Biologia umana

Carboidrati

Gli zuccheri hanno come principale elemento costitutivo il carbonio e sono anche chiamati

carboidrati per via della loro formula chimica di base: Cn(H₂O)n.

In natura i carboidrati si trovano come zuccheri semplici (monosaccaridi) e come zuccheri

da 2 o più monosaccaridi, si parla di disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi.

I monosaccaridi sono gli zuccheri più semplici, quelli più piccoli, possono essere

considerati dei monomer. Sono formati da catene di atomi di carbonio, da un gruppo

carbonilico (C=O) e da numerosi ossidrili (OH), caratterizzati da una elevata polarità,

questo li rende in linea di massima facilmente solubili in acqua.

I monosaccaridi sono nominati in base a due loro caratteristiche strutturali:

-Il numero di atomi di carbonio che contiene la catena che li forma, va da un minimo di 3 a

un massimo di 7, i più comuni sono gli esosi (glucosio, galattosio, fruttosio), e i pentosi

(ribosio e deossiribosio)

-Tipo di gruppo carbonilico che contengono, aldosi (contengono il gruppo aldeidico,

glucosio, galattosio, ribosio) e chetosi (contengono il gruppo chetonico, fruttosio).

Il monosaccaride più comune nelle cellule viventi è il glucosio (C₆H₁₂O₆)

Legando tra loro due monosaccaridi tramite un legame covalente detto glicosidico si

formano i disaccaridi:

-saccarosio=glucosio+fruttosio

-lattosio=glucosio+galattosio

-maltosio=glucosio+glucosio

Gli oligosaccaridi sono carboidrati a catena corta costituiti da pochi (3-10, massimo 20)

monosaccaridi legati tra loro tramite legame glicosidico. Spesso sono legati con proteine e

lipidi alla superficie esterna della membrana cellulare, formando glicoproteine e glicolipi

che possono agire come segnale per il riconoscimento tra cellule e da recettori per ormoni

e neurotrasmettitori.

Quando molti monosaccaridi si legano tra loro si formano i polisaccaridi, se il

monosaccaride che si ripete è sempre uguale si formeranno gli omopolisaccaridi (amido,

glicogeno, cellulosa).

Hanno funzione di riserva l amido e il glicogeno, il primo nelle cellule vegetali, il secondo

nelle cellule animali. Quando nell organismo si ha tanto glucosio , all interno del fegato si

sintetizza il glicogeno, tramite reazioni di condensazione, nel momento in cui invece si ha

una carenza di glucosio, a livello del fegato si hanno reazioni di idrolisi del glicogeno e si

rende disponibile il glucosio.

La cellulosa invece è il principale costituente della parete cellulare delle cellule vegetali, un

rivestimento protettivo esterno alla membrana cellulare. Negli animali i polisaccaridi con

funzioni strutturali sono rari, possiamo ricordare la chitina, un polisaccaride utilizzato dai

crostacei e dagli insetti per costruire il loro rivestimento protettivo, l esoscheletro.

Ai carboidrati competono varie funzioni biologiche, ma la funzione primaria negli esseri

viventi, è quella di fornire energia. Il 65% dell energia che giornalmente il nostro organismo

utilizza proviene da loro.

Gli animali non possono sintetizzare carboidrati però ne hanno forte necessità, li ricavano

dall alimentazione, 1g di carboidrati apporta all organismo un energia di circa 4 kcal.

Proteine

Le proteine sono le biomolecole più abbondanti all interno dell organismo, esse sono

formate da monomeri chiamati amminoacidi.

Gli amminoacidi sono molecole che possiedono essenzialmente la stessa struttura di

base, hanno un carbonio centrale al quale si trovano legati:

-un gruppo amminico (-NH₂)

-un idrogeno

-un gruppo carbossilico (-COOH) 1

-una catena laterale R che diversifica gli amminoacidi

Esistono 20 differenti gruppi laterali R ed esistono perciò 20 diversi amminoacidi chiamati

amminoacidi standard o di base. Sulla base della natura chimica delle catene laterali R, gli

amminoacidi possono essere distinti in polari o idrofilici e non polari o idrofobici.

A seconda del tipo, del numero e dell ordine di sequenza con cui vengono legati tra loro i

diversi amminoacidi è possibile ottenere un infinito numero di peptidi.

Tra i 20 amminoacidi di base, 12 possono essere sintetizzati all interno del nostro

organismo e 8 sono invece considerati essenziali, in quanto non possono essere

sintetizzati perciò devono essere necessariamente introdotti all interno dell organismo

tramite la dieta. Se mediante l alimentazione non riuscissi a introdurre adeguate quantità

di un determinato amminoacido essenziale, quest ultimo sarà definito un amminoacido

limitante, infatti limiterà il corretto svolgimento del processo di sintesi delle nuove proteine.

Per effettuare la sintesi proteica si devono unire i vari monomeri, due amminoacidi si

uniscono mediante un legame covalente che si forma fra il gruppo carbossilico del primo e

il gruppo amminico del secondo.

Questo legame è detto legame peptidico o carboammidico, durante la sua formazione

si libera una molecola d acqua, è infatti una reazione di condensazione.

Solitamente si parla di peptidi nel momento in cui unisco fino a una dozzina di

amminoacidi tra di loro, quando la catena è più lunga è più corretto il termine poliptide, in

ogni caso il polimero formato avrà due estremità libere:

-estremità ammino-terminale (dal gruppo amminico del primo amminoacido)

-estremità carbossi-terminale (dal gruppo carbossilico dell ultimo amminoacido)

La maggior parte delle proteine contengono soltato amminoacidi e sono chiamate proteine

semplici. Altre contengono anche altri gruppi chimici e sono chiamate proteine coniugate,

la parte non amminoacidica di una proteina coniugata è chiamata gruppo prostetico.

La struttura di una proteina è direttamente correlata alla sua funzionalità ed è organizzata

in quattro livelli di complessità crescente:

-struttura primaria: è determinata dalla sequenza degli amminoacidi che costituiscono la

proteina, è una struttura lineare ed è tenuta insieme dai legami peptidici che uniscono i

singoli amminoacidi. In linea di massima una proteina possiede struttura primaria solo se è

appena stata sintetizzata.

Questa struttura è quella che differenzia una proteina da un'altra, ed è determinata dagli

acidi nucleici.

-struttura secondaria: è determinata dalla disposizione che assumono gli amminoacidi

che si trovano più o meno vicini. I vari amminoacidi si legano tra loro soprattutto tramite

ponti a idrogeno, grazie a questi deboli legami la catena amminoacidica si ripiega nello

spazio formando figure regolari e ripetute.

Si possono comporre due diverse tipologie stabili di strutture secondarie:

•alfa-elica, il filamento proteico si avvolge a formare una spirale resa stabile dai ponti a

idrogeno che si formano tra amminoacidi vicini

•beta-fogliettino, il filamento proteico assume un andamento a zig zag con porzioni di

catena che si legano l una sopra l altra grazie ai ponti idrogeno che si formano tra

amminoacidi anche più lontani tra di loro.

Entrambi i tipi di struttura secondaria possono essere presenti contemporaneamente nella

stessa catena polipeptidica ma in punti diversi.

-struttura terziaria: è il prodotto dell interazione tra le catene laterali degli amminoacidi

costituenti la catena polipeptidica. I gruppi R si legano tra loro attraverso ponti a idrogeno,

interazioni ioniche e interazioni idrofobiche, questi legami fanno in modo che si formi un

definito avvolgimento tridimensionale della catena.

Un polipeptide ripiegato in maniera terziaria possiede solitamente i gruppi R polari

posizionati esternamente e quelli apolari internamente. 2

Questa struttura è quella che definisce l’attività di una proteina, infatti se una proteina

viene denaturata, cioè trattata in modo da spezzare i vari legami e le interazioni che ne

definiscono l arrangiamento tridimensionale, perde la sua conformazione spaziale ma

anche la sua attività biologica. La denaturazione può essere causata da variazioni anche

modeste di temperatura e pH, e dalla presenza di solventi organici, può essere reversibile

o irreversibile.

All interno delle cellule esistono delle particolari proteine, chaperoni, che aiutano le

proteine denaturate a riassumere la loro struttura terziaria.

-struttura quaternaria: alcune proteine sono formate dall associazione di due o più sub

unità ripiegate in maniera terziaria, queste proteine possiedono una struttura spaziale

tridimensionale di tipo quaternario.

La quaternaria è considerata la configurazione strutturale più complessa, non tutte le

proteine però sono in grado di ripiegarsi e associarsi per dar luogo a questo tipo di

costruzione.

Essendo un gruppo molto vasto di macromolecole, le proteine non sono facilmente

classificabili, possono essere distinte in due gruppi in base alla loro struttura:

-proteine fibrose, disposte in lunghi fasci, conferiscono resistenza, forma e protezione

esterna

-proteine globulari, assumono forma sferica e svolgono vari tipi di funzioni all interno dell

organismo.

Un grammo di proteine apporta circa 4 kcal all organismo.

Gli enzimi avendo il compito di catalizzare le reazioni, vengono spesso chiamati

catalizzatori biologici. Rappresentano una classe di proteine che svolge un ruolo

fondamentale all interno dell organismo, se le reazioni avvenissero in loro assenza

sarebbero infatti molto lente.

Dal punto di vista chimico la maggior parte degli enzimi sono proteine a struttura terziaria.

L accelerazione delle reazioni avviene abbassando la quantità di energia che

normalmente sarebbe necessaria per far avvenire la reazione stessa, quest ultima è

chiamata energia di attivazione.

Durante la reazione che catalizza, l enzima non viene ne alterato ne consumato, si ritrova

al temine della reazione insieme ai prodotti, per questo motivo può essere utilizzato infinite

volte.

Le molecole su cui agisce l enzima vengono dette substrati.

Lipidi

Sotto il nome di lipidi sono classificate vari tipi di molecole molto differenti tra loro per

quanto concerne la loro funzione:

trigliceridi = lipidi di riserva

fosfolipidi = lipidi di membrana

cere = lipidi di rivestimento

steroidi = lipidi strutturali

I trigliceridi sono universalmente utilizzati come riserva energetica dagli organismi viventi,

la degradazione di 1g apporta all organismo un energia pari a circa 9 kcal. Sono composti

fortemente idrofobi.

Chimicamente sono formati da 3 acidi grassi e un glicerolo. I trigliceridi che contengono

acidi grassi saturi sono detti grassi, mentre quelli che contengono acidi grassi insaturi

sono detti oli.

I grassi sono composti di origine animale che sono solidi a temperatura ambiente. La loro

consistenza è dovuta al fatto che sono formati da acidi grassi saturi i quali hanno un

andamento rettilineo e si addossano strettamente gli uni agli altri formando una massa

solida. 3

Gli oli sono solitamente composti di origine vegetale che sono liquidi a temperatura

ambiente, la loro consistenza è dovuta al fatto che sono formanti da acidi grassi insaturi i

quali hanno un andamento a zig zag, presentano più ripiegamenti a livello delle

insaturazioni e ciò impedisce loro di impacchettarsi in modo ordinato, i ripiegamenti della

molecola determinano la fluidità.

I fosfolipidi sono i principali costituenti delle membrane cellulari, sono il risultato del

legame tra una molecola di glicerolo, due acidi grassi e un gruppo fosfato. La loro

principale caratteristica è l anfipatia, cioè la coesistenza all interno della stessa molecola,

di porzioni polari e apolari. La parte polare è detta testa (gruppo fosfato) la parte non

polare è chiamata coda (acido grasso).

Ciò permette loro di formare un doppio strato quando si trovano in un ambiente acquoso.

Le cere sono formate dal legame tra acidi grassi e alcoli a lunga catena carboniosa, in

natura svolgono diverse funzioni correlate alla loro proprietà di essere repellenti nei

confronti dell acqua.

Gli steroidi sono una famiglia di composti organici la cui struttura è composta da 4 anelli

di atomi di carbonio fusi.

Il colesterolo è lo steroide più abbondante nei tessuti animali, è costituito da una testa

polare e un corpo apolare. È molto importate per la stabilità e la rigidità delle membrane

cellulari.

Viene sintetizzato nel fegato, oltre ad essere un importante costituente delle membrane

cellulari, è un importante prodotto di partenza per la sintesi di diverse sostanze

biologicamente rilevanti come la vitamina D, gli acidi biliari e gli ormoni stereoidei. Viene

trasportato nel circolo sanguigno da dei trasportatori, lipoproteine.

Acidi nucleici

All interno delle nostre cellule sono presenti due tipi differenti di acidi nucleici, il DNA e l

RNA.

Hanno funzioni diverse, il DNA costituisce il materiale ereditario degli organismi e

necessita al suo interno le informazioni necessarie per la produzione delle proteine di cui

necessita una cellula, l RNA viene sintetizzato a partire dal DNA e svolge molteplici

funzioni visto il fatto che ne esistono tre tipi diversi:

-RNA ribosomiale va a formare la struttura dei ribosimi

-RNA messaggero

-RNA transfert

Gli ultimi due sono implicati nella sintesi delle proteine.

La loro struttura è abbastanza simile, sono polimeri composti da monomeri chiamati

nucleotidi.

Quest ultimo è formato da 3 elementi:

zucchero pentoso

base azotata

gruppo fosfato

Sia DNA che i vari tipi di RNA sono catene polinucleotidiche formate da vari nucleotidi uniti

l uno con l'altro attraverso un legame covalente chiamato fosfodiesterico. Questo si

forma tra il gruppo –OH in posizione 3 di un nucleotide e il gruppo fosfato in posizione 5 di

un altro nucleotide.

Differenze tra una catena polinucleotidica di DNA e una di RNA:

-zuccheri pentosi: i due zuccheri a cinque atomi di carbonio sono il ribosio (RNA) e

deossiribosio (DNA)

-basi azotate: esistono due tipi di basi azotate, quelle puriniche che sono voluminose,

formate da due anelli di atomi di carbonio e azoto. Sono l adenina e la guanina ed

entrambe si trovano sia nell RNA che nel DNA. E le basi pirimidiniche che sono più piccole

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formate da un solo anello di atomi di carbonio e azoto, sono la citosina e la timina nel

DNA, mentre nell RNA al posto della timina vi è l uracile.

-catena polinucleotidica: il DNA è costituito da due catene polinucleotidiche associate l una

all altra in una doppia elica avvolta a spirale, gli RNA sono invece formati da un singolo

filamento polinucleotidico.

Le due catene del DNA sono disposte tra loro in modo antiparallelo, ciò significa che l

estremità 5’ di ogni catena è associata all estremità 3’ della seconda catena. La doppia

elica resta unita per via del fatto che nella porzione centrale, le basi azotate dei due

filamenti si associano tramite legami ad idrogeno. Ogni coppia è composta da una base

purinica associata ad una base pirimidinica. Sono possibili solo due tipi di appaiamenti, AT

e GC. La regola di Chargaff afferma che la quantità di adenina è uguale alla quantità di

timina, e stessa cosa vale per citosina e guanina, di conseguenza la quantità totale delle

purine è uguale a quella delle pirimidine.

L informazione o il materiale genetico è costituito da molecole di DNA a doppio filamento

che avvolgendosi attorno a proteine formano complessi definiti cromatina, la quale

condensandosi da vita ai cromosomi. Pertanto il cromosoma è formato da DNA. Il

cromosoma è costituito da migliaia di geni ciascuno dei quali occupa posizioni ben definite

sul cromosoma. Pertanto il DNA è formato da diversi tratti che si susseguono, i geni.

I geni vengono duplicati e trasmessi alle cellule figlie.

Un tratto di RNA sarà complementare a un tratto di DNA o gene.

Un gene eucaristico è costituito da un tratto iniziale, formato da una sequenza di

nucleotidi, promotore, una successione di tratti di nucleotidi codificanti aminoacidi, esoni,

alternati a tratti non codificati, introni, e un tratto finale, terminatore.

Nel gene procariote mancano gli introni.

Le funzioni del DNA sono:

-trasmissione dei caratteri ereditari: attraverso la sua duplicazione e successiva

trasmissione alle cellule figlie.

-sintesi proteica: attraverso la formazione di RNA complementari e maturazione di un

mRNA che codificherà la formazione di una proteina.

Duplicazione

Processo che da una molecola di DNA originario porta alla formazione di due molecole

figlie.

Può avvenire secondo tre modelli di replicazione:

-modello di replicazione semiconservativa, ciascuno dei due filamenti di DNA funge da

stampo per la sintesi del filamento complementare, le due nuove molecole sono formate

ciascuna da un filamento vecchio e uno nuovo.

-modello di replicazione conservativa, la doppia elica parentale funge da stampo per la

sintesi di una nuova doppia elica, si ha la sintesi di un intera molecola nuova.

-modello di replicazione dispersiva, frammenti della molecola parentale di DNA servono

da stampo per l assemblaggio di due nuove molecole, ciascuna contiene alcune porzioni

vecchie e alcune porzioni nuove.

La replicazione accettata è quella semiconservativa.

Un enzima, DNA elicasi, separa i legami tra le basi azotate complementari, delle proteine

leganti il singolo filamento (SSBP) si legano a due filamenti svolti impedendo loro di

riassociarsi per formare la doppia elica e altre dette topoisomerasi impediscono la

formazione di grovigli.

L enzima DNA polimerasi, responsabile dell allungamento dei due nuovi filamenti , non

essendo in grado di iniziare un filamento dal nulla, necessita di una breve sequenza di

RNA, RNA primer, sintetizzata da un enzima detto primasi, su cui iniziare l aggiunta di

nuovi nucleotidi. 5

Questa aggiunta è sempre in direzione 5’->3’, richiede sempre un estremità 3’OH di

partenza fornita dal nucleotide dell RNA primer.

Ogni frammento (di Okazaki), inizia con un primer a RNA, la cui rimozione, seguita dal

riempimento degli spazi lasciati vuoti con nuovo DNA, permetterà a un enzima detto DNA

ligasi, di