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Biologia applicata

Appunti completi delle lezioni di biologia animale per Farmacia e CTF Unimore. Sono anche stati integrati con lo studio del libro consigliato dalla prof. Integrati anche con slide. Appunti basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni della prof. Rebecchi.

Esame di Biologia animale docente Prof. L. Rebecchi

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ESTRATTO DOCUMENTO

Per quanto riguarda la FOTOSINTESI avviene a livello dei cloroplasti delle cellule vegetali, converte

l’energia luminosa in ATP e questa energia viene utilizzata per sintetizzare glucosio partendo da CO 2

e H O. (fotosintesi: CO + H O → O + zuccheri)

2 2 2 2

Per quanto riguarda la RESPIRAZIONE CELLULARE AEROBIA avviene nei mitocondri di tutte le cellule

eucariotiche. In questo caso l’energia chimica del glucosio viene trasformata in energia chimica sotto

forma di ATP. (respirazione cellulare aerobia: O + zuccheri → H O+ CO )

2 2 2

Gli organismi eterotrofi riescono ad avere energia solo tramite la nutrizione. Una volta che gli

alimenti vengono ingeriti possono essere utilizzati per produrre molecole più grosse, o possono

essere utilizzati nel processo respiratorio per produrre energia sotto forma di ATP necessaria per

produrre altre molecole.

• Metabolismo: svolgono reazioni chimiche. Questo processo si verifica a livello cellulare. Il

metabolismo è l’insieme di tutte le reazioni che avvengono a livello cellulare. Le vie metaboliche

sono tutte collegate. Queste reazioni sono strettamente regolate e collegate dalle attività cellulari e

avvengono tutte in acqua.

Esistono due tipi di reazioni: di catabolismo e di anabolismo che hanno funzioni diverse ma sono

collegate. Le vie cataboliche permettono di digerire le molecole rompendo i legami che le formano.

Rompendo questi legami si produce energia. Una parte di questa energia viene dispersa in calore,

una parte invece intraprende le vie anaboliche per andare a sintetizzare le molecole.

Queste reazioni sono velocizzate dagli enzimi. Gli enzimi sono CATALIZZATORI che permettono di

abbassare l’energia di attivazione delle reazioni. Sono specializzati e ogni enzima ha solo un sito e se

è attivo si lega autonomamente al substrato. Nella reazione l’enzima rimane invariato.

(LISOZIMA: enzima presente in tessuti animali con proprietà battericida)

• Risposta agli stimoli: gli organismi non sono isolati dall’ambiente ma hanno organi specifici che

permettono la comunicazione tra ambiente esterno ed interno (sistema nervoso). La risposta agli

stimoli è strettamente collegata all’OMEOSTASI. Questi sistemi sono più sviluppati negli animali ma

anche le piante possono rispondere agli stimoli.

• Omeostasi: hanno dei meccanismi di autoregolazione in modo da raggiungere un equilibrio anche

in base all’ambiente esterno. Scambi gassosi e respirazione cellulare vengono regolati dall’omeostasi

in base alle situazioni. Questi processi sono alla base della sopravvivenza. Vengono regolati anche

l’equilibrio idro-salino e la temperatura corporea.

TEMPERATURA CORPOREA E REGOLAZIONE

Ci sono processi che mantengono costante la temperatura corporea nonostante le variazioni

ambientali. In base a questo si distinguono animali:

- endotermi→ traggono tutto il calore corporeo dai loro processi metabolici

- ectotermi→ traggono la maggior parte del calore corporeo dall’ambiente esterno

- omeotermi→ hanno la capacità di mantenere costante la loro temperatura

- eterotermi→ non hanno questa capacità

L’uomo è un organismo omeoterma-endoterma. La nostra temperatura corporea deve rimanere

costante e questo accade grazie a dei recettori a livello della cute (ghiandole sudoripare) e a livello

dell’ipotalamo (centri di riscaldamento e raffreddamento).

• Possiedono informazioni genetiche: queste informazioni sono contenute nel DNA che è formato

da geni. L’insieme delle informazioni genetiche prende il nome di genoma. 2

• Si riproducono: producono qualcosa di uguale o diverso dai genitori. La riproduzione può avvenire

anche da un solo individuo. Non è vantaggiosa per l’individuo ma è vantaggiosa per la specie e la

popolazione in quanto ne evita l’estinzione.

Può essere di due tipi:

- vegetativa (asessuale)→ senza sessualità

- sessuale→ in stretta associazione con la sessualità

Alla base della riproduzione c’è un meccanismo di DIVISIONE CELLULARE. Esistono 3 tipi di divisione

cellulare in base a come viene diviso il materiale genetico:

- SCISSIONE→ nelle cellule procariotiche. Può essere binaria, nel caso si formino 2 cellule, oppure

multipla nel caso si formino più di 2 cellule. Tramite il secondo tipo di scissione si ottengono linee

clonali in quanto le cellule che si originano sono tutte uguali nel genoma. Anche le anemoni, che

sono pluricellulari, si riproducono in questo modo formando organismi con la stessa forma ma di

taglia più piccola

- MITOSI→ nelle cellule eucariotiche somatiche. In questo caso non si modifica il patrimonio

genetico

- MEIOSI→ nelle cellule eucariotiche sessuali. In questo caso si dimezza il patrimonio cromosomico

tramite la citodieresi

Gli aspetti comini sono che in tutti e 3 i casi il materiale genetico viene amplificato tramite la

duplicazione e vi è una spartizione di organuli e citoplasma.

SESSO/SESSUALITÁ

È l’insieme dei fenomeni che portano all’unione in un solo nucleo di due patrimoni genetici

provenienti da cellule differenti. Questi DNA si combinano dando origine ad un organismo che

possiede nuove combinazioni di alleli.

Negli organismi unicellulari due cellule mettono in comune il loro genoma.

Negli organismi pluricellulari come i metazoi serve una sola cellula, non l’intero organismo. Queste

cellule sono i gameti, che sono uno maschile e uno femminile. Questi due si fondono andando in

contro ad un processo sessuale (fecondazione, anfimissi, singamia) e si origina lo ZIGOTE che è una

cellula aploide e il suo patrimonio cromosomico è diverso da quello dei genitori. Con lo sviluppo

embrionale si ottiene un adulto.

• Si sviluppano e crescono: Il ciclo biologico è dato dalle fasi che caratterizzano la vita degli individui.

Durante la crescita aumentano le dimensioni, modificano in alcuni casi la loro forma e anche le loro

funzioni. Lo sviluppo da individuo giovanile ad individuo adulto può essere:

- diretto→ se sono simili ma di taglia diversa

- indiretto→ se sono molto diversi (tipo girino e rana)

• Si evolvono: da individuo si passa a specie/popolazione. Durante l’evoluzione cambiano e si

trasformano in base alle esigenze e in base all’ambiente esterno. Un esempio è la farfalla Biston

Betularia che inizialmente era bianca ma poi ha dovuto modificare il suo colore per proteggersi in

quanto le cortecce degli alberi a causa dello smog si erano inscurite e se fosse rimasta bianca

sarebbe stata più visibile per gli animali che la cacciavano.

Si trasformano anche attraverso le mutazioni. Se la mutazione è idonea l’organismo sopravvive.

DIVERSITÁ DEI VIVENTI

La diversità dei viventi è una conseguenza dell’evoluzione. Tutto ha un progenitore comune, LUCA, che non

si sa come sia fatto. Grazie a questo si possono usare modelli che condividono genomi con l’uomo ad

esempio per alcuni esperimenti che vengono eseguiti su animali invece che direttamente sull’uomo.

Vengono utilizzati il pesce zebra, i ratti, i topi che sono tutti vertebrati. Vengono utilizzati anche invertebrati

come il CAENORHABDITIS ELEGANS che è facile da allevare, è molto piccolo, si riproduce molto velocemente,

3

se ne conosce l’intero genoma, si nutre solo di batteri e ha caratteristiche e proprietà di un organismo

animale. Viene utilizzato anche il moscerino della frutta (DROSOPHILA).

CHIMICA DEI VIVENTI

La chimica dei viventi segue le leggi fondamentali della chimica infatti molti elementi della tavola periodica

sono presenti anche nel nostro organismo come ad esempio O, C, H, N che sono il 95% delle componenti

delle molecole dei viventi. Altri elementi principali sono Ca (per le ossa), Cl, K, Na, Mg.

Per agire si legano tra di loro tramite legami chimici:

- LEGAME IONICO→ molto forte. In questo caso gli elettroni vengono donati da un atomo all’altro.

- LEGAME COVALENTE→ forte. In questo caso vi è una condivisione di elettroni. Sono quelli più frequenti nei

composti organici.

Il legame covalente può essere:

- polare→ se le cariche non sono distribuite in modo simmetrico (acqua)

- apolare→ nel caso le cariche siano distribuite simmetricamente

Nei viventi non si formano legami ionici in quanto i composti ionici sono solubili in acqua e la maggior parte

delle molecole biologiche sono immerse in acqua.

La vita dipende dall’ACQUA e dalle sue proprietà:

- elevate forze di coesione

- elevata tensione superficiale

- elevata temperatura di ebollizione e fusione

- elevato calore specifico

- è un solvente versatile

Tutte queste proprietà sono conseguenza della sua polarità.

Le molecole di H O interagiscono tramite legami ad H che fanno si che si formi un reticolo tridimensionale

2

labile in cui l’ossigeno si lega ad un idrogeno. I legami ad idrogeno sono molto deboli infatti la molecola di

acqua è molto reattiva.

SOSTANZE IDROFILE

Le sostanze idrofile interagiscono con l’acqua e si sciolgono. Sono composte da ioni o molecole che

attraggono le molecole di acqua tramite interazioni elettriche. Sono ad esempio il saccarosio o il cloruro di

sodio.

SOSTANZE IDROFOBE

Sono sostanze che non sono cariche elettricamente quindi l’acqua non riesce a separare le cariche. È ad

esempio l’olio.

COMPOSIZIONE DEI COMPOSTI ORGANICI/INORGANICI

I composti organici sono molecole a base di carbonio che è in grado di formare 4 legami covalenti. I composti

inorganici sono sostanze semplici e di piccole dimensioni come sali, acidi, basi.

Le molecole organiche sono polimeri formati da monomeri. Le macromolecole dei viventi hanno ossature

carboniose in cui gli atomi di carbonio possono disporsi in catene lineari, a formare anelli o in catene

ramificate. 4

COMPOSTI C-H

Sono detti idrocarburi, sono apolari, non formano legami a H e generalmente sono insolubili in acqua.

Sono le strutture base degli acidi grassi.

COMPOSTI C-O

Possono essere:

- alcoli→ se hanno il gruppo ossidrile -OH

- aldeidi o chetoni→ se hanno il gruppo carbonile C=O

- acidi carbossilici→ se hanno il carbossile –COOH

COMPOSTI C-N

Sono le ammine (formano le proteine) e gli ammidi. Anche le purine e le pirimidine (basi azotate).

FOSFATI 4=

Sono i composti con i gruppi fosfato PO .

MACROMOLECOLE ORGANICHE/BIOLOGICHE

Le macromolecole o polimeri nei viventi sono formate da monomeri che si legano tramite legami covalenti o

ponti H, quindi hanno impalcature carboniose.

Nel passaggio da monomero a polimero avviene una reazione di condensazione quindi si liberano molecole

di acqua. Sono reazioni che richiedono enzimi catalizzatori.

Al contrario, con una reazione di idrolisi, quindi rompendo i legami aggiungendo molecole di acqua si passa

da polimeri a monomeri.

LEGAMI NELLE MACROMOLECOLE

Monomeri Macromolecole complessi macromolecolari

leg. covalenti leg. non covalenti

(ponti H) 5

CARBOIDRATI

I carboidrati hanno diverse funzioni:

- sono elementi strutturali (cellulosa chitina, fanno parte dei tessuti connettivi)

- funzione energetica (sono la fonte primaria di energia e costituiscono una riserva di energia da utilizzare al

momento del bisogno)

- sono molecole di riconoscimento (marker, riconoscono self e non-self)

- sono costituenti degli acidi nucleici

- sono idrati del carbonio→ sono formati da C, H, O. La formula è C (H O)

n 2 n

I monomeri dei carboidrati sono gli zuccheri/monosaccaridi. Sono: glucosio, fruttosio, galattosio, ribosio.

È possibile numerare i carboni e il gruppo chetonico/aldeidico deve essere legato al carbonio con numero

più basso.

Hanno tutti il gruppo carbonile che può essere in posizioni diverse:

- sono ALDOSI se hanno il gruppo aldeidico CHO

- sono CHETONI se hanno il gruppo chetonico

Ci sono anche degli isomeri come galattosio e glucosio in cui cambia la disposizione degli OH nel C4. Hanno la

stessa formula ma forma molto diversa e di conseguenza hanno anche effetti biologici molto diversi.

In natura tutti gli zuccheri sono destrorsi (D) in quanto gli enzimi sono abituati ad agire sui D. Per capire se

sono D o L bisogna guardare da che parte si trova OH dell’ultimo carbonio chirale.

I monosaccaridi in acqua CICLIZZANO. Tramite questo processo scompare il gruppo aldeidico o chetonico. Si

formano due ANOMERI che sono alfa e beta in base alla posizione dei gruppi funzionali legati al C1.

Si possono formare anche derivati degli zuccheri in caso un OH venga sostituito per esempio con un gruppo

amminico o con un gruppo fosfato.

DISACCARDI

Derivano dall’unione di due monosaccaridi legati tramite una reazione di condensazione. Si forma un

LEGAME GLICOSIDICO fra gli OH di due zuccheri. Questo legame può essere alfa o beta in base al primo

monosaccaride. Questa reazione richiede enzimi ed energia.

- maltosio = αGLU + αGLU 6

- saccarosio = αGLU + ßFRU

- lattosio = ßGAL + αGLU (legame tra questi due rotto dalla lattasi)

Da pochi monomeri si possono ottenere molti disaccaridi in quanto ogni monosaccaride ha molti OH con cui

può creare il legame.

POLISACCARIDI

Sono dati dall’unione di molti monosaccaridi. Possono essere.

- OLIGOSACCARIDI che di solito sono ramificati, si legano a proteine o lipidi e sono formati da un numero di

monomeri minore o uguale a 15

- POLISACCARIDI che sono polimeri ramificati o lineari, sono formati da centinaia a migliaia di monomeri

legati tramite legami glicosidici

Funzione energetica

Sono la fonte primaria di energia chimica per le attività cellulari. L’energia deriva dal CATABOLISMO dei

carboidrati tramite la glicolisi. Il prodotto di questa reazione è il piruvato che entra nei mitocondri dove

avviene il ciclo di Krebs seguito da una fosforilazione ossidativa in presenza di ossigeno. Si forma energia che

viene immagazzinata sotto forma di ATP e NADH.

Riserva energetica

- AMIDO→ nelle piante. È formato da monomeri di glucosio legati tramite legami alfa glicosidici che formano

catene altamente ramificate. Durante la fotosintesi il glucosio viene conservato come riserva e accumulato

nella radice.

- GLICOGENO→ negli animali. Formato da monomeri di glucosio legati tramite legami alfa glicosidici.

Conservato nelle cellule epatiche.

Funzione strutturale

- CELLULOSA→ forma la parete cellulare dei vegetali. Formata da ß glucosi. I metazoi non hanno l’enzima per

scinderli, se non gli animali erbivori in quanto il rumine contiene batteri simbionti in grado di digerirla.

- CHITINA→ omopolisaccaride di monomeri di N-acetilglucosammina legati tramite legame beta glicosidico. È

un polisaccaride strutturale negli artropodi e nella parete dei funghi. È una molecola duttile e malleabile

infatti viene usata come filo di sutura in sala operatoria.

- GAG→ polisaccaridi lineari formati da disaccaridi (un amminozucchero + acido uronico). Sono rigidi, hanno

una conformazione distesa, occupano un volume enorme rispetto alla massa, hanno molte cariche negative

che attirano acqua, si trovano nel tessuto connettivo e nella cartilagine.

Riconoscimento cellulare

Le cellule si riconoscono in base a oligosaccaridi che si trovano sulla superficie della loro membrana

plasmatica. Sono detti OLIGOSACCARIDI DI MEMBRANA e sono glicoproteine o glicolipidi che possono essere

ramificati. Possono variare da specie a specie o da individuo a individuo. Agiscono da marker come ad

esempio per i gruppi sanguigni. 7

LIPIDI

Sono componenti delle membrane biologiche e hanno una struttura molto varia. Sono insolubili in acqua ma

solubili in solventi organici come etere, benzene, cloroformio.

Sono:

- acidi grassi

- fosfolipidi

- cere

- steroidi

- carotenoidi

Hanno diverse funzioni:

- riserva energetica

- funzione strutturale (fosfolipidi)

- funzione ormonale (steroidi)

- funzione protettiva e impermeabile (cere)

ACIDI GRASSI

Sono i lipidi più semplici. Sono molecole anfipatiche infatti hanno una testa idrofila (molto reattiva) e una

-

coda idrofoba. Contengono un gruppo carbossilico che in soluzione ionizza in –COO perdendo un H.

Possono essere.

- SATURI→ se hanno solo legami semplici e ogni carbonio è legato a più atomi possibili di H. hanno una

catena lineare. Sono impacchettabili. Tipo l’acido palmitico

- INSATURI→ se contengono uno o più doppi legami. In corrispondenza del doppio legame la catena flette di

30° impedendo l’impacchettamento.

Solitamente nelle cellule animali sono legati ad altre molecole andando a formare i trigliceridi.

Trigliceridi

Sono formati da un glicerolo e tre acidi grassi. Anch’essi possono essere saturi o insaturi in base agli acidi

grassi che hanno legato. Sono accumulati nel tessuto adiposo come riserva energetica.

FOSFOLIPIDI

Sono lipidi complessi. Partono sempre da un glicerolo che ha tre gruppi OH: a due sono legati acidi grassi,

all’altro è legato un acido fosforico che va a formare una testa polare. Sono anfipatici in quanto hanno una

testa idrofila e una coda idrofoba . Sono alla base della formazione delle membrane biologiche.

Sono di due tipi:

- FOSFOGLICERIDI→ hanno un acido grasso saturo e uno insaturo nella coda. La testa è formata da un

glicerolo, un gruppo polare (tipo colina o serina) e un gruppo fosfato.

- SFINGOLIPIDI→ gli acidi grassi si legano con un amminoalcol, come la SFINGOSINA, al posto del glicerolo.

Ha un gruppo OH e un gruppo amminico (NH ) e sono sempre molecole anfipatiche.

2

Se l’OH interagisce con gli zuccheri si formano GLICOSFINGOLIPIDI, ad esempio i gangliosidi che si trovano

nelle membrane delle cellule nervose.

STEROIDI

4 anelli di atomi di carbonio a cui sono legati gruppi funzionali diversi. Sono anfipatici. Il più importante è il

colesterolo. 8

Colesterolo

Ha funzione strutturale infatti si trova tra i fosfolipidi nella membrana plasmatica. Se c’è colesterolo in

circolo si deposita nelle arterie formando delle placche.

Viene usato per sintetizzare:

- VITAMINA D per la calcificazione delle ossa

- ORMONI STEROIDEI (estrogeni e progesterone) che portano al dimorfismo sessuale ovvero alla differenza

nei caratteri anatomici tra maschio e femmina.

CERE

Sono lipidi formati da due monomeri: un acido grasso a catena lunga + un alcol. Sono altamente apolari

quindi non miscibili con l’acqua. Sono idrofobe. Rendono impermeabile la parte esterna di molti organismi. 9

MEMBRANA PLASMATICA

La cellula è delimitata da una membrana plasmatica che è costellata di proteine. Ha la funzione di separate

ambiente esterno e interno. Questi devono però anche comunicare. Mantiene le concentrazioni di ioni

costanti per garantire il corretto funzionamento delle vie metaboliche e genera potenziali di membrana.

Riceve stimoli ed è responsabile di un passaggio selettivo grazie alla capacità di riconoscimento dei fosfolipidi

che la compongono. Rende possibile l’accrescimento e il movimento ed è responsabile dell’adesione fra

cellule e sostanze intercellulari per andare a formare tessuti. Ci sono altre membrane che rendono possibili

delle compartimentazioni all’interno della cellula eucariotica andando a formare organuli e consentendo la

segregazione di funzioni metaboliche che richiedono particolari condizioni.

COMPOSIZIONE

È formata da due strati di lipidi, che formano una barriera, in cui sono immerse delle proteine (MODELLO A

MOSAICO FLUIDO). Ha uno spessore di circa 5 nm.

I fosfolipidi si dispongono in modo autonomo in un doppio strato fosfolipidico con le teste rivolte verso

l’acqua in modo che questa posizione sia favorita dal punto di vista energetico (posizione ottimale). Vi sono

dei legami a H tra le teste e l’acqua e interazioni di Van der Waals tra le molecole.

È flessibile e fluido. Flessibile in quando il doppio strato fosfolipidico può chiudersi ad anello grazie alle

proprietà autosigillanti (può anche riparare lacerazioni). Possono formare micelle o liposomi. Fluido perché i

fosfolipidi possono muoversi, ruotare o scambiarsi all’interno dei due strati. Questi movimenti sono detti

flip-flop e richiedono enzimi. Possono essere più o meno fluidi: se gli acidi grassi sono insaturi e a catena

corta sono più fluidi, se sono saturi a catena lunga sono più viscosi.

La fluidità è influenzata anche dal colesterolo che si trova tra i fosfolipidi. Il colesterolo infatti irrigidisce la

membrana.

PROPRIETÁ

- consente la comunicazione cellulare

- permette la fluidità

- permette la fusione

- permette ai lipidi di mescolarsi

- permette la divisione cellulare

- permette accrescimento e riproduzione

ESOCITOSI E ENDOCITOSI

Sono meccanismi che fanno comunicare ambiente esterno e ambiente interno.

ESOCITOSI: la cellula riversa materiale all’esterno. Il materiale da riversare viene messo in una membrana

che si fonde con la membrana plasmatica

ENDOCITOSI: processo inverso

ASSEMBLAGGIO DELLA MEMBRANA

I lipidi si organizzano nel citosol a carico del REL. Vengono utilizzati acidi grassi presenti nel citosol. I

fosfolipidi neosintetizzati sono deposti solo nel foglietto rivolto verso il citosol, come se ci fosse un

accrescimento non omogeneo. In realtà grazie a SCAMBLASI e FLIPPASI cresce in modo omogeneo in quanto

spostano i fosfolipidi per equilibrare i due foglietti. I due foglietti contengono lipidi diversi infatti sono

asimmetrici, in particolare a causa di glicolipidi (GLICOCALICI, gruppi glucidici attaccati al foglietto esterno)

che avvolgono la membrana. 10

PROTEINE

Le proteine sono le macromolecole più complesse strutturalmente. Hanno molte funzioni:

- catalisi (enzimi)

- strutturale (citoscheletro, capelli…)

- motoria (motori proteici)

- trasporto e riconoscimento nelle membrane (recettori)

- ormoni

- trasporto (ad esempio di ossigeno)

- anticorpi

- confezionamento, regolazione e stabilizzazione degli acidi nucleici

- funzione energetica

Sono polimeri di AMMINOACIDI, formati da un gruppo carbossilico, un gruppo amminico e una catena

laterale R che varia in base all’amminoacido:

Ci sono isomeri speculari L e D, ma nelle proteine ci sono solo L ad eccezione della glicina che è D.

Tutti gli amminoacidi sono indicati da un simbolo di 3 lettere e 1 lettera.

Esistono 20 amminoacidi più la selenocisteina e la pirrolisina. Questi venti possono suddividersi in gruppi in

base alla capacità di interagire o meno con l’acqua. Questa capacità è data dalla catena laterale:

- se è POLARE→ non sono solubili in acqua

- se è APOLARE→ sono solubili

- se è un gruppo POLARE IONIZZABILE→ sono solubili

9 sono definiti essenziali per i vertebrati infatti riescono a sintetizzarli senza vie metaboliche, gli altri 11

invece hanno bisogno di vie metaboliche.

CATABOLISMO DELLE PROTEINE

Se le proteine non servono vengono degradate per produrre energia. Entrano nella glicolisi o nel ciclo

dell’acido citrico (come grassi e carboidrati). Solo C e H entrano nel ciclo in quanto non servono per ottenere

energia. Il gruppo amminico che è tossico viene invece espulso sotto forma di UREA che è meno tossica.

LEGAMI NELLE PROTEINE

Gli amminoacidi sono legati da una legame covalente detto LEGAME PEPTIDICO che avviene tramite una

reazione di condensazione tra un gruppo carbossilico e un gruppo amminico.

Le catene dipeptidiche si possono continuare e la disposizione fa si che il gruppo R non sia interessato nel

legame. Si ottengono quindi polipeptidi che possono essere formati anche da 10000 amminoacidi.

Le proteine si costruiscono in base alle basi azotate nei geni infatti le triplette du nucleotidi sul gene

codificano per un amminoacido.

La sequenza degli amminoacidi determina la STRUTTURA PRIMARIA. 11

OSSATURA POLIPEPTIDICA

Nelle sequenze di amminoacidi c’è un’ossatura lineare che è una sequenza ripetuta: -N-C-C-

Parti della stessa proteina possono interagire tra loro o possono interagire con altre proteine facendo si che

la catena si ripieghi formando ponti H, interazioni di Van der Waals o attrazioni elettrostatiche. L’insieme di

tanti legami deboli concorre a una conformazione stabile.

La parte esterna della proteina è idrofila mentre la parte interna è idrofoba.

Le proteine acquisiscono una struttura tridimensionale o bidimensionale che dipende dalla struttura

primaria e nel caso lo siano producono più energia.

La conformazione dipende da fattori energetici in quanto assume la forma in cui l’energia è minima e questa

conformazione è detta CONFORMAZIONE STABILE. È influenzata dall’ambiente esterno infatti può cambiare

in seguito a variazioni di pH o in caso di interazioni con altre molecole. Ci sono i CHAPERONI MOLECOLARI

che aiutano il ripiegamento se non acquisisce la conformazione stabile in modo autonomo. Agiscono in due

modi: si legano alla proteina appena formata o formano delle camere di isolamento in cui vengono confinate

le proteine neosintetizzate.

CONFORMAZIONE ANOMALA

Se si ripiegano in modo sbagliato non svolgono bene la loro funzione, o almeno non in modo ottimale.

Questa conformazione sbagliata viene detta FORMA PRIONICA e può danneggiare altre proteine che

funzionano bene, tessuti o cellule. Nel caso danneggi altre proteine potrebbero acquistare proprietà

infettive.

Potrebbero anche essere responsabili delle malattie neurodegenerative come il morbo della mucca pazza

che causa un accumulo di fibrille amiloidi che sono proteine che bloccano il tessuto nervoso.

DENATURAZIONE DI UNA PROTEINA

Attraverso solventi si può alterare la struttura tridimensionale distendendo una proteina. Si rompono i

legami e non può più svolgere la sua funzione ma in condizioni appropriate questi legami possono riformarsi.

CONFORMAZIONE

I ripiegamenti delle proteine danno origine a tre strutture:

-STRUTTURA SECONDARIA→ bidimensionale. Può essere ad α-elica o a foglietto-ß.

α-elica

Nel caso sia a elica si avvolge a spirale intorno ad un cilindro tipo la cheratina (nelle unghie e nei capelli).

Anche nelle proteine di membrana sono così. In questo caso la struttura polipeptidica idrofila interagisce con

se stessa tramite ponti H all’interno. Possono esserci solo alcune porzioni avvolte.

L’elica può essere anche superavvolta o, nel caso due molecole ad α-elica interagiscano avvicinando le

porzioni idrofobe, si avvolgono a doppia elica.

Foglietto-ß

Questa conformazione è stata individuata per la prima volta nella fibroina (proteina della seta). Conferisce

resistenza alla trazione. In questo caso i ponti H uniscono tratti adiacenti di una stessa catena polipeptidica e

i tratti della stessa catena decorrono parallelamente. Anche in questo caso può interessare tutta la proteina

o solo in parte.

Può essere:

- PIANO ß PARALLELO→ se i tratti di catena vicini decorrono nella stessa direzione

- PIANO ß ANTIPARALLELO→ se tratti di catena vicini decorrono in direzione opposta 12

I due ripiegamenti a elica e a foglietto possono presentarsi nella stessa proteina. Dentro la membrana di

solito hanno struttura α.

- STRUTTURA TERZIARIA→ si ripiega ulteriormente dando origine ad una struttura tridimensionale.

Comprende ripiegamenti ad α-elica e foglietto-ß. In questa struttura si formano DOMINI PROTEICI che sono

punti in cui la proteina acquisisce determinate funzioni.

- STRUTTURA QUATERNARIA→ due o più catene polipeptidiche si uniscono per costruire molecole con

proprietà biologiche specifiche. Le catene possono essere uguali o diverse e si uniscono tramite interazioni

deboli in punti precisi detti SITI DI LEGAME.

ESEMPI DI PROTEINE BIOLOGICHE

Le proteine possono legarsi in diversi modi formando: strutture elicoidali (actina), strutture ad anello,

strutture tubulari (microtubuli).

Microtubuli

Sono formati da monomeri di tubulina. Si trovano all’interno delle cellule eucariotiche. È un ETERODIMERO

formato da una catena α e una ß. Sono componenti del citoscheletro e hanno una struttura tubulare cava.

Actina

È una proteina fibrosa e fa parte dei filamenti del citoscheletro. È molto abbondante nelle cellule

eucariotiche e ha una lunghezza di diversi micrometri.

EMOGLOBINA

È una proteina globulare formata da due catene α e due catene ß. In ogni catena vi è un gruppo EME che

contiene uno ione ferroso che è un COFATTORE (molecole di piccole dimensioni non proteiche che

consentono alla proteina di svolgere la loro funzione. Sono legati non covalentemente alla catena peptidica).

È una proteina eritrocitaria e tramite il gruppo EME trasporta ossigeno.

PROTEINE FIBROSE

Sono abbondanti nella matrice extracellulare gelatinosa. Sono le fibre collagene e l’elastina.

Fibre collagene

3 lunghe catene polipeptidiche che si arrotolano formando una tripla elica. In ogni catena un amminoacido

ogni 3 è una glicina. Sono tipiche del tessuto connettivo.

Elastina

È responsabile dell’elasticità dei tessuti in quanto è formata da catene poco rigide, infatti se viene stirata si

distende e poi si riavvolge autonomamente. Costituisce una rete elastica di consistenza gelatinosa attraverso

legami covalenti crociati. Questi legami sono legami forti che sono molto diffusi nelle molecole proteiche al

di fuori della cellula. Mantengono la stabilità della molecola e si formano tra amminoacidi di catene uguali o

diverse. Sono ad esempio legami disolfuro S-S che uniscono gruppi –SH della catena laterale della cisteina e

si formano nel reticolo endoplasmatico (non nel citosol). Non alterano la conformazione della proteina.

FUNZIONAMENTO DELLE PROTEINE

Le proteine sono in grado di legare in modo altamente specifico altre molecole (spesso altre proteine) ed

eventualmente modificarle. Questa trasformazione è reversibile in quanto i legami che si instaurano sono

deboli. La durata del legami è molto breve o lunghissima e dipende dalle caratteristiche delle molecole

coinvolte. Ogni proteina lega solo un tipo di molecola che viene detta LIGANDO e tra proteina e ligando si

formano i legami non covalenti deboli. Le forme di proteina e ligando devono essere complementari in modo

che possano stare attaccati nei siti di legame. Quando si attaccano due molecole di cui una è una molecola

segnale si modifica la conformazione attraverso recettori che liberano messaggeri e attuano la

13

TRASDUZIONE DEL SEGNALE che comporta l’attivazione di risposte cellulari. Il recettore di solito è una

proteina.

Legame tra enzima e substrato: è il primo passaggio della catalisi enzimatica. Gli enzimi si legano ad uno o

più ligandi e li convertono in uno o più prodotti modificati chimicamente. Di solito il substrato è un

carboidrato che viene sintetizzato.

Ad esempio il lisozima, che è un antibatterico naturale (si trova anche nella saliva e nelle lacrime), riesce a

recidere le catene dei batteri.

REGOLAZIONE DELLE ATTIVITÁ PROTEICHE

Gli enzimi non funzionano di continuo infatti la regolazione delle attività proteiche avviene in modo

coordinato a più livelli:

1. Regolazione dell’espressione del gene che codifica per la proteina

2. Regolazione della velocità con cui viene degradata

3. Confinamento dell’attività di molecole (soprattutto enzimi) in organuli cellulari delimitati da

membrana

4. Meccanismi che agiscono direttamente sulla molecola→ spegnimento o accensione

INIBIZIONE COMPETITIVA

L’inibizione impedisce all’enzima di formare il complesso enzima-substrato. Molti farmaci agiscono in questo

modo, ad esempio le statine che abbassano il colesterolo (inibiscono l’attività dell’enzima reduttasi coinvolto

nella sintesi del colesterolo negli epatociti). In questo caso l’inibitore occupa il sito attivo impedendo al

ligando di formare il complesso.

INIBIZIONE NON COMPETITIVA→ inattivazione allosterica

In questo caso l’enzima ha due siti uno attivo in cui incontra il substrato, uno REGOLATORE in cui si lega la

molecola regolatrice (INIBITORE NON COMPETITIVO). Quando il secondo sito è vuoto l’enzima funziona

normalmente, quando l’inibitore si attacca cambia la forma del sito di legame del substrato e non può più

formarsi il complesso.

INIBIZIONE RETROATTIVA A FEEDBACK NEGATIVO

Questo tipo di inibizione regola le vie metaboliche e fa degradare alcune molecole nel caso siano abbondanti

o non ce ne sia bisogno.

ATTIVAZIONE ALLOSTERICA

In questo caso si lega un attivatore che fa si che il sito acquisisca la forma del substrato.

FOSFORILAZIONE DELLE PROTEINE

È il meccanismo di attivazione o disattivazione delle proteine. In questo caso entra in gioco un gruppo

fosfato che si aggiunge ad una catena laterale di un amminoacido attraverso un legame covalente

cambiando la conformazione della proteina.

Questo legame per formarsi ha bisogno di un enzima chiamato PROTEIN CHINASI che crea il legame. La

formazione di questo legame richiede ATP, che successivamente diventa ADP. Il processo inverso, la

defosforilazione, richiede invece l’enzima PROTEIN FOSFATASI.

La defosforilazione interviene quando la proteina ha terminato di svolgere il suo lavoro.

Nel caso la proteina sia già attiva, per disattivarla bisogna utilizzare la protein chinasi che aggiunge un

gruppo P per spegnerla.

PROTEINE MOTRICI

Queste proteine sono comuni nelle cellule eucariotiche animali. Sono capaci di camminare lungo un

filamento di citoscheletro interagendo con i substrati. Questo movimento necessita ATP, sia per cambiare la

conformazione sia per direzionare il movimento. Sono le proteine che regolano la locomozione della cellula e

14

regolano anche il movimento interno della cellula. Si spostano su microtubuli o microfilamenti per

trasportare molecole o organuli e intervengono nella contrazione muscolare.

PROTEINE NELLA MEMBRANA PLASMATICA

In media le proteine sono circa il 50% ma possono variare in base al tipo cellulare. Sono più grandi dei lipidi

ma meno abbondanti. Le proteine consentono la comunicazione e il trasporto tra interno ed esterno quindi

sono una componente molto importante.

Le funzioni principali che hanno sulla membrana quindi sono:

- trasportatori→ veicolano sostanze per entrare e uscire

- ancoraggio

- recettori→ con molecole che producono stimoli

- enzimi

Deve quindi esserci un orientamento della proteina in modo specifico in base alla funzione. Il corredo

proteico della cellula riflette la funzione svolta dalla membrana.

Cellule di Schwann

Queste cellule formano la guaina mielinica intorno agli assoni dei neuroni. La membrana plasmatica di

queste cellule infatti va a formare strati di MIELINA e il citoplasma e il nucleo invece si trovano negli strati

esterni, in periferia. Ha poche proteine ma un’elevata quantità di lipidi (SFINGOMIELINA). La loro funzione è

quella di accelerare l’impulso nervoso.

ASSOCIAZIONE PROTEINE DI MEMBRANA-DOPPIO STRATO LIPIDICO

1. Proteine transmembrana→ hanno una parte interna e una esterna, sono anfipatiche quindi sono

ripiegate ad α-elica o a foglietto-ß. Hanno una struttura a manicotto. Possono anche rientrare più di

una volta nel doppio strato lipidico e possono anche formare i PORI TRANSMEMBRANA che sono

formati da piccoli cilindri che formano come dei canali per far entrare e uscire l’acqua

(ACQUAPORINE) e sono presenti nelle cellule che intervengono nei processi di osmoregolazione.

2. Proteine associate al monostrato→ non sono transmembrana. Sono inserite solo in uno strato

fosfolipidico. Sono sempre anfipatiche quindi sono ad α-elica o a foglietto-ß e formano una struttura

a manicotto.

3. Proteine associate ai lipidi→ non vi è contatto con il doppio strato lipidico ma sono presenti degli

intermediari (lipidi o altre proteine)

4. Proteine associate a proteine→ se gli intermediari sono proteine

1 e 2 sono proteine di membrana INTEGRALI, sono strettamente associate al doppio strato lipidico e possono

essere estratte solo tramite solventi. 3 e 4 sono proteine di membrana PERIFERICHE che sono più facili da

estrarre.

CORTEX DELLE CELLULE ANIMALI

È un reticolo corticale formato da un’intelaiatura proteica e si trova dal lato citosolico della membrana. È

collegato ad essa tramite delle proteine transmembrana e ha diverse funzioni:

- rinforzare, stabilizzare e sostenere la membrana

- regolare il cambio di forma della cellula

- regolare il movimento della cellula

- attuare un prelievo selettivo di materiale dall’ambiente

GLICOCALICE

Il glicocalice è uno strato di carboidrati posti sul lato esterno della membrana plasmatica, esternamente al

cortex. Sono: glicoproteine, glicolipidi, proteoglicani. 15

MOVIMENTI DELLE PROTEINE NELLA MEMBRANA

I movimenti possono avvenire solo lateralmente, quindi non sono possibili le inversioni. In realtà si muovono

raramente perché sono posizionate così per un motivo specifico. Ci sono infatti delle regioni specializzate

che sono i domini di membrana in cui le proteine devono legarsi ad altre molecole della matrice, dello strato

corticale interno o proteine di membrana di un’altra cellula.

TRASPORTO ATTRAVERSO MEMBRANE CELLULARI

Una delle funzioni della membrana è quella di permettere gli scambi facendo entrare i nutrienti, eliminando i

cataboliti. Vi è quindi un flusso continuo di ioni, molecole, acqua e gas infatti fa si che si mantenga una

diversa concentrazione di ioni fra esterno e interno. Vengono scambiati: O , CO , H O, zuccheri, lipidi,

2 2 2

molecole liposolubili o polari. Il passaggio delle molecole è influenzato dalle dimensioni e dalla liposolubilità.

Alcune molecole riescono ad entrare senza strutture di trasporto come le molecole idrofobiche (ossigeno,

anidride carbonica, azoto, benzene). Le grosse molecole polari prive di carica passano molto lentamente e in

piccole quantità, le piccole molecole polari senza carica passano molto lentamente e non tutte. Gli ioni

invece non riescono a passare. La membrana plasmatica è quindi SEMIPERMEABILE, infatti ha una

permeabilità selettiva.

Il trasporto può avvenire in 3 modi:

- DIFFUSIONE SEMPLICE→ passa spontaneamente secondo gradiente di concentrazione

- TRASPORTO FACILITATO→ trasporto mediato da proteine inserite nel doppio strato fosfolipidico. Possono

essere proteine canale e anche in questo caso avviene secondo gradiente di concentrazione

- TRASPORTO ATTIVO→ necessita di energia sotto forma di ATP e bisogna che ci siano proteine

transmembrana. In questo caso avviene contro gradiente di concentrazione.

DIFFUSIONE SEMPLICE

Avviene in modo spontaneo secondo gradiente di concentrazione e prosegue fino a quando non si raggiunge

una concentrazione uguale tra esterno e interno.

DIFFUSIONE FACILITATA

Necessita di PROTEINE TRASPORTATRICI, come le permeasi. Queste velocizzano il trasporto e determinano

cosa può entrare in modo specifico (ogni membrana ha il proprio corredo proteico).

Trasporto del glucosio

Avviene a livello delle cellule della mucosa intestinale. La proteina trasportatrice è la GLUT1, formata da 12

regioni idrofobiche ad α-elica. 16

Velocità del trasporto passivo vs trasporto attivo

La velocità aumenta all’aumentare della differenza di concentrazione. Nella diffusione facilitata la velocità

massima è legata al numero di trasportatori presenti.

PROTEINE CANALE

Queste proteine formano pori idrofili attraverso il doppio strato lipidico. Sono sempre aperti e sono ad

esempio le acquaporine, le porine (nelle membrane dei mitocondri) o i pori nelle giunzioni comunicanti tra

cellule.

ACQUA

Può passare con diffusione facilitata e con i canali delle acquaporine tramite l’osmosi. L’acqua (solvente)

passa attraverso una membrana semipermeabile e passa da quella più diluita a quella più concentrata e

influenza il funzionamento delle cellule.

Soluzione ipotonica→ guadagno di acqua per la cellula e quindi si gonfia

Soluzione ipertonica→ perdita di acqua quindi la cellula si raggrinzisce

Soluzione isotonica→ ne guadagno, ne perdita

Anche i globuli rossi si comportano in questo modo. Senza meccanismi di osmo-regolazione le cellule si

gonfiano e funzionano male. Questi meccanismi avvengono tramite pompe che svuotano le cellule

dall’acqua. Nel caso delle cellule animali le pompe sono POMPE Na/K.

Proteine canale ionico + + 2+ -

Trasportano solo ioni, in particolare Na , K , Ca , Cl . Sono molto selettivi in base a dimensione e carica

infatti di solito un canale ionico fa passare un solo ione alla volta. Hanno un ruolo molto importante per:

- conduzione dell’impulso nervoso

- trasduzione del segnale

- regolazione della pressione osmotica

Non sono sempre aperti infatti si aprono solo sotto stimoli specifici e una volta che si aprono cambiano

conformazione. Rimangono aperti per poco tempo infatti gli ioni sono molto veloci e possono essere anche

dotati di “porte”. Dopo l’apertura gli ioni passano secondo gradiente elettrochimico.

Concentrazioni ioniche nelle cellule animali

Le concentrazioni di ioni devono rimanere costanti in quanto queste differenze permettono la

- 3- 43-

sopravvivenza. Oltre a Cl ci sono anche altri anioni come HCO , PO o gli acidi nucleici.

La presenza di questi ioni genera il POTENZIALE DI MEMBRANA che fa si che l’interno sia carico

negativamente e l’esterno positivamente.

Gradiente elettrochimico

È dato dall’interazione tra due forze: gradiente di concentrazione + potenziale di membrana.

È la forza motrice che sposta il soluto (ioni) attraverso una membrana e determina la direzione del trasporto

passivo insieme alla concentrazione.

MECCANISMI DI CONTROLLO PER L’APERTURA DEI CANALI IONICI

I canali ionici quando si aprono modificano la loro conformazione. Gli stimoli che li fano aprire sono:

- modifica del potenziale di membrana 17

- interazione di un ligando→ in questo caso ci sono catene polipeptidiche che legano il ligando e fanno si che

il canale si apra. Le cariche idrofobiche, che tengono chiuso il canale, vengono spostate con l’intervento del

ligando

- stimolo meccanico (ad esempio a livello dell’organo del corti nell’orecchio interno, le cellule cappellute

acustiche sono dotate di canali ionici)

Canali ionici a controllo di voltaggio

Sono presenti dei domini proteici dotati di carica chiamati SENSORI DI VOLTAGGIO. Rispondono a minime

variazioni del potenziale di membrana e modificano la loro conformazione. Sono fondamentali per la

trasmissione dell’impulso nervoso e nelle sinapsi chimiche.

Giunzioni neuromuscolari

In questo caso ci sono sia canali ionici a controllo di voltaggio che di ligando. La sinapsi chimica si trova tra

una cellula nervosa e una muscolare. Sull’assone ci sono canali calcio regolati a controllo di voltaggio, sulla

membrana della cellula muscolare c’è un canale cationico regolato da acetilcolina.

TRASPORTO ATTIVO

Avviene contro gradiente elettrochimico e servono dei mediatori che sono proteine intrinseche

transmembrana (POMPE). Serve energia che può essere o ATP o luce. Il trasporto può essere anche

ACCOPPIATO nel caso una molecola si muova contro gradiente e una secondo gradiente elettrochimico

quindi l’energia la fornisce la molecola che si muove secondo gradiente.

POMPE ATP DIPENDENTI

1. POMPA ATPasi DI TIPO P

Trasporta solo ioni e cambiano conformazione. E legata alla fosforilazione e alla defosforilazione. In

questo caso si attacca o si stacca il gruppo P e diventa più o meno affine alla molecola che deve

passare. Una volta che P si stacca torna alla conformazione originale.

+ +

Pompa P Na /K

È presente in tutte le cellule eucariotiche animali, ma è assente in batteri, funghi e piante. La

concentrazione di questi due ioni deve rimanere costante quindi vi è un continuo movimento di ioni

grazie all’ATP.

Questa pompa ha 4 ruoli:

- contribuisce a mantenere il potenziale di membrana

- contribuisce alla trasmissione dell’impulso nervoso

- contribuisce a mantenere un equilibrio osmotico nella cellula (ouabaina = tossina che inibisce la

+

pompa impedendo il legame del K alla pompa Na . Il potassio quindi non passa, passa solo il sodio

che richiama acqua e fa si che la cellula si gonfi) 2+ +

- usata come fonte di energia per il trasporto accoppiato di zuccheri, amminoacidi, Ca e H .

2+

Pompa P Ca ATPasi

Trasporta in uniporto quindi solo uno ione calcio. Il suo compito è quello di mantenere basso il livello

di ioni calcio nel citosol rispetto al liquido extracellulare. Si trova nella membrana plasmatica e

consuma ATP per allontanare il calcio dal citosol. Dopo il trasporto torna alla conformazione

originale. Il calcio può anche essere raccolto in organuli come il reticolo endoplasmatico, e in questo

caso la pompa sarà nella parete di questi organuli.

+

Pompa P protonica H

+

Trasporta H contro gradiente di concentrazione mantenendo bassi i suoi valori nel citosol

(contribuisce al pH). 18

+

La pompa innanzitutto viene fosforilata tramite ATP in modo che il sito si affini per legare H . Attacca

+

lo ione, cambia conformazione, l’H si libera e si stacca il gruppo fosfato.

È presente nelle membrane plasmatiche delle cellule vegetali, di funghi e batteri. In quelle animali si

trova ad esempio nelle cellule epiteliali della mucosa gastrica.

+

Pompa protonica H ATPasi dipendente di tipo V

V perché era stata trovata nei vacuoli. In questo caso il gruppo P non si lega alla proteina della

pompa. Contribuisce a mantenere neutro il pH e sfrutta l’idrolisi di ATP. Trasporta ioni dal citosol al

lume dei vari organelli. Nelle cellule animali si trovano per esempio in osteoclasti o spermatozoi.

Nelle cellule vegetali si trovano in vacuoli, lisosomi o endosomi.

2. POMPE ATPasi DI TIPO T→ trasportano solo protoni

3. TRASPORTATORI DI TIPO ABC→ trasportano ioni e piccole molecole. Queste pompe trasportano

contro gradiente. Sono di grosse dimensioni e hanno proteine transmembrana. Hanno una struttura

molto complessa infatti hanno 4 domini: 2 transmembrana e 2 nel citoplasma che legano ATP.

Portano sostanze dal citosol all’ambiente extracellulare. Portano fuori anche cellule tumorali e se

sono sovraespresse portano fuori i farmaci antitumorali.

PLASMODIUM FALCIPARUM

È l’agente eziologico della malaria ed è un protozoo. È un endoparassita endocellulare obbligato che per sopravvivere deve

stare in un’altra cellula. Vive infatti nei globuli rossi e ne modifica la forma. Provoca la malaria perché si riproduce nel globulo

rosso fino a farlo esplodere (LISI DEL GLOBULO ROSSO) liberandolo nel sangue.

TRASPORTO ACCOPPIATO

Avviene contro gradiente di concentrazione quindi è attivo. Serve una proteina transmembrana. In questo

caso non c’è bisogno di ATP perché la molecola che si muove secondo gradiente fornisce energia all’altra.

Due molecole possono muoversi:

- in SINPORTO se vanno nella stessa direzione

- in ANTIPORTO se vanno in direzione opposta

+ +

Vengono trasportate secondo gradiente Na e H , contro gradiente zuccheri, amminoacidi e ioni.

+

TRASPORTO ACCOPPIATO IN SINPORTO Na /glucosio→ la proteina cambia conformazione e si apre verso il

citosol liberando sodio e glucosio, il trasporto del sodio fornisce energia.

Nell’epitelio intestinale il glucosio è trasportato dagli ENTEROCITI.

+ 2+

TRASPORTO ACCOPPIATO IN ANTIPORTO Na /Ca → contribuisce a mantenere bassa la concentrazione del

calcio nel citosol delle cellule animali. + +

TRASPORTO ACCOPPIATO IN ANTIPORTO Na /H → nella membrana plasmatiche delle cellule animali.

Contribuisce al controllo del pH citosolico. 19

MECCANISMI DI ADESIONE CELLULARE

Le cellule animali si interconnettono per formare tessuti e organi con funzioni specializzate. L’interazione tra

le cellule dipende da diversi fattori: capacità di riconoscersi, di aderire fra loro e di comunicare fra loro. Per

permettere la congiunzione ci sono delle proteine specializzate sulla membrana che fanno si che la

membrana si modifichi in modo adeguato nel punto di contatto. Questi punti di contatto sono detti

giunzioni cellulari.

I principali tipi di giunzioni nelle cellule animali sono:

- giunzioni strette o occludenti

- giunzioni adesive o di ancoraggio (di adesione, desmosomi)

- giunzioni comunicanti

Queste giunzioni svolgono specifiche funzioni e sono poste in specifiche regioni della membrana cellulare. La

presenza/assenza di esse dipende dal tipo cellulare.

GIUNZIONI OCCLUDENTI

Le giunzioni occludenti non lasciano spazio tra le membrane delle cellule in quanto sono come sigillate e

formano degli strati che servono per separare due compartimenti del nostro corpo. Le molecole che si

muovono nel nostro corpo si possono diffondere fino a quando non incontrano giunzioni occludenti che

formano uno sbarramento insuperabile. Queste giunzioni percorrono l’intero perimetro di cellule adiacenti

formando un sigillo continuo che si estende su tutta la superficie del tessuto che riveste una cavità o un

organo. Le giunzioni strette sono impermeabili al passaggio di molecole e fanno si che l’unica modalità di

scambio sia quello mediato da proteine di trasporto. Queste giunzioni inoltre permettono di mantenere la

polarità della cellula e impediscono la diffusione di proteine nel doppio strato fosfolipidico. Sono date da

proteine disposte a formare filamenti sigillanti lungo le zone di contatto tra le cellule senza lasciare spazi tra

di esse. Si trovano per esempio tra gli enterociti nell’epitelio intestinale, nelle cellule dei dotti che collegano

fegato e pancreas all’intestino e nelle cellule dell’epitelio della vescica.

GIUNZIONI COMUNICANTI O GAP

Le giunzioni comunicanti invece sono regioni in cui le membrane di due cellule sono molto vicine. Ciascuna

giunzione mette in comunicazione il citoplasma di due cellule premettendo così lo scambio di ioni e piccole

molecole instaurando una comunicazione chimica ed elettrica. Sono particolarmente abbondanti nel tessuto

muscolare e nervoso dove è richiesta una comunicazione molto rapida tra le cellule. Queste giunzioni

possono anche aprirsi e chiudersi in risposta a specifici segnali. Sono costituite da una struttura detta

connessone formata da proteine transmembrana molto addossate. Questi connessoni formano un cilindro

cavo con l’interno idrofilo. Sono formati da 6 unità proteiche (dette connessine) strettamente addossate.

Nelle cellule vegetali invece che le giunzioni Gap ci sono i PLASMODESMI che sono canali rivestiti da

membrana plasmatica che collegano anche in questo caso il citoplasma di cellule adiacenti.

GIUNZIONI ADESIVE O DI ANCORAGGIO

Questo tipo di giunzioni legano il citoscheletro di una cellula con quello di un’altra o con la matrice

extracellulare che circonda la cellula. Garantisce la resistenza agli insulti meccanici, in modo da rendere più

stabili i tessuti.

Sono: giunzioni aderenti e desmosomi (legano cellula a cellula), punti focali/adesioni focali e emidesmosoni

(legano la cellula alla matrice extracellulare).

Giunzione aderente cellula-cellula

Sono presenti sulla facce laterali delle cellule e sono poste sotto giunzioni strette o occludenti. La sua

morfologia appare come una fascia di adesione e viene detta giunzione a cintura. La loro funzione principale

è quella di unire un fascio di actina di una cellula con un fascio di actina di una cellula adiacente.

Le caderine sono glicoproteine di adesione transmembrana. Hanno un dominio extracellulare formato da 5

subunità ripetute stabilizzate da ioni calcio, e un dominio intracellulare formato da una placca di

20

giunzione/ancoraggio (proteine ponte: catenine alfa, beta, gamma). La caderina di una cellula si lega alla

caderina di un’altra cellula tramite un legame omofilo che per formarsi necessita di ioni calcio. Le caderine

possono anche interagire direttamente con filamenti di actina del citoscheletro.

Desmosomi

I desmosomi sono punti di contatto tra cellule adiacenti e sono piccole aree di adesione. Sono frequenti

nell’epitelio stratificato della cute, negli epiteli soggetti a trazione, nel muscolo cardiaco e nel collo

dell’utero. Fra le membrane delle due cellule si trova il dominio extracellulare di caderine dei desmosomi

(desmocolline, desmoglobine), poi vi è una placca intracellulare formata da proteine di ancoraggio

(desmoplachine, placoglobine).

Le funzioni principali sono:

- unire i filamenti intermedi dei citoscheletro di due cellule in modo da consentire la continuità tra il

citoscheletro di due cellule adiacenti

- formare un reticolo citoscheletrico esteso a tutto il tessuto

- conferire resistenza alla trazione

MECCANISMI DI ADESIONE CELLULA-MATRICE EXTRACELLULARE

In questo caso le cellule di un tessuto si ancorano ad un substrato di matrice extracellulare che ha una

componente proteica (fibre collagene, fibre elastiche) + carboidrati polimerici (GAG).

La funzione principale che hanno queste giunzioni è quella di stabilizzare un aggregato cellulare.

Emidesmosoma

Consente l’adesione di tipo statico ad un substrato ed ha una struttura simile ad un desmosoma. Connette la

membrana basale di una cellula alla lamina basale sottostante (strato di matrice extracellulare che fa da

supporto ad un epitelio). In questo caso le principali proteine adesive transmembrana sono le integrine che

sono proteine ponte che legano filamenti intermedi intracellulari quindi connettono i filamenti intermedi di

una cellula alla lamina basale/matrice extracellulare.

Contatti focali

Anche in questo caso le proteine transmembrana sono le integrine. Connettono l’actina alla lamina basale o

alla matrice extracellulare e consente l’adesione anche di tipo meccanico ad un substrato. 21


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in farmacia
SSD:
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher unimoreCTF di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia animale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Modena e Reggio Emilia - Unimore o del prof Rebecchi Lorena.

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