Appunti bioingegneria chimica

Introduzione

Trascrizione: Il DNA è il depositario dell’informazione genetica. Le informazioni contenute nel DNA vengono copiate sull’RNA che si dispone complementarmente ad esso attraverso la corrispondenza delle basi.

Abbiamo 3 tipi di RNA che svolgono ruoli diversi nella sintesi proteica:

• RNA messaggero (mRNA) è lo stampo per la sintesi proteica o traduzione.
• RNA transfer (tRNA) trasportano gli amminoacidi in forma attivata sui ribosomi per la formazione di legami peptidici in una sequenza determinata dall’mRNA.
• RNA ribosomiale (rRNA) è il principale componente dei ribosomi. Svolge ruolo strutturale e catalitico nella sintesi proteica. In ogni ribosoma è presente una sola molecola di ciascun tipo di rRNA.

Sintesi proteica

L’mRNA veicola le istruzioni copiate dal DNA, che specificano l’ordine corretto con cui devono essere uniti gli amminoacidi durante la sintesi proteica. L’assemblaggio degli amminoacidi in proteine viene attuato mediante la traduzione dell’mRNA che è solo il depositario dell’informazione copiata dal DNA. Le informazioni contenute nell’mRNA vengono interpretate dal RNA di trasporto (tRNA) con l’aiuto dell’rRNA, che è uno dei componenti dei ribosomi. L’rRNA si muove lungo una molecola di mRNA catalizzando l’assemblaggio degli amminoacidi in catene peptidiche.

Membrana cellulare

La membrana cellulare, anche detta membrana plasmatica, è un sottile rivestimento che delimita la cellula in tutti gli organismi viventi, la separa dall'ambiente esterno e ne regola gli scambi con questo.

Formata in prevalenza da lipidi, e più precisamente fosfolipidi, viene chiamata anche "doppio strato fosfolipidico".

Proteine

Hanno una struttura tridimensionale.

Un enzima è una sostanza a base di proteina che funge da catalizzatore regolando la velocità delle reazioni chimiche spontaneamente. Le reazioni catalizzate enzimaticamente sono spesso molto più veloci rispetto a quelle catalizzate con agenti chimici. La velocità di una reazione è dipendente dalla concentrazione delle sostanze.

Carboidrati

I carboidrati sono dei composti chimici organici formati da atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno. Hanno numerose funzioni di riserva energetica e trasporto dell'energia.

Le singole unità monomeriche sono dette "monosaccaridi".

Lipidi

I lipidi, detti anche grassi, sono composti organici. I lipidi sono insolubili in acqua, mentre sono solubili in solventi organici. I lipidi sono costituiti prevalentemente da atomi di carbonio e di idrogeno uniti tra loro con legami covalenti scarsamente polari.

Canali e pompe di membrana

La comunicazione e il trasporto di elementi tra le cellule è garantita dalle proprietà della membrana citoplasmatica, dai canali e dalle pompe di membrana.

Un trasportatore di membrana è un polipeptide (singola catena di aminoacidi) transmembrana in grado di mediare il trasporto di ioni o molecole polari di medie dimensioni all'interno della cellula.

Meccanismo epigenetico

È lo studio dei cambiamenti mitotici e meiotici ereditabili che non possono essere spiegati tramite modifiche della sequenza di DNA. Queste mutazioni, dette epimutazioni, durano per il resto della vita della cellula e possono trasmettersi a generazioni successive delle cellule attraverso le divisioni cellulari. Su fenomeni epigenetici si basa la maggior parte dei processi di differenziamento cellulare.

Genoma

Insieme di tutte le informazioni genetiche depositate nella sequenza del DNA contenuto nel nucleo delle cellule sotto forma di cromosomi.

Acidi nucleici (DNA e RNA)

Sono polimeri lunghi e lineari costituiti da unità (nucleotidi) legati l’una all’altra. Ogni nucleotide è costituito da uno zucchero, un gruppo fosforico e una base. L’informazione genetica è contenuta nella sequenza delle basi.

Nel DNA lo zucchero è il desossiribosio.

Nel RNA lo zucchero è il ribosio (gruppo OH in posizione 2 → ciò rende possibile 2 legami).

Gli zuccheri sono legati tra loro da ponti fosfodiesteri.

Basi nucleotide

La struttura portante è la stessa nel DNA e nell’RNA, la parte variabile è rappresentata dalle basi. L’RNA si differenzia dal DNA perché presenta come zucchero il ribosio.

Un nucleoside è costituito da una base purinica o pirimidinica legata ad uno zucchero.

Il legame zucchero-base è un legame N-glicosidico.

Un nucleotide è un estere fosforico di un nucleoside.

Le catene del DNA

• Le 2 catene polinucleotidiche hanno direzionalità opposte.
• Lo scheletro si trova all’esterno, mentre le basi sono all’interno della struttura ad elica.
• L’impilarsi delle basi l’una sull’altra conferisce stabilità alla doppia elica per 2 motivi →
• 1: Le coppie di basi si attraggono con forze di Van Der Waals.
• 2: Esistono interazioni idrofobiche tra le basi.

RNA

In un acido deossiribonucleico (DNA) lo zucchero è il deossiribosio.

Il prefisso deossi indica che all’atomo di carbonio 2’ di questo zucchero manca un atomo di ossigeno che è invece presente sull’atomo di carbonio 2’ del ribosio (zucchero presente nell’RNA). La presenza di questo gruppo funzionale nel ribosio rende possibile, oltre al legame standard 3’→5’, anche il legame 2’→5’.

Il DNA ha una maggiore resistenza all’idrolisi e quindi una maggiore stabilità rispetto all’RNA.

Negli acidi nucleici gli zuccheri sono uniti da ponti fosfodiestere.

Un’altra differenza tra RNA e DNA è data dalla presenza della base Uracile (U) invece della Timina (T).

Proteine

Sono i principali operatori delle cellule che partecipano a tutti i processi. Alcune proteine sono componenti strutturali fondamentali mentre altre hanno funzioni di catalizzatori specifici (enzimi).

Le proteine sono polimeri lineari e sono combinazione di 20 differenti unità strutturali dette amminoacidi.

Una proteina può ripiegarsi spontaneamente in una struttura tridimensionale ben definita, dettata interamente dalla sua sequenza amminoacidica.

Evoluzione biochimica

Catalizzatori biologici

Un catalizzatore è una molecola che accelera una particolare reazione chimica senza che esso venga alterato chimicamente nel processo.

Si è capito che alcune molecole di RNA potevano essere considerate potenti catalizzatori. Questi catalizzatori di RNA sono conosciuti come ribozomi. Il potere catalitico delle molecole di RNA è correlato alla loro capacità di assumere strutture specifiche e complesse.

I polipeptidi sono più versatili chimicamente, possono assumere varie strutture tridimensionali ma non sono autoreplicanti.

ATP

L’ATP (adenosintrifosfato) è formato da legami che uniscono i gruppi fosforici.

Sintesi di ATP:

• Per fosforilazione da ADP (adenosindifosfato).
• Da amminoacidi come la Glicina.
• Glicolisi: sistema complesso che estrae energia dal glucosio.

Parete cellulare

• Mantiene/determina la forma della cellula.
• Supporto e resistenza meccanica.
• Previene lo scoppio di cellule in soluzione ipotonica.
• Controlla la velocità, la direzione di accrescimento e il volume cellulare.
• Responsabile dell’architettura della pianta.
• Ruolo metabolico (numerosi enzimi).
• Barriera fisica contro i patogeni o per ridurre la perdita di H2O.
• Ruolo nella segnalazione e riconoscimento di altri organismi.

Le macromolecole crescono per polimerizzazione dei nutrienti.

I catalizzatori macromolecolari si autoriproducono durante la crescita.

Chimica organica

Energia di ionizzazione

L'energia che è necessario fornire ad una mole di atomi allo stato gassoso per trasformarla in una mole di cationi monovalenti.

Energia di affinità elettrica

Tendenza di un elemento ad acquistare elettroni.

Elettronegatività

È la forza con cui un atomo attira a sé gli elettroni condivisi.

Legame ionico

Completo trasferimento di elettroni da un atomo a bassa energia di ionizzazione a un atomo ad alta affinità elettronica.

Legame covalente

Consiste nella messa in compartecipazione di una coppia di elettroni tra due atomi A e B. A seconda della natura di A e B.

Legame covalente puro: (in genere tra atomi della stessa natura), in cui la coppia elettronica è condivisa allo stesso modo dai due atomi.

Legame covalente polare: (tra atomi di natura diversa), in cui gli elettroni coinvolti nel legame sono maggiormente attratti dall'atomo più elettronegativo. Il legame risulterà quindi polarizzato elettricamente.

Tipi di rottura

Rottura omolitica: A ·|· B da cui si generano specie radicaliche.

Rottura eterolitica: A|· · B da cui si generano specie ioniche.

Se la rottura eterolitica interessa un atomo di carbonio il quale cede entrambi gli elettroni di legame si forma un carbocatione. Si definisce carbocatione uno ione positivo la cui carica risiede su un atomo di carbonio.

Se la rottura eterolitica interessa un atomo di carbonio il quale acquista entrambi gli elettroni di legame si forma un carbanione. Si definisce carbanione uno ione negativo la cui carica risiede su un atomo di carbonio.

Legami intermolecolari

Le molecole polari sono soggette ad ulteriori legami deboli intermolecolari, di reciproca attrazione elettrostatica, tra i poli opposti delle molecole stesse, detti legami dipolo-dipolo (o interazioni dipolo-dipolo).

Il legame idrogeno o ponte idrogeno è un caso particolare di legame dipolo-dipolo. Si presenta quando l’Idrogeno si lega con un legame covalente polare ad uno dei tre elementi più elettronegativi della tabella periodica: il Fluoro, l’Ossigeno o l’Azoto.

Alcani C_nH_2n+2 (-ile, legame singolo)

Metile CH₃

Etile CH₃CH₂

n-Propile CH₃CH₂CH₂

Iso-propile CH₃CHCH₃

n-Butile CH₃CH₂CH₂CH₂

sec-Butile CH₃CH₂CHCH₃

Principali reazioni degli alcani:

Combustione: C_nH_2n+2 + (3n+1)/2 O₂ → nCO₂ + (n+1)H₂O

Alogenazione: RH + X₂ → RX + HX

Alcheni C_nH_2n (-ene, doppio legame)

Etilene CH₂CH₂

1-Propene CH₃CHCH₂

1-Butene CH₃CH₂CHCH₂

1,3-Pentadiene CH₂CHCHCHCH₃

Etene CH₂=CH₂ (vecchia nomenclatura: etilene)

Propene CH₃-CH=CH₂

1-Butene CH₂=CH-CH₂-CH₃

2-Butene CH₃-CH=CH-CH₃

1-Pentene CH₃-CH₂-CH₂-CH=CH₂

I residui che si formano togliendo un idrogeno agli alcheni, conservano la stessa radice, ma cambiano la desinenza da –ene in –enile e saranno pertanto, etenile, propenile, butenile, pentenile etc.

Etenile CH₂=CH-

1-Propenile CH₃-CH=CH-

2-Propenile CH₂=CH-CH₂-

1-Butenile CH₃-CH₂-CH=CH-

2-Butenile CH₃-CH=CH-CH₂-

3-Butenile CH₂=CH-CH₂-CH₂-

Se sono presenti due o più doppi legami la desinenza diventa –andiene, -antriene, -antetraene etc. Gli alcheni con due doppi legami sono noti come dieni. I dieni con i doppi legami cumulati (-C=C=C-) sono noti come alleni.

Propandiene CH₂=C=CH₂

1,2-Butandiene CH₂=C=CH-CH₃

1,3-Butandiene CH₂=CH-CH=CH₂

Butantriene CH₂=C=C=CH₂

Pentantetraene CH₂=C=C=C=CH₂

Alchini C_nH_2n-2 (-ino, triplo legame)

Etino CH≡CH

Propino CH₃-C≡CH

1-Butino CH≡C-CH₂-CH₃

2-Butino CH₃-C≡C-CH₃

1-Pentino CH₃-CH₂-CH₂-C≡CH

I residui che si formano togliendo un idrogeno agli alchini, conservano la stessa radice, ma cambiano la desinenza da –ino in –inile e saranno pertanto, etinile, propinile, butinile, pentinile etc.

Etinile CH≡C-

1-Propinile CH₃-C≡C-

2-Propinile CH≡C-CH₂-

1-Butinile CH₃-CH₂-C≡C-

2-Butinile CH₃-C≡C-CH₂-

3-Butinile CH≡C-CH₂-CH₂-

Composti alifatici ciclici

Ciclopentene

Etilcicloeptano

1,4-dimetilcicloesano

Idrocarburi aromatici

Benzene

Isomeria

Denominazione struttura

Alogenoderivato R-X

Alcol R-OH

Fenolo Ar-OH

Etere R-O-R’

Aldeide RCHO

Chetone R’COR

Acido carbossilico RCOOH

Estere RCOOR’

Ammina R-NH₂

Ammide RCONH₂

Nitrile R-CN

Alcoli e fenoli (-olo, gruppo -OH)

I dioli sono alcoli in cui sono presenti due gruppi idrossido.

Eteri ed epossidi

Il gruppo C-O-C formula generale ROR’.

Etere dietilico CH₃CH₂-O-CH₂CH₃

Etere etilmetilico CH₃CH₂-O-CH₃

1-Cloro-3-etossipropano CH₃CH₂-O-CH₂CH₂CH₂Cl

Etere 3-Cloropropiletilico

Aldeidi e chetoni

Metanale (Formaldeide) HCHO

Etanale (Acetaldeide) CH₃CHO

Propanone (Acetone) CH₃COCH₃

Butanone CH₃CH₂COCH₃

2-Pentanone CH₃CH₂CH₂COCH₃

2-metilbutanale

Acidi carbossilici (-oico, -COOH)

Esteri

Ammidi

Ammine: le proteine

Le proteine sono le macromolecole più versatili dei sistemi viventi e regolano tutti i processi biologici.

Possono:

• Agire da catalizzatori (enzimi).
• Trasportare o conservare altre molecole come l’ossigeno (proteine di trasporto: emoglobina ecc).
• Fornire una protezione immunitaria (anticorpi).
• Fornire un supporto meccanico (proteine strutturali: collagene, cheratina, etc.).
• Generare un movimento (proteine contrattili: miosina, actina etc).
• Trasmettere impulsi nervosi.
• Controllare la crescita e il differenziamento (fattori di crescita).

• Le proteine sono polimeri lineari costituiti da unità monomeriche dette amminoacidi. La funzione della proteina dipende dalla sua struttura tridimensionale che a sua volta è legata alla sequenza di amminoacidi.
• Le proteine contengono diversi gruppi funzionali. I gruppi funzionali comprendono alcoli, tioli, tioesteri, acidi carbossilici, carbossamidi e diversi gruppi basici. Questi gruppi determinano la funzione della proteina.
• Le proteine possono interagire tra loro e con le altre molecole biologiche per formare strutture complesse. Le proteine all’interno di questi complessi reagiscono sinergicamente per generare proprietà non riscontrabili individualmente.
• Alcune proteine sono rigide, mentre altre sono relativamente flessibili. Le unità rigide possono essere gli elementi strutturali del citoscheletro o del tessuto connettivo. Le proteine flessibili possono agire da molle o cardini per l’associazione delle proteine tra loro o con altre molecole e per la trasmissione dell’informazione all’interno della cellula e tra cellula e cellula.

Unità monomerica: α-amminoacidi

Le proteine sono delle poliammidi dove le unità monomere sono costituite da alfa-amminoacidi. Gli alfa-amminoacidi sono molecole chirali, soltanto gli L-amminoacidi fanno parte delle proteine.

Lo stato di ionizzazione varia con il pH.

Stereoisomeri

Per ogni amminoacido sono possibili due stereoisomeri: essendo immagini speculari l’una dell’altra non sovrapponibili, i due stereoisomeri sono detti enantiomeri. Esiste un sistema di nomenclatura per specificarne la configurazione assoluta dei 4 sostituenti: il sistema D/L basato sulla configurazione assoluta dello zucchero a 3 atomi di C gliceraldeide (convenzione di Fisher 1891) e non sulle proprietà ottiche della molecola.

Stereoisomeria

Carbonio chirale: identificazione della configurazione degli stereoisomeri (arrangiamento spaziale dei quattro sostituenti attorno al centro chirale).

Criterio D/L (applicabile solo a stereoisomeri il cui atomo di carbonio asimmetrico risulti legato a un atomo di idrogeno): la molecola va disegnata applicando la proiezione di Fischer; i quattro gruppi legati al centro chirale non vanno disposti a caso, ma sistemando il gruppo più ossidato Rox in alto e quello più ridotto Rrid in basso.

Di conseguenza ai lati del centro chirale si vengono a trovare un atomo di H da una parte ed un atomo o gruppo atomico X dall’altra. Se il gruppo X si trova a destra la molecola si dice avere configurazione D, in caso contrario la sua configurazione è L.

Ad eccezione della glicina, tutti gli amminoacidi sono otticamente attivi, ovvero ruotano il piano della luce polarizzata.

La direzione e l’angolo di rotazione possono essere misurati con un polarimetro.

Amminoacidi

Gli amminoacidi utilizzati dall’uomo sono classificati in:

Amminoacidi essenziali: sono quelli che l’organismo non è in grado di sintetizzare e quindi bisogna introdurli con la dieta.

Sono 8 nell’adulto: leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.

Mentre sono essenziali durante l’infanzia: arginina, cisteina, istidina e tirosina.

Amminoacidi non essenziali: sono quelli che l’organismo è in grado di sintetizzare in quantità adeguate.

Amminoacidi semi-essenziali: sono tirosina e cisteina che possono venire sintetizzati dall’organismo a partire da fenilalanina e metionina.

La forma cationica è presente a bassi valori di pH, quella anionica ad alti valori di pH.

Proprietà acido-base

Lo stato di ionizzazione degli amminoacidi viene alterato da un cambiamento di pH.

Gli zwitteroni, che sono una specie chimica possedente cariche elettriche di segno opposto e situate su due atomi non adiacenti, sono la forma predominante a pH fisiologico.

Il valore del pH al quale un amminoacido si trova nella forma con carica netta zero è detta punto isoelettrico (pI).

Per un α-amminoacido con catena laterale non ionizzabile, il punto isoelettrico (pI)