione di acqua, acido solfidrico e ammoniaca.

La velocità con cui un enzima catalizza una reazione è influenzata dall’affinità dell’enzima per il substrato e da fattori esterni come il PH e la temperatura.

Membrana plasmatica

Ogni cellula eucariotica è delimitata da una struttura periferica, la membrana che media ogni sua relazione con il mondo esterno. È alla membrana che arrivano i segnali che permettono alla cellula di modulare molte delle sue funzioni vitali, inoltre regola il passaggio di molecole dentro e fuori la cellula. La membrana plasmatica è una struttura dinamica poiché può eseguire processi di esocitosi ed endocitosi. È costituita da lipidi, proteine e glucidi.

Alcune funzioni:

• Delimitazione e barriera di permeabilità;
• Compartimentazione;
• Controllo dei flussi di sostanze;
• Ricezione di segnali;
• Comunicazione cellula-cellula e cellula-matrice;

Lipidi della membrana

La parte strutturale della membrana si deve alle caratteristiche fisico-chimiche dei lipidi che ne costituiscono l’asse centrale.

Fosfolipidi

La parte strutturale della membrana si deve ai fosfolipidi. Sono formati da due code di catene aciliche legate a due dei gruppi idrossilici del glicerolo. Quest’ultimo, inoltre, ha il terzo gruppo idrossilico legato a un fosfato. Il fosfato caricato negativamente può essere esterificato con la colina, un alcol caricato positivamente per formare la fosfatidilcolina. Le catene aciliche legate al glicerolo possono essere costituite da 16 a 18 atomi di carbonio legati con un legame semplice (lipidi saturi) o legame doppio (lipidi insaturi). I fosfolipidi sono anfipatici, poiché hanno le code apolari e la testa polare.

Sfingolipidi

Derivano dalla sfingosina. Il più diffuso è la sfingomielina. Quest’ultimo possiede una fosfocolina legata al gruppo idrossilico terminale della sfingosina. Se alla sfingosina è legato, come gruppo idrofilico, un carboidrato si ottengono i glicolipidi. Il più semplice è il glucosilceramide. I glicolipidi rappresentano il 2-10% dei lipidi di membrana, sono particolarmente presenti nella cellula nervosa.

Colesterolo

È formato da uno steroide a quattro anelli idrocarburici. Nel colesterolo l’unica componente idrofilica è il gruppo idrossilico. I fosfolipidi sono messi con la testa rivolta verso l’esterno della membrana, e la coda rivolta verso l’interno. Da questa caratteristica si è capito che la membrana è formata da due foglietti, quello interno/citoplasmatico ed esterno/esoplasmatico.