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L’ACQUA:

Le proprietà dell’acqua:

1. polarità: essa è dovuta a una diversa distribuzione delle cariche elettriche tra

l’ossigeno e gli atomi di idrogeno (l’idrogeno ha parziale carica positiva,

l’ossigeno, invece, ha parziale carica negativa). Essendo una molecola polare,

l’acqua è un ottimo solvente per soluti ionici e polari.

Tra le varie molecole d’acqua si instaura un legame idrogeno. In generale, i

legami a idrogeno si instaurano tra un atomo di idrogeno e un atomo

elettronegativo come ossigeno, fluoro e azoto.

2. coesione: essa è dovuta ai legami a idrogeno tra le molecole d’acqua. La

coesione spiega alcune caratteristiche dell’acqua, come la sua elevata tensione

superficiale (alcuni insetti possono camminare sull’acqua) e il suo elevato punto

di ebollizione.

3. adesione: essa è dovuta ai legami a idrogeno tra l’acqua e le altre sostanze

polari.

4. capillarità: essa è la capacità dell’acqua di risalire attraverso tubi stretti

contrastando la forza di gravità. Questo fenomeno è spiegato dalla coesione e

dalla adesione.

5. alto calore specifico: def. calore specifico: è la quantità di calore che un

grammo di sostanza deve assorbire per aumentare la sua temperatura di un

grado centigrado. L’acqua possiede un alto calore specifico a causa dei

numerosi legami a idrogeno.

6. alto calore di evaporazione: def. calore di evaporazione: è la quantità di

calore da fornire per convertire un grammo di liquido in vapore. +

7. tendenza a dissociarsi: capacità di dare luogo a ioni idrogeno (H ) e a ioni

-

idrossido (OH ).

Come si sciolgono le sostanze nell’acqua?

Principalmente, a seconda che si sciolgano o meno, le sostanze vengono suddivise in

idrofiliche (si sciolgono in acqua) ed idrofobiche (non si sciolgono in acqua). Alla prima

categoria appartengono i composti ionici (es. sali) e i composti polari (carboidrati,

amminoacidi e nucleotidi). Alle sostanze idrofobiche, invece, appartengono le sostanze

apolari.

LE MOLECOLE ORGANICHE: lezione 2

del 15/10 “Grassi e zuccheri”

Presentazione: I lipidi:

Funzioni:

riserva energetica

 costituenti principali delle membrane cellulari

 modulano le attività cellulari --> ormoni

 funzione isolante

 vitamine (A,D,E,K)

Caratteristiche:

insolubili in acqua --> idrofobici

 solubili in solventi apolari

Classificazione:

lipidi semplici --> sono i lipidi più abbondanti negli esseri viventi. Hanno

funzione di riserva energetica per tutte le cellule. Sono costituiti da glicerolo

(alcol a 3 atomi di carbonio cui sono legati 3 gruppi ossidrilici) + 1,2,3 molecole

di acidi grassi (catena idrocarburica formata da 4 o più atomi di carbonio,

avente una estremità -COOH). L’acido grasso può essere saturo o insaturo; la

presenza di legami singoli tra gli atomi di carbonio rende l’acido grasso saturo,

mentre uno o più legami doppi rendono l’acido grasso insaturo. Gli acidi grassi

saturi costituiscono un fattore di rischio maggiore per le malattie

cardiovascolari. trigliceridi,

I più comuni sono i costituiti da una molecola di glicerolo e 3 di acidi

grassi. La reazione con cui un acido grasso si lega al glicerolo è una reazione di

condensazione. fosfolipidi.

lipidi complessi --> i più comuni sono i Essi sono molecole

 anfipatiche, ovvero presentano un comportamento polare ed apolare. Sono

costituiti da una testa polare idrofilica, costituita da un gruppo polare, da un

gruppo fosfato e da un glicerolo e da una doppia coda apolare idrofobica,

costituita da acidi grassi.

In acqua, i fosfolipidi presentano strutture differenti: micelle, strutture

liposomiche e doppio strato piano.

steroidi --> sono lipidi formati da 4 anelli carboniosi, a cui si attaccano gruppi

 colesterolo -->

laterali più o meno polari. Si suddividono in: è una molecola

anfipatica acidi biliari

ormoni sessuali

I carboidrati:

Negli esseri viventi, i carboidrati sono la più importante fonte di energia chimica

necessaria per le attività cellulari. Sono formati da carbonio, idrogeno e ossigeno. Si

possono presentare in forma lineare con tutti gli atomi di carbonio, eccetto uno, legati

ad un gruppo idrogeno e ad un gruppo ossidrilico –OH. I monosaccaridi formati da 5 o

più atomi di carbonio possono assumere anche una struttura ciclica ad anello

Funzioni:

fonte di energia

 riserva energetica

 materiale di partenza per la sintesi di altri costituenti cellulari

 sostegno

 “segnali” di identificazione delle cellule

Classificazione:

monosaccaridi --> 1 monomero glucosio e fruttosio

 disaccaridi --> 2 monomeri saccarosio (glucosio+fruttosio),

 lattosio, maltosio..

oligosaccaridi --> da 3 a 10 monomeri

 polisaccaridi --> oltre 10 monomeri glicogeno, amido e cellulosa

Le proteine: lezione 3

del 22/10 “Le proteine”

Presentazione:

Le proteine sono le macromolecole che determinano la struttura delle cellule e

svolgono la maggior parte delle funzioni cellulari. Sono i polimeri degli aminoacidi. Gli

aminoacidi si associano in quantità e ordine diversi da proteina a proteina, formando

catene polipeptidiche che si ripiegano in una forma complessa, assumendo una tipica

struttura tridimensionale essenziale per la struttura della proteina.

Un qualsiasi aminoacido ha la seguente struttura:

H

gruppo amminico <---- H N C COOH --> gruppo carbossilico

2

R --> catena laterale

La catena laterale R determina le diverse caratteristiche tipiche dei singoli aminoacidi

e permette di differenziare ciascuna proteina.

Esistono diversi tipi di proteine, ognuna con una determinata funzione specifica:

enzimi --> catalizzano una reazione chimica es. DNA

 polimerasi

proteine strutturali --> proteggono le cellule es. proteine del

 citoscheletro

proteine di deposito --> riserva di nutrienti

 proteine di trasporto --> funzione di trasporto es. emoglobina

 proteine regolatorie --> ormoni (regolano la crescita) es. insulina

 proteine contrattili --> partecipano ai movimenti es. actina e

 miosina

proteine di protezione --> difendono l’organismo es. anticorpi

Le proteine vengono suddivise in proteine semplici e proteine coniugate. Le prime

sono proteine costituite esclusivamente da amminoacidi, le seconde presentano altri

gruppi chimici che prendono il nome di gruppi prostetici. Le apoproteine sono proteine

in cui non è ancora presente il gruppo prostetico.

In base alla polarità delle catene laterali, le proteine possono essere classificate nel

seguente modo:

amminoacidi apolari --> idrofobici. Le principali sono la glicina, l’alanina, la

 valina, la leucina, l’isoleucina, la metionina, la prolina, la fenilalanina e il

triptofano.

amminoacidi polari non carichi --> idrofilici. Le principali sono la serina, la

 treonina, la cisteina, la tirosina, l’asparagina e la glutammina.

amminoacidi polari carichi --> idrofilici. Essi si suddividono in:

 -acidi --> carichi negativamente. I principali sono l’acido aspartico e

l’acido glutammico

-basici --> carichi positivamente. I principali sono la lisina, l’arginina e la

istidina

Ciò che caratterizza una proteina riguarda il legame peptidico, dato da una reazione

di condensazione tra il carbonio del gruppo carbossilico e l’azoto del gruppo amminico

successivo.

In una molecola proteica si possono individuare 4 diversi livelli di organizzazione:

1. Struttura primaria: considera unicamente la sequenza amminoacida di una

catena polipeptidica, senza valutare la struttura vera e propria. La conoscenza

della struttura primaria di una proteina può permettere di predirne le strutture

successive.

2. Struttura secondaria: definisce il ripiegamento nello spazio della catena

polipeptidica.. La struttura che ne deriva può essere ad α-elica (la catena

polipeptidica si ripiega su se stessa) o a foglietto β (la catena polipeptidica si

dispone a zig-zag su un piano lineare).

Tali conformazioni sono stabilizzate da legami a idrogeno tra il gruppo –NH- di

un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro gruppo peptidico.

3. Struttura terziaria: definisce la forma tridimensionale assunta da una singola

catena polipeptidica. Valutare la forma esatta di una proteina è difficile in

quanto un singolo amminoacido può alterare la forma e, dunque, la funzione

della proteina.

Questa struttura viene stabilizzata da legami non covalenti (legami a idrogeno,

attrazioni ioniche e interazioni idrofobiche) e da legami covalenti (ponti disolfuro

–S-S-). Questi ultimi si formano tra 2 zolfi e sono tipici della cisteina.

4. Struttura quaternaria: deriva dalla disposizione tridimensionale di più catene

polipeptidiche di una proteina. Es. emoglobina

Nelle proteine a struttura quaternaria, le catene polipeptidiche sono unite dagli

stessi tipi di legami chimici che stabilizzano la struttura terziaria.

Acidi nucleici: lezione

del 19/11 “DNA struttura e duplicazione”

Presentazione:

RNA: acido ribonucleico

DNA: acido desossiribonucleico dogma centrale

Il flusso dell’informazione genetica avviene attraverso il cosiddetto “

della biologia ”: Il DNA contiene, conserva e

trasmette l’informazione

genetica.

L’RNA copia e trasporta, quando richiesto, l’informazione contenuta nei geni in

compartimenti adibiti alla sintesi proteica. Il messaggio portato all’RNA decodificato si

concretizza nella produzione di proteine.

3 esperimenti da ricordare sul DNA:

Miescher (1871) --> studi sulla natura chimica del nucleo cellulare

 Griffith (1928) --> dimostra che una sostanza presente nel ceppo virulento

 poteva modificare in modo permanente, trasformare, il ceppo innocuo

Avery, MacLeod e McCarty --> identificazione del DNA quale principio

 trasformante. nucleotidi,

Il DNA e l’RNA sono costituiti da monomeri degli acidi nucleici costituiti da 3

base

parti: uno zucchero pentoso (ribosio nell’RNA e desossiribosio nel DNA), una

azotata gruppo fosfato.

e un

La base azotata e lo zucchero costituiscono un nucleoside. Le basi azotate si

suddividono in pirimidine e purine; le prime sono la citosina, la timina e l’uracile e

sono costituite da un solo anello esatomico. Le purine sono l’adenina e la guanina e

sono costituite da 2 anelli esatomici condensati.

legame fosfodiesterico

Il avviene tra nucleotidi i cui gruppi fosfati uniscono le posizioni

3’ e 5’ di residui di zuccheri successivi. Quello che si viene

Dettagli
Publisher
A.A. 2018-2019
21 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/13 Biologia applicata

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher TiaFriz99 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia applicata e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Milano o del prof Riva Vanda Paola.