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Biologia (primo esonero)

Appunti e riassunti utili per il primo esonero di biologia della Professoressa Canterini basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni della prof. dell’università degli Studi La Sapienza - Uniroma1, facoltà Prima psicologia, Corso di laurea in psicologia e salute. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Biologia e genetica docente Prof. S. Canterini

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metabolismo energetico dei neuroni fornendo substrati nutritivi e scambiando con essi

prodotti intermedi della glicolisi e della respirazione cellulare. Infine, collaborano con i

neuroni alla neurotrasmissione sia a livello sinaptico, nella quale provvedono

all’eliminazione e al riciclo dei neurotrasmettitori, che nel processo di conduzione

assonica dell’impulso nervoso, partecipando all’allontanamento degli ioni potassio

(K⁺).

Gli astrociti, insieme alle cellule endoteliali, costituiscono la barriera emato-

encefalica che controlla il passaggio di tutte le molecole all’interno del SNC.

Le funzioni principali sono:

- Evitare che virus e batteri penetrino nel SNC

- Mantenere costante la concentrazione di ioni nel liquido extracellulare

- Evitare il contatto dei neuroni con molte sostanze presenti nel sistema circolatorio

Le cellule della microglia contribuiscono al modellamento delle varie strutture

nervose attraverso la fagocitosi delle cellule che intraprendono il programma di morte

cellulare e i cui residui devono essere eliminati.

Gli oligodendrociti e le cellule di Schwann sono cellule gliali presenti,

rispettivamente, nel sistema nervoso centrale e nel periferico, che formano con la

propria membrana plasmatica la mielina. Il rivestimento mielinico agisce come una

guaina isolante, impedendo la dispersione dei campi elettrici relativi agli impulsi

nervosi e garantendo una conduzione assonica più rapida ed efficiente di questi ultimi.

Sono mielinizzati gli assoni dei neuroni che proiettano a strutture nervose lontane dai

corpi cellulari. La mielina inizia a formarsi nel tardo periodo fetale e continua per

almeno 20 anni durante la vita di ciascun individuo. Mentre un oligodendrocita

produce dei processi che gli consentono di avvolgere più assoni vicini, ogni cellula di

Schwann si avvolge intorno a un solo assone.

La guaina mielinica che riveste un assone è costituita da tante brevi porzioni con la

lunghezza massima di 1mm e completamente isolati, detti internodi, e presenta tratti

molto più brevi di discontinuità, nei quali la membrana assonica è priva di isolamento,

detti nodi di Ranvier →conduzione saltatoria.

Atomi e legami

Elementi importanti dal punto di vista biologico:

- Oltre a comporre l’acqua, l’ossigeno è necessario per la respirazione cellulare ed è

un componente della maggior parte dei composti organici

- Il carbonio costituisce lo scheletro di tutti i composti organici

- L’idrogeno è presente in tutti i composti organici; è un componente dell’acqua

- L’azoto è presente nelle proteine e negli acidi nucleici

- Il calcio in forma ionica (Ca⁺⁺) è importante per la contrazione muscolare

(neurotrasmettitore)

- Il fosforo è importante per gli acidi nucleici, l’ATP e le ossa

- Sodio, potassio e cloro in forma ionica (Na⁺, K⁺, Cl⁻) sono importanti per l’attività

elettrica del neurone

Un elemento è una sostanza pure della quale non è possibile ottenere, mediante gli

ordinari mezzi chimici, sostanze più semplici. La più piccola particella di un elemento

che sia capace di esistere si chiama atomo.

Un composto è una sostanza costituita da due o più elementi in proporzione definita.

Gli atomi sono composti da particelle subatomiche:

- Protone: ha massa 1 e carica positiva

- Neutrone: ha massa 1 e nessuna carica

- Elettrone: ha massa trascurabile e carica negativa

I protoni e i neutroni si dispongono al centro dell’atomo costituendo il nucleo, intorno

al quale si muovono gli elettroni. Il numero di protoni di un atomo è detto numero

atomico (Z). Il numero di protoni e neutroni insieme è detto numero di massa (A).

Atomi appartenenti allo stesso elemento aventi stesso Z ma diverso A, sono detti

isotopi di quell’elemento.

Le proprietà chimiche di un atomo derivano dal numero e dalla distribuzione dei suoi

elettroni nello spazio che circonda il nucleo. Gli elettroni con meno energia sono i più

vicini al nucleo atomico e si dicono appartenere al 1° livello energetico (K).

Un dato livello energetico può essere occupato da uno o più elettroni solamente se i

livelli energetici inferiori sono già completamente pieni. Nell’ambito di ciascun livello

energetico gli elettroni si muovono intorno al nucleo, venendosi a trovare con

maggiore probabilità in regioni di forma definita e statisticamente predicibili dello

spazio perinucleare, dette orbitali. Ogni orbitale può accogliere un massimo di 2

spin

elettroni aventi di direzione opposta. Il primo orbitale ha sempre forma sferica

(s), i tre orbitali successivi hanno forma a manubrio (p). Gli orbitali successivi hanno

forma più complessa.

I gas nobili:

Il motivo della stabilità dei gas nobili risiede nel fatto che la loro configurazione

elettronica presenta otto elettroni nello stato di valenza, che quindi è completo.

Regola dell’ottetto→ un atomo raggiunge il massimo della stabilità acquistando,

cedendo o condividendo elettroni con un altro atomo in modo da raggiungere l’ottetto

nella sua configurazione elettronica esterna, simile a quella del gas nobile nella

posizione più vicina nella tavola periodica.

La reattività degli elementi è determinata dal numero di elettroni presenti negli

orbitali più esterni.

I metalli, reagendo, perdono facilmente gli elettroni generando ioni positivi.

I non-metalli sono elettronegativi, ovvero guadagnano elettroni di valenza da altri

atomi.

Il legame chimico:

A qualsiasi livello di organizzazione, la materia tende a raggiungere condizioni di

massima stabilità energetica, cioè condizioni in cui un sistema contenga la minima

quantità possibile di energia potenziale.

Quindi tutti gli atomi tendono a interagire con altri atomi per ottenere, cedere o

condividere elettroni nel livello energetico esterno. Da tali interazioni consegue la

formazione dei legami chimici.

Legame covalente:

Due atomi si dicono legati con legame covalente quando mettono tra loro in comune

uno o più elettroni appartenenti ai loro livelli energetici più esterni, ottenendo la

completa saturazione. Quando due atomi mettono in comune due o tre coppie di

elettroni, si dicono legati da un doppio o triplo legame. La forza attrattiva di tali

legami è maggiore di quella esercitata da un legame singolo.

Legame covalente polarizzato:

I legami covalenti caratterizzati da una distribuzione della nube elettronica

assolutamente simmetrica sono presenti solamente nelle molecole costituite da atomi

identici o simili. Quando il legame covalente unisce due atomi diversi, esso è spesso

più o meno polarizzato→ la nube elettronica assume una distribuzione più o meno

asimmetrica.

Atomi elettronegativi: atomi a cui mancano pochi elettroni per saturare il loro livello

energetico esterno

Atomi elettropositivi: atomi che hanno il loro livello energetico esterno occupato da

pochi elettroni che tendono a cedere

La nube elettronica si presenta più densa nei punti della superficie della molecola

corrispondenti agli atomi più elettronegativi e meno densa in corrispondenza di quelli

più elettropositivi. La molecola, pur mantenendo la sua neutralità complessiva,

presenta una superficie composta da regioni che possono essere sia apolari sia polari

e, nel secondo caso, dotate di carica positiva o negativa→ molecola polare.

Le molecole polari interagiscono con grande facilità tra di loro, spesso formando

legami idrogeno. Di conseguenza esse si sciolgono bene nell’ambiente acquoso e

sono per questo idrofile.

Sono dette apolari quelle molecole con atomi che presentano un grado di

elettronegatività simile, facendo sì che la loro nube elettronica si distribuisca in modo

omogeneo→ idrofobe.

Legame ionico:

Un atomo può completamente perdere o acquistare elettroni perdendo, di

conseguenza, la sua condizione di neutralità e assumendo una carica netta positiva o

negativa→ ione. Uno ione con carica positiva è detto catione e uno con carica

negativa anione. Gli ioni di segno opposto si attraggono l’uno con l’altro; il legame

chimico che ne risulta è detto legame ionico.

Il legame ionico consiste in una forza di attrazione elettrostatica. Sostanza costituite

da ioni di segno opposto legati da legami ionici sono i sali.

I legami deboli:

Si tratta di legami che possono formarsi ed essere rotti facilmente, quindi largamente

usati in tutte le reazioni biochimiche della materia vivente.

Le forze di van der Waals: la ragione fisica di queste interazioni è la presenza in

ogni atomo di cariche sia positive sia negative, facendo sì che forze attrattive si

generino tra la nuvola elettronica di un atomo e il nucleo di un altro. Se però gli atomi

si avvicinano troppo, si scatenano forze repulsive. Gli atomi tendono così a mantenersi

reciprocamente a una distanza caratteristica.

Queste forze tengono unita la materia e, nel caso di sostanze non polari, sono

responsabili dei diversi stadi in cui essa si presenta.

Il legame idrogeno: Questo legame è anche detto ponte idrogeno, poiché in esso un

atomo di H reso positivo

dal legame covalente con un atomo elettronegativo viene attratto elettrostaticamente

da un altro atomo elettronegativo. In tal modo, l’H funge da ponte tra i due atomi.

I bioelementi:

Dei 92 elementi naturalmente presenti sul nostro pianeta, solamente 23, detti

bioelementi, sono costituenti costanti della materia vivente. Si tratta di elementi con

basso numero atomico, fra i quali occupano un posto predominante dal punto di vista

quantitativo l’idrogeno, il carbonio, l’ossigeno e l’azoto. Questi, da soli, costituiscono

più del 99% del corpo umano e vengono detti macroelementi.

L’acqua:

La molecola dell’H₂O presenta le regioni degli H fortemente elettropositive e quella

dell’O fortemente elettronegativa. La molecola è quindi un dipolo, con il vertice

occupato da O con carica negativa e le braccia dai due H con carica positiva.

Quest’organizzazione fa sì che le molecole d’acqua possano stabilire legami idrogeno

sia con altre molecole polari sia tra di loro.

Allo stato liquido, le molecole di H₂O sono in continua agitazioni termica e legate le

une alle altre da legami idrogeno che si spezzano e si spezzano incessantemente.

Alla temperatura di 100°C la formazione di qualunque legame idrogeno è impedita dal

forte movimento molecolare.

A 0°C il movimento molecolare diminuisce a tal punto che l’energia cinetica posseduta

dalle varie molecole non è più sufficiente per spezzare i legami idrogeno.

La presenza di molteplici legami idrogeno è alla base dell’elevata coesione

dell’acqua, dovuta all’attrazione che le varie molecole acquose esercitano l’una

rispetto alle altre. L’alto potere coesivo è anche alla base della tensione

superficiale, fenomeno che permette ad alcuni insetti di correre sulla superficie

dell’acqua senza sprofondare nel liquido.

L’atomo di carbonio:

Il carbonio è un elemento leggero (Z=6), caratterizzato dalla presenza di 4 elettroni

sul suo livello energetico esterno. Nel caso in cui le 4 valenze siano saturate da legami

covalenti singoli, i 4 atomi si orientano simmetricamente intorno al carbonio

disponendosi ai vertici di un ideale tetraedro con angoli di legame di circa 109,5°.

Il carbonio può anche formare doppi o tripli legami con altri legami di C.

Nelle molecole policarboniose, il legame covalente singolo (C - C) è rotazionale; esso

permette cioè che ciascuno dei due atomi ruoti liberamente rispetto all’altro intorno

all’asse del legame.

Una data molecola policarboniosa può esistere in diverse forme alternative, dette

isomeri.

Si parla di isomeri di struttura quando i due isomeri considerati differiscono per la

diversa posizione relativa degli atomi che li costituiscono.

Si parla di isomeri ottici quando una data molecola policarboniosa contiene uno o più

atomi di C asimmetrici. In questo caso, si avranno due diverse molecole che, pur

essendo tra loro identiche in ogni dettaglio della loro forma, sono l’una l’immagine

speculare dell’altra.

Due atomi di C legati da un doppio o triplo legame non possono ruotare liberamente,

ma sono del tutto solidali tra loro. Il doppio e triplo legame sono quindi legame non

rotazionali. I doppi legami hanno particolare importanza nelle molecole biologiche, in

cui essi rappresentano dei punti di rigidità.

Nel caso in cui le due valenze libere di ciascuno dei due C impegnati nel doppio

legame siano a loro volta saturate da atomi differenti, si origina l’isomeria

geometrica o isomeria cis-trans:

- Forma cis: i sostituenti uguali sono dalla stessa parte del piano definito dal doppio

legame

- Forma trans: i costituenti uguali sono dalle parti opposte del piano definito dal

doppio legame

I gruppi funzionali:

Gruppi di atomi che conferiscono alla molecola funzionalità chimiche nuove e

specifiche. Molecole aventi diversa struttura ma provviste degli stessi gruppi

funzionali assumono le proprietà chimiche tipiche di tali gruppi.

Un gruppo funzionale non ha solo la capacità di rendere polare o apolare la superficie

di una molecola organica, ma si comporta come nucleo reattivo, permettendole di

reagire con altre molecole contenenti appropriati gruppi reattivi, e quindi di svolgere

funzioni specifiche.

L’ossidrile:

Consiste in un atomo di ossigeno legato a un atomo di idrogeno (-OH). Questo gruppo

funzionale interagisce in maniera ottimale con l’acqua e quindi conferisce alle

molecole di cui fa parte uno spiccato carattere di idrofilia. Le molecole organiche

provviste di almeno un ossidrile sono dette alcoli e il loro nome chimico assume la

desinenza “olo”.

Il carbonile:

Quando l’ossigeno si lega con ambedue le sue valenze ad un atomo di carbonio, si ha

il gruppo funzionale C=O, detto carbonile.

Il carbossile:

La presenza del carbossile (-COOH) conferisce alla molecola di cui fa parte un

carattere di forte idrofilia. Quando il carbossile si trova in ambiente acquoso, le

molecole dell’acqua riescono a sottrargli un H⁺ con la conseguente formazione di uno

ione idronio (H₃O⁺) e di uno ione carbossile (-COOH⁻).

Le proteine

Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei

sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole: ad

esempio le reazioni metaboliche (enzimi), le difese immunitarie (immunoglobine), il

trasporto di ossigeno (emoglobina), il trasporto di nutrienti (albumina), il movimento

(actina e miosina). Esse sono polimeri lineari di piccole molecole, gli amminoacidi,

legate tra loro con uno speciale legame chimico detto legame peptidico→ legame

polipeptidico. La cellula con i 20 tipi diversi di amminoacidi esistenti può costruire

una quantità infinita di proteine diverse.

Gli amminoacidi:

Il termine amminoacido indica un insieme di molecole che possiedono sia un gruppo

carbossile (-COOH) sia un gruppo amminico (-NH₂).

Gli α-amminoacidi hanno una struttura caratterizzata da una porzione comune e da

una porzione variabile.

La porzione comune comprende l’atomo di Cin posizione α e il gruppo amminico, il

gruppo carbossile e l’atomo di H ad esso legati. La porzione variabile è diversa per

ogni amminoacido e consiste in una catena laterale o gruppo R.

Gli α-amminoacidi posso esistere in due diverse conformazioni spaziali, levogira (α-L-

amminoacidi) e destrogira (α-D-amminoacidi), tra loro speculari.

Gli amminoacidi posso essere classificati sulla base delle proprietà fisico-chimiche del

loro gruppo R:

- amminoacidi polari neutri

- amminoacidi polari acidi

- amminoacidi polari basici

- amminoacidi apolari

La struttura primaria delle proteine:

Nel processo della sintesi proteica, gli amminoacidi si legano l’uno all’altro in modo

sequenziale, costituendo la molecola polimerica lineare detta catena polipeptidica.

Il legame peptidico è un legame covalente molto resistente che si origina dalla

reazione chimica tra il gruppo -NH₂ di un amminoacido con il gruppo -COOH di un altro,

con l’eliminazione di una molecola d’acqua.

La sequenza di amminoacidi che costituiscono una determinata catena

polipeptidica è definita come la struttura primaria della proteina. L’importanza della

struttura primaria è testimoniata dal fatto che sono proprio le informazioni genetiche

relative alle strutture primarie di tutte le catene polipeptidiche dell’organismo a

costituire nel loro insieme il patrimonio genetico dell’organismo stesso.

La struttura secondaria:

Anche se i legami peptidici di una catena polipeptidica rappresentano dei siti di rigidità

della catena stessa, gli altri legami sono di tipo rotazionale e quindi permettono alla

catena polipeptidica di ruotare in questi punti, ripiegandosi incessantemente

sotto la spinta dell’agitazione termica e delle sue interazioni con l’ambiente.

Questi movimenti sono preclusi quando casualmente la catena assume una

configurazione più stabile ottenuta dallo stabilirsi di legami idrogeno tra gli atomi di

H legati agli N dei legami peptidici e gli atomi di

O legati ai C di altri legami peptidici della catena stessa. Gli avvolgimenti di una

catena mediati dalla formazione di legami idrogeno a livello dello scheletro della

molecola sono detti strutture secondarie delle proteine.

La conseguenza della formazione di questi legami è che la catena polipeptidica si

avvolge a spirale su se stessa come una scala a chiocciola con andamento destrorso,

formando una cosiddetta α-elica. L’α-elica assume una forma di cilindro rigido la cui

superficie è rivestita dai gruppi R degli amminoacidi che la costituiscono.

Talvolta, i legami idrogeno si formano tra tratti diversi della stessa catena o di catene

diverse. In questo caso la struttura secondaria assume una conformazione piana e

simili a una lamina, detta foglietto β.

Regioni con diverse strutture secondarie sono spesso contemporaneamente presenti

nella stessa proteina, ove esse, cooperando con gli avvolgimenti della struttura

terziaria, danno origine ai vari domini della proteina, ovvero alle regioni specializzate

della proteina stessa che ne mediano l’attività biologica.

La struttura terziaria:

La struttura terziaria di una proteina consiste nell’insieme degli avvolgimenti della

catena polipeptidica stabilizzati dalla formazione di legami tra i gruppi R dei vari

amminoacidi. Questi legami sono il più delle volte deboli, come ad esempio i legami H

o le interazioni elettrostatiche tra gruppi R con polarità opposta, nonché le interazioni

di Van der Waals tra gruppi R idrofobi. In altri casi i legami tra il gruppo R possono

essere covalenti e quindi stabili.

Gli avvolgimenti della catena polipeptidica di tipo terziario cooperano con quelli di tipo

secondario, facendo sì nel loro complesso che la catena polipeptidica acquisisca la sua

definitiva configurazione tridimensionale, da cui discende l’attività biologica della

proteina.

La struttura quaternaria:

Alcune proteine presentano un ulteriore livello di complessità strutturale, la struttura

quaternaria. Essa è tipica delle proteine multimeriche, cioè quelle costituite da più

catene polipeptidiche, o subunità. Queste si associano tra loro successivamente alla

sintesi e dopo aver acquisito le appropriate strutture secondaria e terziaria. In una

proteina multimerica le sue varie subunità sono sempre in intimo contatto tra loro,

in modo tale che anche una minima modificazione della conformazione di una data

subunità causa immediatamente un cambiamento conformazionale delle subunità ad

essa adiacenti.

Modificazioni post-traduzionali:

Hanno luogo dopo la sintesi della catena polipeptidica. Alcune di queste modificazioni

sono necessarie affinché una proteina possa acquisire la configurazione

tridimensionale matura e la specifica localizzazione intracellulare da cui dipende il suo

funzionamento. In altri casi queste modificazioni sono reversibili e svolgono ruoli

importanti nel controllo dell’attività della proteina stessa.

Stabili: sono sempre opera di uno o più enzimi specifici che al momento opportuno

intervengono sulla catena polipeptidica, modificandola in modo vario.

- I tagli proteolitici: si dice proteolitico il taglio di una proteina eseguito da specifici

enzimi detti proteasi, in seguito al quale la catena polipeptidica viene suddivisa in

due o più frammenti. Essi rappresentano il principale meccanismo con cui la cellula

distrugge le proteine difettose o quelle di cui non ha più bisogno.

Quando invece essi sono uno o pochi e sono eseguiti su catene polipeptidiche subito

dopo la loro sintesi, rappresentano delle modificazioni post-traduzionali che regolano

l’attività biologica della proteina.

- L’aggiunta di porzioni non proteiche: aggiunge alla catena porzioni di natura non

proteica mediante legami di vario tipo, inclusi i legami covalenti. La natura chimica

di queste porzioni, dette residui o gruppi prostetici, è varia e le proteine così

modificate sono dette proteine coniugate.

Nel caso di proteine costituenti della membrana plasmatica, i residui spesso

consistono in corte catene di oligosaccaridi. L’aggiunta alla catena di questi residui è

detta glicosilazione e le proteine modificate che ne risultano sono dette

glicoproteine.

Reversibili:

Nel caso in cui le modificazioni post-traduzionali siano reversibili, esse il più delle volte

costituiscono dei sofisticati meccanismi di regolazione dell’attività biologica della

proteina stessa.

La fosforilazione di una proteina consiste nell’aggiunta di un gruppo fosfato al

gruppo R di uno o più amminoacidi alcolici. Questo legame è reso possibile

dall’intervento di specifici enzimi, dette proteinchinasi. Esse trasferiscono il gruppo

fosfato terminale di una molecola di ATP sulla proteina, legandolo covalentemente al

gruppo ossidrile di uno dei tre amminoacidi alcolici e rilasciando la molecola di ADP

formatasi nel processo.

Le proteine fosforilate sono poi soggette a defosforilazione, catalizzata da enzimi

specifici, le fosfatasi, che riportano la proteina nelle condizioni iniziali.

I lipidi

I lipidi sono molecole molto eterogenee nella struttura chimica e nelle funzioni e hanno

in comune tra loro solamente un carattere di spiccata idrofobia dell’intera molecola, o

di gran parte di essa. L’idrofobia è dovuta dal fatto che queste molecole contengono

un elevato numero di legami C-H che, a causa della loro apolarità, impediscono alla

molecola di interagire con i dipoli acquosi. Sono invece solubili nei solventi organici

(lipofilicità).

Molecole anfipatiche→ caratterizzate dalla contemporanea presenza di regioni

idrofile e regioni idrofobe.

Dal punto di vista fisiologico si dividono in:

- lipidi di deposito, con funzione energetica e protettiva, rappresentati

principalmente dai trigliceridi

- lipidi strutturali, costituenti fondamentali delle membrane cellulari ed intracellulari

(fosfolipidi, glicolipidi e colesterolo)

Gli acidi grassi sono acidi monocarbossilici la cui molecola contiene una lunga

catena alifatica che conferisce loro una marcata idrofobicità. Essi hanno formula

generale: CH₃(CH₂) ⁿCOOH

I trigliceridi:

Tutti gli organismi superiori sono provvisti di meccanismi di deposito stabile

dell’energia chimica in eccesso.

Una prima modalità di deposito è quella della polimerizzazione del glucosio in amido o

in glicogeno.

Una seconda modalità è rappresentata dai trigliceridi, lipidi altamente idrogenati e

fortemente idrofobi, che nel loro insieme formano il cosiddetto grasso di accumulo.

Essi costituiscono una riserva energetica molto efficiente e a lungo termine,

utilizzabile però solo in modo lento e in condizioni di aerobiosi.

Il grado di saturazione degli acidi grassi costituenti un dato trigliceride influenza

notevolmente la densità e il punto di fusione del trigliceride stesso. Infatti, a causa

della rigidità del doppio legame, gli acidi grassi insaturi hanno un ingombro spaziale

maggiore di quello della corrispondente molecola satura. Nel nostro organismo, questi

lipidi sono tipicamente prodotti da cellule specializzate, le cellule adipose, che nel

loro insieme costituiscono il tessuto adiposo.

I fosfogliceridi:

Sono molecole costituite da un glicerolo esterificato da due sole catene di acido

grasso. Il terzo ossidrile del glicerolo va invece a legarsi a una molecola di acido

fosforico, che in genere è a sua volta legato a un’altra molecola di piccole

dimensioni.

A causa della contemporanea presenza nella stessa molecola di regioni polari (idrofile)

e apolari (idrofobe), i fosfogliceridi hanno un comportamento ambivalente, anfipatico,

nei confronti dell’acqua.

I saponi:

Gli aggregati di molecole anfipatiche formano delle micelle aventi una forma

sferoidale. La capacità di formare queste micelle è alla base delle attività detergente

dei saponi. Essi sono molecole capaci di solubilizzare nell’acqua altre molecole

idrofobe.

I doppi strati molecolari lipidici:

Quando le molecole anfipatiche hanno una forma più tozza e cilindrica gli aggregati

molecolari che ne risultano a contatto con l’acqua sono dei doppi strati molecolari,

consistenti in insiemi di molecole lipidiche fittamente affiancate le une alle altre. Nel

doppio strato molecolare, le molecole lipidiche si orientano rivolgendo le teste

idrofile verso l’acqua e le code idrofobe verso le code dello strato molecolare

opposto.

I doppi strati lipidici rappresentano la struttura di base di tutte le membrane cellulari.

Essi:

- Sono molto stabili: la simultanea presenza di legami idrofili e idrofobi conferisce

un’elevata resistenza a qualunque sollecitazione che tenda a porre le code idrofobe a

contatto con l’acqua.

- Sono impermeabili alle molecole polari, compresi gli ioni

- Sono fluidi ai normali valori di temperatura della cellula: il grado di fluidità di

un doppio molecolare lipidico riflette l’entità e il tipo dei movimenti cui le singole

molecole lipidiche posso andare incontro a un dato valore di temperatura. Tali

movimenti sono di vario tipo:

Movimenti di rotazione

- : in condizione normale le molecole lipidiche hanno un

intenso e continuo movimento di rotazione sul loro asse.

- Movimenti di diffusione laterale : in un doppio strato molecolare, una singola

molecola lipidica va incontro a continui spostamenti in tutte le direzioni del piano

della membrana. La conseguenza è un continuo rimescolamento dei lipidi

nell’ambito di ciascun monostrato.

Movimenti di flip-flop

- : consistono nel salto di una molecola di fosfolipide dal

monostrato molecolare di appartenenza a quello opposto. Questi movimenti nelle

membrane possono essere resi frequenti dall’intervento di opportuni sistemi

enzimatici, detti flippasi.

Movimenti ortogonali alla superficie della membrana

-

Micella: forma sferoidale, uno strato

Liposoma: forma sferoidale, doppio strato

Il colesterolo:

Inserendosi nello spessore delle membrane cellulari, il colesterolo aumenta la

compattezza del doppio strato molecolare lipidico, diminuendone la fluidità.

Fluidità della membrana:

- è determinata dalla sua composizione lipidica

- è diminuita dallo stretto impacchettamento delle code idrofobiche

- la lunghezza e il numero di legami determinano il grado di impacchettamento

- i doppi legami conferiscono rigidità

- minore temperatura diminuisce la fluidità

- le proteine diminuiscono la fluidità

Il sistema delle membrane cellulari

La membrana plasmatica è in continuità diretta o indiretta con un sistema complesso

di membrane, il reticolo endoplasmatico (RE), consistente in vescicole, cisterne e/o

tubuli che racchiudono cavità più o meno comunicanti tra loro e con l’ambiente

esterno. Il reticolo può essere rugoso o liscio a seconda che sia o no associato a

ribosomi.

Tutte le membrane della cellula hanno un’organizzazione strutturale simile,

riconducibile al modello unitario a mosaico fluido. Il termine “mosaico fluido” indica il

fatto che i fosfogliceridi del doppio strato molecolare sono inframezzati da proteine

singole e complessi proteici vari che ne attraversano l’intero spessore, affacciandosi su

ambedue i versanti della membrana stessa.

Il trasporto di ioni e molecole attraverso la

membrana plasmatica

La presenza di una regione idrofoba nello spessore del doppio strato lipidico rende le

membrane pressoché impermeabili alle molecole polari e agli ioni. Pertanto, per

entrare o uscire dalla cellula, ogni sostanza idrofila deve transitare attraverso

trasportatori specifici.


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in psicologia e salute
SSD:
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher ginevra.gentili di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia e genetica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università La Sapienza - Uniroma1 o del prof Canterini Sonia.

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