Biologia generale e cellulare

GLI ENZIMI

Per avvenire, queste reazioni necessitano di enzimi. Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano la velocità delle reazioni che avvengono nella cellula, rendendo possibili le interazioni chimiche che altrimenti avverrebbero troppo lentamente per la vita della cellula. Gli enzimi riducono l'energia di attivazione di una reazione. L'energia di attivazione è la barriera energetica che le molecole di un sistema deve superare affinché la reazione abbia luogo. Anche se una reazione è spontanea, i reagenti devono entrare in contatto (complesso di transizione) è necessaria l'energia di attivazione. L'enzima rende più rapida questa fase iniziale, favorisce la formazione del complesso glucosio-ATP, in modo che possano subito interagire.

Gli enzimi si associano a 1 o più ligandi (substrati) e li convertono in prodotti chimicamente modificati. Alla fine della reazione i prodotti si staccano dall'enzima.

Metabolismo

ed enzimi 3lasciandolo inalterato. Accelerano le reazioni senza subire modificazioni. Il sito attivo è la parte dell'enzima che lega il substrato.

Come gli enzimi riducono l'energia di attivazione?

• collocano le molecole di substrato vicine tra di loro;
• orientano le molecole di substrato nel sito attivo;
• espongono le molecole di substrato ad ambienti che possano promuovere la loro interazione;

Effetto delle concentrazioni di enzima e di substrato sull'attività di un enzima

Se la quantità di substrato è costante, la velocità di reazione è direttamente proporzionale alla sua concentrazione. Se la quantità di enzimi è costante, e viene aumentata la concentrazione del substrato, più enzimi saranno coinvolti nella reazione. Continuando ad aggiungere substrato, la velocità della reazione arriva ad un livello di plateau, raggiunge un valore massimo. Questo perché tutti gli enzimi a disposizione sono

L'equazione di Michaelis dimostra come varia la velocità della reazione in riferimento alla concentrazione di substrato. La velocità di una reazione è uguale alla velocità massima per la concentrazione del substrato fratto la concentrazione del substrato più la costante di Michaelis (Km). Il valore di Km corrisponde al valore del substrato per la quale la velocità della reazione è la metà della velocità massima.

Effetto di temperatura e pH sull'attività di un enzima. Con l'aumento della temperatura aumenta anche la velocità enzimatica. La maggior parte degli enzimi umani raggiunge l'attività massima a una temperatura di 37°C. Altri enzimi, come quelli dei batteri termofili, raggiungono l'attività massima a temperature più elevate. Per quanto riguarda il fattore del pH, ci sono enzimi, come quelli citoplasmatici, che raggiungono la velocità massima a pH neutro.

Ci sono delle eccezioni: gli enzimi dei lisosomi, deputati alla degradazione di molecole, hanno un massimo di attività a pH 5. La pepsina è un enzima che ha il massimo di attività a un pH estremamente acido; la tripsina, prodotta invece dal pancreas, ha un massimo di attività a pH 8.

Un insieme di reazioni utilizzate da enzimi si articola in una via metabolica. Ogni reazione è catalizzata da un enzima. Generalmente ogni enzima è specifico per una determinata sostanza.

Esistono situazioni in cui è necessario bloccare l'attività di un enzima. Si parla di inibizione enzimatica, che si divide in due tipologie: competitiva e non competitiva.

Quando un inibitore si sostituisce all'enzima legandosi al sito attivo disattiva il substrato: in questo caso si parla di inibizione competitiva. Gli inibitori presentano delle caratteristiche simili agli enzimi, in modo da potersi legare all'enzima e bloccando.

ENZIMI ALLOSTERICI

Gli enzimi allosterici agiscono mediante il legame non covalente e reversibile di composti regolatori chiamati modulatori allosterici (positivi o negativi). Si parla di regolazione allosterica perché l'attività dell'enzima viene controllata dal legame di piccole molecole ai siti regolatori dell'enzima. Questi siti hanno sia siti attivi sia i cosiddetti siti regolatori. Il termine deriva dal fatto che le molecole regolatrici non si legano al sito catalitico bensì ad un sito diverso.

collocato sulla proteina. Si può parlare di inibizione o attivazione allosterica. Nella maggior parte dei casi si parla di inibizione allosterica. L'enzima allosterico è attivo, quindi il substrato è legato al sito attivo. Quando è necessario che smetta di funzionare, delle molecole regolatrici si dirigono sui siti regolatori, cambiano la conformazione dell'enzima e del sito attivo; in questo modo i substrati si staccano dal sito attivo e smettono di funzionare. Un enzima soggetto a inibizione allosterica è attivo nella forma non complessata, che ha alta affinità per il substrato. Il legame di un inibitore allosterico stabilizza l'enzima nella sua forma a bassa affinità determinando una riduzione o un blocco dell'attività. Un esempio di questa tipologia di regolazione allosterica è l'inibizione a feedback. Una catena di reazione si struttura partendo da un reagente iniziale che viene convertito fino ad

arrivare a un prodotto finale. Quando il prodotto finale si accumula, agisce sull'enzima allosterico: si lega al sito allosterico cambiandone la conformazione e inattivando l'enzima. Il prodotto finale blocca quindi tutta l'attività enzimatica di una determinata catena. Nelle cellule batteriche, la trenonina viene convertita in isoleucina attraverso 5 reazioni "a cascata" (la prima molecola è il substrato del primo enzima, la seconda molecola è il substrato del secondo enzima, e così via). Quando i batteri hanno troppa isoleucina, l'isoleucina stessa si lega al sito allosterico regolatore dell'enzima 1 (treonina). L'enzima smette di legare la treonina e tutta la catena enzimatica viene arrestata.

Metabolismo ed enzimi 5

L'attivazione allosterica si verifica quando un enzima soggetto ad attivazione allosterica è inattivo nella forma non complessata, che ha bassa affinità per il substrato. Il legame di un

attivatore allosterico stabilizza l'enzima nella sua forma ad alta affinità, determinando attività dell'enzima. Gli inibitori irreversibili solitamente modificano covalentemente l'enzima e ne bloccano l'attività. Un esempio di inibitore irreversibile è la penicillina, in grado di inibire in modo permanente gli enzimi che formano i legami tra le catene dei peptidoglicani, che si trovano nella parete dei batteri. I peptidoglicani sono polimeri dove il monomero è un disaccaride. Per la sintesi di questa parete è fondamentale l'azione di un enzima chiamato transpeptidasi. La penicillina interagisce con questo enzima grazie all'anello lattamico: forma un legame covalente con la transpeptidasi e la blocca in modo irreversibile. Lo svantaggio è lo sviluppo della resistenza al farmaco. Dopo il contatto continuo con la penicillina, i batteri sono in grado di produrre la penicillasi, enzima in grado di idrolizzare e rompere.

l'anello lattamico. Questo rappresenta il gruppo funzionale della penicillina, che viene inattivata. Alcuni farmaci, come la penicillina e tutti gli antibiotici, inibiscono irreversibilmente un enzima chiamato transpeptidasi responsabile della formazione di alcuni legami chimici che stabilizzano la struttura della parete batterica. I batteri sensibili alla penicillina non possono costruire una parete stabile, quindi non si moltiplicano normalmente.

I COFATTORI

Molto spesso le reazioni catalizzate da un enzima sono supportate dall'azione di alcuni cofattori. Queste molecole acquistano gli atomi o le molecole che vengono liberate durante la reazione, fungono da trasportatori durante le reazioni chimiche. Se sono molecole organiche vengono chiamate coenzimi; se sono ioni sono chiamati cofattori. Quando questi sono legati fisicamente agli enzimi, vengono definiti gruppi prostetici.

Molti enzimi che catalizzano trasferimenti di gruppo richiedono una seconda molecola di natura organica. Es.

proveniente da ATP. Una proteina non fosforilata è inattiva, la fosforilazione ad opera della chinasi la trasforma in proteina attiva. Se il fosfato viene tolto dalla fosfatasi, che catalizza il distacco del gruppo P dalla molecola, la proteina torna ad essere inattiva.

Immagini enzimi

• Name: Funzionamento enzima
• Created: November 28, 2021 12:07 PM
• Tags: Formazione di un complesso enzima-substrato, Page 3, Metabolismo ed enzimi

La membrana

La membrana plasmatica è una barriera selettiva permeabile: controlla l'ingresso e l'uscita delle sostanze (1) ed è una sede di comunicazione con l'ambiente esterno (2).

(1) Le molecole all'interno e all'esterno della cellula sono diverse, ma la concentrazione dei soluti (osmolarità) dell'ambiente intracellulare deve essere in equilibrio con quella dell'ambiente extracellulare. A livello della membrana avvengono processi che regolano i passaggi delle sostanze.

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