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Acidi nucleici, dogma centrale della biologia molecolare, proteine

Appunti di Biochimica sulle forze di Van Der Waals basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Ciavardelli dell’università degli Studi Kore Enna - Unikore, facoltà di Ingegneria architettura e delle scienze motorie. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Biochimica docente Prof. D. Ciavardelli

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due o tre legami d’idrogeno; è la condizione che

massimizza il numero di legami d’idrogeno che possono

essere formati. Maggiore è il numero di legami d’idrogeno,

maggiore sarà la stabilità.

*il deossiribosio di differenzia dal ribosio per la sostituzione

di un gruppo –OH con un atomo di idrogeno.

LE PROTEINE

L’argomento delle proteine può essere collegato ad uno dei

processi del dogma centrale, ovvero al processo di

traduzione che avviene a livello ribosomiale. Qui avviene

un’azione di condensazione tra due specifici aminoacidi. La

sintesi della proteina nel processo di traduzione è la sintesi

di un legame ammidico tra il gruppo carbossilico di un

aminoacido e il gruppo carbossilico di un aminoacido. Il

termine aminoacido ci fa intuire che queste molecole sono

caratterizzate dalla presenza simultanea di un gruppo

amminico e un gruppo carbossilico. Nella struttura degli

aminoacidi troviamo un atomo di carbonio centrale, un

gruppo amminico NH , un gruppo carbossilico, un atomo di

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idrogeno e un gruppo R(gruppo organico aspecifico, nel

caso degli aminoacidi è definito catena laterale ed è

differente per tutti gli amonoacidi).

Gli aminoacidi possono essere definiti in generale

standard. Per aminoacidi standard si intende gli aminoacidi

sintetizzati da triplette nucleotidiche. Per tripletta

nucleotidica si intende una sequenza specifica di 3

nucleotidi del DNA. Triplette specifiche corrispondono ad un

unico aminoacido nella sintesi proteica.

Gli aminoacidi non standard sono quelli che non sono

codificati da triplette nucleotidiche. Sono sempre degli

aminoacidi ma non rientrano nella sintesi proteica e

vengono utilizzati per altri motivi (ornitina, citrullina).

Un’altra distinzione può essere fatta dal punto di vista

nutrizionale: aminoacidi essenziali e aminoacidi non

essenziali. Gli aminoacidi essenziali devono essere

introdotti necessariamente con la dieta. Gli aminoacidi non

BIOCHIMICA – LEZIONE 3 – 13-05-2016

essenziali sono prodotti dall’organismo e non è necessario

introdurli con la dieta.

Dal punto di vista metabolico possono essere divisi in

chetogenici e gluconogenici.

Dal punto di vista chimico possiamo distinguere 5 classi di

aminoacidi: apolare alifatici, apolari aromatici, polari neutri,

polari carichi negativamente(acidi), polari carichi

positivamente(basici).

I diversi aminoacidi possono essere inseriti negli specifici

gruppi a seconda delle caratteristiche della catena laterale

R.

Apolari alifatici. La sua catena laterale R è costituita da

idrogeno e carbonio(gruppi metilici e metilenici).

Apolari aromatici. La sua catena laterale R è costituita da

un anello aromatico

Polare neutro. In catena laterale è presente una funzione

alcolica. La catena laterale è sicuramente polare, ma non

presenta cariche nette perché il gruppo ossidrile non si

dissocia come il carbossile.

Polare acido. La catena laterale presenta un gruppo

carbossilico. Questo è un gruppo acido che in acqua

tenderà a dare una dissociazione debole e potrà dare il

carbossilato(anione).

Polare basico. In catena laterale presenta il gruppo

amminico primario. Le ammine sono delle basi deboli. Esse

possono dissociarsi acquistando un protone e generando

l’ammonio(catione).

L’atomo di carbonio che sta legato ai 4 sostituenti è definito

carbonio chirale.

Isomeria ottica o stereoisomeria indica la non

sovrapponibilità degli isomeri con la propria immagine

speculare. Gli isomeri che rappresentano l’immagine

speculare dell’altro sono definiti enantiomeri. Gli

enantiomeri possono esistere per ogni molecola in cui ci sia

un atomo di carbonio sp3 legato a 4 sostituenti diversi.

Gli enantiomeri sono caratterizzati da proprietà chimiche

identiche, l’unica proprietà che li distingue è la capacità di

ruotare il piano della luce polarizzata. La luce polarizzata

può essere indirizzata univocamente in un’unica direzione.

Se questo fascio di luce polarizzata attraversasse due

enantiomeri, il fascio di luce polarizzata devierebbe in un

senso attraversando un enantiomero(L), e in un altro senso

attraversando l’altro enantiomero(D). Gli enantiomeri degli

aminoacidi possono essere distinti sulla base della proprietà

dell’atomo di carbonio chirale. Chirale è un termine che

deriva dal greco e significa “mano”. Fa riferimento al

concetto di chiralità, ovvero alla non sovrapponibilità delle

immagini speculari. Un carbonio chirale è sempre un

carbonio sp3 legato a 4 sostituenti diversi. Tutti gli

aminoacidi soddisfano questo requisito tranne uno, quello

più semplice, la glicina. Qui la catena laterale è

rappresentata da un atomo di idrogeno.

Tutti gli aminoacidi utilizzati nella sintesi proteica sono del

tipo L.

In che modo si uniscono gli amminoacidi tra di loro?

Essendo formati da un gruppo carbossilico e da un gruppo

amminico, la condensazione di un gruppo amminico e di un

gruppo carbossilico genera un ammide. L’ammide è il

gruppo funzionale tipico delle proteine. Questo tipo di

legame è anche denominato peptidico. Il legame peptidico

non è altro che un’ammide. Esso ha una notevole stabilità

(ruolo strutturale) dovuta al fenomeno della risonanza. Il

doppietto non condiviso dell’azoto viene richiamato

dall’ossigeno elettronegativo. Il legame ammidico ha un

parziale carattere di doppio legame. Ciò significa che la sua

forza è intermedia tra un legame singolo e uno doppio. Per

scinderlo bisogna utilizzare degli enzimi che non

permettono di ottenere singolarmente gli aminoacidi o

utilizzare condizioni chimiche drastiche.

La disposizione degli aminoacidi nel legame peptidico

avviene in modo che venga minimizzato l’ingombro sterico.

Quindi il legame si forma in modo da favorire la


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AUTORE

gimmardi

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DETTAGLI
Esame: Biochimica
Corso di laurea: Scienze delle attività motorie e sportive
SSD:
A.A.: 2016-2017

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher gimmardi di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Kore Enna - Unikore o del prof Ciavardelli Domenico.

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