Appunti Completi Biologia

Lezione 1

CARBOIDRATI

Idrossichetoni/aldeidi; princip. Fonte di E per gli organismi

Possono legarsi ad altri composti naturali → Glicolipidi e GlicoProteine. Funzioni:

- ENERGETICA (Glicogeno per animali)

- STRUTTURALE (Cellulosa)

- BIOLOGICHE (Nei siti di riconoscimento, precursore altri costituenti cellulari)

(CH O)

MONOSACCARIDI 2 n

n>3 Molecole più semplici, unità ripetitive di polisaccaridi. Scheletro di C NON ramificati, a cui legati -OH

;

ALDOSI (Se aldeidi -CHO) o CHETOSI (Se chetoni)…

.. TRIOSI se 3C; TETROSI, PENTOSI (Ribosio, nel RNA), ESOSI

GLUCOSIO prodotto in gluconeogenesi

O → Ciclizzazione (+Add.Nu) per stabilizzarsi

Monosaccaridi in H 2 INTERCONVERSIONE delle sedie del D-Glucosio

MUTAROTAZIONE Fenomeno x cui [anomeri] in SZ si

equilibrano, modificando valori ll rotazione ottica misurati.

DISACCARIDI

Formaz legame (Condensazione) tra 2 Monosaccaridi in C1 (LEGAME GLICOSIDICO)

(Fruttosio + a-D-Glucosio), nei Cereali

- SACCAROSIO

(2 a-D-Glucosio, Condensaz), nella canna da zucchero

- MALTOSIO

(B-D-Galattosio + B-D-Glucosio)

- LATTOSIO OLIGO e POLI-SACCARIDI

Polimeri naturali con funzione di DEPOSITO (Amido,Glicogeno) e STRUTTURALE (Cellulosa)

Omopolisaccaride; struttura lineare di a-D-Glucosio; Costituito da 2 Catene legate tra loro

AMIDO:

(Amilosio: lineare/elicoidale, e Amilopectina, catena ramificata)

Struttura >>ramificate, concentrata (per contenere >>E), nel fegato/muscoli

GLICOGENO:

Omopolimero di B-D-Glucosio; struttura lineare ; costituisce struttura piante (legami trasversali

CELLULOSA:

tra fibre molto resistenti). NON digeribile xkè legame B-glicosidico NON viene idrolizzato da succhi digestivi

uomo

(Glicosammidoglicani): ripetizione di di/monosaccaride; presente nella matrice extracellulare tra cellule

GAG

1 -Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

LIPIDI

Insolubili, Solubili, Anfipatici (Sfingolipidi). FUNZIONI: Componenti principali membrane, Riserva E.

Mol organiche insolubili in H2O, ma solubili in solventi apolari (cloroformio). 6 CLASSI

FUNZIONI : Riserva di E; Isolante termico

STRUTTURALE delle Membrane Cellulari; rivestimento cellule nervose x trasmettere msg

RUOLO FUNZIONALE (Ormoni, Vitamine)

- LIPIDI SEMPLICI: Esteri di acidi grassi con Alcoli (Trigliceridi e Cere)

- LIPIDI COMPLESSI Esteri di acidi grassi con Alcoli, ma con altri gruppi (Fosfolipidi, Lipoproteine..)

- LIPIDI NEUTRI: Gliceridi e Steroli LIPIDI POLARI: Fosfolipidi, Glicolipidi, Sfingolipidi

ACIDI GRASSI

Acidi carbossilici con >4C Precursori lipidici; presenti in lipidi naturali sottoforma di esteri

se legami singoli; andamento rettilineo → >>compa@azione/densità

SATURI: doppi legami in configurazione cis (Polinsaturi); doppi leg: cambiam di direzione →

INSATURI:

<compattazione. Classificaz (w...) in base a distanza C con doppio leg/C finale → AC essenziali: w6 e w3

TRIGLICERIDI

Principale riserva di E; costituenti tessuto adiposo (sottoforma

di grassi)/depositi lipidici piante (sf di oli)

(3 estremità -OH→ Esterificazione →

- Struttura: GLICEROLO

leg con 3 mol di acido grasso

- != per tipi di acidi grassi legati: Nei GRASSI ANIMALI (A.G.

Saturi); OLI VEGETALI (A.G.Insaturi)

- Durante la digestione: IDROLISI -> Produz 3 AC + Glicerolo

FOSFOGLICERIDI

Fosfolipidi con funz strutturale; costituiti da glicerolo, legato a 2 A.G(Coda

idrofobica)+ Gruppo P (Testa idrofila) → Tendenza a formare doppio strato se a

contatto con H2O (Mol Anfifiliche) → CosGtuiscono memb cellulari

SFINGOLIPIDI

Lipidi complessi , abbondanti nel tess nervoso (Guaina mielinica); Sfingosina al posto di glicerolo

Glicosfingolipidi: responsabili di specificità del gruppo sanguigno AB0(In azzurro) /organi/tessuti

STEROIDI

Lipidi con struttura base dell’idrocarburo policiclico saturo Ciclopentanoperidrofenantrene.

Colesterolo (mol Anfipatica): nei tess animali, assunto con alimenti/prodotto da fegato. Nella memb cell

(Fluidità/compattezza); precursore Vitamina D, ormoni steroidei, acidi biliari (fegato, per degradare lipidi

alimentari)

2 -Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

VITAMINE

Sost organiche (Essenziali) necessarie x l’organismo in piccole qntà, non sintetizzabili da l’organismo

e

V.IDROSOLUBILI natura lipofila; Eccessi di V.Liposolubil → Dannosi x il fegato):

V.LIPOSOLUBILI(Di

deriva da B-Carotene (pigmento, convertito in V. nel fegato)

A prod da colesterolo (deposito: fegato)

D (Antiossidante) e (Partecipa a Coagulaz del sangue).

E K ORMONI

Mol organiche proteiche lipofile prod da ghiandole endocrine (dal colesterolo) , riversata nl sangue; si legano

a recettori di cell bersaglio x provocare risposta (Funzione di regolaz dell’ambiente int)

DIGESTIONE CARBOIDRATI

Assorbim nell’Intestino tenue (SOLO monosaccaridi) → Trasporto nel fegato.

Amido → Amilasi salivare/pancreaGca + Maltasi+Destrinasi → Ro@ura leg → Glucosio

Lattosio/Saccarodio → La@asi/Saccarasi → Monosaccaridi cosGtuGvi

DIGESTIONE LIPIDI:

Trigliceridi(aggregaz nl canale digerente, Voluminosi) → Acidi Biliari (Nel Duodeno)→ frammentaz in micelle

→ Lipasi pancreaGca → Assorbimento

DIGESTIONE PROTEINE:

Avviene nl stomaco: pepsinogeno (inattivo) → Nello stomaco: <<pH → AKvaz(Pepsina): Idrolizza leg

peptidici

Duodeno+Enzimi → frammenta catene in AA → Assorbim da cell mucosa intestinale

3 -Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

PROTEINE

Biomolecole presenti in tutte le cellule; >>funzioni; costituite da unità strutturali di base (Amminoacidi, che

formano catene polipeptidiche); si oppongono a variaz pH -> Tamponi biologici

FUNZIONI: Contrattile (Muscoli), Catalitica (Enzimi), Strutturale (Collagene nl matrice extracell), Trasporto

(Emoglobina), Difesa/Attacco (Anticorpi/Veleni), Ormoni (segnalatori chimici)

AMMINOACIDI

20 Tipi di Unità strutturali; almeno 1 -COOH e 1 NH , legati a C (Centro stereogenico) differiscono x gruppo R

2 a

Amminoacido: Ione Dipolare (x trasferim carica); Neutralità specifica per ogni AA (Punto Isoelettrico)

CLASSIFICAZIONE In base a polarità di R (Idrofoba/fila)

8 AA ESSENZIALI (Da assumere, NON sintetizzabili)

LEGAME PEPTIDICO

Catene polipeptidiche: formaz x legame -COO e gruppo a-ammino

Formaz dipeptide, con nome AA1-AA2 o AA2-AA1

H3N+ e COO- → formaz nv legami (N-Terminale e C-Terminale)

STRUTTURA PROTEINE Criterio gerarchico:

Ordine AA nella catena, codificata da gene → Seq corrisponde a specif AA

S. PRIMARIA:

Analisi Seq → costruz albero genetico con antenato comune

Lv più semplice di ripiegam dl catena; Strutt. Regolari, stabilizzato da

S. SECONDARIA: leg a H tra C=O e N-H: a-elica (prot a) e foglietto-B (prot

B)

Specifica conformaz della catena; comprende tutti

S. TERZIARIA:

elem della S.2°, che formano leg deboli tra loro (→ Stabilizzaz

conformazione 3D); Ripiegam espone R idrofili a contatto con SV

Conformaz NATIVA: Strutt 3° specifica della prot, modellata da

cell

Prot (Multimeri) formate da associaz di >>catene polip, legate da

S. QUATERNARIA

interaz NON covalenti (idrofobe) o Covalenti (AntiCorpi: Cat leggere/pesanti)

- Conformaz Nativa: determina funz prot (Mutaz Genetica →Sostituz 1 AA →

Malattia, Ex. Fibrosi Cistica)

- Calore/Agenti Fisici/Variaz pH→ DENATURAZIONE PROT: Perdita strutt 2°/3°/4° →

Perdita attività biologica

- FLESSIBILITA’ Struttura necessaria x adattam a condizioni INT

dell’Organismo/Svolgere funz (Miosina/Enzimi); modifica strutt grazie a processo di

FOLDING (Impedisce formaz mol tossiche)

4 -Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

- PROTEINE: Capacità di legarsi (con >>specifità) ad altra molecola (ligando)

Leg FORTE/Duraturo se formaz >>leg tra ligando-prot (nel SITO DI LEGAME, dove prot si ripiega)

- PROTEINA limita accesso a SITO all’H2O, che può impedire leg con ligando; durante formazione

legame, gruppi R di AA non solitamente reattivi possono diventarlo (a seguito di rottura leg)

- Grazie alle seq del genoma >>domini proteici sono raggruppati in famiglie (derivanti da

antenato comune perché hanno strutture simile ma =! Funzioni)

usato per

-Dominio SH2: spostare una proteina che lo contiene in siti intracellulari

LEGAME PROTEINA – PROTEINA: Diversi tipi di legame

LEG superficie-stringa: LEG Elica-Elica LEG superficie-Superficie (>>frequente, perché la

parte della proteina si lega (Frequente tra proteine formazione di >>leg tra superfici dona>> Stabilità

ad ansa della prot II regolatrici di geni al complesso (ma >>specifità)

ANTICORPI: >>Diversità di Siti di legame con Antigene generata trmt variazione lunghezza sequenza della

catena ‘leggera’ (NO cambiam struttura di base ‘catena pesante)

Proteine- ligandi raggiungono equilibrio al quale v associazione = v

dissociazione (causata da movimento termico)

- LISOZIMA: trmt IDROLISI -> scinde polisaccaride in 2 parti

- Legame da rompere è mantenuto vicino a due AA con R

acida, che partecipano a reazione.

generando cariche

- ENZIMI abbassando E

attivazione

parziali/alterando forma ligando PROTEINE CHE LEGANO OSSIGENO

O2: Accettore di e- (Consente produz ATP/Sopravviv cell); Contengono catena polip + 4 gruppi eme,

contenenti 1 Fe2+ al centro → 1 leg con O2)

Mioglobina: Prot monomerica, 153 AA, 8 a-eliche

Emoglobina (Hb): 4 Subunità (2a/2B), leg cn 4 Eme; != seq

AA da Mioglob.

Nei globuli rossi; trasporta O2 nei tessuti (grazie a

ALLOSTERISMO: >affinità delle subunità proporzionale a

ossigenaz molecola → Adattabile a amb in cui si trova)

5 -Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

VELOCITA’ REAZIONI ENZIMATICE limitate da diffusione -> Enzimi formano COMPLESSO

MULTIENZIMATICI per aumentare frequenza legami proteina-enzima;

REGOLAZIONE avviene anche tramite legame enzima-molecola repressore per limitare

eccessivi legami con ligandi (= INIBIZIONE/ATTIVAZIONE ENZIMA) Esempio di attivazione enzima

tramite utilizzo P da ATP

(DE/FOSFORILAZIONE)

CHINASI: Regolazione

attività trmt 3 step di

controllo (normalmente è

inattiva)

UBIQUITINA: Si lega

a >>molecole diverse, le

quali vanno incontro

a >>reazioni !=

Per spostare molecola in una direzione UNICA, &e