Biologia - Tutto quello da sapere per il test

2022

BIOLOGIA

COMPOSIZIONE CHIMICA DEGLI ORGANISMI VIVENTI 3

L'ACQUA 3

PEPTIDI E PROTEINE 5

CARBOIDRATI 9

NUCLEOTIDI E ACIDI NUCLEICI 10

LIPIDI 12

LA CELLULA 14

GENERALITÀ 14

MEMBRANA CELLULARE 15

CITOPLASMA E ORGANULI CELLULARI 17

ESOCITOSI ED ENDOCITOSI 20

LA RIPRODUZIONE CELLULARE 21

LA CELLULA VEGETALE 24

CODICE GENETICO, RIPRODUZIONE ED EREDITARIETÀ 26

GENERALITÀ E GENETICA MENDELIANA 26

TRASCRIZIONE E SINTESI PROTEICA 29

REPLICAZIONE DEL DNA 32

LA RIPRODUZIONE DEGLI ORGANISMI: GLI ANIMALI 33

LA RIPRODUZIONE DEGLI ORGANISMI: LE PIANTE 35

CLASSIFICAZIONE, FILOGENESI DEGLI ORGANISMI VIVENTI E BASI DELL’EVOLUZIONE 38

STORIA E PRINCIPI DEL CONCETTO DI EVOLUZIONE: DA LAMARCK AL NEODARWINISMO 38

CLASSIFICAZIONE DEGLI ORGANISMI 40

1

BREVI CENNI SUI PRINCIPALI TAXA ANIMALI E VEGETALI 42

BREVE STORIA DELLA NASCITA E DEL DOMINIO DELLA VITA SULLA TERRA 48

L’EVOLUZIONE DELL’UOMO 51

BASI DI ANATOMIA E FISIOLOGIA ANIMALE E VEGETALE 54

ANATOMIA, GENERALITÀ 54

ANATOMIA GENERALE DELLE PIANTE VASCOLARI 55

ANATOMIA UMANA: IL SISTEMA CIRCOLATORIO 58

ANATOMIA UMANA: L’APPARATO RESPIRATORIO 60

ANATOMIA UMANA: L’APPARATO DIGERENTE 61

ANATOMIA UMANA: IL SISTEMA NERVOSO 64

ANATOMIA UMANA: APPARATI MUSCOLARE E SCHELETRICO 66

AMBIENTE TERRA: ELEMENTI DI ECOLOGIA E TUTELA DELL’AMBIENTE 70

L’ECOLOGIA 70

FLUSSO ENERGETICO, CLIMA E BIOSFERA 71

CICLO DELL’ACQUA E CICLI BIOGEOCHIMICI 73

GLI ORGANISMI, LE RISORSE E LA COMPETIZIONE: RETE TROFICA E NICCHIA ECOLOGICA 76

COMUNITÀ E POPOLAZIONI NEL TEMPO 78

CENNI SULLA TUTELA DELL’AMBIENTE 81

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BIOLOGIA

COMPOSIZIONE CHIMICA DEGLI ORGANISMI VIVENTI

L'ACQUA

L’acqua l’elemento nel quale si sono sviluppati i primari processi chimici organici e dove, oltre tre miliardi

è

di anni fa, nata la vita. Nonostante si possa pensare che gli organismi terrestri siano ormai svincolati da

è

questo elemento, la stragrande maggioranza di loro (o di noi) ne tuttora legata a doppio filo. Questo

è

antico legame tra vita, processi biochimici e ambiente acquatico testimoniato dall’elevata (talvolta

è

elevatissima) percentuale di acqua all’interno della maggior parte dei tessuti biologici.

Figura 1 – Struttura molecolare dell’acqua.

La struttura molecolare dell’acqua, data da due atomi di idrogeno e da uno di ossigeno, riassunta dalla

è

nota formula H O (Fig. 1). La struttura spaziale della molecola e le sue proprietà polari (ovvero con

2

differenza di carica tra atomi di ossigeno, negativi, e di idrogeno, positivi) sono alla base anche delle sue

proprietà fisiche; sia il congelamento (passaggio allo stato solido che avviene a 0°C per l’elemento puro

in condizioni di pressione di 1 atmosfera) che l’ebollizione (passaggio allo stato gassoso, a 100°C e 1

atmosfera), sono infatti dovuti alla formazione di legami (o ponti) a idrogeno, basati su differenze di

carica elettrostatica che si possono formare tra gli atomi di idrogeno, carichi positivamente, e gli atomi di

ossigeno, fortemente elettronegativi. In fase solida (ghiaccio), l’energia termica dalla quale dipende il

moto delle particelle scarsa, per cui le molecole d’acqua tendono ad avvicinarsi e a disporsi

è

ordinatamente l’una a fianco dell’altra; questo facilita la formazione di un gran numero di legami a

idrogeno, che riducono ulteriormente il movimento delle molecole e immobilizzano la struttura.

All’aumentare dell’energia termica, si intensifica il moto delle molecole, i legami a idrogeno si rompono

(fase liquida, acqua), fino a raggiungere una condizione di quasi completa dispersione e all’assenza

pressoché totale dei legami (fase gassosa, vapore, Fig. 2).

Dal punto di vista delle proprietà chimiche, l’acqua definita solvente polare, ovvero, per lo stesso motivo

è

di differenza di carica elettrica tra gli atomi della molecola, riesce a sciogliere sostanze, dette ‘idrofile’, in

genere esse stesse polari o che presentano almeno un gruppo ossidrilico (OH) o un gruppo NH come

zuccheri, alcoli, aldeidi e chetoni. Altre molecole, dette invece ‘idrofobe’, come i lipidi, sono sostanze non

3

solubili in acqua perché sostanzialmente prive di gruppi polari. Anche molti sali, come il comune sale da

cucina (cloruro di sodio, NaCl), sono solubili in acqua. Questi sono infatti formati da elementi (ioni) legati

tra loro tramite il cosiddetto legame ionico, un legame chimico completamente basato sulla differenza di

carica elettrica (+ e -) tra gli atomi e che non prevede la condivisione di elettroni, come avviene invece

per il legame covalente. In acqua, il legame ionico dei sali solubili si rompe e gli ioni si separano grazie

all’azione attrattiva delle molecole polari dell’acqua.

Figura 2 – Disposizione schematica delle molecole di acqua nelle tre fasi.

La miscela ottenuta sciogliendo sali o altre sostanze solubili in acqua (o in altro solvente) viene detta

soluzione, ed assume una serie di proprietà chimico-fisiche dette proprietà colligative, ovvero che

dipendono unicamente dalla quantità delle particelle di solvente e soluto cui composta e non dalla loro

è

natura.

Rientra in questa categoria l’osmosi, ovvero la proprietà per cui, se si hanno due soluzioni a diversa

concentrazione (diversa quantità di particelle di soluto disciolte) separati da una membrana

semipermeabile (ovvero permeabile al solvente ma non al soluto), il solvente tende a diffondere dalla

soluzione a più bassa concentrazione (ipotonica) verso la soluzione a più alta concentrazione (ipertonica)

fino a raggiungere la stessa concentrazione in entrambe le soluzioni (soluzioni isotoniche). Questa

proprietà di trasporto passivo fondamentale e si riscontra in molti processi biologici naturali. Un

è

esempio molto comune rappresentato dal turgore delle foglie e dei fusti delle piante,. In questo caso

è

una struttura presente nelle cellule vegetali (il vacuolo) si gonfia richiamando acqua al suo interno per

osmosi, aiutando a mantenere tutte le parti della pianta erette e distese.

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Figura 3 – Schema del processo di osmosi.

L’acqua di fatto il mezzo in cui tutte le reazioni fisiologiche, biologiche e metaboliche avvengono, ed

è è

uno degli elementi chiave per la presenza della vita sulla Terra.

PEPTIDI E PROTEINE

Le proteine sono le molecole più abbondanti all’interno della cellula e le loro dimensioni e funzionalità

sono talmente diverse e vaste da essere difficilmente riassumibili. Di natura proteica sono moltissimi

prodotti biologici come gli enzimi, gli ormoni, i muscoli, i peli fino ai veleni naturali e gli antibiotici. Proteine

sono anche i prodotti attraverso cui si esprimono le informazioni genetiche, tramite il cosiddetto processo

di sintesi proteica.

Le proteine sono dei polimeri, ovvero macromolecole formate da gruppi elementari (detti monomeri)

concatenati tra loro e uniti da particolari legami covalenti. I monomeri delle proteine sono gli amminoacidi

(o aminoacidi), molecole formate da un atomo di carbonio centrale legato a quattro diversi gruppi, detti

gruppi funzionali: un gruppo amminico (-NH ), un gruppo carbossile (-COOH), un idrogeno e un gruppo

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variabile detto gruppo ‘R’ (Fig. 1). Tutte le proteine presenti in natura sono formate dalla combinazione

di soltanto 20 amminoacidi diversi (tutti del tipo α-amminoacidi, cioè con il gruppo carbossile e il gruppo

R legati come detto al carbonio centrale, chiamato appunto carbonio α), che si differenziano grazie alla

variazione del gruppo R (Tabella 1). La grande variabilità strutturale della chimica di questo gruppo

conferisce ai vari amminoacidi proprietà diverse, come la possibilità di essere molecole sia polari (con

gruppi R detti ‘aromatici’ come la Fenilalanina o il Triptofano) che apolari (con gruppi R detti ‘alifatici’

come l’Alanina o la Glicina) in base alla polarizzazione elettrica della molecola (stesso concetto espresso

per l’acqua, che una molecola polare).

è 5

Tabella 1 – I 20 amminoacidi naturali con la loro sigla e formula bruta.

Il termine ‘proteine’ soltanto il nome più conosciuto delle catene polimeriche di amminoacidi, ma in realtà

è

ne identifica (formalmente) solo una parte. Infatti, in linea generale le catene di amminoacidi variano il

loro nome in base alla loro lunghezza (o massa molecolare). Il termine principale col quale si identifica

una generica catena di amminoacidi peptide, se i monomeri (amminoacidi) sono soltanto due si parla

è

di dipeptide, se sono tre tripeptide e così via. Più in generale, se gli amminoacidi (quando inseriti nella

catena vengono chiamati anche residui amminoacidici) sono ‘pochi’, si parla di oligopeptidi, se sono ‘

molti’ si parla di polipeptidi, se invece i residui sono ‘moltissimi’ (in genere a formare una catena dalla

massa molecolare superiore a 10.000) si parla finalmente di proteine. Anche il legame ammidico di tipo

covalente che lega gli amminoacidi tra loro in una catena polipeptidica, per alcune sue caratteristiche,

varia il proprio nome e acquisisce quello di legame peptidico.

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Figura 1 – Schema generico di una molecola di aminoacido.

Gli amminoacidi costituenti una catena polipeptidica, dal punto di vista sterico potrebbero ruotare l’uno

nei confronti dell’altro in maniera del tutto libera, data la natura covalente singola del legame peptidico.

Questo, di fatto, comporterebbe un’infinita varietà strutturale delle catene. Ogni proteina, però, per

svolgere efficacemente il proprio compito deve avere una precisa struttura, anche dal punto di vista del

suo ‘ingombro’ spaziale. Perché sia attiva e funzionale quindi necessario che la proteina sia in qualche

è

modo stabilizzata in una determinata forma. La struttura tridimensionale di una proteina viene detta

conformazione e le principali forze che la rendono stabile sono prevalentemente due, la stessa natura

del legame peptico e le cosiddette interazioni deboli, una su tutte il già citato legame a idrogeno.

La struttura delle proteina ha un ordine gerarchico standard per definizione: si parla di strutture primaria,

secondaria, terziaria e quaternaria (Fig. 2). La struttura primaria si riferisce soltanto alla sequenza

ordinata di amminoacidi nella catena, mentre le altre presuppongono una strutturazione più complessa

della molecola.

La struttura secondaria, per la descrizione della quale sono stati determinanti gli studi effettuati negli anni

’30 dai biochimici Linus Pauling e Robert Corey, riguarda le conformazioni locali delle molecole peptidiche.

Le più rilevanti e note sono le cosiddette α-elica e β-foglietto, ovvero due conformazioni basilari dovute

sia alla natura del legame peptidico, il quale a differenza del normale legame covalente ha una struttura

rigida e planare che impedisce la rotazione tra i gruppi, che a legami a idrogeno, che si formano tra

gruppi diversi presenti nella molecola. Nel primo caso, i legami a idrogeno si formano tra segmenti non

adiacenti della catena polipeptidica (tre-quattro residui di distanza) e tendono a ‘torcere’ la molecola fino

a fargli assumere una forma elicoidale intorno ad un immaginario asse centrale. Nel secondo caso, invece,

i ponti a idrogeno si formano tra segmenti adiacenti della catena polipeptidica e la catena stessa assume

una forma a ‘zig-zag’, oltre che una conformazione planare (da qui il nome ‘foglietto’). Queste due strutture

secondarie sono comuni e ritornano frequentemente nelle strutture complessive delle proteine.

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Si parla invece di struttura terziaria delle proteine quando si ha una vera e propria forma tridimensionale,

dovuta ad interazioni ‘a lungo raggio’, ovvero tra residui posizionati ad una certa distanza tra loro lungo la

catena. Questo conferisce alla molecola una particolare conformazione spaziale alla quale spesso deve

anche la sua capacità funzionale. Alla stabilità delle strutture terziarie concorrono anche altri importanti

tipi di legame tra gruppi non adiacenti, detti ponti disolfuro, legami covalenti che si formano per

ossidazione di due gruppi contenenti zolfo (o gruppi tiolici).

In certi casi una proteina può essere formata da più catene polipeptidiche (o subunità) non legate tra loro

,

in maniera covalente. Si parla in questo caso di struttura quaternaria facendo riferimento alla struttura

tridimensionale della proteina e all’organizzazione esistente tra le subunità che la costituiscono.

Figura 2 – Rappresentazione schematica delle 4 conformazioni delle proteine.

Alla luce di queste regole basilari, le proteine vengono classificate in fibrose e globulari. In linea generale,

le prime presentano un solo tipo di struttura secondaria e sono generalmente deputate a funzioni di

resistenza meccanica e alla protezione, come ad esempio le proteine presenti nelle cellule epiteliali dei

vertebrati. Le seconde, al contrario, presentano più tipi di struttura secondaria ed hanno in genere funzioni

di regolazione, come le immunoglobuline o gli enzimi.

Quest’ultima categoria di proteine, gli enzimi appunto, tra le più importanti ed presente pressoché in

è è

ogni organismo vivente. Il compito principale degli enzimi quello di agire come catalizzatori di molte

è

reazioni biologiche, rendendo più veloci dei processi spontanei fondamentali per la vita, dalla lisi degli

zuccheri alla formazione delle catene di acidi nucleici. Normalmente un enzima non agisce in maniera

diretta sulla reazione chimica, ma tramite un supporto di tipo cinetico; l’enzima si lega alle molecole del

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substrato oggetto di reazione tramite un sito (sito attivo) e crea un complesso strutturale che facilita

l’interazione tra le molecole. Una volta avvenuta la reazione (spontanea) tra le molecole, il complesso si

separa e l’enzima può funzionare nuovamente. –asi

Gli enzimi vengono comunemente nominati utilizzando il suffisso (trascrittasi, ligasi, lactasi, ecc..).

CARBOIDRATI

Se le proteine sono le molecole più abbondanti all’interno delle cellule, i carboidrati sono le molecole più

abbondanti sull’intero pianeta. Questo grazie soprattutto alla trasformazione da parte delle piante del

carbonio atmosferico (presente sotto forma di anidride carbonica, CO ) in glucosio, uno zucchero

2

fondamentale, attraverso il processo della fotosintesi. Questo processo di organicazione del carbonio il

è

primo fondamentale passo per ottenere, grazie ai numerosi processi metabolici di sintesi, tutti i molteplici

tipi di molecole biologiche essenziali per la vita (proteine, lipidi, ecc.).

Dal punto di vista chimico i carboidrati sono aldeidi e chetoni poliossidrilici, la cui formula generica nella

è,

maggior parte dei casi, (CH O) . Le molecole dei carboidrati sono genericamente organizzate in unità di

2 n

questo tipo e, come per le proteine, possono formare dei polimeri, cioè macromolecole formate da gruppi

elementari (detti monomeri) concatenati tra loro e uniti da particolari legami. Se nelle proteine il

monomero fondamentale l’amminoacido, nei carboidrati un gruppo singolo poliossidrilico aldeidico o

è

chetonico detto monosaccaride, o più comunemente zucchero semplice, che si trova normalmente

è

stabile anche nella forma monomerica (ne sono esempi il già citato glucosio e il fruttosio, Fig. 1).

Se queste unità di monosaccaridi si uniscono a formare un polimero, allora si distinguono gli

oligosaccaridi, costituiti da catene ‘corte’ di monosaccaridi, in genere inferiori alle 20 unità (se le unità

sono due si può parlare di disaccaridi, se sono tre trisaccaridi, e così via) e i polisaccaridi (detti anche

glicani), formati da catene più lunghe di 20 unità. Tra gli oligosaccaridi, e in particolare i disaccaridi,

troviamo il comunissimo saccarosio, lo zucchero che usiamo ogni giorno in cucina. I polisaccaridi, invece,

sono i carboidrati detti anche complessi, come la cellulosa delle piante, l’amido o il glicogeno.

Figura 1 – Molecola di glucosio (in configurazione alfa).

La funzione principale dei carboidrati in natura quella di fornire energia agli organismi. I polisaccaridi

è

più complessi, come ad esempio l’amido, vengono utilizzati come riserva energetica e vengono scomposti

in monosaccaridi più semplici per essere utilizzati al momento del bisogno. I polisaccaridi complessi

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possono inoltre avere una notevole importanza come materiale strutturale biologico, basti pensare alla

cellulosa delle piante, che garantisce la forma stabile dei fusti ma non assimilabile dal punto di vista

è

metabolico tranne che dagli erbivori, organismi specializzati per la sua scomposizione e digestione. Un

altro importante esempio di carboidrato complesso presente in natura la chitina, che costituisce la

è

componente principale dell’esoscheletro degli artropodi come insetti e crostacei.

Esistono anche una serie di funzionalità diverse dei carboidrati all’interno di un organismo, talvolta

complesse ma fondamentali in molte reazioni fisiologiche e biochimiche, come le interazioni tra cellule o

la coagulazione del sangue. Spesso questo tipo di funzionalità vengono svolte da carboidrati (in questi

casi detti anche carboidrati informazionali) legati a proteine o lipidi a formare dei complessi detti

glicoconiugati (proteoglicani, glicoproteine e glicolipidi).

NUCLEOTIDI E ACIDI NUCLEICI

I nucleotidi sono molecole che hanno un’importanza basilare nel funzionamento dei sistemi biologici.

Oltre alla ben nota caratteristica di essere i costituenti base degli acidi nucleici, ovvero il DNA (acido

deossiribonucleico) e l’RNA (acido ribonucleico), possono svolgere numerose funzioni all’interno della