Citologia

CITOLOGIA

1. COMPONENTI ORGANICI a. Glucidi b. Lipidi c. Proteine d. Enzimi 2. MEMBRANA PLASMATICA a. Membrana plasmatica b. Tecniche di diffusione 3. METABOLISMO ENERGETICO a. Mitocondri b. Respirazione cellulare c. Fermentazione d. Perossisomi e. Cloroplasti f. Fotosintesi clorofilliana 4. ACIDI NUCLEICI a. DNA b. RNA c. Ribosomi 5. NUCLEO E GENOMA a. Nucleo b. Genoma c. Cromatina 6. CICLO CELLULARE a. Controllo del ciclo cellulare b. Interfase c. Duplicazione DNA d. Meiosi e. Mitosi f. Gametogenesi 7. SINTESI PROTEICA a. Trascrizione b. Traduzione c. Dogma centrale della biologia 8. VIA CITOPLASMATICA 9. COMPARTIMENTAZIONE CELLULARE a. Via secretoria b. Reticolo endoplasmatico c. Apparato di Golgi d. Traffico vescicolare e. Esocitosi f. Lisosomi g. Via endocitica 10. CITOSCHELETRO a. Filamenti intermedi b. Microtubuli c. Microfilamenti d. Proteine che legano l'actina e. Proteine motore f. Ciglia e flagelli 11. GIUNZIONI a. Giunzioni occludenti b. Giunzioni ancoranti c. Giunzioni comunicanti 12. SVILUPPO E MORTE CELLULARE a.di carbonio (glucosio, fruttosio e galattosio). • Disaccaridi: glucidi formati dalla condensazione di due monosaccaridi. I più comuni sono il saccarosio (formato da glucosio e fruttosio), il lattosio (formato da glucosio e galattosio) e il maltosio (formato da due molecole di glucosio). • Polisaccaridi: glucidi formati dalla condensazione di molti monosaccaridi. Sono macromolecole insolubili in acqua. I più importanti sono l'amido (riserva energetica delle piante) e il glicogeno (riserva energetica degli animali). LIPIDI I lipidi sono composti principalmente da carbonio, idrogeno e ossigeno. Sono insolubili in acqua ma solubili in solventi organici come l'etere e il cloroformio. Svolgono diverse funzioni nell'organismo, tra cui la riserva energetica, l'isolamento termico e la protezione degli organi interni. I principali lipidi sono i trigliceridi (costituiti da glicerolo e acidi grassi), i fosfolipidi (costituenti delle membrane cellulari) e i colesteroli (componenti delle membrane cellulari e precursori degli ormoni steroidei). PROTEINE Le proteine sono composte da amminoacidi, uniti tra loro da legami peptidici. Svolgono molte funzioni nell'organismo, come la strutturale (costituenti di tessuti come muscoli e ossa), la difensiva (anticorpi), la catalitica (enzimi) e la regolativa (ormoni). Le proteine possono essere di diversi tipi, come le proteine fibrose (collagene), le proteine globulari (emoglobina) e le proteine di membrana (canali ionici). ACIDI NUCLEICI Gli acidi nucleici sono macromolecole che contengono le informazioni genetiche dell'organismo. Sono composti da nucleotidi, formati da una base azotata, uno zucchero (deossiribosio nel DNA e ribosio nell'RNA) e un gruppo fosfato. Gli acidi nucleici principali sono il DNA (acido desossiribonucleico) e l'RNA (acido ribonucleico). Il DNA contiene le istruzioni per la sintesi delle proteine, mentre l'RNA svolge un ruolo nella traduzione di queste istruzioni. MORTE CELLULARE La morte cellulare è un processo naturale che avviene nel corso della vita di un organismo. Esistono diversi meccanismi di morte cellulare, tra cui l'apoptosi e la necrosi. L'apoptosi è un processo programmato in cui le cellule si autodistruggono in modo controllato, eliminando quelle danneggiate o non più necessarie. La necrosi, invece, è una forma di morte cellulare non programmata, causata da danni esterni come traumi o infezioni. La morte cellulare è un processo fondamentale per il corretto funzionamento dell'organismo, contribuendo alla rimozione delle cellule danneggiate e al mantenimento dell'omeostasi.

di carbonio (glucosio, fruttosio e galattosio). Possono essere:

• Chetosi: contengono un gruppo chetonico;
• Aldosi: contengono un gruppo aldeidico.

Se hanno più di cinque atomi di carbonio possono assumere una struttura ciclica con formazione di unossidrile semiacetalico o semichetalico. Tale struttura permette la formazione di isomeri.

Oligosaccaridi: formato da 2 a 10 monomeri. Per esempio:

• Maltosio: idrolisi parziale dell'amido;
• Lattosio: galattosio + glucosio;
• Saccarosio: glucosio + fruttosio.

Quest'ultimi sono dei disaccaridi con funzioni energetiche che sono introdotti per via alimentare.

Polisaccaridi: sostanze con peso molecolare compreso fra decine di migliaia e milioni di Dalton. Si possono dividere in:

• Omopolisaccaridi: formati da identici monosaccaridi. Per esempio:
• Amido: amilosio + amilopectina. Deposito di carboidrati nelle piante.
• Glicogeno: glucosio + glucosio. Deposito di glucidi, soprattutto nel fegato e nei muscoli.
• Cellulosa:

è un polisaccaride strutturale. Ha la funzione di sostegno e protezione per le piante.

Eteropolisaccaridi: formati da unità monosaccaride diverse (acido ialuronico).

Glicosamminoglicani:

I glicosamminoglicani (GAG) o mucopolisaccaridi sono lunghe catene polisaccaridiche composte da unità che si ripetono. Vengono chiamati così poiché hanno un aminozucchero (monosaccaride con un gruppo aminico al posto di quello ossidrile) che si ripete. Per esempio, sono GAG l’acido ialuronico, l’eparina e il cheratansolfato.

Svolgono un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione di molti tessuti, per esempio costituiscono la sostanza intercellulare amorfa dei tessuti connettivi, dove formano i proteoglicani legandosi con le proteine. Si legano a gradi quantità di acqua e formano facilmente gel idratati. Ciò li rende resistenti alle forze di compressione. I GAG si differenziano l’uno dall’altro in base al tipo di unità monomerica.

ai legami tra ciascunaunità monomerica, alla posizione dei gruppi solfato e al grado di solfatazione.
I GAG sono molecole fondamentali per il sostentamento dell'intero organismo. Infatti, creano e mantengonocostante la pressione di turgore extracellulare. Vengono periodicamente degradati dai lisosomi.
Si possono dividere in due gruppi:
- Non solfatati: acido ialuronico;
- Solfatati: Cheratan-solfato, Eparan-solfato, Condroitin-solfato e Dermatan-solfato. I GAG solfatati silegano a proteine per formare i proteoglicani.

Proteoglicani
I proteoglicani o mucoproteine, sono grosse molecole costituite al 95% da GAG e al 5% da proteine. I GAGsono attaccati covalentemente ai residui di serina di una proteina centrale (core protein). Possono presentareun'elevata eterogeneità. Alcuni possono formare nella cartilagine grossi aggregati che sono legati noncovalentemente attraverso la loro core protein a una singola catena di acido ialuronico attraverso una proteina dilegame (link protein).
Glicoproteine
Sono una componente essenziale della membrana plasmatica e del glicocalice. Si tratta di proteine coniugate in cui il gruppo prostetico è un'oligosaccaride.
Le glicoproteine di superficie: antigeni che costituiscono i gruppi sanguigni e gli antigeni di istocompatibilità nei trapianti.
Le glicoproteine della matrice extracellulare sono per esempio:
• Fibronectina: promuove l'adesione cellulare;
• Condronectina: è situata nella cartilagine e possiede proprietà strutturali;
• Laminina: situata nelle membrane basali, viene utilizzata dalle cellule epiteliali per fissarsi al collagene.

LIPIDI
Si caratterizzano per un'elevata solubilità nei solventi organici e dalla non solubilità in acqua. La maggior parte dei lipidi semplici deriva dall'esterificazione di acidi grassi con alcool di varia natura. Dall'esterificazione con alcoli superiori monovalenti si ottengono le cere, da quellacon il glicerolo i gliceridi e da quella con gli steroli gliesteri degli steroli. I gliceridi rappresentano la classe principale di lipidi semplici, e si dividono in base al numero di funzionialcoliche esterificate in monogliceridi, digliceridi e trigliceridi. I trigliceridi costituiscono la forma principale di deposito di materiale energetico in molti organismi, la loro combustione produce infatti più del doppio dell'energia liberata dagli zuccheri. I lipidi possono essere: - Lipidi semplici: hanno carattere idrofobico tendono a depositarsi nel citoplasma sotto forma di piccole gocce isolate a causa della loro incapacità ad interagire con l'acqua. - Lipidi complessi: sono caratterizzati dalla presenza di residui nettamente idrofilici, che attribuiscono a questi composti un netto carattere anfipatico. Le molecole anfipatiche vengono usate nella costruzione delle diverse strutture cellulari: sono in grado di interagire contemporaneamente sia con il mezzo acquoso.sia con compartimenti cellulari caratteristicamente idrofobici. In base alla natura del residuo idrofilico, i lipidi complessi vengono distinti:

• Fosfolipidi: residuo dell'acido fosfatidico. Sono le lecitine, le cefaline, plasmalogeni e leosfingomieline;
• Glicolipidi: residui di mono e oligosaccaridi. Si suddividono in cerebrosidi e gangliosidi.

In base alla struttura della parte idrofobica, i lipidi complessi vengono anche distinti in fosfogliceridi, comprendenti i fosfolipidi derivanti dall'acido fosfatidico, e in sfingolipidi, comprendenti le sfingomieline e i glicolipidi. Tutti i lipidi complessi posseggono due lunghe catene alifatiche polari (sature o insature), e un gruppo avente carattere fortemente idrofilico per la presenza di gruppi ionizzati con cariche negative e/o positive e di residui ricchi di gruppi alcolici. I lipidi complessi in acqua costruiscono un doppio strato in cui le code apolari dei lipidi stanno all'interno mentre le teste polari sono poste sulle due

Superfici del doppio strato a contatto con l'acqua. Questo doppio strato lipidico costituisce la struttura fondamentale delle membrane biologiche, di cui i lipidi complessi sono con le proteine, i costituenti principali.

Proteine:

Le proteine sono macromolecole formate da aminoacidi. Le proteine costituite esclusivamente da aminoacidi si chiamano semplici; altre proteine, dette coniugate, che contengono, oltre alle catene di aminoacidi, il gruppo prostetico della proteina. Gli aminoacidi sono sostanze anfotere, contengono almeno un gruppo funzionale acido (gruppo carbossilico) e uno basico (gruppo aminico), comuni per tutti gli aminoacidi, a distinguerli è infatti la catena laterale variabile (R). Le proteine possiedono diverse strutture:

Struttura primaria: una proteina è formata da una sequenza di amminoacidi uniti tra loro con un legame peptidico (-CO-NH-), questo legame si forma per condensazione del gruppo carbossilico di un amminoacido con il gruppo aminico del successivo.

La sequenza degli aminoacidi nella catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria, che è specifica per ogni proteina. Con 20 aminoacidi si può formare un numero pressoché illimitato di strutture primarie, dalle quali dipendono poi le proprietà biologiche delle proteine. Le funzioni di una proteina non dipendono soltanto dalla natura chimica dei suoi costituenti, ma anche dalla loro localizzazione in determinati punti della molecola (la sostituzione di un aminoacido in determinati punti porta all'inattivazione delle sue funzioni). I legami responsabili della formazione di una catena polipeptidica, cioè della struttura primaria, sono sempre covalenti. Struttura secondaria: normalmente la configurazione molecolare viene stabilizzata in un assetto definitivo detto struttura secondaria. Se i gruppi carbonilici, e quelli aminici appartenenti ad aminoacidi diversi e impegnati nel legame peptidico si trovano a una distanza di circa 0,3 nm, siica. Questa struttura è stabile grazie alla formazione di legami idrogeno tra gli atomi di ossigeno del gruppo carbonilico e gli atomi di idrogeno del gruppo amminico, che si trovano a una distanza di 3,6 angstrom lungo l'asse della spirale. La struttura a elica è molto comune nelle proteine e svolge un ruolo fondamentale nella loro funzione biologica. La beta-cheratina, invece, è costituita da foglietti beta, che sono segmenti di catena polipeptidica estesi in modo lineare e parallelo. Questi segmenti sono collegati tra loro da legami idrogeno tra gli atomi di ossigeno del gruppo carbonilico di un segmento e gli atomi di idrogeno del gruppo amminico di un altro segmento. Questa struttura conferisce alla beta-cheratina una maggiore rigidità rispetto all'alfa-elica. Oltre alle strutture secondarie regolari, le proteine possono assumere anche strutture terziarie e quaternarie. La struttura terziaria è determinata dalle interazioni tra gli amminoacidi non contigui nella catena polipeptidica, come legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici e legami disolfuro. La struttura quaternaria, invece, si riferisce all'arrangiamento di più catene polipeptidiche all'interno di una proteina complessa. In conclusione, la conformazione delle proteine è determinata da una serie di interazioni tra gli amminoacidi che compongono la catena polipeptidica. Queste interazioni possono essere di diverso tipo e contribuiscono a stabilizzare la struttura della proteina, che a sua volta determina la sua funzione biologica.