Emoglobina e mioglobina

All inizio l affinità dell Hb per l O2 è bassa perché il tetramero è allo

stato T. Poi si lega la prima molecola d O2, causando il cambio

conformazionale che la fa passare a stato R, il quale è +affine all O2. A

quel punto si legano +facilmente le altre 3 molecole d O2.

La my e l hb sono caratterizzate da una struttura 3d differente e

quindi da un ossigenazione differente. Questo è mostrato dalle curve

di saturazione diverse, una +veloce per la my rispetto alla hb, la

my raggiunge la saturazione prima, già a basse [] di O2, quindi anche nei

tessuti, mentre la hb si trova acnora al 56%. A alte [] di O2 sia My che

Hb sono sature, la My con 1 O2 e l Hb con 4 O2. A basse [] di O2 l Hb

rilascia O2 che aveva acquistao nei polmoni ai tessuti, mentre la my lo

trattiene perché serve ai muscoli.

My e Hb hanno una s prim diversa, una s sec e terz simile e

globulare, l Hb ha una s quat mentre la my no.

La presenza di una s quat permette all Hb di essere soggetta ai

regolatori allosterici. Gli attivatori o modulatori positivi sono i

ligandi che incrementano l affinità dell Hb for l O2 favorendo lo

stato R, come l O2 stesso. Gli inibitori o modulatori negativi

abbassano l affinità dell Hb per l O2 favorendo lo stato T, come i

protoni H+ e il BPG.

Il 2,3-BPG è il 2,3-acidobifosfoglicerico. Si trova nei globuli rossi ad

una certa []. Quando l O2 si lega all Hb formando ossiHb, la cavità

centrale si chiude e il BPG non può entrarci. Quando ci troviamo nella

deossiHb, la cavità centrale è libera, il BPG entra e si lega agli aa

di lis e his (car+) sulle cat beta, perché dotato di car-, e abbassa l

affinità per l O2 bloccando la molecola in conformazione T.

Il protone H+ quando si lega all Hb forza il rilascio di O2 portando ad

una minore affinità.

Il sangue conservato per la trasfusione viene immerso in un buffer di

citrato-glucosio, che abbassa i livelli di BPG e quindi rilascia meno

O2. Quando il sangue viene trasfuso quindi ci mette 1-2 gg a recuperare

i livelli fisiologici di BPG tali da far rilasciare l O2, quindi i pazienti

vengono trattati con additivi che migliorino la sintesi di BPG.

Nei tessuti: le cell producono anidride carbonica CO2 come prodotto

di scarto della respirazione cell, l anidride carbonica entra nei glob

rossi e reagisce con l acqua H2O presente al loro interno con l aiuto

dell enzima anidrasi carbonica, la reazione porta alla formazione di

acido carbonico H2CO3, che a sua volta comportandosi da acido si

dissocia in un protone H+ e nello ione bicarbonato HCO3-, H+

rimane nel glob rosso mentre HCO3- esce perché viene scambiato

con un cloro Cl- entrante, quindi H+ si lega all Hb nel canale

centrale portandola in conformazione T e provocando il rilascio di O2

ai tess, mentre il bicarbonato va a abbassare l acidità del sangue perché

è una base e essendo la base coniugata di un acido debole è pure forte.

Quindi l emoglobina ha un potere tamponante o di buffering,

insieme all acido carbonico.

Nei polmoni: il bicarbonato viene scambiato col cloro in modo che

entri nel glob rosso, si riassocia al protone H+ che così si stacca

dall Hb, l Hb lega l O2 che favorisce lo stato R, e si riforma CO2 e

H2O, perché si tratta di una reazione reversibile, e queste molecole

vengono eliminate con la respirazione.

L effetto Bohr consiste nel fatto che l affinità dell Hb per l O2 è

inversamente legata al pH acido e alla [] di CO2. Infatti la [] di

CO2 influenza l acidità, dove la [] aumenta ovvero nei tess l acidità

del sangue aumenta ovvero il pH scende e questo causa il leg tra Hb e

H+ e il rilascio di O2 ai tess, dove la [] diminuisce ovvero nei polmoni l

acidità diminuisce ovvero il ph sale e questo causa il rilascio dell H+ dall

Hb che può quindi legarsi all O2.