Appunti di biologia animale

BIOLOGIA ANIMALE

Proprietà della vita: ordine (sistemi viventi con organizzazione gerarchica da

 atomi a biosfera) + capacità di prelevare energia dall’ambiente e trasformarla +

adattamenti evolutivi + regolazione + crescita/sviluppo + interazioni con

ambiente + riproduzione



1665, Hooke invenzione microscopio permette scoperta cellule

 

1839, Schwann tutti gli organismi sono costituiti da unità strutturali, le cellule

 

1855, Virchow tutte le cellule originano da cellule preesistenti

 1951 1° coltura batterica su una capsula di Petri di cellule del cancro alla

 

cervice uterina

BIOINFORMATICA: GenBank = insieme di sequenze di nucleotidi e amminoacidi

 conosciute + OMIM = info su malattie genetiche e mutazioni di geni conosciute

Scienza aumenta conoscenza del mondo usando osservazione + ragionamento

 autocorrettiva:

 DEDUZIONE: dal generale al particolare (se l’uomo è un animale e se gli

o animali sono mortali, allora l’uomo è mortale)

INDUZIONE: dal particolare al generale (se vedo 3 palline blu nel sacco,

o allora tutte le palline nel sacco sono blu)

Caratteristiche universali delle cellule:

 Ereditarietà: ogni cellula origina cellule con = codice genetico

o Utilizzo di energia: conservata sotto forma di ATP, utilizzata x

o metabolismo

Hanno DNA + membrana plasmatica e alcuni anche parete cellulare

o simile

Meccanismi metabolici, di sintesi delle proteine e di fotosintesi

o (cianobatteri e piante) simili



Ipotesi: 3,8 miliardi di anni fa CELLULA PRIMORDIALE:

 SINTESI ABIOTICA di amminoacidi/basi azotate in atmosfera, poi

o 

precipitate in oceani e in un brodo primordiale 1953, Miller ricrea

ambiente primordiale (scariche elettriche + H + metano + NH + H O) e

2 3 2

verifica possibilità di sintesi spontanea di molecole organiche

Polimerizzazione abiotica in macromolecole (proteine/acidi nucleici)

o Comparsa di una macromolecola con capacità di immagazzinare

o 

informazioni e di autoreplicazione probabilmente RNA perché alcuni

hanno capacità enzimatica (RIBOZIMI)

Incapsulamento della macromolecola in membrana fosfolipidica

o

Evoluzione RNA diventa DNA, + stabile, x deposito di informazioni:

 

Divisione in procarioti, poi in eucariote ancestrale anaerobico

o Mitocondri e cloroplasti procarioti perché contengono DNA (1 molecola

o 

circolare possono duplicarsi autonomamente), doppia membrana,

ribosomi e dimensioni simili a batteri

Batterio poi batterio fotosintetico inglobati in cellula diventano parte



o 

della cellula: mitocondrio e cloroplasto ENDOSIMBIOSI da cui eucariote

ricava ossigeno

PROCARIOTI EUCARIOTI

DIFFEREN NO nucleo DNA in zona di SI’ nucleo

 

NUCLEOIDE 10-100 m

ZE 

1-5 m SI’ organelli citoplasmatici

+ geni (cromosomi di DNA +

NO organelli citoplasmatici

1 - geni (1 molecola circolare) proteine)

PROCARIOTI (uni o pluricellulari, con forma sferica/bastoncino/elicoidale) si dividono

in: 

ARCHEABATTERI estremofili = vivono in condizioni estreme: metanogeni +

 alofili in alte concentrazioni saline + acidofili in pH acido + termofili ad alte

temperature 

EUBATTERI presenti in ogni habitat cianobatteri, i + complessi, fanno

 fotosintesi CHIMICA DELLA CELLULA

LE MACROMOLECOLE

Polimeri costituiti da tanti monomeri = o

 

I polimeri crescono x reazioni di CONDENSAZIONE:

 Monomeri attivati mediante l’accoppiamento con una molecola di

o trasporto con consumo di ATP dell’ambiente



2 monomeri attivati vengono condensati e una delle 2 molecole di

o trasporto viene rilasciata

Ripetizione del punto 2 n volte a formare un polimero di n monomeri

o

Legami: principalmente covalenti singoli che rendono la catena flessibile, altri

 non covalenti deboli che vincolano la struttura

CARBOIDRATI 

ZUCCHERI SEMPLICI (monosaccaridi) (CH O)

2 n

Forma: lineare o ad anello (+ stabile)

 Classificati in base a num. di carboni o a gruppo aldeidico/chetonico:

 Triosi gliceraldeide + diidrossiacetonfosfato



o Pentosi ribosio + desossiribosio



o Esosi glucosio, che ha galattosio e maltosio come isomeri



o

Legami o beta se gruppo legato sopra al piano, alfa sotto

   

Funzioni: fonti di energia (glucosio tramite glicolisi) + riserva (se non servono,

 vengono polimerizzati per poi essere immagazzinati x quando servono)

OLIGOSACCARIDI

Catene di 3-10 monomeri

 Catene di 2 monomeri = DISACCARIDI saccarosio = glucosio + fruttosio

 

Si legano a proteine x dare glicoproteine e a lipidi x dare glicolipidi funzioni:

 

Strutturale componenti delle membrane



o Proteggono superficie cellulare

o Aiutano adesione tra cellule

o

POLISACCARIDI

Formati da 10+ monosaccaridi:

 Legati da legame glicosidico tra 2 gruppi alcolici

o Idrolisi = processo x rompere legami glicosidici consuma H O



o 2

Legame glicosidico se legame è sopra molecola, se è sotto

 

o

Funzioni:

 Sulla membrana permettono adesione tra cellule

o Strutture di supporto meccanico (cellulosa, polisaccaride del glucosio )

o Vengono accumulati x fare da riserva

o

Glicogeno e amido = polimeri del glucosio

 :

2 Glicogeno: nelle cellule animali catene lineari legami 1,4 +



o ramificazioni legami 1,6

Amido = amilosio (catena lineare) + amilopectina (ramificazioni)

o

LIPIDI

Molecole insolubili in H O ma solubili in grassi e solventi organici

 2

Funzioni:

 Accumulo energetico

o Costituenti delle membrane

o Segnalazioni cellulari comunicazione a grandi distanze: ormoni sessuali



o

ACIDI GRASSI

Molecole anfipatiche: lunghe catene di carbonio (idrofobe e poco reattive, coda)

 alla cui estremità c’è un acido carbossilico (idrofilo e reattivo, testa)

SATURI con soli legami semplici struttura lineare

  

INSATURI con 1+ doppio legame C=C crea distorsioni della catena:

  

Doppio legame trans coda leggermente curva



o Doppio legame cis coda piegata di 60°



o 2 doppi legami cis coda piegata di 90°



o

Funzioni:

 Costituenti delle membrane cellulari

o Sostanze di riserva dalla cui demolizione si ricava molta energia

o

TRIGLICERIDI

3 acidi grassi legati covalentemente a molecola di glicerolo prevalentemente

 

idrofobi

Funzione: sostanze di riserva nel tessuto adiposo dalla cui demolizione si ricava

 energia

FOSFOLIPIDI

Funzione: costituiscono il doppio strato fosfolipidico delle membrane cellulari +

 fonte di energia

FOSFOGLICERIDI glicerolo legato a 2 acidi grassi e a 1 gruppo fosfato idrofilo,

 

legato a un R idrofilo polare molecole anfipatiche (coda idrofoba + testa



idrofila)

SFINGOLIPIDI sfingosina legata a un gruppo fosfato, legato a un R idrofilo

 

polare (

Altri tipi di fosfolipidi: ormoni steroidei androgeni, estrogeni) + vitamine



ACIDI NUCLEICI

Molecole informazionali costituite da monomeri, i NUCLEOTIDI:

 BASI AZOTATE purine (adenina + guanina, costituite da 2 anelli) e



o pirimidine (citosina + timina x DNA + uracile x RNA, costituite da 1

anello)

Zucchero pentoso ribosio x RNA, 2-desossiribosio x DNA



o Zucchero + base = NUCLEOSIDE legame covalente con C in posizione



o 1

Nucleoside + gruppo fosfato = nucleotide legame covalente con C in



o posizione 5

Polimerizzazione dei nucleotidi:

 Legame fosfodiesterico tra fosfato in posizione 5 di 1 nucleotide e

o idrossile in posizione 3 del nucleotide successivo

1° nucleotide ha gruppo fosfato libero estremità 5’



o Ultimo nucleotide ha gruppo idrossile libero estremità 3’



o

Funzioni dei nucleotidi:



3 Costituiscono gli acidi nucleici

o Trasportano energia o gruppi reattivi

o Molecole segnale

o Combinati con altri gruppi formano coenzimi

o

PROTEINE (o polipeptidi)

Polimeri di AMMINOACIDI (esistono 20 amminoacidi

 ):

Carbonio legato a 1 H + 1 gruppo amminico + 1 gruppo carbossilico +



o 1 gruppo R, che dà la specificità strutturale e funzionale

5 amminoacidi hanno R che formano ioni in soluzione hanno carica



o elettrica

Apolari idrofobi, non interagiscono con H O, privi di carica



o 2

Polari idrofili, interagiscono con H O, privi di carica



o 2

+

Acidi in H O rilasciano H (hanno un acido carbossilico nel R) carica -

 

o 2 -

Basici in H O rilasciano OH carica +

 

o 2

Amminoacidi uniti da:

 Legami peptidici x formare catene polipeptidiche 1 gruppo carbossilico



o terminale e 1 gruppo amminico terminale: polarità strutturale

Ponti disolfuro x fissare/consolidare disposizione spaziale non



o modificano conformazione

Funzioni:

 Legano altre molecole

o Catalizzano reazioni enzimi



o Formano la struttura del citoscheletro

o Segnali intracellulari sono canali/recettori che veicolano info



o

STRUTTURA DELLE PROTEINE

DOMINIO PROTEICO = qualunque parte di catena polipeptidica (40-350

 amminoacidi) che può ripiegarsi in una struttura compatta e stabile

Proteine arrivano a struttura finale spontaneamente CHAPERONES = proteine

 

che aiutano nel ripiegamento legandosi a brevi segmenti x evitare che le

proteine interagiscano con altre proteine

PRIMARIA sequenza di amminoacidi

 

SECONDARIA = ripiegamenti della catena, con conformazione regolare e

 ripetitiva:

-elica proteina che si avvolge su se stessa, con legami H tra

 

o amminoacidi sopra-sotto

Foglietto -pieghettato struttura planare, 2 fogli con legami H tra

 

o amminoacidi uno accanto all’altro paralleli o antiparalleli (polarità



opposta) dà resistenza alla trazione



TERZIARIA conformazione tridimensionale di tutta la catena polipeptidica:

 

Fibrosa forma 3D allungata, stabile e semplice (collagene, elastina)



o Globulare catena polipeptidica si ripiega formando aggregato sferico



o con all’esterno superficie irregolare forma compatta (enzimi)



QUATERNARIA interazioni tra catene polipeptidiche in proteine

  

multimeriche

L’ENERGIA (capacità di compiere lavoro)

In un sistema chiuso con tempertura > 273°C ci sono:

 Energia cinetica rotazione e vibrazione di molecole



o Energia potenziale energia dei legami chimici



o Sono interscambiabili: rottura legami = aumento movimento cinetico

o

4

TERMODINAMICA

I° principio di conservazione dell’energia:

 Quantità totale di energia in un sistema e nel suo ambiente rimane

o costante

Energia non si crea né distrugge MA può essere trasformata

o ΔE = Q-W energia interna = energia termica – lavoro



o H = E + P*V ENTALPIA (contenuto di calore) = energia interna +



o pressione*volume

II° principio:

 Disordine totale del sistema e del suo ambiente (universo) aumenta

o sempre

ENTROPIA (S) = grado di disordine le reazioni tendono al disordine



o

Reazioni sono favorite e spontanee:

 Se sistema va verso condizione di energia interna minima o entropia

o massima

Reazioni ESOERGONICHE energia reagenti > energia prodotti

 

o avviene liberazione di ENERGIA LIBERA DI GIBBS ΔG:

ΔG = ΔH – T* ΔS con T = temperatura

 

Se è <0, allora la reazione è spontanea



0

ΔG = variazione di energia libera standard guadagno/perdita di energia

 

libera per mole di reagente che si trasforma in prodotto in condizioni standard

(non dipende dalle concentrazioni ma solo dalle caratteristiche intrinseche dei



0

reagenti): ΔG = ΔG + R*T* ln(K ) (kcal/mol) R*T = 0,616

eq

Reazioni non spontanee (ΔG>0) sono ENDOERGONICHE avvengono solo se

 

associate a reazioni spontanee, con un ΔG<0 tanto grande da far risultare <0 la

ΔG dell’intero processo

Quando la reazione raggiunge l’equilibrio, ΔG=0 non produce lavoro =

 

impossibile x la vita reazioni biologiche non raggiungono mai l’equilibrio



GLI ENZIMI

Alcuni reazioni sono spontanee ma non avvengono perché non raggiungono

 

ENERGIA DI ATTIVAZIONE (necessaria x consentire passaggio da reagenti a

prodotti)

ENZIMI = catalizzatori biologici (proteine):

 Aumentano la velocità della reazione abbassano energia di attivazione



o Sono selettivi ogni enzima accelera una reazione specifica



o Non si modificano permanentemente MA alla velocità max di reazione

o catalizzata, l’enzima è combinato al substrato

Non alterano equilibrio della reazione, determinato da stato di energia

o substrato e prodotto

SITO ATTIVO = cavità che accoglie il substrato, a cui si lega con legami NON

 covalenti deboli, isolandolo dall’ambiente determinato dalla struttura III° della



proteina enzimatica

Dipendono da temperatura velocità di reazione è max alla temperatura

 

ottimale (37°C x uomo, 75°C x batteri) al di sopra gli enzimi sono inattivati x



denaturazione

Dipendono da pH velocità di reazione è max al pH ottimale (2 x stomaco, 8 x

 

intestino)

5 GRUPPI PROSTETICI: piccole molecole formate da ioni metallici legate a proteine

 che aiutano enzimi es: gruppo EME che lega O

 2

COENZIMI: molecole organiche a basso PM che aiutano enzimi:

 -

Riducono energia di attivazione + trasportano e e piccole molecole

o Si trasformano durante le reazioni ma vengono rigenerati

o Partecipano a reazioni enzimatiche multiple

o + +

Nicotinamide-adenin-dinucleotide: SH + NAD --> S + NADH + H

o 2

Flavina-adenin-dinucleotide: SH + FAD --> S + FADH

o 2 2

COME AGISCONO GLI ENZIMI

OrIentano il substrato modificano la reattività del substrato (che acquisisce

 

carica elettrica) inducono tensione nel substrato (che viene distorto x formare



i prodotti, che vengono poi rilasciati)

Modello CHIAVE-SERRATURA enzima = struttura rigida con un sito attivo che

 

si adatta al substrato

Modello ad ADATTAMENTO INDOTTO legame tra substrato e sito attivo induce

 

cambiamento conformazionale nella molecola di enzima, che lega +

strettamente il substrato

Interazione enzima-substrato segue cinetica enzimatica dipende da affinità

 

del substrato x enzima e da affinità del prodotto x enzima:

Equazione di MICHAELIS-MENTEN: v = (V * [S])/(K + [S]):

o max m

V = velocità max raggiunta quando tutti i siti attivi sono

 max

occupati da substrato

K = concentrazione di substrato a cui enzima lavora a metà della

 m

sua V max

Equazione di LINEWEAVER-BURK: 1/v = (K /V ) * (1/[S]) + 1/V

o m max max

REGOLAZIONE ATTIVITA’ ENZIMATICA

A volte interazione enzima-substrato può essere impedita inibizione può

 

essere:

Competitiva inibitore si lega nel sito attivo efficacia dipende da

 

o affinità x enzima

ALLOSTERICA (feedback negativo):

o Inibitore si lega all’enzima ma nel sito allosterico, non nel sito

 attivo

Efficacia dipende da concentrazione dell’inibitore

 Se il regolatore allosterico permette comunque interazione enzima-

 substrato non c’è inibizione ma attivazione allosterica (feedback

positivo)

Reversibile o irreversibile, se inibitore si lega covalentemente all’enzima

o formano complessi tossici (insetticidi, veleni) o usati come agenti



terapeutici (aspirina)

Fosforilazione/defosforilazione: gruppo fosfato dell’ATP aggiunto (con enzima

 chinasi)/tolto (con proteina fosfatasi) a proteine induce variazione

conformazionale della struttura terziaria:

Fosforilazione attivante <--> defosforilazione inattivante

o Fosforilazione inattivante <--> defosforilazione attivante

o

Regolazione enzimi associati a GTP (guanosin trifosfato):

 Idrolisi: proteina attiva associata a GTP --> gruppo fosfato + proteina

o inattiva associata a GDP

Scissione lenta: proteina inattiva associata a GDP --> GDP + proteina

o inattiva

6 Reazione veloce: proteina inattiva + GTP --> proteina attiva associata a

o GTP

Alcuni enzimi diventano attivi solo mediante TAGLIO PROTEOLITICO

 I MITOCONDRI E LA RESPIRAZIONE CELLULARE

Organelli citoplasmatici dinamici capaci di fusione e scissione

 Funzione: ossidazione di lipidi e carboidrati



STRUTTURA

Membrana esterna 50% lipidi + enzimi + porine (strutture dinamiche):

 

Deriva da parete esterna di alcuni batteri

o Quando porine sono aperte membrana permeabile a



o ATP/NAD/coenzima A

Spazio intermembrana fluido

 Membrana interna 3:1=proteine:lipidi + cardiolipina (tipo di fosfolipide):

 

Molto impermeabile a tutte le molecole

o NON contiene colesterolo

o È articolata in pieghe (CRESTE) che aumentano superficie

o

Matrice enzimi + ribosomi + DNA a doppio filamento circolare + proteine

  

DNA codifica 13 proteine idrofobiche integrate nella membrana interna + 2

rRNA + 22 tRNA

RESPIRAZIONE CELLULARE

Processo con cui composti organici vengono ossidati x estrarre energia da

 legami chimici

Stadio 1: DIGESTIONE (fuori dalle cellule, nell’intestino): riduzione di grandi

 molecole in subunità monomeriche + semplici polisaccaridi, ridotti attraverso



scissione fosfolitica, sotto forma di:

AMIDO nelle piante