Riassunto esame Biochimica, prof. Calonghi

PROTEOGLICANI

sono eteropolisaccaridi costituiti da glicosamminoglicani e proteine.

Essendo dotati di cariche negative, attraggono H2O sulla superficie ottenendo cosi

soluzioni viscose e gelatinose. LIPIDI

I Lipidi sono una classe molto eterogenea, hanno un unico aspetto comune che è

l'insolubilità in acqua. Possono essere COMPLETAMENTE apolari o ANFIPATICI

mantenendo comunque la loro idrofobicità.

//Le funzioni biologiche dei lipidi sono

1) riserve energetiche

2) costituenti delle membrane cellulari

3) messaggeri ed ormoni

4) agenti emulsionanti

5) isolanti termici e permeabilizzanti

ACIDI GRASSI

sono acidi carbossilici a lunga catena (con numero pari di C)

possono essere saturi o insaturi (le insaturazioni sono di ++cis e non sono coniugate,

quindi è presente un'insaturazione ogni 3 atomi di C. inoltre i mammiferi non sono in

grado di introdurre insaturazioni prima del C9. Quindi un ipotetico ac grasso sarà

defiito come es ac linolenico 18:3 9,12,15

delta

il PUNTO DI FUSIONE aumenta con la lunghezza della catena e diminuisce con il grado

di insaturazione.

Acido palmitico 16:0 solido a T ambiente

acido stearico 18:0 solido a T ambiente

acido oleico 18:1 9 liquido a T ambiente

delta

acido linoleico 18:2 9,12 liquido a T ambiente omega6

delta

acido linolenico 18:3 9,12,15 liquido a T ambiente omega3

delta

acido arachidonico 20:4 5,8,11,14 liquido a T ambiente

delta

la configurazione cis dei legami permette ai complessi poliinsaturi di compensare la

deviazione del piegamento dovuta all'insaturazione, risultando, cosi, meno deviati dei

monoinsaturi.

Esistono anche gli acidi grassi con insaturazioni di tipo trans. Questi possono derivare

da processi di raffinazione e idrogenazione (come per la preparazione delle margarine)

oppure nello stomaco dei ruminanti ad opera di batteri che vi risiedono. È possibile

ritrovarli, quindi, nel latte e nelle carni di questi animali.

Hanno circa le stesse proprietà degli acidi grassi saturi e possono dare un aumento

delle probabilità di malattie vascolari.

CLASSIFICAZIONE DEI LIPIDI

1) Lipidi di RISERVA

1. TRIGLICERIDI

2) Lipidi di MEMBRANA

1. FOSFOLIPIFI

1. GLICEROFOSFOLIPIDI

2. SFINGOLIPIDI

2. GLICOLIPIDI

1. SFINGOLIPIDI

2. GALATTOLIPIDI

TRIGLICERIDI: sono definiti come esteri del glicerolo con acidi grassi.

Gli acidi grassi possono essere saturi o insaturi. La differenza sta nel differente

impaccamento delle code. Se saturi, l'impaccamento è possibile e risulta corretto.

Altrimenti, se le code fossero acidi grassi insaturi, questo impaccamento risulterebbe

parziale o impossibile a causa della deviazione.

Ad esempio: OLIO (LIQUIDO) ++ acidi grassi INSATURI E CORTI

BURRO (SOLIDO) ++ acidi grassi SATURI E LUNGHI.

Generalmente i trigliceridi li ritroviamo negli ADIPOCITI sotto forma di GOCCE OLEOSE

all'interno del citoplasma. Questi vendono usati a scopo energetico e nel caso di

necessità di energia, questi vengono idrolizzati (distaccati dal glicerolo) ad opera delle

LIPASI.

È una fonte di energia conveniente per due motivi

1) sono lunghe catene con tanti atomi di C molto ridotti. Quindi, in caso di

ossidazione, questi producono un'elevata quantità di energia (circa

38kj/g contro 17kj/g in caso di ossidazione di proteine e carboidrati)

2) essendo molecole idrofobiche, sono del tutto anidre. E quindi non hanno

il peso extra dell'acqua da trasportare.

FOSFOLIPIDI: sono i principali costituenti delle membrane biologiche. E hanno ruoli

strutturali e funzionali.

1) GLICEROFOSFOLIPIDI. Si tratta di glicerolo esterificato con due acidi grassi e un

fosfato. Quest'ultimo può essere a sua volta esterificato con un altro alcool. A

seconda del tipo di alcool che esterifica anche il gruppo fosfato si possono avere

diversi composti. Ad esempio

1. FOSFATIDILETANOLAMMINA (-CH2CH2NH3+)

2. FOSFATIDILCOLINA (-CH2CH2N(CH3)3+)

3. FOSFATIDILSERINA (-CH2CH2(COO-)NH3+)

4. FOSFATIDILINISITOLO

Inoltre i vari legami possono essere tagliati da particolari enzimi definiti

FOSFOLIPASI. Un esempio per tutti è la FOSFOLIPASI C che libera il

DIACILGLICEROLO(una particolare molecola segnale)

2) SFINGOLIPIDI: caratteristica fondamentale è la derivazione dalla

SFINGOLISINA (=amminoalcol insaturo a 18C, in cui C1,C2,C3 sono molto

simili al glicerolo). In sostanza, una delle tre code è costituita dalla molecola

della sfingolisina fatta eccezione dei primi 3C.

Il C1 ha legato un ossidrile che esterifica con una fosfatidilcolina

mentre il C2 fa un legame ammidico con un acido grasso (++saturo)

Gli sfingolipidi si trovano nella membrana plasmatica delle cellule animali e nella

mielina (guaina che avvolge l'assone dei neuroni formando la fibra nervosa)

3) GLICOLIPIDI: costituiscono i siti di riconoscimento sulla superficie cellulare.

Sono coinvolti nelle interazioni cellula-cellula, nelle infezioni virali e nei legami

con ormoni.

1. SFINGOLIPIDI: anch'essi derivano dalla SFINGOLISINA, con la differenza

che al C1 non è presente il gruppo fosfato ma si lega direttamente, con

legame estereo →

1. monosaccaride CEREBROSIDI

→

2. 2,3,4 Disaccaridi GLOBOSIDI

3. complesse catene oligosaccaridiche (GANGLIOSIDI)

COLESTEROLO //CICLOPENTANOPERIDROFENANTRENE

è una molecola rigida e completamente idrofobica, fatta eccezione per l'ossidrile

legato al C3 dell'anello A.

nelle lipoproteine si trova spesso sottoforma di un ESTERE CON UN ACIDO GRASSO,

diventando, cosi, completamente idrofobico per perdita dell'unico ossidrile presente

sulla molecola.

Il colesterolo ha numerose funzioni

1) componente della membrana plasmatica

2) precursore dei sali biliari

3) proprietà detergenti

viene sintetizzato nel fegato, passa alla cistifellea, e viene rilasciato nel tenue dove

solubilizza i lipidi assunti con la dieta.

Inoltre è precursore di:

1) ORMONI STEREOIDEI SESSUALI (=progesteroni, androgeni,

estrogeni)

2) ORMONI STEREOIDEI CORTICOIDI (=mineralcorticoidi,

glucocorticoidi)

3) VITAMINA D ENZIMOLOGIA

gli enzimi sono molecole che catalizzano le trasformazioni chimiche nei sistemi

biologici. Trasformano l'energia da un tipo all'altro.

1) NOMENCLATURA: c'è una nomenclatura specifica per ciascun enzima, oltre alla

nomenclatura comune: EC 1.2.1.27 (il primo numero sta a identificare la prima

classe di appartenenza, gli altri tre, invece, le varie sottoclassi)

2) COFATTORI E COENZIMI: rappresentano le porzioni degli enzimi di natura non

proteica che molto spesso ne determinano addirittura la funzione. Ad esempio i

cofattori metallici (fe2+, fe3+, cu2+,zn2+..) sono i principi attivi delle vitamine.

3) SPECIFICITà: definisce la selettività dell'enzima nei confronti del suo substrato.

Infatti esiste una porzione dell'enzima stesso, definito SITO ATTIVO, della

struttura terziaria in cui si lega esattamente e solo il substrato specifico. In

questa porzione bisogna immaginare una sorta di tasca tridimensionale definita

da sequenze amminoacidiche ben definite ravvicinate e divenute utili grazie

all'assestamento tridimensionale della molecola.

Per quanto riguarda il metodo in cui il substrato si

lega all'enzima, sono state fatte due Hp definite,

una delle quali già parzialmente abbandonata:

HP CHIAVE-SERRATURA: secondo questa

–

teoria, l'enzima si associa al substrato come entità

rigida che solo un particolare composto con forma

complementare possa adattarsi.

HP DELL'ADATTAMENTO INDOTTO: si assume

–

che l'enzima sia un'entità flessibile e che dopo che

si creano i legami con s, questo provochi un

cambiamento conformazionale della proteina in

modo che si formi un complesso ES estremamente

stabile.

POTERE CATALITICO: è definito come il rapporto tra la velocità di reazione

catalizzata e non catalizzata.

IL CATALIZZATORE AGGIUNTO AD UNA MISCELA DI REAZIONE, AUMENTA LA

VELOCITà CON LA QUALE VIENE RAGGIUNTO L'EQUILIBRIO TRA I REAGENTI E I

PRODOTTI SENZA MODIFICARE QUEST'ULTIMO.

ABBASSA, QUINDI, L'ENERGIA DI ATTIVAZIONE IN MODO TALE CHE LA REAZIONE

PROCEDA PIU VELOCEMENTE DI QUANTO FAREBBE IN ASSENZA DI CATALIZZATORE.

Nelle reazione che seguono una cinetica di secondo ordine, dove A+ B P

→

deltaP 2

, la velicità viene definita come oppure come

V A]

A+ A P = =k [

→ deltaT

deltaP

V A][ B]

= =k [

deltaT

Nelle reazioni di cinetica di primo ordine! Dove , la velocità viene definita cosi

A P

→

deltaP deltaP

−deltaA

V A] V

= =k [ = =

deltaT deltaT deltaT

ad ogni modo, si può definire la SCOMPARSA DEL SUBSTRATO nel seguente modo:

delta A] delta A]

[ [

∫

A]→ A])

=−k [ ( )=ln([

deltaT A]

[

∫

posto che (−k∗deltaT )=−kT +cost

e che ln A])=2,3 log A])

([ ([

→ allora ln[ A]=−kT A] ln[ A/ A 2,3 log[ A/ A

+[ → ]=−kT → ]=kT ❑

0 0 0

l'EMIVITA è descritta come il tempo necessario affinché il 50% di A venga convertito in

A ln[0,5]=−0,69

[ ]=0,5 → →−0,69=−kT 50

A

P. quindi, posto che 0 0,69

emivita(T )=

50 k

si capisce, quindi, che per valori MAGGIORI DI k (costante di velocità) la

concentrazione di A si dimezza piu velocemente.

CINETICA DELLE REAZIONI AD UN SUBSTRATO

per concentrazioni costanti di un enzima, all'aumentare della concentrazione di S

([S]) la velocità aumenta.

Nel corso della reazione, la VELOCITà DECRESCE in quano la concentrazione del

substrato viene a mancare mentre quella del prodotto aumenta progressivamente.

#assumo che la reazione sia irreversibile. Calcolando V (prima che il prodotto inizi ad

0

accumularsi) a [S]diversa, noto che se [S] è estremamente abbondante rispetto a [E],

la velocità dopo un po non muta piu.

→ ES formano un complesso e la velocità di formazione del P è proporzionale a tale

complesso. k E S

deltaP [ ][ ]

ES

E+S ES E+P V

=k [ ]

→ → =

3

deltaT K +[S ]

Dove k=costante di velocità

K=costante che include le singole costanti di velocità relative alle interazioni tra

E e S. MICHAELIS-MENTEN

Riprendendo la reazione tra E e S sopra citata, , ponendo la

E+S ES E+P

→ →

reazione come irreversibile, la k che porterebbe indietro la reazione da E+P a ES,

4

risulta nulla. E al momento iniziale del secondo passaggio, la concentrazione di P

risulta essere nulla ([P]=0).

Riconsiderando la formula della velocità considerando, però le K presenti in ciascun