Biologia applicata

VITAMINE:

Le vitamine sono molecole organiche, indispensabili per il funzionamento delle cellule, per l'accrescimento e la corretta funzionalità degli organismi viventi. Caratteristiche: composizione chimica semplice; non apportano energia metabolica; fanno parte della struttura di alcuni enzimi (si comportano cioè da coenzimi); sono biologicamente attive a basse dosi; agiscono su tutti i tessuti e gli organi. Nell'uomo il fabbisogno medio giornaliero di vitamine varia in base a: tipo di vitamina; tipo di individuo; fattori ambientali; tipo di dieta. Un apporto sbilanciato di vitamine ha effetti organici precisi: ipovitaminosi, quando si ha un ridotto apporto di una o più vitamine; avitaminosi, quando manca l'apporto di una o più vitamine. Se invece una o più vitamine vengono assunte in quantità superiori al necessario si sviluppa una condizione detta di ipervitaminosi. Le vitamine vengono distinte in: vitamine idrosolubili (vitamina C e...

Le vitamine del gruppo B), contengono atomi di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Chimicamente sono diverse tra di loro e prendono parte a molte reazioni biochimiche. Sono solubili nei liquidi cellulari e scarsamente immagazzinabili: l'eccesso viene eliminato con l'urina; le vitamine liposolubili (vitamine A, D, E, K), contengono solo atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno ed hanno consistenza oleosa. Sono chimicamente simili tra di loro ed ai lipidi. Possono essere immagazzinate. PROTEINE: Le proteine sono macromolecole biologiche essenziali all'integrità strutturale di cellule e tessuti. Sono formate dall'unione di "mattoncini" di base, detti amminoacidi, tramite un legame chimico particolare, detto legame peptidico. Il legame peptidico è un legame che si forma per condensazione e si rompe per idrolisi. Gli amminoacidi alla base di tutte le proteine conosciute sono detti amminoacidi standard e sono 20. Gli amminoacidi ed i loro derivati possonoavere anche altre funzioni biologiche: neurotrasmettitori (esempi: glicina, GABA (derivato della glutammina); ormoni (esempio: ormoni tiroidei (derivati della tirosina); mediatori infiammatori (esempio: istamina (derivato dell'istidina). Quando più amminoacidi si uniscono tramite legami peptidici per dare origine ad una catena, otteniamo le proteine, che possono essere definite: oligopeptidi, se formate da pochi amminoacidi; polipeptidi, se formate da molti amminoacidi. Essendo delle catene di amminoacidi, le proteine sono strutture polarizzate, in cui si riconosceranno: estremità N-terminale, con un gruppo amminico libero; estremità C-terminale, con un gruppo carbossilico libero. Alla catena amminoacidica di base possono essere associati dei gruppi chimici caratteristici (gruppi prostetici) che saranno indispensabili per la funzionalità biologica della proteina stessa. Le proteine coniugate vengono classificate in base alla natura del loro gruppo prostetico in: lipoproteine,

quando il gruppo prostetico è rappresentato da degli elementi lipidici; glicoproteine, quando il gruppo prostetico è rappresentato da carboidrati; fosfoproteine, quando il gruppo prostetico è rappresentato da gruppi fosfato; proteine eme, quando il gruppo prostetico è rappresentato dal gruppo eme; flavoproteine, quando il gruppo prostetico è rappresentato da nucleotidi flavinici; metalloproteine, quando il gruppo prostetico è rappresentato da ioni metallici.

Livelli:

1. struttura primaria di una proteina corrisponde alla sua sequenza amminoacidica.
2. struttura secondaria di una proteina da informazioni sull'organizzazione spaziale di segmenti che si ripetono all'interno della struttura della proteina (l'alfa elica ed il foglietto beta).
3. struttura terziaria di una proteina rappresenta la sua conformazione tridimensionale: corrisponderà quindi alla struttura più stabile (con il minor contenuto energetico). (quella fibrosa

(collagene o della cheratina) e quella globulare(immunoglobuline o della mioglobina).

4.struttura quaternaria di una proteina rappresenta invece la distribuzione nello spazio delle diverse subunità nel caso di proteine multimeriche (Un esempio è l'emoglobina).

Per diventare biologicamente attive, la maggior parte delle proteine deve subire anche una serie di modificazioni post-traduzionali, come ad esempio: fosforilazione/defosforilazione; rimozione di peptidi segnale; glicosilazione (aggiunta di gruppi zuccherini); taglio proteolitico (passaggio chiave nell'attivazione degli enzimi, che vengono normalmente prodotti in forma inattiva).

Funzioni: di sostegno, protezione, catalisi, trasporto, difesa, regolazione e movimento.

Proteolisi: processo di degradazione delle proteine da parte dell'organismo tramite idrolisi.

Proteosoma: degrada le proteine in virtù dell'ubiquitina.

NUCLEOTIDI:

I nucleotidi sono macromolecole ubiquitarie formate da alcuni elementi

dalla posizione del carbonio a cui sono legati, con le lettere P, O e O'. Il gruppo fosfato legato al carbonio 5 dello zucchero viene indicato come P, mentre i gruppi fosfato legati al carbonio 3 e al carbonio 5 dello zucchero vengono indicati come O e O' rispettivamente. Le basi azotate, lo zucchero a 5 atomi di carbonio e i gruppi fosforici sono gli elementi costitutivi dei nucleotidi, che a loro volta sono i mattoni fondamentali degli acidi nucleici DNA e RNA.

dallo zucchero, con le lettere greche alfa, beta e gamma. L'idrolisi dei legami che si formano tra queste componenti genera l'energia necessaria alla cellula per far avvenire numerose reazioni metaboliche indispensabili alla sua sopravvivenza. Il legame che unisce lo zucchero al gruppo fosfato alfa è un legame estere, mentre il legame che unisce il fosfato alfa al beta e quello che unisce il fosfato beta al gamma sono legami fosfoanidridici: è il legame che rompendosi libera la quantità maggiore di energia e quindi sarà quello che verrà rotto di preferenza nel momento in cui la cellula ha bisogno di energia.

ACIDI NUCLEICI:

Gli acidi nucleici sono macromolecole composte da ripetizioni di nucleotidi. Sono importanti per la trasmissione dell'informazione genetica (DNA) e per la sintesi proteica (RNA). Il legame attraverso cui i nucleotidi sono uniti gli uni agli altri è detto fosfodiesterico.

DNA:

Il DNA (acido desossiribonucleico) è

una struttura a doppio filamento, in cui le singole catene di nucleotidi si dispongono con orientamento antiparallelo. Questi due filamenti appaiati nello spazio si avvolgono gli uni sugli altri a dare una struttura elicoidale (si parla di doppia elica del DNA). La composizione in basi azotate è uno dei criteri che ci permette di distinguere il DNA dall'RNA. Nel DNA troveremo: adenina e timina come basi puriniche; citosina e guanina come basi pirimidiniche. La localizzazione a livello cellulare, il DNA lo troviamo a livello del nucleo e del mitocondrio; la composizione in termini di zucchero, nel DNA lo zucchero è il desossiribosio; la struttura, il DNA è una struttura a doppio filamento; la funzione, il DNA è responsabile dell'immagazzinamento e della trasmissione dell'informazione genetica. Verso la fine degli anni '40 del '900 i primi studi scientifici sul DNA hanno permesso di definirne le principali caratteristiche: la sua

La composizione in basi varia da specie a specie; il DNA isolato da tessuti diversi provenienti da individui appartenenti alla stessa specie avrà invece un'identica composizione in basi; la composizione in basi del DNA di una specie non varia né in relazione all'età né in relazione allo stato nutrizionale dell'individuo.

L'accoppiamento dei filamenti antiparalleli all'interno della struttura a doppia elica si basa sull'appaiamento tra le basi azotate. Questo meccanismo di appaiamento è descritto dalla cosiddetta regola di Chargaff, che ci dice che all'interno della molecola di DNA la somma delle basi puriniche (adenina e timina) è uguale alla somma delle basi pirimidiniche (citosina e guanina). L'appaiamento tra le basi azotate è stabilizzato dalla formazione di legami idrogeno tra le basi complementari, per cui si osserverà la formazione di: 2 legami idrogeno tra adenina e timina (basi

puriniche); 3 legamiidrogeno tra citosina e guanina (basi pirimidiniche).

Watson e Crick descrissero nel dettaglio la struttura del DNA. Le caratteristiche principali del modello di Watson e Crick:

• 2 catene di nucleotidi che si avvolgono attorno ad un asse comune a dare una doppia elica;
• disposizione antiparallela dei 2 filamenti;
• ognuno dei due filamenti forma un’elica con andamento destrorso;
• le basi azotate formano la parte centrale dell’elica, mentre le catene zucchero-fosfato formano la parte esterna;
• la superficie esterna della doppia elica presenta 2 scanalature che vengono definite solco maggiore e solco minore.

L’accoppiamento delle basi complementari ha un significato biologico, ovvero che ogni filamento di DNA può comportarsi da stampo per permettere la sintesi del suo filamento complementare: le informazioni ereditarie saranno quindi codificate nella sequenza di basi presenti su entrambi i filamenti. La forma descritta da Watson e Crick è detta forma B.

ed è quella più comune, in quanto rappresenta quella dotata di maggiore stabilità in condizioni fisiologiche. Le altre forme in cui il DNA può esistere sono dette: forma A, che è caratterizzata da eliche destrorse più ampie e che è la forma favorita in ambienti poveri di acqua; forma Z, che è caratterizzata da eliche sinistrorse, che danno origine a uno scheletro con andamento a zig-zag e di conseguenza a molecole più sottili e allungate. RNA: L'RNA (acido ribonucleico) è una struttura a singolo filamento. Il filamento tende a formare una struttura elicoidale. Le basi azotate sono: basi puriniche adenina e timina; basi pirimidiniche citosina e uracile. Lo zucchero presente nell'RNA è il ribosio. L'RNA lo troviamo anche a livello citoplasmatico dove avviene la sintesi proteica. Rappresenta l'elemento chiave per il processo di sintesi proteica. L'RNA esiste in 3 forme: rRNA, ovvero RNA ribosomiale,r, che trasporta gli amminoacidi necessari per la sintesi proteica; e l'mRNA, ovvero RNA messaggero, che porta le informazioni genetiche dal DNA ai ribosomi per la produzione delle proteine.