Caratterizzazione dei tessuti

STRUTTURE FIBROSE

La maggior parte delle strutture biologiche deputate a resistere/trasmettere carichi sono realizzate da componenti fibrose. Questo perché...

• La strategia di assemblamento/smontamento più semplice nell'ambiente cellulare è la sintesi di lunghe catene basate su C,O,N,H (catene di aminoacidi o zuccheri).
• Queste lunghe catene si legano tra di loro a formare Micro-brille (Ad ogni aggregazione di Fibrille cambiano le proprietà Fibre meccaniche).

Una conseguenza dell'uso di strutture fibrose è un tessuto altamente specializzato e altamente anisotropo (poco organizzativo e di risposta meccanica), cioè esibisce differenti proprietà meccaniche a seconda della direzione di applicazione del carico.

es: ossa (femore)

• Tutte le superfici di contatto sono coperte da Cartilagine.
• Protuberanze ossee (Piccolo e Grande Trocantere) si formano perché punti in cui si scaricano tante forze.

Direzione...

degli sforzi principali La strategia dell'anisotropia consiste nel lavorare sull'architettura del tessuto per ottenere elevate prestazioni meccaniche limitando la quantità di materiale (quindi il peso). Questa scelta ha un prezzo: l'ottimizzazione esiste, ma tipicamente coinvolge la direzione in cui sono massimizzate le prestazioni meccaniche. Nelle strutture biologiche (deputate a sostenere stati di sollecitazione) si possono osservare molteplici architetture. Non esiste un'unica soluzione/architettura ma soluzioni individuali, dipendenti dalle specifiche condizioni di sollecitazione. Resistenti a sollecitazioni di trazione. Tuttavia, le strutture fibrose sono instabili a sollecitazioni di compressione. Soluzioni per resistere: - Introdurre minerali (parte inorganica) caratterizzati da elevato E + intimamente connesse alla fase fibrosa. - Precaricare le fibre con uno stato di sollecitazione di trazione in modo che difficilmente debbano lavorare a compressione. - Stabilire e

Promuovere formazione di legami laterali (Cambiare orientazione delle bre) in modo che la sollecitazione di compressione non agisca sull'asse della bra.

MATERIALI BIOLOGICI DI BASE

• Componente minerale
• Proteine
• Proteoglicani e (idrossiapatite)
• Acqua
• Glicosaminoglicani
• Collagene
• Resilina
• Elastina
• Fibroina/Cheratina
• Ialuronani
• Actina
• Sericina
• Tubulina

Collagene - conferisce rigidità

Elastina - conferisce elasticità (proprietà simili al caucciù, la gomma naturale)

Cheratina - nelle unghie

Actina - funi della tensostruttura del citoscheletro

Tubulina - pali della tensostruttura del citoscheletro

Polimerizzando e depolarizzazione determinano cambi di forma e movimento (Mondo animale)

Resilina - proteina degli insetti. Permette al grillo di saltare velocemente

Fibroina - nella seta del ragno

Proteoglicani - GAG legati a proteine

Glicosaminoglicani - GAG = catene di zuccheri

Collagene - Proteina strutturale di eiezione del corpo umano ubiquitaria (è ovunque). Formato da 3

eliche sinistrorse (chiamate “catene ”) che formano un trepolo (elica destrorsa)—Esistono 33 catene polipeptidiche diverseessendo 33 catene 3332.31numero di possibili combinazioni=sapendo che si combinano a 3 32.1MA in realtà di tipi di collagene ne esistono 28. Perché le catene devono essere compatibili traloro, devono esistere delle forze attrattive, non repulsive.—1057 amminoacidi= 1014 formano il trepolo + zona globulare finale—Lunghezza=300nm—Diametro =1,5 nmFibrillareFACITÈA catena corta < nmMultiplexin—Può essere MACITdella membrana basalealtriCollagene di tipo I• Costituisce 90% di tutto il collageneSi trova in tendini, legamenti, ossa, pelle. In materiali che resistono a trazione• Struttura fibrillare• 95 % collagene di tipo I In forma eterotrimera (tre catene non tutte uguali) 19111142 catene Iiii1 catena• 5% collagene di tipo I In forma omotrimera (tre catene uguali) IIan 13 catene

Il collagene di tipo II:

• Costituisce la cartilagine.
• È presente in materiali che resistono a compressione.
• Ha una struttura fibrillare.
• È composto al 100% da collagene di tipo II in forma omotrimera (tre catene uguali).

Il collagene di tipo IV:

• Ha una lunghezza di 350 nm.
• Si trova nelle membrane basali, organizzandosi in un network poligonale 2D su cui poggiano le cellule endoteliali.
• È composto al 100% da collagene di tipo IV in forma eterotrimera (tre catene non tutte uguali).

La struttura base del collagene è costituita da 3 amminoacidi fondamentali:

• Nel 50% dei casi: Gly-X-Y = Glicina-Prolina-Idrossiprolina
• Nel 50% dei casi: Residui alternativi a Prolina X = Fenilalanina, Leucina, Acido glutammico
• Residui alternativi a Idrossiprolina Y = Arginina, Lisina
• Tutti questi sono amminoacidi.

È importante perché permette alle tre α-eliche di incastrarsi. L'assenza di glicina determina la patologia delle ossa fragili (osteogenesis imperfecta).

In grado di creare legami a idrogeno tra amminoacidi di due catene. Le triple eliche adiacenti sono legate tra loro mediante legami covalenti.

Glicina presente al %—Le triple eliche si assemblano formando substrutture di livello gerarchico superiore fino a raggiungere le fibrille di collagene e, componendo queste ultime, fibre di collagene.

Molecola collagene Fibrilla (diametro: 60-200 nm, max 400) Fibra (diametro: 1-10 µm)

Genesi del collagene:

1. Formazione nel RE delle -eliche.
2. Formazione tripla elica “Procollagene”.
3. Primo taglio di pelopeptidi nell' Apparato di Golgi.
4. Portato al di fuori della cellula tramite delle vescicole.
5. Taglio dei pelopeptidi (estremità disordinate che fanno da ingombro sterico, non permettono di legarsi) “Tropocollagene”.
6. Diversi tropocollagene si combinano “Quarter stagger model” (fibrilla di collagene).

Se illuminata con luce polarizzata (quindi monocromatica, unica

lunghezzad’onda) si osservano delle striature equidistanti a nm.

Presenti in tutti i tessuti a base di collagene.

Fibrilla Striature equidistanti nmi Diametro: - nm, max nm

Presente in pochissimi tessuti (legamenti e tendini)

Fibra No striature Diametro: - µm—Proprietà meccaniche del collagene:

Le fibrille, organizzate nelle fibre, tendono ad essere ondulate

Quando tendo il tessuto, devo distendere le fibrille di collagene (per cui incontro poca resistenza).

Una volta distese, le fibrille iniziano a esplicare le loro proprietà meccaniche.

Elastico comp fase di 1- Assuccatura, per cui l’elica si stringe E basso allineamento

2-I legami covalenti si dilatano elevate Esatto proprietà il 2

Alla fine, quello che si ottiene è un comportamento NON lineare meccaniche Modulo elastico E GPA reclutamento

Sforzo a rottura - MPa (range perché non elastico) progressivo fibredelle

Allungamento a rottura % limite 1 elastico 121 Deformazione prima di arrivare a

Una Malattia del collagene (genetica) coinvolge più organi e tessuti: 1 su 10000 casi (malattie rare) Osteogensis imperfecta. - mutazione del collagene di tipo I. Acondrogenesi - mutazione del collagene di tipo II (principale responsabile del nanismo). Sindrome di Sticler - mutazione del collagene di tipo II. Sindrome di Ehlers-Danlons - (conferisce estrema gommosità a tutti i tessuti a base di collagene).

Elastina - Proteina strutturale presente in tutti i vertebrati: si trova sotto forma di sottili filamenti nella pelle, in quantità maggiore nelle pareti delle arterie e delle vene, specialmente vicino al cuore dove è maggiormente richiesta una elevata elasticità; il tessuto polmonare è costituito principalmente da elastina. È l'opposto del collagene sotto tantissimi punti di vista, eppure è molto simile (anch'essa è formata da amminoacidi). Ha un comportamento simile al lattice naturale.

(quindi molto più deformabile del collagene)—È amorfa ed entropica tanto quanto il collagene è preciso e ordinato (mentre nel collagene ci sono solo fibrille, l'elastina può assumere forme diverse. Può formare membrane, fibre, mattoncini cubici, strutture cilindriche…)—Le fibre elastiche si trovano in molti tessuti. A seconda della loro conformazione e densità di impacchettamento, presentano caratteristiche diverse.—Genesi dell'elastina: . Prima si forma un letto di microfibrille (materiale amorfo) su cui poggiano gli amminoacidi. Dopodiché le microfibrille vengono riassorbite, per cui non hanno più un ruolo di tipo strutturale all'interno dell'elastina—Composizione dell'elastina: % presente E 1 Amminiacido MPAatg 12 2 MpaOREX Glicina Alanina XORE PA1.1 1 M Valina ii Prolina i i Leucina i ii a i Altro E2004100—Proprietà meccaniche: Solo in prima approssimazione si

Può considerare un materiale elastico lineare. In realtà è un materiale viscoelastico NON lineare. Per caricare un materiale viscoelastico si segue una traiettoria, per scaricarlo un'altra. La curva di scarica è di quella di carica. Il lavoro di carica è del lavoro di scarica. Dell'energia impiegata inizialmente parte ritorna, parte diventa calore per via degli scorrimenti interni.

Modulo elastico E MPa

Sforzo a rottura - MPa (range perché non elastico)

Allungamento a rottura %- % a

Permette grandi deformazioni (quando applico un carico, elastina è la prima a intervenire, poi interviene il collagene). Tessuti che necessitano di essere deformabili: es: Grandi Arterie. Quando è in sistole il cuore eietta, la pressione passa da 80 a 120 alzandosi, si ha una dilatazione dell'aorta. Ciò permette al 70% del sangue di andare avanti e al 30% di rimanere localizzato nell'aorta (che si è dilatata) per restituirlo durante

La diastole. Alla fine, in periferia si ha una portata media di 5 L/min quasi continua. In realtà è pulsatile!! Ciò permette ai capillari di aprirsi, quindi migliora la perfusione che raggiunge più velocemente la periferia. L'aorta ha la funzione di "secondo cuore", grazie all'elastina fa sì che il flusso di sangue diventi pseudo continuo.

es: Polmoni. Attaccati alla cassa toracica e poggiano sul diaframma. Si respira tramite movimenti