Biologia parte uno

Corso di biologia

Unipd prof.ssa Rampazzo

Concetto di essere vivente

I livelli di organizzazione degli esseri viventi includono:

• Atomo
• Molecola
• Cellula
• Tessuti
• Organi
• Organismi
• Popolazione (insieme di organismi della stessa specie)
• Comunità (insieme di diverse specie)
• Ecosistema (comunità che si stabilisce in un ambiente)
• Biosfera (Terra)

Caratteristiche comuni ad ogni essere vivente

• Cellule organizzate
• Sono composti da energia e metabolismi. Utilizzano e ricavano energia grazie a specifici processi
• Sono in grado di rispondere ai cambiamenti ambientali, come la temperatura
• Mantengono la loro omeostasi (parametri vitali)
• Crescono e si sviluppano
• Si riproducono
• Evoluzione biologica

La cellula

La cellula rappresenta l'elemento base dell'organismo vivente, il quale può essere unicellulare o pluricellulare. La cellula possiede una via metabolica utilizzata per ottenere energia e utilizzarla per poter sopravvivere, crescere e riprodursi.

Le principali vie metaboliche sono la fotosintesi (ricavo energia dalla luce solare e CO₂) e la respirazione cellulare (comprende glicolisi, ciclo di Krebs, catena di trasporto degli elettroni).

In base alle modalità di acquisizione dell'energia, un organismo può essere definito di tipo:

• Autotrofo = utilizza semplici sostanze inorganiche (luce solare, CO₂)
• Eterotrofo = utilizza sostanze organiche

Evoluzione biologica

Le popolazioni subiscono modifiche nel corso del tempo per potersi adattare ai cambiamenti ambientali. I cambiamenti generano diversità tra gli esseri viventi.

La teoria della selezione naturale fu sviluppata da Darwin:

• I fattori ambientali limitano il numero di individui che sopravvivono
• Le variazioni delle caratteristiche di un organismo gli permettono di primeggiare sugli altri, garantendogli la sopravvivenza (ricerca di cibo, occupare un territorio, accoppiamento)
• Gli individui di successo saranno in grado di accoppiarsi e trasmettere alla prole le loro caratteristiche

I cambiamenti evolutivi che consentono all'organismo di adattarsi al meglio, sono dovuti alle mutazioni del DNA, le quali possono essere neutre, positive o negative.

I cambiamenti evolutivi possono essere di tipo:

• Verticale (trasmessi nella discendenza)
• Orizzontale (evento raro, avviene tra specie differenti, es. tra due batteri)

Biodiversità

È il prodotto dell'evoluzione, rappresentata dagli organismi diversi che si sono adattati all'ambiente. Dato il vasto numero di specie diverse, nasce la necessità di classificarli (tassonomia).

Specie: individui simili tra loro (struttura, comportamento), il loro incrocio ha successo.

Genere: gruppo di individui con un progenitore comune.

Domini: Eubatteri (procarioti unicellulari), archeobatteri (unicellulari), eucarioti (protisti, funghi, alghe, animali).

Chimica

Cellula: 75% H₂O, ioni, piccole molecole; 25% macromolecole (proteine, polisaccaridi, acidi nucleici, lipidi); materia vivente: 96% C, O, H, N.

Legami

• Covalente: due elementi condividono degli elettroni per raggiungere la stabilità (ottetto). È un legame forte perché gli elettroni condivisi si comportano come appartenessero a ciascun atomo. Possono formare legami singoli, doppi e tripli a seconda di quanti elettroni condividono. Un esempio è il legame covalente tra due atomi di idrogeno che mettono in comune un elettrone, formando un legame singolo.
• Legame covalente polare: i due atomi che si legano hanno diversa elettronegatività, e la condivisione non risulta omogenea. L'atomo con maggiore elettronegatività tende ad attirare a sé gli elettroni e acquisisce maggiore carica negativa; l'atomo con meno elettroni avrà di conseguenza una carica parziale positiva. (Es.: molecola di H₂O, ossigeno è più elettronegativo e attira gli elettroni, acquisisce parziale carica negativa, mentre gli idrogeni assumono carica positiva).
• Legame a idrogeno: è un legame polare debole. Un atomo di idrogeno legato ad un atomo elettronegativo (ossigeno, azoto) si attacca ad un altro atomo elettronegativo. Legame presente tra le molecole di acqua, tra le basi azotate del DNA e nel legame enzima-substrato.
• Legame ionico: è un legame debole che forma tra anione e catione. Si forma una forza attrattiva tra le due cariche, si estende in tutte le direzioni e varia a seconda della presenza di altre cariche. Es.: legame tra Na⁺ e Cl^-.
• Forze di Van Der Waals: legame debole, gli elettroni si accumulano in certe zone della molecola dando luogo a porzioni + e -, rendendo la molecola polare. Le parti polari si attraggono elettricamente.

Importanza dei legami deboli

• Determinano la struttura 3D della molecola
• Influenzano la stabilità
• Creano interazioni tra le macromolecole

Acqua

Essenziale per la vita degli organismi:

• Matrice fluida all'interno delle cellule
• Partecipa ai trasporti all'interno della cellula (scambio di materiali)
• Forma legami a idrogeno con altre molecole di acqua e rende solubili le altre molecole polari
• Prodotto di molte reazioni (idrolisi, disidratazione)
• Rimuove le sostanze tossiche

Tipi di composti

1. Idrofilo: amante dell'acqua, forma legami polari con le molecole e si scioglie in soluzioni acquose.
2. Idrofobo: composto apolare, le sue molecole si raggruppano quando entrano a contatto con l'acqua, questo per ridurre la superficie a contatto con essa. Non si scioglie in acqua.
3. Anfipatico: molecola con regioni polari e apolari, in acqua può formare micelle (fosfolipidi).

Molecole organiche

Contengono carbonio, elemento molto abbondante negli organismi viventi. Il carbonio dà origine a scheletri carboniosi, ma può avere anche dei gruppi funzionali, ovvero gruppi di atomi che conferiscono speciali caratteristiche alla molecola che li possiede.

Gruppi funzionali

• Gruppo ossidrile -OH: polare, partecipa alle reazioni di condensazione (legame glicosidico), componente chiave degli alcoli R-OH.
• Gruppo carbonilico =O: presente in aldeidi e chetoni.
• Gruppo carbossilico -COOH: forma il legame peptidico, presente in aminoacidi e acidi organici.

Macromolecole

Sono polimeri complessi formati da unità più piccole e semplici, i monomeri. Una proteina è formata da aminoacidi, il DNA da nucleotidi, e i carboidrati da monosaccaridi.

Le macromolecole sono molto importanti per l'organismo vivente, rappresentano un deposito di energia (carboidrati, lipidi) e di informazioni (acidi nucleici). Servono per il trasporto di materiale, difesa, struttura e movimento.

Perché si costruisce una molecola complessa partendo da piccole unità?

1. Risparmio energetico
2. Possibilità di correzione degli errori, viene eliminato un singolo monomero al posto di ricominciare da capo (correzione pre sintesi e post sintesi)

Formazione di macromolecole

• Condensazione: legame che si forma tra i monomeri che comporta la perdita di una molecola di acqua.
• Idrolisi: reazione che stacca un monomero da un polimero grazie all'aggiunta di una mol di acqua.

Carboidrati

Chiamati anche zuccheri o glucidi, fonte di energia. Formula generale C_n(H₂O)_n, composti da carbonio, idrogeno e ossigeno.

Possiedono un gruppo carbossile (=O), la sua posizione determina se è un aldeide o un chetone.

I carboidrati sono presenti in forma aperta/lineare, ma quando vengono messi in un solvente (acqua) assumono una forma ciclica e si chiudono ad anello; ciò conferisce allo zucchero una maggiore stabilità. Esistono 2 forme cicliche per ogni zucchero, alfa e beta, che cambiano a seconda dell'orientazione del gruppo -OH.

Vengono classificati in base al numero di unità di zucchero:

• Monosaccaridi (1 unità) = glucosio, fruttosio, ribosio
• Disaccaridi (2 unità): si formano grazie ad un legame glicosidico tra due gruppi ossidrilici (-OH), ovvero una reazione di condensazione che porta all'eliminazione di una mol di acqua. Le due unità si possono separare tramite idrolisi.
• Oligosaccaridi (3-10 unità)
• Polisaccaridi (10+ unità):
• Amido: contiene amilosio e amilopectina, fonte di energia per le piante
• Cellulosa: fibra resistente, insolubile in acqua, compone le cellule delle pareti vegetali (struttura)
• Glicogeno: formato da residui di glucosio, riserva di energia negli animali
• Chitina: esoscheletro di insetti, funghi, aragoste, granchi

Lipidi

Riserva di energia. Conservano, trasportano e assorbono vitamine. Proteggono l'organismo da urti e cambi di temperatura. Regolano la temperatura corporea. Hanno un ruolo strutturale. Costituiscono ormoni e pigmenti.

Composti da Carbonio, Idrogeno e Ossigeno.

• Glicerolo
• Monogliceridi, Digliceridi
• Grassi neutri
• Gliceridi
• Acidi grassi
• Trigliceridi

Acidi grassi polinsaturi

Il nome si determina guardando la posizione del primo carbonio con doppio legame, si parte contando dall'ultimo carbonio della catena lipidica (chiamato anche carbonio omega terminale).

• Omega 3 (pesce, olio vegetale, noci, legumi)
• Omega 6 (olio di lino, noci, olio di girasole)

Cere

Formate da un acido grasso a lunga catena + alcool saturo. Legame estere, sono composti apolari, insolubili e formano rivestimenti idrorepellenti.

Fosfolipidi

Composti da glicerolo legato a 2 acidi grassi, è una molecola anfipatica perché ha una parte polare (testa idrofila) e una parte apolare (coda idrofoba). A causa della loro composizione, i fosfolipidi a contatto con l'acqua formano un doppio strato (struttura a micella), dove la zona idrofobica si raggruppa all'interno per evitare le interazioni con l'acqua, e la parte idrofila è esposta al contatto con l'acqua. Si forma così il modello a mosaico fluido (membrana plasmatica) che permette il movimento di molecole attraverso la membrana.

Steroidi

Composti ciclici, hanno 4 anelli con i loro gruppi funzionali. Insolubili in acqua fungono da molecole segnale (ormoni) come il testosterone (sviluppo caratteri sessuali e spermatogenesi) e il cortisolo (ormone dello stress).

Proteine

Sono polimeri più o meno complessi, composti da aminoacidi (21), che si legano tra loro tramite legame peptidico. Queste strutture si avvolgono spontaneamente generando strutture 3D, la cui geometria è determinata dalle caratteristiche chimico-fisiche degli aminoacidi che la compongono.

Categorie di aminoacidi

• Polari non carichi (solubili in acqua, idrofili)
• Polari carichi (arginina, istidina)
• Non polari (idrofobici, glicina e prolina)

Legame peptidico

Reazione di condensazione.

Stabilità della proteina

• Legami a idrogeno
• Interazioni idrofobiche
• Ponti di solfuro (si formano all'interno del reticolo endoplasmatico, determinano la forma 3D e funzione della proteina, legano parti diverse di una proteina, formano le anse)

Struttura primaria

Sequenza di aminoacidi disposti in formazione lineare, questa struttura ci permette di conoscere:

• Numero di aminoacidi presenti
• Disposizione degli aminoacidi
• Tipologia di aminoacidi

Questa struttura determina la forma e la funzione della proteina, quindi anche una variazione minima della struttura può alterare la struttura finale e compromettere le sue funzioni.

Struttura secondaria

Corrisponde ad un ripiegamento locale del polipeptide, la catena di aminoacidi assume una disposizione che determina strutture di forma definita che si possono trovare frequentemente nei composti proteici.

• Alfa elica: è una struttura di tipo elicoidale, assume un avvolgimento destroso perché conferisce maggiore stabilità. Questa struttura risulta stabilizzata anche dalla formazione di legami a idrogeno e interazioni dipolo-dipolo. Viene destabilizzata dalla presenza di gruppi R con carica elettrica uguale, perché si respingono. La presenza di glicina e prolina possono compromettere la resistenza della proteina, rendendola più fragile (ripiegamenti destabilizzanti e strutture casuali).
• Foglietto beta: struttura composta da più catene affiancate che formano un foglietto piegato, le catene sono tenute insieme da legami a idrogeno. Sono presenti anche dei gruppi R situati in modo alterno "sotto-sopra" al piano peptidico. Questa struttura può assumere due tipi di conformazione:
• Parallela: poco stabile perché i legami a H sono distorti e quindi deboli
• Antiparallela: ha dei legami a H diretti, quindi più forti, è più stabile.

Struttura terziaria

È un ulteriore ripiegamento delle proteine a struttura II, che risulta più complesso. Questa struttura è stabilizzata da: interazioni idrofobiche (minimizza il contatto con l'acqua); legami a idrogeno; ponti salini; ponti di solfuro (avviene tra 2 residui di cisteina, stabilizza le anse); legami covalenti, forze di Van Der Waals.

Destabilizzata da: glicina e prolina, gruppi laterali R ingombranti, alfa elica sinistrosa o foglietto beta parallelo.

Strutture terziarie specifiche

Le proteine con struttura terziaria si differenziano in proteine fibrose (alfa cheratina, collageno, fibroina) e proteine globulari (strutture supersecondarie).

Motivi e domini

• Motivi: chiamati anche avvolgimenti peptidici caratteristici, formati da elementi di struttura II ripiegati tra loro (ansa alfa-beta-alfa, forina beta, barile).
• Domini: corrisponde ad una parte di proteina stabile che è in grado di comportarsi in maniera indipendente dal resto della proteina, svolgendo varie funzioni (enzima, riconoscimento DNA, taglio del DNA, polimerasi).

Struttura quaternaria

Multimerica, formata da più catene polipetidiche assemblate tra loro che danno luogo ad una proteina. La struttura finale di una proteina può essere determinata sperimentalmente o predetta dalla sequenza aminoacidica.

Funzioni delle proteine

• Struttura (collagene nei tendini)
• Adesione cellulare
• Trasporto di sostanze (carriers)
• Catalisi enzimatica
• Macchine multiproteiche (sintesi di DNA e RNA)
• Trasmissione di segnali (ormoni)
• Anticorpi e deposito di sostanze (ferritina)

Denaturazione

Una proteina può essere denaturata da pH, temperatura alta e agenti chimici. La proteina, a seguito della denaturazione, assume una forma denaturata e non può più svolgere la sua funzione. Questo processo, nella maggior parte dei casi, è irreversibile.

Chaperonine

Sono delle particolari proteine composte da due subunità. Al suo interno si crea un ambiente protetto dove entra la proteina in forma distesa. La chaperonina favorisce il suo ripiegamento, la aiuta ad assumere la sua conformazione 3D finale.

Acidi nucleici

Gli acidi nucleici sono rappresentati da DNA (contiene l'info genetica) e RNA (traduce il DNA in proteine). Sono composti da unità più piccole, i nucleotidi.

Struttura dei nucleotidi

I nucleotidi sono formati da: zucchero pentoso (RNA: ribosio, DNA: desossiribosio) + base azotata (A, C, G, T, U) e un gruppo fosfato. Si legano tra loro grazie ad un legame fosfodiesterico che lega un ossigeno del gruppo P al C'5 e uno al C'3 dello zucchero. Il legame quindi procede in direzione 5' → 3'.

I nucleotidi danno origine anche all'ATP, GTP e cAMP. Le basi azotate si distinguono in pirimidine (citosina, timina e uracile) e purine (adenina e guanina).

DNA

Il DNA possiede due catene polipeptidiche che formano una doppia elica. Queste catene sono costituite da nucleotidi, i quali contengono 4 basi diverse che si legano tra loro in modo complementare: C si lega a G, A si lega a T.

La struttura a doppia elica permette una duplicazione del filamento di tipo semi conservativo, questo perché un filamento "vecchio" viene utilizzato come stampo per la creazione del filamento nuovo. I due filamenti sono detti antiparalleli perché scorrono in direzioni opposte, uno da 5' → 3' e l'altro da 3' → 5'. Le catene laterali vengono chiamate anche filamenti e si legano tra loro grazie a legami a idrogeno che si formano tra le basi azotate. I legami tra i nucleotidi invece sono di tipo covalente, quindi sono forti.

Stabilità della doppia elica

• Legami a idrogeno
• Forze di Van Der Waals

Duplicazione e trascrizione

La doppia elica si apre durante il processo di duplicazione e trascrizione, si apre in zone ricche di A=T perché i loro legami sono più facili da rompere (origini di replicazione). Il DNA contiene delle sequenze non codificanti, introni, e una parte codificante, esoni.

RNA

Chiamato anche acido ribonucleico, possiede uno zucchero diverso dal DNA, ovvero il ribosio, che possiede un gruppo -OH in più.

• Filamento singolo
• Uracile al posto della timina
• Vari tipi di RNA
• Legame fosfodiesterico tra i nucleotidi

Tipi di RNA

1. mRNA – messaggero: contiene i geni codificanti per le proteine.