L’ACQUA:
Le proprietà dell’acqua:
1. polarità: essa è dovuta a una diversa distribuzione delle cariche elettriche tra
l’ossigeno e gli atomi di idrogeno (l’idrogeno ha parziale carica positiva,
l’ossigeno, invece, ha parziale carica negativa). Essendo una molecola polare,
l’acqua è un ottimo solvente per soluti ionici e polari.
Tra le varie molecole d’acqua si instaura un legame idrogeno. In generale, i
legami a idrogeno si instaurano tra un atomo di idrogeno e un atomo
elettronegativo come ossigeno, fluoro e azoto.
2. coesione: essa è dovuta ai legami a idrogeno tra le molecole d’acqua. La
coesione spiega alcune caratteristiche dell’acqua, come la sua elevata tensione
superficiale (alcuni insetti possono camminare sull’acqua) e il suo elevato punto
di ebollizione.
3. adesione: essa è dovuta ai legami a idrogeno tra l’acqua e le altre sostanze
polari.
4. capillarità: essa è la capacità dell’acqua di risalire attraverso tubi stretti
contrastando la forza di gravità. Questo fenomeno è spiegato dalla coesione e
dalla adesione.
5. alto calore specifico: def. calore specifico: è la quantità di calore che un
grammo di sostanza deve assorbire per aumentare la sua temperatura di un
grado centigrado. L’acqua possiede un alto calore specifico a causa dei
numerosi legami a idrogeno.
6. alto calore di evaporazione: def. calore di evaporazione: è la quantità di
calore da fornire per convertire un grammo di liquido in vapore. +
7. tendenza a dissociarsi: capacità di dare luogo a ioni idrogeno (H ) e a ioni
-
idrossido (OH ).
Come si sciolgono le sostanze nell’acqua?
Principalmente, a seconda che si sciolgano o meno, le sostanze vengono suddivise in
idrofiliche (si sciolgono in acqua) ed idrofobiche (non si sciolgono in acqua). Alla prima
categoria appartengono i composti ionici (es. sali) e i composti polari (carboidrati,
amminoacidi e nucleotidi). Alle sostanze idrofobiche, invece, appartengono le sostanze
apolari.
LE MOLECOLE ORGANICHE: lezione 2
del 15/10 “Grassi e zuccheri”
Presentazione: I lipidi:
Funzioni:
riserva energetica
costituenti principali delle membrane cellulari
modulano le attività cellulari --> ormoni
funzione isolante
vitamine (A,D,E,K)
Caratteristiche:
insolubili in acqua --> idrofobici
solubili in solventi apolari
Classificazione:
lipidi semplici --> sono i lipidi più abbondanti negli esseri viventi. Hanno
funzione di riserva energetica per tutte le cellule. Sono costituiti da glicerolo
(alcol a 3 atomi di carbonio cui sono legati 3 gruppi ossidrilici) + 1,2,3 molecole
di acidi grassi (catena idrocarburica formata da 4 o più atomi di carbonio,
avente una estremità -COOH). L’acido grasso può essere saturo o insaturo; la
presenza di legami singoli tra gli atomi di carbonio rende l’acido grasso saturo,
mentre uno o più legami doppi rendono l’acido grasso insaturo. Gli acidi grassi
saturi costituiscono un fattore di rischio maggiore per le malattie
cardiovascolari. trigliceridi,
I più comuni sono i costituiti da una molecola di glicerolo e 3 di acidi
grassi. La reazione con cui un acido grasso si lega al glicerolo è una reazione di
condensazione. fosfolipidi.
lipidi complessi --> i più comuni sono i Essi sono molecole
anfipatiche, ovvero presentano un comportamento polare ed apolare. Sono
costituiti da una testa polare idrofilica, costituita da un gruppo polare, da un
gruppo fosfato e da un glicerolo e da una doppia coda apolare idrofobica,
costituita da acidi grassi.
In acqua, i fosfolipidi presentano strutture differenti: micelle, strutture
liposomiche e doppio strato piano.
steroidi --> sono lipidi formati da 4 anelli carboniosi, a cui si attaccano gruppi
colesterolo -->
laterali più o meno polari. Si suddividono in: è una molecola
anfipatica acidi biliari
ormoni sessuali
I carboidrati:
Negli esseri viventi, i carboidrati sono la più importante fonte di energia chimica
necessaria per le attività cellulari. Sono formati da carbonio, idrogeno e ossigeno. Si
possono presentare in forma lineare con tutti gli atomi di carbonio, eccetto uno, legati
ad un gruppo idrogeno e ad un gruppo ossidrilico –OH. I monosaccaridi formati da 5 o
più atomi di carbonio possono assumere anche una struttura ciclica ad anello
Funzioni:
fonte di energia
riserva energetica
materiale di partenza per la sintesi di altri costituenti cellulari
sostegno
“segnali” di identificazione delle cellule
Classificazione:
monosaccaridi --> 1 monomero glucosio e fruttosio
disaccaridi --> 2 monomeri saccarosio (glucosio+fruttosio),
lattosio, maltosio..
oligosaccaridi --> da 3 a 10 monomeri
polisaccaridi --> oltre 10 monomeri glicogeno, amido e cellulosa
Le proteine: lezione 3
del 22/10 “Le proteine”
Presentazione:
Le proteine sono le macromolecole che determinano la struttura delle cellule e
svolgono la maggior parte delle funzioni cellulari. Sono i polimeri degli aminoacidi. Gli
aminoacidi si associano in quantità e ordine diversi da proteina a proteina, formando
catene polipeptidiche che si ripiegano in una forma complessa, assumendo una tipica
struttura tridimensionale essenziale per la struttura della proteina.
Un qualsiasi aminoacido ha la seguente struttura:
H
gruppo amminico <---- H N C COOH --> gruppo carbossilico
2
R --> catena laterale
La catena laterale R determina le diverse caratteristiche tipiche dei singoli aminoacidi
e permette di differenziare ciascuna proteina.
Esistono diversi tipi di proteine, ognuna con una determinata funzione specifica:
enzimi --> catalizzano una reazione chimica es. DNA
polimerasi
proteine strutturali --> proteggono le cellule es. proteine del
citoscheletro
proteine di deposito --> riserva di nutrienti
proteine di trasporto --> funzione di trasporto es. emoglobina
proteine regolatorie --> ormoni (regolano la crescita) es. insulina
proteine contrattili --> partecipano ai movimenti es. actina e
miosina
proteine di protezione --> difendono l’organismo es. anticorpi
Le proteine vengono suddivise in proteine semplici e proteine coniugate. Le prime
sono proteine costituite esclusivamente da amminoacidi, le seconde presentano altri
gruppi chimici che prendono il nome di gruppi prostetici. Le apoproteine sono proteine
in cui non è ancora presente il gruppo prostetico.
In base alla polarità delle catene laterali, le proteine possono essere classificate nel
seguente modo:
amminoacidi apolari --> idrofobici. Le principali sono la glicina, l’alanina, la
valina, la leucina, l’isoleucina, la metionina, la prolina, la fenilalanina e il
triptofano.
amminoacidi polari non carichi --> idrofilici. Le principali sono la serina, la
treonina, la cisteina, la tirosina, l’asparagina e la glutammina.
amminoacidi polari carichi --> idrofilici. Essi si suddividono in:
-acidi --> carichi negativamente. I principali sono l’acido aspartico e
l’acido glutammico
-basici --> carichi positivamente. I principali sono la lisina, l’arginina e la
istidina
Ciò che caratterizza una proteina riguarda il legame peptidico, dato da una reazione
di condensazione tra il carbonio del gruppo carbossilico e l’azoto del gruppo amminico
successivo.
In una molecola proteica si possono individuare 4 diversi livelli di organizzazione:
1. Struttura primaria: considera unicamente la sequenza amminoacida di una
catena polipeptidica, senza valutare la struttura vera e propria. La conoscenza
della struttura primaria di una proteina può permettere di predirne le strutture
successive.
2. Struttura secondaria: definisce il ripiegamento nello spazio della catena
polipeptidica.. La struttura che ne deriva può essere ad α-elica (la catena
polipeptidica si ripiega su se stessa) o a foglietto β (la catena polipeptidica si
dispone a zig-zag su un piano lineare).
Tali conformazioni sono stabilizzate da legami a idrogeno tra il gruppo –NH- di
un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro gruppo peptidico.
3. Struttura terziaria: definisce la forma tridimensionale assunta da una singola
catena polipeptidica. Valutare la forma esatta di una proteina è difficile in
quanto un singolo amminoacido può alterare la forma e, dunque, la funzione
della proteina.
Questa struttura viene stabilizzata da legami non covalenti (legami a idrogeno,
attrazioni ioniche e interazioni idrofobiche) e da legami covalenti (ponti disolfuro
–S-S-). Questi ultimi si formano tra 2 zolfi e sono tipici della cisteina.
4. Struttura quaternaria: deriva dalla disposizione tridimensionale di più catene
polipeptidiche di una proteina. Es. emoglobina
Nelle proteine a struttura quaternaria, le catene polipeptidiche sono unite dagli
stessi tipi di legami chimici che stabilizzano la struttura terziaria.
Acidi nucleici: lezione
del 19/11 “DNA struttura e duplicazione”
Presentazione:
RNA: acido ribonucleico
DNA: acido desossiribonucleico dogma centrale
Il flusso dell’informazione genetica avviene attraverso il cosiddetto “
della biologia ”: Il DNA contiene, conserva e
trasmette l’informazione
genetica.
L’RNA copia e trasporta, quando richiesto, l’informazione contenuta nei geni in
compartimenti adibiti alla sintesi proteica. Il messaggio portato all’RNA decodificato si
concretizza nella produzione di proteine.
3 esperimenti da ricordare sul DNA:
Miescher (1871) --> studi sulla natura chimica del nucleo cellulare
Griffith (1928) --> dimostra che una sostanza presente nel ceppo virulento
poteva modificare in modo permanente, trasformare, il ceppo innocuo
Avery, MacLeod e McCarty --> identificazione del DNA quale principio
trasformante. nucleotidi,
Il DNA e l’RNA sono costituiti da monomeri degli acidi nucleici costituiti da 3
base
parti: uno zucchero pentoso (ribosio nell’RNA e desossiribosio nel DNA), una
azotata gruppo fosfato.
e un
La base azotata e lo zucchero costituiscono un nucleoside. Le basi azotate si
suddividono in pirimidine e purine; le prime sono la citosina, la timina e l’uracile e
sono costituite da un solo anello esatomico. Le purine sono l’adenina e la guanina e
sono costituite da 2 anelli esatomici condensati.
legame fosfodiesterico
Il avviene tra nucleotidi i cui gruppi fosfati uniscono le posizioni
3’ e 5’ di residui di zuccheri successivi. Quello che si viene
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