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Lipidi

Classe di composti molto eterogenei, sono insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari.

  • Svolgono molteplici funzioni:
    • Riserva energetica 1 gr libera circa 40 KJ
    • Ruolo strutturale
    • Ruolo funzionale

I lipidi semplici o neutri sono grassi, quindi esteri costituiti da alcoli e ac. grassi. I lipidi complessi, invece, sono indispensabili nella dieta in quanto costituiscono i componenti delle fosfagliche.

Infatti, la glicerina può dare esteri di acidi carbossilici e un acido fosforico:

acidi fosfatidici H3 PO4

Rispetto agli acidi grassi, l'acido grasso è una catena carboniosa, i fosfogliceridi hanno un gruppo fosfato che a sua volta lega un gruppo azotoio.

Proteine

Sono biopolimeri a catena lineare la cui complessità cresce all'aumentare del numero ci aminoacidi coinvolti.

Struttura di un amminoacido:

H C -- NH2 R - COOH

R (gruppo R) è caratteristico di ogni aminoacido ed lo rende più o meno polare e pari o carico o neutro alcolide.

Tutti gli amminoacidi ad eccezione della glicina sono otticamente attivi.

Gli aminoacidi possono comportarsi sia da acidi che da basi: infatti

  • NH2 ➔ NH3+
  • COOH ➔ COO-

Le proteine si formano per unione di due aminoacidi con la formazione di un legame peptidico.

H2N -- C1 -- COOH + H2N -- CR' -- COOH ➔ H2N -- C1 -- CO -- NH -- CR' -- COOH + H2O

L'estremità amminica N e carbossilica C possono esterioral costituiscono ad allungare la catena.

LIPIDI

Classe di composti molto eterogenei, sono insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari.

  • Svolgono due ruoli essenziali:
  • Riserva energetica 1 g libera circa 40 KJ
  • Ruolo strutturale
  • Ruolo funzionale

I lipidi semplici e i trigliceridi sono grassi: quindi esteri costituiti da alcool (glicerolo) e acidi grassi, sono indispensabili nella dieta in quanto costituiscono base di sintesi delle fosfaglicidine.

Infatti i grassi più dell'osterano sono esteri di acide carboniche: i fosfolipidi sono esteri dell'acido fosforico H3PO4.

Rispetto agli acidi grassi sono costituiti da una doppia catena idrocarburica e i fosfoglicerici hanno un gruppo fosfato che a sua volta lega un gruppo azotato.

PROTEINE

Sono biopolimeri a catena lineare con complessità cresce all'aumentare del numero di amminoacidi coinvolti.

Struttura di un amminoacido

H |H--C--COOH | NH2

Raggruppa le caratteristiche di ogni amminoacido e lo rende più o meno polare e perciò è unico acido.

  • Tutti gli amminoacidi ad eccezione della glicina sono otticamente attivi
  • Gli amminicaoli possiedono caratteristiche sia acide che da base; infatti:
NH2 --> NH3+ COOH --> COO-

Le proteine si formano per unione di due amminoacidi con formazione di un legame peptidico:

R R' R"H2N -- C -- COOH + H2N -- C -- COOH + H2O H H R R' RH2N -- C -- CO -- NH -- C -- COOH + H2O H H

L'estremità aminica N o carbossilica C possono essere nel costituiscono ad allungare la catena.

Struttura primaria

Determina sia la forma sia la funzione che essa svolge.

La disposizione degli amminoacidi condiziona la struttura tridimensionale della proteina stessa.

Struttura secondaria

Riguarda la disposizione tridimensionale ottenuta dalle catene polipeptidiche.

Una proteina ad esempio si trova in talmente sottono di α elica e di foglietto β:

  • nell'α elica: i legami a idrogeno avvengono a determinate sulla stessa catena tra carene superiori e inferiori; invece nel foglietto β i legami a idrogeno avvengono tra catene vicine.

Le catene laterali -R si proiettano verso l'esterno.

Struttura terziaria

Tale struttura dipende dall'attrazione elettrostatica che porta a un ripiegamento degli atomi della dose foglietto.

Tale struttura può essere stabilizzata da legami disolfuro che avvengono tra due -SH di cisteina che assieme formano la cistina.

Struttura quaternaria

È caratteristica soltanto di alcune proteine caratterizzate da due o più elementi.

Avviene assieme da legami elettrostatici.

Proteina coniugata: la proteina unita a una parte non proteica a cui si dà il nome di gruppo prostetico.

LA FORMA DELLA PROTEINA È DETERMINATA DALLA SOSTITUTO A TERZIARIA

Le proteine globose sono insolubili in acqua.

Le proteine globulari rimandano ad essere solubili.

I TRATTAMENTI CHE DENATURANO UNA PROTEINA NON DISTRUGGONO PERÒ LA STRUTTURA PRIMARIA.

ENZIMI: svolgono caratteristica biologica altamente specific

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Scienze chimiche CHIM/03 Chimica generale e inorganica

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