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ENZIMI
Sono catalizzatori biologici. Sono proteine. Riescono a catalizzare le reazioni, rendendole più veloci, e rendono queste meno affermative dal termine della reazione nutri e trasformatori.
PER CAPIRE MEGLIO COME FUNZIONA IL MECCANISMO DI CATALISI:
Notiamo delle barriere di attivazione in una reazione termodinamicamente possibile.
Lo stato energetico del sistema varia, quindi si possono dei stati iniziali e uno finale.
Per una reazione: stato iniziale + reag. / stato finale = prodotti, ma vale durante un nerc. è reversibile e tutto reagenti.
Durante la reazione si trasformano in prodotti.
Lo stato finale non rappresenta lo stato di equilibrio e lo stato iniziale corrisponde alle conc. inizial di reagenti.
ΔG = Gp - Gr, < G, ΔG < 0, → ΔG ci dice se una reazione è o non spontanea, quindi termodinamicamente possibile. Non ci permette della velocità.
Se Go < Gi → spontaneo → ΔGsto < 0.
Se Go > Gi → non spontaneo → ΔGst > 0.
Il fatto che una reazione è o non spontanea non ci dice se è veloce o lento il passaggio della reazione da stato iniziale a finale.
Enzimat: proteine altamente specifici perché catalizzano su e soltanto un tipo di reazione e perché la catalizzano solo su substrato per il quale è specifica.
Per passare da stato iniziale a finale, si deve passare attraverso uno stato di transizione,
↓
Il salto energetico tra stato iniziale e finale si chiama energia di attivazione.
Una reazione più ha bassa l'energia di attivazione, più procede velocemente.
In presenza dell'enzima, l'energia di att. si abbassa e avviene più velocemente la reazione.
(Cm l'enzima) Lo stato en. i e f non cambiamo, infatti non cambia né ΔG complessivo
del sistema né l'enzima. Inoltre non influisce
nello spostamento dell'equilibrio
della reazione, ma non sulla termodinamica.
Quando si parla di enzima si parla di substrati, substrato ed enzima sono attraccati.
E + S ⇌ ES → E + P
reversibile
L'enzima catalizza la trasformazione del suo substrato in prodotto. 1a step = reversibile
2o step = Il substrato si lega al sito attivo che ha aa
che catalizzano la reazione e riconoscono in modo specifico il substrato. Il riconoscimento avviene
con legami non covalenti, ma durante la catr.
si possono formare ecquilenti, different due
tipo di meccanismo chimico che avviene nel sito attivo
eq. di dissociazione
E + S ↔ ES ↔ E + P
Kd = [E][S] / [ES]
La concentrazione del complesso ES, dipende dalla [E] e dell'affinità di E-S.
Se aumento [E] o [S], aumenta [ES] e quindi la velocità di reazione.
E + S ↔ ES → E + P
ETOT = ES + E → Emz.subtrato + Emz.libero
v = Kcat [ES]
C'è una velocità massima che una reazione può raggiungere, quando la concentrazione del complesso enzima substrato è uguale allea [E]TOT → [ES] = [E]TOT
V = Vmax → Vmax = Kcat [E]TOT
Non tutti gli enzimi sono necessari nel metabolismo
a) ΔG > 0 ed in reazioni irreversibili e gli enzimi
nello stesso catalizzano sono necessari
b) ΔG ≃ 0 ed in reazioni reversibili e rispondono
dell' eq. di massa
A⇄B
Gli enzimi regolatori sono quelli che regolano le
reazioni chiave della via metabolica stessa
Regolazione della velocità di reazione in vivo
All'interno di una cellula
- La velocità può essere modulata da:
- inibitori o effettori allosterici
- quantità di prodotto/substrato
- quantità di enzima presente nella cellula
- velocità di sintesi
- velocità di degradazione
- modificazioni covalenti reversibili e irreversibili
La velocità di reazione, dipende dalla [S], ma anche dalla [E]:
V = Vmax = kcat[E]tot kcat[S] / Km + [S]
La [E] raddoppia la Vmax e v è misurata e direttamente proporzionale alla [E]tot presente.
Quando [E] è doppia, raddoppia la velocità.
La velocità di una reazione enzimatica ad una data [S] è direttamente proporzionale alla [E]tot.
Anche se metti ej, non c'è [E] media, Vmax ha [E].
V = kcat[E]tot[S] / Km + [S]
V = [E]tot . kcat[S] / Km + [S]
Se faccio avvenire la reazione con [S] uguale, la [E]tot aumenta e la velocità raddoppia.
La [E]tot varia la velocità.
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