Biochimica 1/7

STEREOISOMERIA: Carbonio - α è chirale (tranne nella glicina)

2 forme isometriche speculari (detta nomenclatura di Fischer):

L levogiro (tutti gli aminoacidi nel nostro corpo)

D destrogiro

Affinché tutto possa funzionare nel nostro organismo è necessario che tutti gli amminoacidi abbiano la stessa configurazione (non potrebbero formare le strutture complesse proteine)

L'organismo è settato in modo tale da usare gli amminoacidi che vengono dalla dieta o che riesce a sintetizzare nella configurazione L seguendo delle regole (gruppo amminico a sinistra)

Dove possono provenire:

Dieta essenziali (noi non li produciamo) - amminoacidi alimenti ad alto valore biologico (carne, uova, pesce)

Sintetizzati da noi

CLASSI:

Ciò che differenzia i vari aminoacidi è la natura del gruppo R

Ne definisce le proprietà

Si dividono in:

Molecole alifatiche molecole che non piace l'ambiente

→ Molecole polari stanno bene in ambiente acquoso

• (possono essere cariche e non cariche) Si raggruppano in base alla polarità di R

◦ Ce ne sono 5:

◦ Gruppi alifatici, non polari (aminoacidi idrofobi) - si trovano nella parte interna della struttura tridimensionale

◦ Gruppi aromatici

◦ Gruppi R polari, non carichi

◦ Gruppi R carichi positivamente

◦ Gruppi R carichi negativamente

◦ LEGAME PEPTIDICO

o Legame C-N

• È una condensazione o una disidratazione (libera una molecola di H₂O)

• Avviene tra COO (legato al C-α) che si lega all’ NH

• Sono planari e rigidi, inoltre i legami C-N sono più corti del previsto

• N e O hanno entrambi elettronegatività alta (N>O)

• possibilità di risonanza - doppio legame C=O può oscillare tra C-O e C-N. questa situazione stabilizza molto il legame peptidico. La risonanza è fonte di stabilizzazione di tutta la molecola - rotazione solo intorno a 2 (C-α e COO)

^C-N) dei 3 legami–liberasemplici, limitando il n° di conformazione possibile2 angoli che sono importanti poiché sono angoli in cui la–Esistonorotazione è teoricamente libera (Ψ e Φ). Usando essi e il grafico diRamachandra è possibile dare una predizione di come la molecolasia fatta3+α-NH libero N-terminale (aminoacido terminale) –α- COO libero C-terminale (aminoacido terminale) –Per convenzione mettiamo N-terminale a sinistraSTRUTTURA IONICA DIPOLARE:o Si può trovare in una condizione carica o non carica A causa della presenza di 2 gruppi funzionali si verifica una certa reazione intermolecolare acido-base: + -COOH si comporta da acido (cede lo ione H ) COO + 3+NH si comporta da base (accetta lo ione H ) NH 2Zwitterione (forma zwitterionioca) ione provvisto di due cariche elettriche opposte che si compensano (si annullano-> non presentano una carica netta)PROPRIETA’

CHIMICHEo Hanno un comportamento anfotero (zwitterione):

In soluzione basica si comportano da acidi (cede protoni)

In soluzione acida si comportano da basi (acquista protoni)

Aumento valori di pH (basico) la carica di un amminoacido è negativa (forma deprotonata)

Abbassamento valori di pH (acido) la carica dell'amminoacido è positiva (forma cationica)

CURVA DI TITOLAZIONE: valori (valori dei punti isoelettrici) dipendono dalla struttura dell'amminoacido e ci si ritrova alla forma zwitterionica quando si raggiungono valori di pH che corrisponde al PI (punto isoelettrico), cioè quando la carica elettrica è nulla. Se tale valore di pH diminuisce accade che si identifica il valore in cui il COO- si può comportare da acido o da base, il punto di viraggio

STRUTTURE

Il ripiegamento delle proteine in inglese si dice folding

Esistono 3 tipi di folding:

Folding proteina ripiegata correttamente (funziona)

Unfolding proteina non ripiegata (potrebbe funzionare)

Misfolding proteina mal ripiegata (non funziona)

PRIMARIA

Descrive semplice sequenza degli amminoacidi dipendendo dal genoma e da eventuali modificazioni post-traduzionali

Ogni proteina ha la sua sequenza specifica da cui dipende la funzione biologica (struttura tridimensionale)

Ciò che esce dal ribosoma

SECONDARIA

Disposizione spaziale della catena determinata dai legami a idrogeno tra l'O di =CO e l'H di -NH

Non conferisce alla proteina la sua funzione finale

2 tipi:

α-elica:

La catena di amminoacidi sia avvolge come se fosse una spirale attorno a un asse centrale immaginaria

Caratteristica: cerca di mantenere i gruppi laterali all'esterno, infatti i gruppi R danno le caratteristiche dell'amminoacido e quindi al polipeptide

Ogni H amidico e l'O carbonilico si legano con legami a idrogeno

L'O carbonilico è legato all'H

amidico di 4 residui dopo ⁺ Legami a idrogeno sono // all'asse dell'elica ⁺ Generalmente andamento destrorso. Può essere: ⁺ sinistrorsa / destrorsa ⁺ C'è una polarità (dovuta al legame peptidico che si forma: + amminoterminale (M - terminale) → - carbossiterminale (C- terminale) ⁺ Foglietto β: ⁺ Filamento β: ⁺ sono presenti in catene polipeptidiche → I gruppi R sono disposti alternativamente uno sopra e uno sotto il piano del foglietto fa si che la catena laterale formi dei ripiegamenti tipici dei foglietti (meno ingombro sterico) ⁺ Se fosse piatto i gruppi R sarebbero molto più vicini e ci sarebbe più ingombro sterico ⁺ Si possono unire e formare β-foglietti: ⁺ Legati da ponti a idrogeno intercatena a carico del gruppo carbonilico e del gruppo aminico del legame peptidico ⁺ Antiparalleli / Paralleli ⁺ Ripiegamenti β: ⁺ affinché esistano la α e la β. ⁺ Per far si che questi ripiegamenti avvengano,È necessario che siano presenti 2 amminoacidi. Prolina (particolarità di essere nella forma cis e trans) è possibile la curva del ripiegamento di tipo I. Quando si piega cis Glicina (laterale 1 solo H) ci permette di fare un ripiegamento di tipo II TERZIARIA. Insieme di segmenti polipeptidici ad α-elica o β-foglietto, uniti da elementi di connessione e ripiegata in modo da garantire la massima stabilità. Le proteine nella cellula sono solubili proteine globulari. Descrive come le diverse regioni di struttura secondaria si ripregano per dare alla proteina la sua forma nativa. Si forma spontaneamente. Viene mantenuta grazie alle interazioni tra le catene laterali degli aminoacidi: Forze di van der Waals, Legami a idrogeno, Legami ionici, Legami covalenti. Sono interazioni deboli. QUATERNARIA. Unione, più o meno reversibile, di strutture terziarie. Le forze che stabilizzano la struttura terziaria sono le.

stesse che stabilizzano quella quaternaria

COLLAGENE:

• Struttura terziaria e quaternaria
• Tessuto fibroso
• Formato da 3 α-eliche sinistrorse (formano una treccia) che a sua volta si riavvolge in senso destrorso
• È presente un amminoacido insolito Prolina idrossilata (4 -Hyp) noi la produciamo in presenza della vitamina C, ed è importante perché insieme a un altro amminoacido formano una tripletta che si ripetono per poter