Elementi di Biologia

Biochimica

Chimica di base

La biochimica si occupa di studiare la materia da un punto di vista molecolare. In particolare, come gli elementi interagiscono tra loro. L’atomo è l’unità base della materia.

È costituito all’interno da particelle che sono protoni, neutroni ed elettroni. I protoni sono di carica positiva, gli elettroni sono negativi e neutroni neutri. Il nucleo dell’atomo è costituito da protoni e neutroni; gli elettroni ruotano sugli orbitali. Ogni elemento è caratterizzato dal numero di massa. Il numero di massa A = Z + N (numero di protoni che viene definito anche numero atomico + numero di elettroni). Neutroni e protoni hanno massa simile. Gli isotopi hanno uguale numero atomico e diverso numero di massa.

Gli elettroni hanno una massa bassissima, per questo non contribuiscono al numero di massa. Si dice che un atomo è allo stato fondamentale o elettricamente neutro quando protoni = elettroni, cosa che non succede quasi mai.

Più atomi formano una molecola. A sinistra della tabella periodica troviamo i metalli e a destra non metalli. Le molecole fondamentali sono idrogeno, carbonio, ossigeno e azoto. Poi abbiamo fosforo, zolfo e cloro. Sodio, calcio e potassio sono essenziali per i processi del nostro corpo.

Gli orbitali: N sono gli orbitali (con L e S come sotto orbitali) si definiscono numeri quantici e definiscono l’energia dell’orbitale -> maggiore è N, maggiore è l’energia. L’idrogeno: è la molecola più piccola e ha numero atomico pari a 1. Ogni orbitale è occupato al massimo da due elettroni. Gli orbitali di tipo p ospitano fino a 6 elettroni.

Gli elettroni sono importanti perché caratterizzano il modo in cui gli elementi si legano. Gli elementi si legano quando hanno orbitali liberi; non si legano quando il guscio elettronico esterno è pieno, come nel solo caso dei gas nobili. Gli altri elementi non esistono da soli: devono raggiungere lo stato fondamentale ovvero l’ottetto. Alcuni elementi cedono, alcuni raggiungono. In questi casi si formano i legami chimici, fatti per raggiungere la stabilità.

Vediamo il concetto di elettronegatività: è una misura di capacità di attrarre elettroni di valenza (quelli del guscio più esterno). Maggiore è l’elettronegatività, maggiormente attirerà. La scala di Pauling definisce l’elettronegatività. La soglia di 1,9 definisce la differenza tra legame ionico e legame covalente. L’elettronegatività diminuisce quando

L’acqua

L’acqua è una molecola polare (2 poli positivi di idrogeno e 1 negativo di ossigeno). Le caratteristiche dell’acqua sono fondamentali perchè determinano tutte le reazioni all’interno del corpo. Quando più molecole d’acqua sono vicine, queste tendono ad attrarsi. L’acqua instaura un legame unico, il legame idrogeno: non che l’acqua sia l’unica a farlo, ma è la più debole. Definizione di legame idrogeno: legame che si instaura tra l’idrogeno legato ad un elemento fortemente elettronegativo e il doppietto elettronico libero di un elemento fortemente elettronegativo di un’altra molecola. Il legame è direzionale, avviene solo se sono allineati, ha una parziale natura di legame covalente. Oltre che nell’acqua, questo legame si trova anche nelle proteine. Concetto su cui si basa la complementarietà delle basi. La presenza del legame ad idrogeno permette che l’acqua sia fluida (legami che si formano e si distruggono in continuazione). Per questo l’acqua ha maggiore densità del ghiaccio. Il Flickering Cluster è la struttura creata dai legami ad idrogeno, struttura tipica dell’acqua.

Tutte le molecole polari possono instaurare legami con l’acqua e quindi si sciolgono al suo interno (idrofiliche); con le molecole apolari, l’acqua non riesce a creare legami e quindi le molecole sono insolubili o idrofobiche (come l’olio).Le molecole anfipatiche, invece, sono parzialmente polari un misto tra idrofobiche e idrofiliche.

Cos’è l’effetto idrofobico? Qual è il motivo termodinamico per cui una molecola idrofobica non si scioglie in acqua? Quando mettiamo il sale in acqua, attorno agli ioni si crea un aumento il numero atomico.Il legame ionico è un legame la cui differenza di elettronegatività nella scala di Pauling è superiore a 1,9. In questo caso le molecole diventano ioni perchè il numero di protoni è minore a quello di elettroni.Quando la differenza è minore di 1,9 abbiamo un legame covalente: l’elettrone viene messo in coopartecipazione -> l’elettrone viene condiviso, non viene ‘strappato’ a nessuno dei due elementi. Esistono due tipi di legami covalenti: polare e non polare. Il legame polare: si forma un polo -> gli elementi sono diversi e data la diversa elettronegatività crea una dislocazione di carica, l’elettrone è maggiormente attratto da una parte (cariche parziali), si formano i dipoli; non polare, non ha un polo: quando gli elementi hanno carica uguale. L’acqua è formata da un legame covalente. Un’altra molecola importante è l’ammonio NH3. Il carbonio è la molecola che riesce a legare di più (4 legami). Questi sono legami semplici, si passa poi ai doppi legami. I doppi legami creano più rigidità, la rigità planare.

Le reazioni di ossidoriduzione

Sono importanti perché nel nostro corpo molte reazioni sono ossidoriduttive. Il termine richiama la partecipazione dell'ossigeno nella reazione. In ogni reazione ossidoriduttiva c'è un agente che si ossida e uno che si riduce. Nella sostanza, un processo di ossidazione consiste nella cessione di elettroni. Nella riduzione, l'elemento acquisisce elettroni. Nella formazione della ruggine, il ferro cede gli elettroni e quindi si riduce, l'ossigeno che li accetta è l'agente ossidante. Un composto ossidante accetta elettroni. Il trasporto di energia può avvenire grazie allo scambio di elettroni: nel nostro metabolismo questi scambi sono molto importanti, in particolare nella respirazione cellulare.

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Si occupa delle macromolecole. Carboidrati, proteine, lipidi e acidi nucleici.

Carboidrati

Sono formati dalla molecola CH2O, presa in volte. I carboidrati hanno diverse funzioni: energetica e strutturale o plastica, ovvero costituiscono altre macromolecole. Un'altra funzione, meno conosciuta, è quella di mediazione del riconoscimento cellulare: tutte le cellule hanno all'interno degli zuccheri che servono proprio a riconoscersi. Gli zuccheri più conosciuti sono: glucosio, fruttosio, saccarosio che si differenziano per dei gruppi funzionali. Sono comunque monosaccaridi. Importanti sono sì a e il ribosio e desossiribosio, questi si differenziano perché il desossiribosio non ha un ossigeno in posizione 2. Sono importanti perché costituiscono i nucleotidi, DNA e RNA.

Disaccaridi

Saccarosio e lattosio sono disaccaridi, formati da due zuccheri, rispettivamente glucosio e fruttoso/glucosio e galattosio. Il legame tra i due monosaccaridi è un legame glicosidico alfa 1 -> 4. La formazione di un legame glicosidico in natura è sfavorita perché avviene in un ambiente che è 70% d'acqua, che è un prodotto della formazione del legame, insieme ai disaccaridi: l'idrolisi è favorita rispetto alla sintesi che avviene molto raramente spontaneamente.

Polisaccaridi

Sono l'amido, la cellulosa e il glicogeno. I polisaccaridi sono zuccheri composti da più di 10 monosaccaridi. Il glicogeno, in particolare, non è altro che lo zucchero stoccato

dividono in: polari non carichi, polari carichi (negativi e positivi), apolari (aromatici e alifatici). Ogni sequenza di proteine ha una sequenza ben specifica di amminoacidi: anche una piccola variazione può cambiare la proteina. I legami che si formano tra amminoacidi vengono chiamati legami peptidici che si crea tra un gruppo carbossidrico e un gruppo amminico.

Come si crea, dunque, una proteina? Si fa tramite l’ATP (trifosfato) che si trova nel citoplasma: viene utilizzato come moneta di scambio, per produrre energia. L’enzima che rompe l’ultimo gruppo fosfato dell’ATP viene chiamato ATP-asi, si crea energia che viene utilizzata per creare i legami peptidici. I legami formano lunghe catene con polarità N -> C. Questa sequenza viene chiamata catena polipeptidica (più di 100 amminoacidi). Le proteine con meno di 100 amminoacidi sono i peptidi. Catena polipeptidica NON è sinonimo di proteina: le proteine possono essere formate da più catene polipeptidiche.

La struttura primaria è la catena polipeptidica che garantisce l’unicità della proteina. La struttura primaria dà informazione per la costruzione della struttura secondaria: tratti di catena principale ad andamento regolare e ripetitivo. Alcuni amminoacidi favoriscono la formazione di determinate strutture secondarie, le più importanti sono l’alfa-elica e il foglietto-beta. L’alfa-elica è tenuta insieme da legami ad idrogeno. Il foglietto-beta è una forma di fisarmonica. Ci sono proteine che hanno solo struttura secondaria, come le cheratina dei capelli. Queste proteine sono dette fibrose. Le proteine globulari, ovvero quelle più funzionali, hanno una struttura terziaria: tratti di struttura secondaria collegati da tratti irregolari. La forza trainante di questo ripiegamento è l’effetto idrofobico, l’assenza di acqua all’interno il nucleo idrofobico. Il grado più complesso di struttura è quella quaternaria: più strutture terziarie si uniscono a formare una subunità. Una delle proteine più importanti con questa struttura è l’emoglobina: la principale proteina di trasporto del sangue (ossigeno e anidride).

Lezione 4 - 4/10

L’emoglobina è formata da diverse catene, formate da una sequenza precisa che si ripiegano in un foglietto beta a seconda degli ammoniacidi, che poi si uniscono. È strutturalmente e funzionalmente complessa. Da sola questa proteina non funziona, ha bisogno di cofattori per funzionare: il cofattore è il ferro. All’interno di ogni singola subunità abbiamo un gruppo eme, dove troviamo il ferro, tramite cui si trasporteranno ossigeno e anidride. A seconda delle condizioni e dei luoghi in cui si trova si modifica leggermente per svolgere la sua funzione.