Caratterizzazione compositiva e organolettica degli alimenti

AMMINOACIDI E PROTEINE

Amminoacidi ‘’mattone’’ che costruisce le catene proteiche. Proteine macronutrientipiù importanti, perché esseri viventi usano le proteine per svolgere tante funzioni. Cisono anche gli enzimi che determinano le reazioni metaboliche.

PROTEINE grosse molecole, macromolecole. Gli aminoacidi vengono uniti in questasintesi fisiologica da un particolare tipo di legame chimico che prende nome di legamepeptidico. Da 50 a migliaia di aa: proteine propriamente dette. Se il numero di aa èinferiore a 50 si parla di polipeptidi. Meno di 10 aa oligopeptidi. Le loro funzionifisiologiche sono: funzione strutturale, costruzione delle strutture cellulari i muscolisono costituite da proteine. Hanno anche una funzione funzionale: reazioni guidati dasostanze chiamate catalizzatori biologici (enzimi), trasporti intra/extra cellulari dimembrana, recettori, regolatori dell’espressione genica, ormoni polipeptidici.

Le funzioni negli alimenti: forniscono amminoacidi essenziali per la biosintesi delle proteine, sono precursori di colori e aromi, contribuiscono alle proprietà fisiche degli alimenti (formazione gel, schiume, emulsioni).

AMMINO ACIDI: I MATTONI DELLE PROTEINE: posso avere amino acidi diversi, posso costruire queste proteine, sequenze diaa diveri. In natura sono presenti + di 200 aa, ma solo 20 entrano a far parte delle proteine. Per la sintesi di una proteina devono essere presenti tutti contemporaneamente.

Sono sostanze organiche, è costituito da atomi di carbonio legati insieme. Un carbonio centrale, ha 4 elettroni, questi 4 legami che forma il carbonio sono fissi, ha sempre un legame di idrogeno, con un altro atomo di carbonio (questo legame è con l'atomo di carbonio, ma in realtà è sempre legato a questi atomi di ossigeno, è un gruppo che ha proprietà acide "carbossilico" carica negativa), terzo legame atomo di azoto.

alifatici valina, leucina, isoleucina (dove ci sono ramificazioni)

Gruppi polari come la cisteina che contiene zolfo ed è polare perché il legame carbonio-zolfo è un legame covalente polare. Gli altri aa che hanno delle caratteristiche di polarità sono la serina e treonina.

Gruppi R carichi negativamente aspartate, glutamate. Invece i gruppi carichi positivamente sono ad esempio la lisina (è anche uno dei più deboli che si modifica con la cottura).

CLASSIFICAZIONE NUTRIZIONALE: tutte le nostre proteine contengono questi 20 aa. Aminoacidi essenziali sono aa che l'organismo non è in grado di sintetizzare e quindi devono essere introdotti con la dieta. Dei 20 aa è importante introdurne alcuni. Se io non mangiassi la glicina e l'alanina sarei in grado di produrne da sola, così come glutammato. Invece questi li devo introdurre con la dieta (11 essenziali) se non li introduco non sono in grado di farmeli:

PROTEINE: quattro livelli di

La struttura determina la forma di una proteina. La struttura primaria è la sequenza lineare degli amminoacidi. Una proteina è un polimero, una grossa molecola, costituita da questi 20 amminoacidi, ma la sequenza con cui i 20 amminoacidi si distribuiscono determina la forma di una proteina. Ogni combinazione diversa corrisponde a una molecola diversa. La struttura primaria è resa stabile dai legami covalenti (legami peptidici).

La struttura secondaria è stabilizzata dai legami idrogeno tra gli atomi dei residui amminoacidici (elica, foglietto).

La struttura terziaria è generata dal ripiegamento e dalla conformazione della catena polipeptidica. È determinata dall'interazione dei gruppi laterali (R) della catena principale mediante legami deboli.

Le proteine possono essere classificate in base alla forma. Le proteine di tipo fibroso sono caratterizzate dal ripiegamento della struttura proteica e svolgono funzioni di sostegno e strutturali come ad esempio la cheratina, il collagene, la miosina, l'actina e la fibroina. Le proteine di tipo globulare hanno una forma sferica.

Che nello spazio hanno una forma di tipo sferico, sono proteine di riserva o enzimi, lo sono le albumine, globuline, emoglobine, gluteline. Le proteine possono avere struttura e solubilità diverse.

DENATURAZIONE DELLE PROTEINE: significa togliere la funzione naturale, ovvero togliere la struttura che fa sì che in natura svolga una funzione ben specifica. È molto semplice se distruggo la struttura terziaria con conseguente perdita dell'attività biologica. Come si fa a distruggere? Denaturazione termica, scaldo la proteina (esempio albume uovo). Quando scaldo le proteine iniziano ad aprirsi, si formano catene proteiche srotolate e "re-interagire" tra di loro in modo diversi. Da un punto di vista alimentare, la denaturazione termica è positiva perché comporta un aumento di digeribilità.

DOVE SI TROVANO LE PROTEINE: cereali, legumi, carne, pesce, latte e derivati. Soia quantità proteiche più alta delle carni.

E anche i formaggi stagionati. Quando introduco una proteina, l'organismo impedisce che pezzi interi di proteina vengano assorbiti (cercano di scindere la proteina in aa) e finiscono fino al fegato. Cosa ci faccio con gli aa? Introduco le proteine, le trasformo in aa liberi, e li riutilizzo come mattoni per costruire proteine corporee, come proteine muscoli, proteine sangue ecc. Se ho aa liberi posso costruire anche altre aa (ovviamente aa non essenziali).

VALORE NUTRIZIONALE DI UNA PROTEINA: è la capacità della proteina di soddisfare le esigenze fisiologiche dell'organismo. Potrei avere la proteina ideale, ma potrei non essere in grado di digerirla. Se ho una proteina con tutti aa essenziali, bisogna vedere quanto quella proteina viene digerita e quanti aa vengono liberati/scissi. Ogni proteina che mangiamo avrà sempre almeno 1 aa essenziale che non è presente nelle quantità adeguate. Aminoacido limitante: l'organismo per sintetizzare le

proteine ha bisogno di tutti i 20 aa, se un aa è carente diventa l'aalimitante perché anche gli altri non vengono utilizzati ma degradati. Quello inconcertazione più bassa, finisce e quindi avrò un mix di 19 aa e quindi verrà usata solo a scopo energetico. Proteine nobili o complete, contengono quasi tutti gli aa essenziali che ci servono: animali, uovo, latte derivati, legumi secchi. Proteine incomplete per l'oppiù di origine vegetale quindi cereali vegetali. Digeribilità (D):

INDICI DI VALORE NUTRIZIONALE DI UNA PROTEINA:

% di azoto degli alimenti (ingerito) che viene assorbito.

Valore biologico (BV): % di azoto assorbito che viene usato (trattenuto).

Utilizzazione proteica netta (NPU): % di azoto ingerito che viene usato (trattenuto).

IPC (indice proteico chimico o punteggio chimico): rapporto tra la % di aa limitante nella proteina e la % dello stesso aa nella proteina di riferimento. Una proteina che possiede un perfetto equilibreo di

La digeribilità delle proteine per l'uomo varia a seconda del tipo di proteina. Le proteine dell'uovo, ad esempio, hanno una digeribilità del 97%. La soia, tra le proteine di origine vegetale, è una delle più importanti.

Nei cibi di origine vegetale è presente la fibra, mentre l'uovo non contiene limitanti.

Le proteine presenti in natura possono essere incomplete, cioè mancare o avere un basso contenuto di uno o più amminoacidi essenziali. Ad esempio, le proteine dei cereali hanno una deficienza relativa di alcuni amminoacidi come lisina e triptofano. Per ottenere un equilibrio proteico, è possibile abbinare i cereali con le proteine del latte. La carne e i latticini sono considerati alimenti completi.

inquanto forniscono tutti gli aa nelle giuste proporzioni. Mentre i vegetali devono essere abbinate.

RACCOMANDAZIONE NUTRIZIONALI: fabbisogno di proteine nell'adulto 0.6g/kg/die. 12% energia introdotta (<15). Deve fornire amm, non energia! Digeribilità proteica media del 80% e indice chimico medio 70%. Gravidanza +6g/die allattamento+17g/die. 1g/kg/die, cioè 1g di proteine per kg di peso corporeo al gg (persona pesa 60kg, deve introdurre 60g di proteine). È anche abbastanza alta, la dose giusta 0.6g/kg/die.

Bisogna integrare anche sostanze azotate (malnutrizione, sport, diete ipocaloriche, iperproteiche)

INTEGRATORI DI AMMINO ACIDI: per chi pratica sport, sono miscele di aa di solito sono miscele di aa essenziali, oppure si usano anche combinazioni mirate di aa.

PRODOTTI IPERPROTEICI: contengono più proteine alla quota consigliata, 1.5g/die/kg. Tutti i prodotti iperproteici sono destinati allo sportivo o per perdere peso. Si usano le proteine del latte, uovo o

soia.CARENZA PROTEICA GLOBALE: 9 miliardi persone entro 2050. Piu persone più richiesta di proteine di origine animale. Bisogna cercare fonti che occupino meno spazio, meno risorse. Si sta investendo molto in questo ambito. Nuove proteine (colza, microalghe, insetti) Alcune proteine possono scatenare REAZIONI ALLERGICHE: una o piu proteine possono scatenare il fenomeno allergico. Le proteine vengono riconosciute dal nostro organismo come sostanze estranee inoffensive (tolleranza). A volte la tolleranza viene meno e si sviluppa la reazione immunitaria. ‘’proteina estranea’’ anticorpi. C’è una lista che possono dare più allergie come uova, glutine, crostacei, soia, latticini, verranno aggiunti anche gli insetti (simili crostacei). Le proteine sono precursori di aromi e colori che si sviluppano durante la cottura. Lisina nel latte se si scalda diventa limitante. Schema della rea