appunti biologia

BIOLOGIA CELLULARE

Biologia = scienza che studia vita a tutti livelli di organizzazione

Essere vivente = organismo dotato di autonomia funzionale, indipendente da ambiente esterno.

Cellula

Organismo vivente di più piccole dimensioni.

Unità strutturali e funzionali di organismi viventi.

Vita nata in Terra circa 3.8 miliardi di anni fa durante brodo primordiale.

Formazione cellula iniziata da formazione membrana cellulare, lipidica.

che è

I lipidi, in particolare i fosfolipidi, con teste cariche e code apolari, messi in acqua sono in grado di

creare micelle / sferette, nelle quali sono state incluse molecole biologiche formatesi in brodo

primordiale.

Prime cellule procariotiche

formate su Terra sono (=senza vero e proprio nucleo).

Materiale genetico DNA e RNA presenti in citoplasma.

Cellule procariotiche sono presenti ancora oggi (batteri e alghe unicellulari), colonizzano tutta

Terra.

Da cellule procariotiche cellule eucariotiche.

si sono evolute

Esse hanno organuli citoplasmatici.

Lieviti e protozoi.

Presenti in larga misura nella Terra, nell’atmosfera e in acqua, ecc.

Da cellule eucariotiche organismi pluricellulari

si sono evoluti (circa 1 miliardo di anni fa).

Da cellule procariotiche NON si sono evoluti organismi pluricellulari —> divisione cellulare non ha

fatto seguito a distacco cellule.

Noi tutti siamo figli di 1 singola cellula comparsa 3.8 miliardi di anni fa.

Come e dove si sono formate prime molecole organiche su Terra

Teoria più accreditata —> teoria di evoluzione

esperimento di Miller

chimica che si basa su

- Urey: sostanze organiche si sono formate in

atmosfera in prime fasi di formazione della

Terra circa 4-3.8 miliardi di anni fa, a partire da

composti inorganici.

È possibile riprodurre in laboratorio

esperimento di formazione delle sostanze

chimiche organiche a partire da formazione di

semplici sostanze chimiche messe in acqua e

riscaldate. 1

Composizione in atomi di corpo umano 4 atomi principali: idrogeno, carbonio, azoto,

—>

ossigeno, che rappresentano 96% massa corporea e 99% atomi presenti.

Elemento Numero atomico % Massa corporea % atomi presenti

Idrogeno 1 10 63

Carbonio 6 18 9

Azoto 7 3 1

Ossigeno 8 65 26

TOTALE 96 99

Altri atomi in piccola quantità classificati in:

elementi plastici: H, O, N, C, P, S

•

costituiscono materiale organico cellula

elementi minerali: Ca, K, Na, Mg, Cl

•

ioni presenti in liquidi intra ed extra cellulari

oligominerali: Fe, I, Cu, Zn, Mn, Co, ecc…

•

legati a proteine e altre sostanze organiche;

presenti in piccoli elementi;

conferiscono a proteine proprietà fondamentali.

Esempio

Ferro —> principale costituente emoglobina a cui si lega ossigeno nel sangue.

Iodio —> presente in ormoni tiroidei.

Perché nella formazione degli organismi viventi si sono aggregati H, O N, C?

Elevata reattività

1. —> elevata capacità di formare legami chimici.

Atomi di piccole dimensioni

2. —> formano legami covalenti più forti di atomi di grandi

dimensioni, rendendo più stabili le molecole.

origine ad ampia varietà di configurazioni molecolari

3. Capacità di dare —> disposizione di

atomi tramite legami chimici diversi danno vita a composti molto complessi.

Funzione molecole dipende da elementi costitutivi e forma molecola.

Forma molecola è sostanza.

Legami chimici

Atomo secondo modello di Bohr: nucleo al centro, costituito da protoni e neutroni; intorno nuvola

elettronica che ruota secondo orbite circolari.

Reattività atomi dipende da elettroni a disposizione per formazione di legami chimici.

H, O, C, N, hanno elettroni spaiati in ultimo orbitale, che tendono a formare con altri atomi

molecole stabili, mettendo in comune elettroni.

Legame covalente

•

Tiene legati gli atomi in modo molto stabile.

Atomi si muovono uno vicino all’altro e mettono in compartecipazione uno o più elettroni a testa.

Legame covalente polare —> si stabilisce tra atomi con differente elettronegatività (es: acqua).

• Legame ionico => legame elettrostatico tra ione che diventa positivo e ione che diventa

• (es.: NaCl).

negativo

Legame molto più debole rispetto a quello covalente. 2

Legame a idrogeno => idrogeno fa da ponte con molecola elettronegativa —> es: legame H tra

• molecole di acqua.

Forze di Van der Waals

•

Tra atomi neutri.

Quando si avvicinano e distanza tra atomi è inferiore a 5 nm si ha perturbazione nuvola elettronica

atomi, cosicché si formano due dipoli.

Forza più debole, MA se numero di interazione riguarda molto atomi, molecola diventa piuttosto

stabile.

Interazioni idrofobiche

•

Relazione tra molecole apolari quando vengono messe in acqua —> molecole idrofobiche si

avvicinano fra loro e acqua riveste, circonda queste due molecole.

Molecole complementari possono unirsi le une alle altre —> es: atomi di carbonio.

ACQUA

Composizione chimica approssimativa corpo umano in molecole (% in peso di corpo adulto):

acqua —> 60%

• proteine —> 17%

• lipidi —> 14%

• sali inorganici —> 7%

• altri (glucidi, nucleotidi) —> 2%

•

Acqua è componente principale di nostro corpo.

Vita è nata in acqua.

Noi ci portiamo dentro probabilmente brodo primordiale che costituiva Terra 3.8 miliardi di anni fa.

Da corredo proteico dipendono funzioni cellule.

Proprietà acqua

Mezzo ideale reazione chimiche.

• in cui avvengono le

Elevata reattività chimica

• —> reagisce con molecole polari e apolari.

Elevata capacità solvente.

•

• Elevata capacità termica.

legami idrofobici

Promuove i fra molecole apolari.

• Elevato calore specifico grazie a legami idrogeno, che sono molto forti —> occorre molta

• energia per alzare temperatura e farla evaporare.

Elevato calore specifico stabilizza temperatura.

Organismi viventi costituiti da 60% acqua, che permette di mantenere costante temperatura. 3

LIPIDI

Grassi.

Composti ternari C, H, O.

formati da

In alcuni casi contengono anche P e N.

Insolubili in acqua privi di cariche elettriche legami idrofobici.

perché —> tendono a formare

Funzioni

Energetica

•

In cellule usati e scissi in composti più semplici per essere degradati in mitocondri in CO e

2

acqua.

Energia ricavata viene accumulata in ATP (sostanza usata da cellule come fonte di energia).

Strutturale => costituiscono strutture cellule —> membrane cellulari costituite in gran misura da

• fosfolipidi.

Ormonale => alcune sostanze di natura lipidica sono importanti ormoni —> es: ormoni prodotti

• da ghiandole sessuali sono derivati di lipidi.

Classificazione dei lipidi

Lipidi Localizzazione Funzione principale

Semplici

Gliceridi Tessuto adiposo Riserva energetica

Steroidi Cellule animali e vegetali Strutturale e regolatrice

Complessi

Fosfolipidi Membrane cellulari Strutturale

Glicolipidi Membrane cellulari Strutturale

Lipoproteine Plasma sanguigno Trasporto di sostanze lipidiche

Trigliceridi portati in circolo e poi usati dai tessuti, scissi fino a diventare CO e acqua.

2 4

trigliceride glicerofosfolipide sfingolipide glicolipide

Acido grasso lunga catena idrocarburica apolare gruppo COOH

=> + testa formata da

polare.

(gruppo carbossilico)

Catene molto idrofobiche a causa di gran numero di legami C—H e C—C, che sono apolari

perché differenza di elettronegatività è pressoché o completamente nulla.

Acido palmitico => tipo acido grasso presente in lipidi di membrana.

Glicerolo => code costituite da acido palmitico + acido stearico + acido oleico (che ha doppi

legami tra catene carboniose).

Fosfolipide => glicerolo + 2 funzioni alcoliche che legano catene di acidi grassi; terza funzione

carica

lega tramite gruppo fosforico base organica (es.: colina —> fosfatidilcolina => uno dei più

importanti fosfolipidi di membrana, presenti in tutte membrane biologiche).

Fosfatidilcolina = base organica (colina —> carica +) + gruppo fosforico (carica -) legato a

glicerolo, il quale attraverso 2 funzioni alcoliche lega 2 acidi grassi.

Colesterolo:

struttura primaria da cui derivano ormoni steroidei, sessuali, ormoni prodotti da ghiandole di

• corteccia surrenale;

presente anche in sangue (deve essere controllato perché se troppo può causare problemi);

• costituente di membrane plasmatiche e di organuli intracellulari.

•

Funzione di steroidi

membrane cellulari

1.Costituente (colesterolo).

acidi biliari

2.Costituente (derivati di colesterolo).

ormonale:

3.Funzione

corticosteroidi —> cortisolo (regola metabolismi), aldosterone (assorbimento sodio); prodotti

• da corteccia ghiandole surrenali;

androgeni – testosterone (ormone sessuale maschile);

• estrogeni - estradiolo (ormone femminile);

• progestinici - progesterone (ormone femminile).

• 5

CARBOIDRATI

Detti anche glucidi o zuccheri.

Derivati aldeidici o chetonici di alcol polivalenti.

H, C O (C H O )

Composti ternari di e —> formula generale: , n numero intero.

1 2 1 n

Suddivisi in:

monosaccaridi;

• disaccaridi;

• polisaccaridi.

•

Funzioni:

energetica —> scissi in cellule a CO e acqua a liberazione di energia che viene accumulata

• 2

sotto forma di ATP, che sarà usata da cellula come energia;

strutturale (soprattutto in insetti);

• informazione nelle membrane, in particolare quando legati a proteine —> recettori chimici

• capaci di legarsi a messaggeri da mezzo extracellulare a mezzo intracellulare.

Monosaccaridi

Unità strutturali di glucidi.

Suddivisi in:

aldosi —> gruppo COH

• chetosi —> gruppo CO

•

Possono essere:

triosi (rari) => -C-C-C-

• tetrosi (rari) => -C-C-C-C-

• pentosi => -C-C-C-C-C-

• esosi => -C-C-C-C-C-C-

•

2 forme levogira)

fondamentali (destrogira o a seconda di dove ruota

luce polarizzata.

Gruppo OH può essere a dx o sx:

D

—> - glucosio (prevale in cellule viventi);

L

—> - glucosio. più di 3 atomi di C in soluzione

Monosaccaridi con assumono

forma ciclica, che può venire in 2 direzioni.

chirale

Carbonio diventa con due isomeri che sono isomeri e a

seconda di gruppo OH posto in un senso o in quello opposto.

Principali monosaccaridi 6

Disaccaridi = 2 monosaccaridi

<— Legame glicosidico

<— Legame glicosidico

Polisaccaridi molecole di glucosio unite da legami glicosidici

=>

Glucosio —> sostanza usata da cellule a scopo energetico.

Fotosintesi: energia radiante + 6 molecole di CO + 6 molecole di acqua —> C H O + 6O

2 6 12 6 2

Respirazione cellulare: C H O —> 6CO + 6H O + energia

6 12 6 2 2 7

PROTEINE

Da corredo proteico dipende funzione cellule.

Composti quaternari H, O, C, N.

di

Funzioni

Proteine differenziano funzioni cellulari.

Struttura portante cellula (membrane, organuli, citoplasma, impalcatura cellula).

• Enzimatica —> accelerano e regolano reazioni chimiche in cellule.

• Informazione —> fungono da recettori chimici che si legano a messaggeri, che sono in grado

• di agire su membrana plasmatica e regolare attività cellulare. Messaggeri possono anche legarsi

a cellula e regolare sue funzioni.

Amminoacidi

Unità strutturale di proteine.

C centrale legato a 4 gruppi chimici differenti:

Costituiti da

H

• H N

• 2

COOH

• catena laterale R, che può variare da un aminoacido all’altro —> caratterizza ciascuno,

• conferisce proprietà differenti.

basi acidi

Possono essere (gruppo amminico) o (gruppo COOH).

tetraedrica

Struttura tridimensionale (eccetto prolina e suoi derivati —> struttura diversa).

.

C centrale => carbonio

Tutti aminoacidi a parte glicina hanno C legato a 4 gruppi diversi —> C asimmetrico.

C è centro chiralico / otticamente attivo.

Tutti aminoacidi con centro asimmetrico (C ) hanno 2 forme speculari, una immagine dell’altra, D

e L, dette stereoisomeri / isomeri ottici / enantiomeri.

Isomeri ottici => atomo di C legato a 4 atomi / gruppi di atomi diversi. Tale legame si può formare

in 2 modi differenti, uno speculare all’altro —> atomo di C asimmetrico. Le due molecole possibili

sono isomeri ottici l’una rispetto all’altra.

Tutte proteine sono formate solo da L aminoacidi.

Esempio di L e D aminoacidi

Amminoacidi quando messi in acqua diventano ione dipolare (zwitterione) che può agire come

acido (donatore di protoni) e come base (accettore di protoni).

A pH di liquidi fisiologico (7.4) amminoacidi hanno gruppo carbossilico dissociato sotto forma di

COO (ione negativo carbossilato) e gruppo amminico protonato NH .

- 3+

Esempio: valina —> carbonio legato a gruppo COOH e NH .

2 Forma non ionica in

equilibrio con forma

zwitterionica 8

Punto isoelettrico di un amminoacido => valore di pH a cui amminoacido ha carica netta 0 (=è

elettricamente neutro).

Punto caratteristico di ogni singolo amminoacido.

Considerando proprietà di gruppi R posso classificare amminoacidi in base a loro polarità o non

polarità a pH fisiologico.

Amminoacidi con catene laterali cariche (acidi idrofilici) sono generalmente esposti a esterno

proteine, a contatto con acqua.

Residui idrofobici si trovano all’interno di proteine, protetti da contatto con acqua, e interagiscono

tra di loro tramite legami idrofobici.

Classificazione degli amminoacidi

20 amminoacidi presenti in natura.

3 classi principali:

amminoacidi basici acidi

(arginina, istidina, lisina) / (acido aspartico, acido glutammico) con

• gruppi COO in catena laterale;

-

amminoacidi con gruppi R con legami polari ma senza cariche elettriche vere e proprie;

• legami polari che fanno sì che ci sia differente distribuzione di carica elettrica localizzata in

modo differente a causa di differente elettronegatività di atomi;

CASI SPECIALI:

- glicina => più piccolo amminoacido, presente in nicchie specifiche in proteine;

- cisteina => gruppo SH molto reattivo;

- prolina => un po’ particolare, con gruppo R legato a gruppo amminico con legame covalente

—> struttura molto rigida a causa di questo legame;

acidi non polari con catene laterali idrofobiche senza nessuna differente distribuzione di carica

• (alanina, metionina, isoleucina, leucina, feninalanina, trittofanina, valina).

Legame peptidico legame covalente,

Amminoacidi si legano gli uni agli altri con di tipo che è peptidico, che si

tra gruppo carbossilico COOH di un amminoacido e gruppo amminico NH di altro

forma 2

amminoacido, liberazione di acqua.

con

Reazione di condensazione con liberazione di legame peptidico (covalente) di tipo CO-NH.

Questo legame mantiene legate tra loro proteine e amminoacidi in proteina.

Conferisce a proteina struttura planare abbastanza rigida.

Legame abbastanza forte —> impone vincoli sterici a proteine.

Organizzazione strutturale degli amminoacidi

Amminoacidi in natura sono 20 e formano proteine.

Da sequenza di amminoacidi dipende forma tridimensionale esclusiva di

in proteine

proteina.

Da gruppi R dipende forma proteina.

Struttura proteina è complessa.

Ha organizzazione di 4 livelli gerarchici: struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria.

Struttura primaria

sequenza di amminoacidi in catena polipeptidica.

Consiste in presenti

Proprietà basiche di proteina.

Lisozima (?) 129 amminoacidi 9

Struttura secondaria

Conformazione che assume proteina in spazio.

Interazioni legami a H tra O di un gruppo carbonilico di legame

peptidico e idrogeno di gruppo amminico di un altro legame

peptidico.

2 tipi di strutture secondarie:

elica => struttura elicoidale destrorsa data da legame a H tra

• H di azoto ammidico e O di gruppo carbonilico; questi legami si

formano ogni 3.6 amminoacidi; gruppi R rivolti verso l’esterno di

ossatura peptidica;

foglietto —> 2 o più catene polipeptidiche quasi

• completamente distese; catene tenute insieme da legami H che

sono intercatena e perpendicolari a scheletro peptide.

Tutti i componenti di un legame peptidico partecipano alla

formazione di legami a idrogeno.

Tali legami si realizzano tra O di un gruppo carbonilico di un

legame peptidico e H del gruppo ammidico di un altro legame

peptidico appartenente ad un filamento diverso.

2 catene polipeptidiche ripiegate, legate tra di loro tra legami H

che si instaurano tra O legato a C e H legato a N.

Struttura terziaria

Conformazione tridimensionale avvolta di proteina.

Legata a proprietà dei singoli amminoacidi che costituiscono catena polipeptidica, in particolare

gruppo R.

Determinata da interazioni di gruppi R e interazioni tra gruppi R e ambiente circostante.

Quando una proteina si avvolge su se stessa, amminoacidi che si trovano in regioni lontane nella

sequenza polipeptidica possono ugualmente interagire tra loro.

Indispensabile per attività biologica di proteina —> forma in spazio di proteina è legata a

funzione.

Più legami:

ponti idrogeno;

• interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari (all’interno di proteina);

• legami ionici tra gruppi di carica negativa con gruppi di carica positiva