Biochimica generale

Aminoacidi e le loro caratteristiche

Aminoacidi presentano una struttura comune: differiscono tra loro per la catena laterale R legata a C_α. Gli amminoacidi hanno una struttura tetraedrica, il C_α è legato a quattro gruppi diversi quindi abbiamo che gli amminoacidi presentano un centro chirale (tranne la glicina che ha due H).

Struttura e stereochimica

Fischer: in alto il C con il maggiore grado di ossidazione
D con OH a destra
L con OH a sinistra

Tutti gli amminoacidi delle proteine sono L-aminoacidi. Quindi i nostri sistemi di sintesi sono in grado di individuare e riconoscere come diversi gli amminoacidi con diversi centri di asimmetria. In condizioni fisiologiche la struttura si trova in forma ionizzata: ione ammonio⁺ e ione carbossilato.

Aminoacidi presentano una struttura comune: differiscono tra loro per la catena laterale R legata a C_α. Gli amminoacidi hanno una struttura tetraedrica, il C_α è legato a quattro gruppi diversi quindi abbiamo che gli amminoacidi presentano un centro chirale (tranne la glicina che ha due H).

Esempi di configurazioni

L-gliceraldeide: CHOHO - C - HCH₂OH
D-gliceraldeide: CHOH - C - OHCH₂OH

Fischer: il più alto il C con il maggiore grado di ossidazione
D con OH a destra
L con OH a sinistra

L-alanina: COO^-H₃N⁺ - C - HCH₃
D-alanina: COO^-H - C - NH₃⁺CH₃

NH₃ a six, NH₃ a dx

Tutti gli amminoacidi delle proteine sono L-aminoacidi. Quindi i nostri sistemi di sintesi sono in grado di individuare e riconoscere come diversi gli amminoacidi con diversi centri di asimmetria. In condizioni fisiologiche la struttura si trova in forma ionizzata: ione ammonio⁺ e ione carbossilato.

Classificazione degli amminoacidi

Gli amminoacidi possono essere suddivisi in base alle funzioni.

• Proteici: sono 20, diversi l'uno dall'altro in base al gruppo R legato a C_α. I gruppi R variano per struttura, dimensione, carica, capacità di formare legami H, idrofobicità, reattività chimica. Quindi in base al gruppo R vengono classificati in:
  • R alifatico, non polare: idrofobici
  • R aromatico: idrofobici
  • R polare, non carico: residui idrofilici, legami H
  • R carico positivamente: idrofilici
  • R carico negativamente: idrofili

Dettagli sui gruppi R

1. R alifatico non polare: sono 7, idrofobici. I gruppi R non formano legami polari, non formano legami H con l'acqua. Possono interagire tra loro o con altre molecole idrofobiche.

Glicina. Alanina. Prolina. Valina. Leucina. Isoleucina. Metionina.

Foto2. R aromatico, sono idrofobici. Derivano tutti dalla molecola dell'alanina alla quale viene unita una parte aromatica.

Alanina: COO^-H₃N⁺ - C - H
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
alanina + fenilealanina + idrossifenilealanina + indolo

La tirosina e il triptofano grazie ai gruppi -OH e -NH possono formare legami H. La parte aromatica è legata a C_α mediante un carbonio metilenico: -CH₂-

3. R polare, non carico: hanno residui di natura idrofiliaca, possono formare legami H con l'acqua e con altre molecole polari.

STAGIC: COO^-H₃N⁺ - C - HSerinaTreoninaCisteina-OH-gruppo ossidrilico-SH-gruppo sulfidrileMetilicoAsparaginaGlutamminaOssidazione del gruppo -SH2HCistina

La funzione tiolica della cisteina, oltre ad avere la capacità di fornire legami H, è dotata di una forte reattività RED-ox. Infatti, due gruppi SH si possono ossidare perdendo due elettroni e due protoni per formare un ponte disolfuro. Questo legame covalente è importante per stabilizzare la struttura delle proteine.

4. R carico positivamente: sono idrofilici, costituiti da azoti additivi di natura basica che sono in grado di protonarsi e risultano con carica +. Possono formare legami H e legami ionici (grazie alla carica).

• LI: Lisina
• Ar: Arginina
• Istidina

N-butileammina

5. R carico negativamente: sono idrofilici. Presentano un gruppo acido aggiuntivo, dissociato a pH fisiologico.

• GA: Aspartato
• Glutammato

Proteici post-sintetici

Se degradiamo una proteina ci rendiamo conto che oltre i 20 aminoacidi proteici vengono trovate strutture chimiche diverse o...