Biomolecole, esame di Biologia cellulare

Carboidrati

(C,O,H): Monosaccaridi (singoli monomeri): es. Fruttosio e Glucosio che sono effettivamente isomeri in quanto hanno lo stesso numero di atomi ma disposizione degli stessi diversa. Possono avere da 3 a 9 atomi di carbonio e possono essere lineari o ciclici; quest'ultima forma si ha quando il gruppo aldeico o chetonico polimerizza col penultimo gruppo ossidrilico del carboidrato.

Oligosaccaridi (pochi monomeri): di cui fanno parte i disaccaridi (es. Lattosio, Saccarosio). Rientrano nelle glicoproteine di membrana: alla proteina trans-membrana si attaccano gli oligosaccaridi che garantiscono alla cellula di interagire nello spazio con le altre cellule.

Polisaccaridi (catene di polisaccaridi): es. Amilosio, Glicogeno. Si classificano in base a vari criteri:

• Tipi di monosaccaridi da cui sono formati:
  • Omopolisaccaridi, formati da un solo tipo di monosaccaride
  • Eteropolisaccaridi, formati da più tipi di monosaccaridi
• Ramificazione: ramificati e non ramificati

Funzione: Riserva di combustibile Glicogeno: si tratta di un omopolisaccaride ramificato costituito da catene di molecole di glucosio. È presente soprattutto a livello epatico e muscolare, dove è pronto per essere scisso in glucosio se c'è bisogno di energia. Il motivo per cui le cellule preferiscono conservare il glucosio come glicogeno e non come singole molecole risiede nel potenziale osmotico delle molecole. Una molecola di glicogeno, infatti, non richiama acqua; al contrario, tante molecole di glucosio creerebbero un gradiente osmotico tale da far rigonfiare la cellula di acqua e rompere la membrana. Amido: è, a sua volta, l'unione di due polisaccaridi: Amilosio: è un omopolisaccaride lineare formato da due lunghe catene di residui di glucosio Amilopectina: è un omopolisaccaride ramificato formato da catene di residui di glucosio. Strutturale Cellulosa: è un omopolisaccaride lineare formato da residui di glucosio. Tuttavia, il

glucosio della cellulosa è β2 nella forma ciò consente ai residui di formare delle catene allungate che formano legami idrogeno con le altre catene. Ciò garantisce alla cellulosa un'elevata resistenza, che la rende l'elemento prediletto per le pareti vegetali. α, Inoltre, dato che l'organismo umano possiede enzimi per distruggere solo legami tra forme esso non è in grado di digerire la cellulosa.

Chitina: è un omopolisaccaride lineare formato da residui di N - acetilglucosammina. È molto simile alla cellulosa (come questa non viene digerita) e forma l'esoscheletro di vari insetti.

Funzioni:

• Strutturali: per la cellula e per l'organismo (es. cellulosa)
• Energetica
• Recettoriali: carboidrati di membrana

LIPIDI : acidi grassi

I lipidi più semplici sono gli -> acidi monocarbossilici caratterizzati da una lunga catena idrocarburica non ramificata. Queste catene possono presentare legami singoli

oppure legami doppi (insaturi) tra due C-C. Come altra caratteristica, gli acidi grassi sono aciclici, ovvero lineari (alifatici). Acidi grassi SATURI: hanno il massimo numero di H e sono SOLIDI a temperatura ambiente; Acidi grassi INSATURI: presenta una o più coppie di atomi di C adiacenti legati tra loro da doppi legami (monoinsaturi o polinsaturi). Si presentano liquidi a temperatura ambiente. -> il doppio legame "piega" l'acido grasso e impedisce l'allineamento con la catena adiacente, limitando le interazioni di Van del Waals. Solubilità degli acidi grassi: I primi termini degli acidi grassi sono solubili in acqua, ma, man mano che la catena idrocarburica cresce in atomi di carbonio, più diminuisce la solubilità. Ciò è dovuto al fatto che la coda idrocarburica è idrofoba che prevale sul gruppo carbossilico (idrofilo). glicerofosfolipidi Un'altra categoria dei lipidi sono i glicerofosfolipidi: costituiti da una molecola di glicerolo.

Due catene di acidi grassi e un gruppo fosfato. Questi sono alla base della costituzione delle membrane plasmatiche. All'interno di questo grande gruppo si trovano i glicerofosfolipidi che possono legare un composto organico (es. lacolina -> per poi formare la lecitina), oppure uno zucchero. I trigliceridi sono anche molto importanti: questi fungono da riserva di energia e sono costituiti da una molecola diglicerolo e 3 di acido grasso. Questi sono legati da 3 legami covalenti e quindi la loro condensazione con liberazione d'acqua viene definita come esterificazione. A seconda, quindi, della composizione (satura o insatura) degli acidi, avremo dei lipidi diversi.

Successivamente troviamo gli steroidi: tra questi troviamo lo testosterone con altri ormoni e il colesterolo. Questa categoria è derivante dal ciclopentanoperidroferantrene, un composto costituito da quattro anelli fusi: due esagoni e un pentagono.

Le vitamine sono un'altra classe di lipidi. Possono avere molti

ruoli tra cui l'ossificazione cellulare o la divisione cellulare. Il rilascio di calcio e di fosforo per l'ossificazione è regolata dalla vitamina D, per questo livelli alti di questa vitamina consentono una ossificazione migliore dello scheletro. Gli sfingolipidi hanno una struttura che richiama quella dei fosfolipidi, ma in questo caso abbiamo la sfingosina a cui è legato un acido grasso, un gruppo fosfato ed un composto organico o zucchero. Funzioni: - Riserva di energia: adipociti e altre cellule contengono depositi di triacilgliceroli, costituiti da glicerolo e tre acidi grassi. - Strutturali: nelle membrane plasmatiche (fosfolipidi) - Fonte di energia: gli acidi grassi sono acidi carbossilici dotati di gruppi laterali idrocarburici a catena lunga. PROTEINE: Sono macromolecole costituite da amminoacidi e sono coinvolte in molti aspetti del metabolismo in quanto costituiscono la maggior parte degli enzimi. Questa è la forma generale di un amminoacido: [immagine di un amminoacido]

In un ambiente a pH neutro, viene definita come "ionica polare", cioè che il gruppo amminico accetta uno ione idrogeno così da avere una carica positiva, mentre il gruppo carbossilico, perde un idrogeno e rappresenta una carica negativa.

Gli amminoacidi si possono unire per andare a formare lunghe catene dette polipeptidi: il gruppo amminico e il gruppo carbossilico di due amminoacidi reagiscono formando un legame polipeptidico con perdita di una molecola d'acqua (condensazione).

Le catene polipeptidiche che formano una proteina sono attorcigliate o ripiegate a formare una macromolecola con specifica conformazione tridimensionale. Questa forma è strettamente correlata con la funzione che svolge la proteina.

Nelle molecole proteiche si possono distinguere 4 livelli di organizzazione:

Struttura primaria:

È una struttura lineare stabilizzata a livello chimico dal legame peptidico (covalente). Questa viene specificata dalle istruzioni contenute in un

gene.Struttura secondaria:
α-elica β-foglietto.
Si divide in due tipi:
La prima dona elasticità alla proteina attraverso legami adidrogeno tra un gruppo amminico e uno carbossilico di due amminoacidi. Questo posiziona i gruppi Runo a destra e uno a sinistra della struttura dando alla catena polipeptica un avvolgimento ad elica.
Nella struttura a foglietto si forma una struttura a zig-zag in cui i gruppi R si dispongono in alto e inbasso alternativamente e i legami idrogeno che si instaurano garantiscono un ripiegamento della catenapolipeptidica.
Struttura terziaria:
La molecola si può ulteriormente ripiegare portando alla formazione della struttura terziaria stabilizzatada legami ad idrogeno, ponti disolfuro e interazioni idrofobiche.
Struttura quaternaria:
Più polipeptidi e altri composti o gruppi chimici concorrono alla formazione della struttura quaternariastabilizzata da legami idrogeno, ponti disolfuro, interazioni idrofobiche e

ioniche.Cambiamenti della struttura tridimensionale e nella sequenza degli amminoacidi nelle proteine, possono alterare le loro attività biologiche. Il legame, quindi, con qualunque molecola o ione, comporta una modificazione conformazionale della struttura della proteina. Ad esempio nell'anemia falciforme la sostituzione di un acido glutammico con la valina rende l'emoglobina meno solubile e più propensa a formare strutture cristalline impedendo a queste di passare agevolmente attraverso i capillari portando anche a morte cellulare.

Prione (proteinaceus infective only particle): sono proteine mal ripiegate che inducono altre proteine ad assumere la stessa conformazione anomala. In realtà sono isomeri conformazionali di glicoproteine normalmente espresse. La struttura delle proteine possono infatti essere influenzate dalle condizioni ambientali: in presenza di calore, infatti, avviene la rottura dei legami ad idrogeno creando così una conformazione

La proteina è la molecola biologica più disordinata (ad esempio quando cuociamo un uovo).

Funzioni:

• Riserva: di amminoacidi
• Strutturale: sostenere, proteggere, rafforzare, dare forma
• Trasporto: permettere e controllare il passaggio di sostanze attraverso le membrane biologiche
• Movimento: di parti della cellula
• Difesa immunitaria: riconoscere e distruggere agenti patogeni
• Ormonale: portare "messaggi" chimici da una parte all'altra della cellula
• Inibizione da contatto: impedire alle cellule e ai tessuti di crescere oltre il necessario
• Trasmissione impulso nervoso: mediare il messaggio di un segnale nelle cellule nervose
• Enzimatica: catalizzare le reazioni chimiche.

Gli ENZIMI sono catalizzatori biologici, cioè molecole capaci di diminuire l'energia di attivazione di una reazione chimica, per renderla quasi spontanea.

Proprietà:

• Alta specificità: maggiore di qualunque catalizzatore chimico; legano in modo specifico una o poche specie molecolari

Catalizzando un solo tipo di reazione biochimica; gli enzimi mostrano un grado di specificità sia per il loro substrati, sia per i loro prodotti, infatti queste reazioni di rado danno origine a prodotti collaterali;

Alta velocità di reazione: la aumentano fino a 10 /10 volte rispetto alla stessa reazione non catalizzata;

Capacità di regolazione: le attività catalitiche variano in risposta a concentrazioni si sostanze diverse dai loro substrati (inibizione a feedback, controllo allosterico, modificazione covalente, variazioni della concentrazione di enzima);

Agiscono in condizioni moderate: temperature inferiori a 100°C, pressione atmosferica normale e pH neutro;

Meccanismo d'azione: Ogni enzima ha una temperatura, un pH e una costante di Michaels (affinità per il substrato) specifici che determinano la cinetica enzimatica.