Biochimica e biologia moleoclare - assorbimento degli amminoacidi

Assorbimento intestinale degli aminoacidi

Il processo, noto anche come ciclo di Meister dallo scienziato che lo ha scoperto, è assai attivo a livello del rene e della mucosa intestinale; nel primo caso permette il riassorbimento degli aminoacidi dal filtrato glomerulare, nel secondo caso l’assorbimento degli aminoacidi presenti nel lume intestinale e derivati dalla digestione dei protidi della dieta ed il loro ingresso nelle cellule intestinali ad orletto a spazzola e quindi il loro trasferimento al circolo portale.

Il processo si svolge nel citoplasma; inizia su intervento di un enzima, una proteina altamente γ-glutamilglicosilata, identificato come transferasi presente sulla membrana cellulare, che da un lato si affaccia al citoplasma e dall’altro al lume intestinale. Dal lato citoplasmatico l’enzima lega una molecola di glutatione ridotto (GSH), dal lato liminale lega invece l’aminoacido; successivamente l’enzima si comporta come transferasi staccando il glutamile da GSH e γ-glutamil trasferendolo all’aminogruppo dell’aminoacido così da formare un aminoacido che viene trasferito nel citoplasma dove in contemporanea il dipeptide cisteinil-glicina residuato da GSH va γ-glutamil incontro ad idrolisi in cisteina e glicina su intervento di una dipeptidasi.

Quindi γ-glutamilaminoacido ad opera di una ciclotransferasi viene risolto in aminoacido libero mentre l’acido glutammico che avrebbe dovuto formarsi si trasforma in un composto ciclico identificato come 5-oxoprolina. In un successivo momento 5-oxoprolina su intervento di una ligasi 5-chetoprolinasi con spesa di ATP che si scinde in ADP e Pi, si trasforma in acido glutammico che γ-glutamil-cisteina successivamente si combina con cisteina a formare in presenza di ATP scisso in γ-glutamil-cisteina ADP e Pi ad opera di una ligasi, sintetasi; il dipeptide formato in presenza di glicina in una reazione ligasica catalizzata dalla glutatione sintetasi origina GSH, con spesa di ATP scisso in ADP e Pi.