Citologia

APPARATO DI GOLGI

1. Scoperta e Storia

Camillo Golgi:

 Scoprì nel 1896 un "apparato reticolare interno" all'interno della cellula usando una

o tecnica innovativa di colorazione: la Reazione Nera. Questa tecnica, basata

sull'impregnazione cromoargentica, permette di evidenziare le strutture cellulari al

microscopio ottico, inclusi i neuroni e il Golgi stesso.

Importanza della scoperta:

 La Reazione Nera ha segnato una svolta nello studio delle cellule e dei tessuti,

o consentendo una visualizzazione dettagliata delle reti neuronali e delle loro

connessioni.

2. Struttura e Organizzazione

Posizione e interazione con altre strutture:

 L'apparato di Golgi è un organulo cellulare costituito da membrane. Si trova vicino

o al nucleo e spesso è in relazione spaziale con il reticolo endoplasmatico rugoso

(RER), da cui riceve molte proteine per il processamento.

La posizione del Golgi varia a seconda del tipo cellulare ed è regolata da microtubuli

o e filamenti di actina, che lo ancorano e ne guidano il movimento all'interno della

cellula.

Morfologia:

 È composto da cisterne appiattite, strutture membranose impilate che formano una

o pila detta pila di Golgi.

Una pila contiene in genere 4-8 cisterne, ma il numero può variare in base alla

o funzione cellulare.

Zone funzionali:

 Faccia Cis:

o È il lato rivolto verso il reticolo endoplasmatico. Riceve vescicole contenenti

 proteine non ancora modificate.

È detta anche Cis Golgi Network (CGN).



Zona intermedia:

o Rappresenta lo spazio di transito tra la faccia Cis e la faccia Trans, dove le

 proteine subiscono modifiche successive.

Faccia Trans:

o È il lato rivolto verso la membrana plasmatica. Le proteine e i lipidi

 completano la loro maturazione e vengono smistati.

È detta anche Trans Golgi Network (TGN).



Proteine strutturali:

 Golgine:

o Proteine responsabili dell'organizzazione e impilamento delle cisterne.



GRASP:

o Importanti per mantenere le cisterne unite. Durante la mitosi, queste proteine

 vengono fosforilate, portando alla separazione temporanea delle cisterne.

3. Modelli di Trasporto

Modello del trasporto vescicolare:

 Le molecole si spostano attraverso le cisterne mediante vescicole di trasporto. Queste

o vescicole gemmano dai bordi laterali di una cisterna e si fondono con la successiva.

Questo movimento avviene in direzione anterograda (dal Cis al Trans).

o

Modello di maturazione delle cisterne:

 Le cisterne stesse si spostano e si trasformano da Cis a Trans, maturando

o progressivamente.

Le molecole vengono trasportate anche attraverso tubuli trasversali che collegano le

o cisterne.

4. Funzioni dell'Apparato di Golgi

1. Glicosilazione di proteine e lipidi:

La glicosilazione è una modifica post-traduzionale delle proteine, che consiste

o nell'aggiunta di catene glucidiche (zuccheri) alle proteine o ai lipidi.

Tipi di glicosilazione:

o N-glicosilazione:

 Inizia nel RER.

 I carboidrati vengono legati al gruppo amminico (N) dell'asparagina

 di una proteina.

O-glicosilazione:

 Avviene nel Golgi.

 I carboidrati vengono legati al gruppo ossidrile (-OH) della serina,

 treonina o idrossilisina.

Scopi della glicosilazione:

o Garantire il corretto ripiegamento delle proteine.

 Protezione dalle proteasi.

 Formazione del glicocalice: uno strato protettivo ricco di carboidrati presente

 sulla superficie cellulare.

Coinvolgimento nella segnalazione cellulare: ad esempio, il recettore Notch

 regola il destino cellulare durante lo sviluppo.

2. Sintesi di lipidi:

L'apparato di Golgi è coinvolto nella sintesi di lipidi specifici della membrana

o cellulare, come le sfingomieline e i glicolipidi, a partire dalla ceramide.

3. Sintesi di polisaccaridi:

Produce glicosamminoglicani (GAG), molecole costituenti della matrice

o extracellulare.

I GAG possono combinarsi con proteine per formare proteoglicani, essenziali per la

o struttura e funzione dei tessuti connettivi.

4. Formazione di organelli:

L'apparato di Golgi genera lisosomi (organelli per la digestione cellulare) e

o l’acrosoma dello spermatozoo (fondamentale per la fecondazione).

5. Secrezione cellulare:

Le molecole processate nel Golgi vengono smistate verso la loro destinazione finale

o tramite vescicole:

Secrezione costitutiva:

 Flusso continuo di vescicole verso la membrana plasmatica.

 Esempio: fibroblasti secernono collagene e altre molecole della

 matrice extracellulare.

Secrezione regolata:

 Le vescicole vengono immagazzinate nel citoplasma e rilasciate in

 risposta a uno stimolo specifico.

Esempio: i neuroni rilasciano neurotrasmettitori attraverso vescicole

 sinaptiche.

5. Rilevanza Clinica

Ruolo nei processi patologici:

 Alterazioni nella funzione del Golgi possono portare a malattie:

o Problemi nella glicosilazione sono associati a patologie genetiche chiamate

 disordini della glicosilazione congenita (CDG).

Difetti nel traffico vescicolare possono contribuire a malattie

 neurodegenerative e tumori.

Il Golgi è anche implicato nell'eliminazione di proteine mal ripiegate, un processo

o fondamentale per prevenire l'accumulo di aggregati proteici tossici.

6. Curiosità Storiche

La Reazione Nera di Golgi è considerata una delle tecniche più importanti nella storia

 dell'istologia. Essa ha permesso di visualizzare in modo dettagliato non solo l'apparato di

Golgi, ma anche l'intero albero dendritico dei neuroni.

Reticolo Endoplasmatico Ruvido (RER)

Definizione e Struttura del Reticolo Endoplasmatico

1. Endoplasma: È la parte interna del citoplasma, cioè la zona dentro la cellula che contiene

tutti gli organuli.

2. Reticolo: Una rete di strutture interconnesse.

3. Reticolo Endoplasmatico (RE): Un organulo cellulare che forma un insieme di:

Cisterne: Dischi appiattiti delimitati da membrane.

o Vescicole: Piccole sacche chiuse usate per il trasporto di materiali.

o Tubuli: Strutture allungate simili a canali.

o

4. Il RE è una struttura unica, ma si distingue in due regioni principali:

RE Ruvido (RER): Ha ribosomi attaccati alla sua superficie.

o RE Liscio (REL): Non presenta ribosomi.

o

Importante: La funzione dei ribosomi determina la differenza tra RER e REL. Il RER è coinvolto

nella sintesi delle proteine, mentre il REL svolge altre funzioni.

Scoperta del RER

Il RER è stato scoperto nel 1945 dai ricercatori Keith Porter, Ernest Fullam e Albert

 Claude usando il microscopio elettronico.

Il microscopio elettronico permette di osservare dettagli minuscoli delle cellule,

o impossibili da vedere con un normale microscopio ottico.

Struttura del RER

Il RER appare come un sistema di membrane appiattite (cisterne) che sono interconnesse

 tra loro.

Sulla superficie citoplasmatica (esterna) del RER si trovano ribosomi, piccole strutture che

 producono proteine.

Nota: I ribosomi non sono permanenti; si attaccano al RER solo quando stanno sintetizzando

proteine che devono essere trasportate fuori dalla cellula o incorporate nelle membrane.

Componenti del RER

1. Proteine di membrana:

Esempio: Riboforine, che permettono l’ancoraggio dei ribosomi alla membrana.

o

2. Complesso del Traslocone:

È un canale proteico che permette il passaggio delle proteine nascenti (appena

o sintetizzate) nel lume del RER.

3. Proteine luminali (nel lume del RER):

Reticuloplasmine: Aiutano la maturazione delle proteine.

o Chaperonine: Favoriscono il corretto ripiegamento delle proteine.

o

Funzioni del RER

1. Sintesi delle Proteine

Le proteine vengono sintetizzate grazie ai ribosomi che leggono l’informazione contenuta

 in una molecola chiamata mRNA (messaggero).

La sintesi proteica si divide in 3 fasi:

 1. Inizio: I ribosomi si assemblano sull’mRNA all’estremità 5’.



2. Allungamento:

I tRNA (RNA di trasferimento) portano amminoacidi ai ribosomi.

 Gli amminoacidi vengono uniti in catene polipeptidiche (proteine in

 formazione).

3. Terminazione:

Quando il ribosoma raggiunge un codone di stop (sequenza finale), la sintesi

 proteica si conclude.

Le proteine sintetizzate nel RER sono destinate a:

 1. Essere secrete all’esterno della cellula.

2. Essere incorporate nella membrana cellulare.

3. Essere trasportate agli organuli, come il Golgi.

2. Modificazioni Post-Traduzionali

Dopo la sintesi, le proteine entrano nel lume del RER, dove subiscono modifiche importanti:

1. Glicosilazione:

Aggiunta di zuccheri alle proteine per renderle funzionali.

o Esistono due tipi:

o N-glicosilazione: Inizia nel RER e coinvolge residui di asparagina.

 O-glicosilazione: Completata nell’apparato di Golgi.



2. Formazione di legami disolfuro:

I legami disolfuro stabilizzano la struttura delle proteine.

o Facilitata dalla proteina PDI (Protein Disulfide Isomerase).

o

3. Ripiegamento delle proteine:

Le proteine assumono la loro forma tridimensionale grazie alle chaperonine

o (proteine di aiuto).

4. Controllo di qualità:

Le proteine mal ripiegate vengono identificate e distrutte tramite un processo

o chiamato ERAD (Degradazione Associata al RE).

Ribosomi

Definizione

I ribosomi sono piccoli organuli formati da:

 RNA ribosomiale (rRNA).

o Proteine.

o

Sono responsabili della traduzione, cioè della produzione delle proteine a partire

 dall’mRNA.

Struttura dei Ribosomi

Composti da due subunità:

 1. Subunità minore:

Legge l’mRNA.



2. Subunità maggiore:

Contiene il sito dove gli amminoacidi vengono uniti tra loro.



Le due subunità si uniscono solo durante la sintesi proteica.



I ribosomi possono essere:

1. Liberi nel citoplasma: Producono proteine destinate a rimanere nella cellula.

2. Adesi al RER: Producono proteine per l’esportazione o per la membrana cellulare.

Funzionamento dei Ribosomi

La sintesi proteica avviene nei 3 siti principali del ribosoma:

 1. Sito A (Aminoacilico):

Accoglie il tRNA che porta l’amminoacido specificato dall’mRNA.



2. Sito P (Peptidilico):

Si forma il legame peptidico tra gli amminoacidi.



3. Sito E (Exit):

Il tRNA esce dal ribosoma dopo aver rilasciato l’amminoacido.



Tipi di Ribosomi

1. Eucariotici:

Più grandi: 80S (subunità 60S + 40S).

o

2. Procariotici:

Più piccoli: 70S (subunità 50S + 30S).

o Differenza sfruttata dagli antibiotici per bloccare selettivamente la sintesi proteica

o nei batteri senza danneggiare le cellule uman