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Lezione numero 2 biochimica

Enzimi

Per ogni tappa del metabolismo c'è un particolare enzima ed hanno la funzione di mandare una molecola, a seconda delle esigenze, da una parte o da un'altra. In sintesi un enzima è una molecola proteica che catalizza le reazioni chimiche. In questa molecola proteica solo una piccola sequenza di aminoacidi è il sito attivo, al quale si lega il substrato (molecola reagente che si lega al sito attivo per ottenere un prodotto).

Il sito attivo è stereospecifico (il substrato si lega solo al sito attivo che coincide e lo adatta a sé), poi è in grado di reagire a concentrazioni molto basse e gli enzimi non subiscono variazioni. Quando tutti i siti attivi di un enzima sono occupati, l’enzima sta lavorando alla massima velocità poiché più la concentrazione del substrato è alta e più sarà alta la velocità dell’enzima, fino al punto in cui tutti i siti attivi sono occupati e la velocità è quindi al massimo (per il semplice motivo che non può aumentare siccome non ci sono altri spazi da occupare).

Enzima allosterico

Questo tipo di enzimi oltre al sito attivo hanno anche un altro sito (NB. Sito sta a spazio da occupare), il sito allosterico, al quale ci si legano molecole che lo accelerano o decelerano (sito regolatorio). Gli enzimi abbassano l’energia di attivazione della reazione chimica. Il substrato fa adattare l’enzima e si crea un microambiente che rende facile la trasformazione e funzionano tutti a pH basico, tranne una eccezione:

  • Enzimi dello stomaco: funzionano bene a pH molto acido (2 o 3), mentre tutti gli altri funzionano a pH neutro.

Inibitore

Blocca il sito attivo così da non far entrare il substrato, per evitare di far avvenire una certa reazione quindi per evitare un determinato prodotto. L’esempio può essere il prodotto di un ormone, quando non serve più allora viene inibita la via che lo produce. Un altro esempio può essere l’aspirina la quale blocca il sito attivo (inibitore) di un enzima che porta infiammazione.

Regolazione enzimatica

L’enzima regolato funziona di più o di meno a seconda della situazione, ma una volta finita la regolazione torna a funzionare come funzionava prima, e può essere di due tipi:

  • Allosterica (avviene su enzimi allosterici);
  • Modificazione covalente(*).

Fosfofruttochinasi 1: è un enzima regolatorio che determina la velocità della glicolisi per avere più o meno ATP.

(*)Modificazione covalente (fosforilazione): altra forma importante di regolazione, come l’aspirina che modifica l’enzima per acetilazione.

Chinasi (enzima): trasferisce il gruppo fosfato che ha più energia dall’ATP all’enzima (l’ATP diventa così ADP).

Fosfatasi (enzima opposto): agisce sull’enzima che ha il gruppo fosfato, lo defosforila (stacca il gruppo fosfato dall’enzima e lo riattacca all’ADP che torna così ATP).

Ossidoreduttasi: sono enzimi che catalizzano reazioni di ossidoriduzione (cessione o acquisizione di atomi di idrogeno, quindi di elettroni).

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Scienze biologiche BIO/10 Biochimica

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Samuele1903 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica generale e umana e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli studi di Roma "Foro Italico" o del prof Sabatini Stefania.
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