Emoglobina: un mondo da conoscere

Il trasporto dell'ossigeno

Il nostro organismo, per funzionare, ha bisogno di ossigeno. Lo sapevi? Per la precisione, tutte le cellule dell’organismo devono ricevere un'adeguata quantità di ossigeno. Ma chi si occupa di “catturare” l'ossigeno che introduciamo durante la respirazione?

Proteine che legano l'ossigeno

Ci sono due proteine che possono legare l’ossigeno che respiriamo: l’emoglobina (Hb) e la mioglobina (Mb). L'emoglobina è presente nel sangue (“emo”), mentre la mioglobina è presente nel muscolo (“mio”). L’emoglobina non è però libera nel sangue, ma è contenuta nei globuli rossi. Possiamo dunque chiederci, queste due proteine hanno la stessa funzione?

La risposta è no, hanno diversa funzione: l’emoglobina serve a trasportare ossigeno in tutto l'organismo (ha dunque una funzione di trasporto), mentre la mioglobina serve a conservare l’ossigeno (funzione di riserva) nel tessuto muscolare.

Struttura delle proteine

La mioglobina è una proteina monomerica, costituita da una sola catena polipeptidica. L’emoglobina è una proteina costituita da 4 catene diverse. L'Hb è costituita da quattro subunità: due di tipo alfa (α) e due di tipo beta (β); α₂β₂ è la struttura dell'emoglobina tipica dell'adulto.

In entrambe le proteine, l’ossigeno si lega tramite una struttura di nome eme, una piccola struttura presente all’interno di queste proteine. La porzione più importante di questa struttura è uno ione di tipo Ferro II.

Gruppo eme e legame con l'ossigeno

Vediamo meglio com'è fatto questo piccolo gruppo che serve a legare l'ossigeno: La struttura -eme, senza il ferro, si chiama protoporfirina IX. Questa struttura è legata all'interno delle varie subunità e, grazie al ferro, può legare l'ossigeno. Ogni subunità di emoglobina contiene un gruppo -eme, quindi, ogni molecola di emoglobina può legare fino a quattro molecole di ossigeno (O₂).

Diversamente, la mioglobina avendo una sola catena e un solo gruppo -eme potrà legare una sola molecola di ossigeno.

Stati di ossidazione del ferro

Il ferro come deve essere per poter legare con l'ossigeno? Per poter avere questo legame con l’ossigeno, è necessario che l'atomo di ferro sia un ferro²⁺. Il ferro può esistere in due stati di ossidazione: 2+ e 3+. Il 3+ non può legare l’ossigeno. Quando l’emoglobina si ossida perde la capacità di legare l’ossigeno.

Funzionamento dell'emoglobina

L’emoglobina si carica di ossigeno nei polmoni (dove è presente in maggiore quantità), lo trasporta fino ai tessuti periferici e, qui, lo rilascia, in modo che tutti i tessuti periferici abbiano un'adeguata ossigenazione. L’emoglobina che si trova nel circolo arterioso si chiama ossi-emoglobina, perché ha legato l’ossigeno. Dopo aver rilasciato l’ossigeno, che serve alle cellule per la respirazione cellulare, l'emoglobina torna, tramite il circolo venoso, ai polmoni, dove può ricominciare il ciclo di trasporto.

Eliminazione dell'anidride carbonica

Qual è il principale prodotto di scarto? Uno dei prodotti di scarto del metabolismo cellulare, nonché il principale, è l’anidride carbonica (CO₂), che deve essere eliminata. Ci sono diversi modi per eliminare CO₂. Il più importante è tramite la respirazione polmonare. In questo percorso inverso l’emoglobina lega la CO₂ tramite la parte proteica (cioè attraverso le estremità -N terminali delle proteine).

Le proteine hanno una estremità -N terminale (che rappresenta il loro inizio) ed una estremità C terminale. La CO₂ reagisce con le estremità -N terminali e forma un composto che si chiama residuo carbammino terminale: così essa viene legata in maniera covalente dalla parte proteica dell'emoglobina. Si possono legare 2 molecole di CO₂ per molecola di emoglobina. In questo modo la CO₂, tramite il torrente venoso, torna ai polmoni e la reazione si inverte: l'emoglobina rilascia la CO₂ che viene eliminata tramite la respirazione.

Funzioni dell'emoglobina

• Trasporto di ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici, grazie al ferro e al gruppo -eme
• Trasporto di CO₂ ai polmoni, che avviene attraverso i legami sopra detti. Questa volta però il sito è diverso: il trasporto di CO₂ non avviene attraverso il legame con l'eme, ma con la parte proteica dell'emoglobina.

L'emoglobina determina la saturazione dell'ossigeno, nonché la quantità di O₂ legato all'Hb rispetto alla quantità di O₂ presente nell'ambiente circostante. La quantità di ossigeno presente nell’organismo è detta pressione parziale di ossigeno, ed è la concentrazione di ossigeno presente in un particolare distretto cellulare dell’organismo. Si esprime con la lettera p minuscola (pO₂) e ci indica quanto ossigeno è contenuto in quel particolare distretto.

Andamento della saturazione dell'ossigeno

Il polmone è il distretto in cui c'è la maggior quantità di ossigeno, proprio perché è il punto di contatto tra l’aria che respiriamo e il nostro organismo. Nel sangue venoso la quantità scende fino a 30 (tra i 20 e i 30). Dove c'è molto ossigeno, l’emoglobina lega quasi tutto l’ossigeno possibile.

Mano a mano che l'emoglobina percorre il nostro organismo e passa dai polmoni ai tessuti periferici, la quantità di ossigeno che troviamo nell'ambiente diminuisce e di conseguenza diminuisce anche la quantità di ossigeno legata all'emoglobina. Questa diminuzione segue un andamento sigmoide. Significa che non c'è proporzionalità diretta (altrimenti vedremmo una retta), e l'Hb, quando la pressione passa da 100 a 60, continua ad avere legato ancora tanto ossigeno, sebbene nell'ambiente l'ossigeno sia diminuito di quasi la metà.

Quando siamo arrivati a 60 mmHg abbiamo invece una rapida diminuzione della quantità di ossigeno legato all'Hb. Passando da 60 a 40 mmHg la quantità di ossigeno ceduto è molto maggiore (dopodiché si arriva fin quasi a zero: tessuti periferici).