Appunti Biologia animale

MICROFILAMENTI DI ACTINA

Sono proteine brose, abbastanza essibili con diametro tra 6-9 nm presenti in tutti i tipi cellulari e

la componente dinamica del citoscheletro

de niti come

Funzione

- Struttura e forma della cellula, dandole anche la possibilità di cambiare forma e i movimenti

cellulari

- Regolazione uidità del citosol

- Resistenza alla trazione come nella cintura di adesione

- Citodieresi

- Fagocitosi (inglobare altre cellule)

- Locomozione per strisciamento

- Contrazione muscolare

actina globulare

Sono lunghi polimeri di che prende il nome quindi di G-actina costituita da una

singola catena polipeptidica con 37 amminoacidi con un struttura terziaria che è detta globulare

tasca

bilobata asimmetrica, nella parte centrale presenta un incavo detto che può legare uno

ione magnesio e l’atp anche con attività ATPasica, la troviamo in 6 isoforme espresse in maniera

diversa nei diversi tessuti/cellule.

fi fl fl fl fi ff fl fl fl fl fi fl

Questa proteine è esternamente di usa nelle cellule rappresa il 5% del totale delle proteine totali

di una cellula in particolare il 50% di queste è in forma globulare monomerica e il restante in forma

di micro lmanti detti F-actina

F-actina è data da un legame (favorito dalla presenza di atp) tra testa e coda di due G-actine che

va a formare un proto lamento, quando vi è l’unione di due proto lamenti in senso destrorso

una polarizzazione

(elica) si forma e ettivamente la F-actina. Vi è anche in questo caso

l’estremità più in basso detta minus (punta freccia) è data dalle code della G-actina mentre

l’estremità plus (coda freccia) è data dalla testa che possono essere anche de nite

morfologicamente ad esempio se osservati al microscopio ottico.

instabilità dinamica

Troviamo un’ dovuta alla presenta delle due estremità, la proteina avendo

attività ATPasica andrà a idrolizzare Atp facendo cambiare conformazione alla G-actina

rendendola così meno a ne alle altre molecole della proteina no ad arrivare al punto in cui si

staccherà dalle altre G-actine portando ad una catastrofe nell’estremità minus mentre

nell’estremità plus avverà la fase di allungamento

Nella formazione/nucleazione della F-actina sono coinvolte delle proteine di nucleazione in

formina complesso ARP 2/3

particolare quelle date dalla e dal

formina

La va ad interagire legandosi all’estremità plus facilitando l’aggiunta di 2 monomeri di G-

actina per volta formando cosi lunghi lmati di actina che spesso si trovano in fasci grazie anche

ad altre proteine

fi ff fi ffi ff fi fi fi fi

complesso ARP 2/3

I lmanti di actina possono avere anche una forma reticolata data dal

(insieme di subunità proteiche)che si lega all’estremità minus di un nuovo lamento facendo in

modo che vengano unite 2 G-actina alla estremità plus, il complesso va ad appoggiarsi su un

persistente lamento di actina rendendo anche più stabile l’estremità minus che altrimenti si

depolarizzerebbe

Esistono per questi lamenti delle sostanze che possono interagire con la loro attività che sono

sintetizzati da funghi e dai poriferi con e etto che può stabilizzare in modo permanente l’actina o

a tagliare i lamenti e ciò comporta il blocco del movimento cellulare, della citodieresi e della

contrazione muscolare

Proteine ABP che legano G-actaina e F-actina funzioni:

- Regolazione della polimerizzazione: troviamo proteine che si legano alla G-actina che

inibiscono o favoriscono l’assemblaggio del lamento, velocizzano la catastrofe, stabilizzano i

micro lamenti e poi la formina e il complesso ARP

- Regolazione della stabilità per impedirne la catastrofe: i fasci di actina sono tenuti insieme da

mbrina villina

proteine come la e la che si lega ad un lmato e al suo parallelo formando cosi

alfa actina.

grossi fasci compatti se i fasci sono più lassi vi è l’azione dalla Un’ altra opzione è

la disposizione in reti che possono esser lasse o stretta e che hanno un e etto sulla viscosità

lamina e la spettrina,

del citosol (più stretta più viscoso) tra le proteine coinvolte troviamo la

le reti possono formare i lamellipodi, i llopodi e gli pseudopodi

fi fi fi fi fi fi fi ff fi fi fi ff fi

- Regolazione dell’organizzazione spaziale della F-actina: possiamo trovarla nei cortex, nella

cintura di adesione, nei microvilli (permanenti),nei pseudopodi, lamellipodi, llopodi, nei fasci

contrattili che consentono alla cellula di contrarsi e allungarsi e nel anello contrattile importante

nella citodieresi, F-actina è quindi presente in tutte le cellule con disposizione che può però

variare ed è concentrata in regioni speci che della cellula o distribuiti in tutto il citosol formando

cosi strutture speci che

cortex

Nel la spettrina organizza le reti di actina che a loro volta formano delle reti che vanno

insieme a formare il reticolo del cortex

giunzioni aderenti

Nelle le caderine tramite proteine ponte interagiscono con fasci di actina che

si allungano da una giunzione all’altra della stessa cellula e tramite le caderine sono in contatto

con le altre proteine formando un tessuto molto resistente

microvilli

Nei enterociti troviamo i lunghe estro essioni dalla membrana plasmatica che

aumentano la super cie di assorbimento che sono costituiti da fasci di 20-30 lamenti di F-actina

disposti con la stessa polarità stabilizzata dalla presenza della villina e mbrina

Il movimento a strisciamento è garantito da una deformazione della nostra cellula garantita a sua

volta dalla polimerizzazione/depolimerizzazione della F-actina del cortex ed è possibile se avviene

in contemporanea con le interazioni con la matrice cellulare (tramite le adesioni focali), vi è in

particolare il diassemblaggio dei lamenti nell’estremità minus con il trasporto di G-actina verso

l’estremità plus che rappresenta la direzione in cui la cellula si vuole spostare, con la

polimerizzazione dell’actina nell’estremità plus ma vi è anche il movimento della restante actina

nella stessa direzione, allo stesso tempo la cellula aderisce al substrato nella stessa direzione

creando cosi un nuovo lamellipodio. Mentre avviene ciò la parte posteriore del cortex subisce una

depolarizzazione che allunga la cellula facendosi che si stacchi da quella posizione e ciò

comporta il movimento della cellula

- miosina

Proteine motrici: tra queste la più importante è la presente in più forme che scorre

lunga i lamento F-actina da minus a plus il cui compito è il trasporto di vescicole e la

porzione globulare

contrazione muscolare. La miosina I è composta da 2 domani una che

una coda

interagisce con l’actina e ha una funzione ATPasica e che lega diverse componenti

cellulari (vescicole e organelli ma anche del cortex cellulare è dunque della membrana cellulare)

a secondo del tipo di miosina I, questa miosina idrolizzando atp può muoversi sui lamenti

fi fi fi fi fi fl fi fi fi fi

come se fossero rotaie di un treno. La miosina II è una molecola più complessa formata da due

catene pesanti unite con una spirale superavvolta e quattro catene leggere, la testa si lega con

l’actina e che può anche idrolizzare l’atp, spesso la miosina II è disposta in grossi fasci impilati

per la contrazione muscolare infatti i fasci sono in contatto con l’actina in entrambi i lati. Il

movimento della miosina tira i due lmanti di actina avviene in due direzioni opposte facendosi

che si avvicinino tra loro. La contrazione avviene in presenza dello ione calcio perché su questa

tropomiosina

interazione intervengono anche altre due ABP la che copre il punto di attacco

troponina

della miosina II e la che muovendosi può spostare la tropomiosina, questo

movimento avviene solo se si lega al calcio cambiando la conformazione della troponina che

quindi si sposta e ciò porta alla liberazione del sito di legame quindi la miosina può legarsi

dando origine alla contrazione

FILAMENTI INTERMEDI - SOLO ANIMALI

Hanno una struttura che ricorda delle corde e possono essere de niti come la componente

statistica del citoscheletro infatti non sono associati a proteine motrici quindi hanno solo

funzione strutturale, sono inoltre gli unici elementi del citoscheletro che non presentano una

polarizzazione

Sono composti da un' ampia famiglia di proteine localizzate sia nel nucleo che nel citoplasma e

vengono codi cate da circa 70 geni diversi per i tipi di lamenti.

nucleo citosol

Nel troviamo in particolare i lamenti intermedi detti lamine nucleari, nel troviamo

almeno tre tipi di lamenti:

- Filamenti di cheratina: presenti nelle cellule epiteliali

- Filamenti di vimentina e altre proteine: presente nel tessuto connettivo e nelle cellule

muscolari e gliari

- Neuro lamenti: presenti nelle cellule nervose

Troviamo un dominio a bastoncello ad alfa elica in ogni lamento mentre variano le estremità n-

monomeri

terminale e c-terminale (globulari). I vanno ad interagire l’uno con l’altro arrotolandosi

dimeri

in un’elica superavvolta dove è presente però ancora la polarizzazione, quando due

tetramero

interagiscono tra loro si forma un dato dallo sfalsamento dei due dimeri avvolti l’uno

con l’altro in un orientamento antiparallelo, il tetramero rappresenta il proto lamento e la

lamento intermedio.

combinazione di 8 tetrameri da il La struttura nale è tenuta insieme da

interazioni deboli tra amminoacidi idrofobi (nell’elica) e può essere disgregata tramite delle

proteine chinasi che vanno a fosforilizzare le due estremità scindendo i lamenti in dimeri questo

processo può essere fermato dalla fosfatasi che invece può sganciare il gruppo fosfato dai dimeri

unendoli tra loro

fi fi fi fi fi fi fi fi fi fi fi fi

Possono essere organizzati in modo diverso nel citosol e nel nucleo:

citosol

Nel i lamenti possono essere in fasci o in lamenti singoli. La cheratina nel citosol si

• dispone a fasci formando cosi unghie e capelli se è una cheratina molto dura (con più punti di

solfuro) oppure l’epitelio della cute se abbiamo la citocheratina. Gli emidesmosomi (integrine-

proteine matrice-proteine ponte- lamenti intermedi) e i desmosi (caderine-proteine ponte-

lamento intermedio) sono strettamente connessi con i lamenti intermedi del citoslo e ciò

consenta la continuità meccanica fra le cellule, la distribuzione delle forze di trazione su tutto il

tessuto e dunque riescono a sopportare lo stiramento

nucleo

Sia all’esterno che all’interno del troviamo i lamenti intermedi, esternamente