Biochimica, introduzione

BIOCHIMICA

La vita in termini molecolari

Tutti gli esseri viventi, indipendentemente dalla loro complessità, sono costituiti

dalle stesse molecole fondamentali.

La biochimica studia proprio le strutture, i meccanismi e i processi chimici

che avvengono negli organismi viventi, spiegando come l’unione e l’interazione

di queste molecole permettano la vita.

Le macromolecole biologiche

Le sostanze che costituiscono gli organismi viventi si dividono in quattro

grandi classi di macromolecole:

proteine, acidi nucleici, polisaccaridi e lipidi.

Ciascuna di queste è formata da unità più semplici, chiamate monomeri,

che si uniscono tra loro attraverso legami covalenti.

Questi monomeri sono uguali per tutti gli esseri viventi, il che dimostra la base

chimica comune della vita.

Gli amminoacidi si uniscono per formare proteine.

 I nucleotidi si legano per costruire acidi nucleici (DNA e RNA).

 I monosaccaridi si combinano dando origine ai polisaccaridi.

 Gli acidi grassi, insieme al glicerolo e ad altri componenti, formano i

 lipidi.

Le macromolecole possiedono una sequenza specifica dei loro monomeri

e, di conseguenza, una struttura tridimensionale e una funzione propria.

La loro forma è stabilizzata da interazioni non covalenti, come legami a

idrogeno, interazioni idrofobiche e forze di Van der Waals, che ne mantengono

l’equilibrio e la stabilità.

Le macromolecole, inoltre, interagiscono tra loro in modo altamente

specifico, sempre tramite legami non covalenti, per formare strutture via via

più complesse.

Da queste interazioni nasce una gerarchia ordinata:

macromolecole → aggregati → organuli → cellule → tessuti →

organismo.

L’insieme di queste strutture organizzate costituisce l’essere vivente, un

sistema complesso ma perfettamente coordinato.

La cellula: unità fondamentale della vita

La cellula è l’unità strutturale e funzionale di tutti gli organismi viventi.

Al suo interno avvengono tutte le reazioni chimiche necessarie alla

sopravvivenza, alla crescita e alla riproduzione.

Ogni cellula è delimitata da una membrana plasmatica, che regola il

passaggio selettivo delle sostanze, consentendo l’ingresso di nutrienti e

l’eliminazione dei prodotti di scarto.

All’interno troviamo diversi organuli, ognuno con una funzione specifica:

Nucleo: contiene il materiale genetico (DNA), che racchiude le

 informazioni per la sintesi delle proteine e per la regolazione di tutte le

attività cellulari.

Ribosomi: complessi macromolecolari responsabili della sintesi delle

 proteine.

Reticolo endoplasmatico rugoso (RER): partecipa alla produzione e

 al ripiegamento delle proteine grazie alla presenza di ribosomi sulla sua

superficie.

Reticolo endoplasmatico liscio (REL): è coinvolto nella sintesi dei

 lipidi e degli steroidi, nel metabolismo dei farmaci e nel deposito

di ioni Ca²⁺.

Apparato di Golgi: riceve e modifica le proteine provenienti dal RER, le

 elabora e le smista verso la loro destinazione finale.

Mitocondri: rappresentano la centrale energetica della cellula,

 producendo ATP tramite la respirazione cellulare.

Lisosomi: contengono enzimi che degradano i detriti intracellulari e

 permettono i processi di autofagia.

Citoscheletro: fornisce supporto strutturale, consente il movimento

 e organizza il traffico interno di vescicole e organuli.

L’insieme di questi componenti consente alla cellula di funzionare come un

sistema integrato, capace di reagire, crescere e riprodursi.

Il metabolismo

All’interno delle cellule avvengono migliaia di reazioni chimiche diverse, spesso

interconnesse tra loro.

L’insieme di tutte queste reazioni costituisce il metabolismo, che rappresenta

il complesso delle trasformazioni chimiche catalizzate da enzimi.

Il metabolismo ha due direzioni principali: catabolismo e anabolismo.

Catabolismo

Il catabolismo comprende tutte le reazioni di degradazione delle

macromolecole complesse in composti più semplici.

Durante queste trasformazioni viene liberata una grande quantità di

energia, che la cellula non disperde, ma immagazzina sotto forma di ATP,

NADH e NADPH.

Esempi di processi catabolici sono la glicolisi, la β-ossidazione degli acidi

grassi e il ciclo di Krebs, tutti indispensabili per ottenere energia chimica.

Anabolismo

L’anabolismo, al contrario, comprende le reazioni di sintesi di molecole

complesse a partire da precursori semplici.

Questi processi richiedono energia, che viene fornita proprio dalle molecole

prodotte nel catabolismo, cioè ATP e NADPH.

Grazie all’anabolismo, la cellula può costruire proteine, acidi nucleici, lipidi e

polisaccaridi necessari per crescere e mantenersi in vita.

Equilibrio e organizzazione

Il metabolismo rappresenta quindi un equilibrio dinamico tra costruzione e

distruzione, dove l’energia prodotta da un insieme di reazioni alimenta l’altro.

Tutto ciò avviene con una straordinaria precisione e coordinazione, garantita

dall’azione degli enzimi, che rendono possibili reazioni altrimenti troppo lente

o energeticamente sfavorevoli.

Le proteine

Le proteine sono macromolecole fondamentali per la vita di ogni cellula.

Sono costituite da catene di amminoacidi uniti tra loro da legami peptidici,

e la loro funzione dipende strettamente dalla sequenza e dalla forma

tridimensionale che assumono.

Le proteine svolgono ruoli estremamente diversi all’interno dell’organismo,

perciò vengono classificate in base alla loro funzione e alla loro

composizione chimica.

Classificazione delle proteine in base alla

funzione

1. Enzimatiche

Sono le proteine che agiscono come catalizzatori biologici, cioè accelerano

le reazioni chimiche che avvengono nelle cellule senza essere consumate.

Gli enzimi abbassano l’energia di attivazione delle reazioni, rendendo possibili

processi che, altrimenti, sarebbero troppo lenti per sostenere la vita.

2. Di trasporto

Queste proteine legano e trasportano molecole o ioni da un punto all’altro

dell’organismo o attraverso le membrane cellulari.

Un esempio classico è l’emoglobina, che trasporta l’ossigeno nel sangue.

Anche le proteine di membrana appartengono a questa categoria, poiché

permettono il passaggio selettivo di sostanze dentro e fuori dalla cellula.

3. Strutturali o di supporto

Sono proteine che mantengono la forma e la resistenza meccanica delle

cellule e dei tessuti.

Esempi importanti sono:

la cheratina, presente nei capelli e nelle unghie,

 il collagene, che forma i tessuti connettivi,

 la distrofina, essenziale per la stabilità delle fibre muscolari.



4. Contrattili o deputate alla motilità

Consentono alla cellula o al tessuto di muoversi o contrarsi.

Nei muscoli scheletrici, le più note sono actina e miosina, che cooperano per

permettere la contrazione.

Proteine simili sono anche alla base del movimento di ciglia e flagelli in molte

cellule.

5. Di riserva o di nutrimento

Servono come deposito di sostanze nutritive.

Esempi:

ovalbumina, presente nell’uovo,

 caseina, nel latte,

 alcune proteine dei semi vegetali, che forniscono nutrimento

 all’embrione durante la germinazione.

6. Di difesa

Proteggono l’organismo da agenti esterni o da danni interni.

Appartengono a questa categoria le immunoglobuline (anticorpi) e le

proteine del sistema fibrinogeno-fibrina, che intervengono nella

coagulazione del sangue per impedire emorragie.

7. Di regolazione

Regolano i processi metabolici e fisiologici dell’organismo.

Alcuni esempi sono gli ormoni proteici, come:

insulina, che regola i livelli di glucosio nel sangue,

 ormone della crescita (GH) e altri ormoni ipofisari, che controllano lo

 sviluppo e il metabolismo.

8. Altre funzioni

Oltre alle principali categorie elencate, molte proteine svolgono funzioni

specifiche, come il riconoscimento cellulare, la trasduzione di segnali e la

riparazione del DNA, dimostrando quanto sia ampia e diversificata la loro

importanza biologica.

Classificazione delle proteine in base alla

composizione chimica

Le proteine possono essere divise in due grandi categorie:

Proteine semplici: sono formate solo da amminoacidi.

 Un esempio è l’albumina del siero.

Proteine coniugate: oltre alla parte proteica (detta apoproteina),

 contengono una parte non proteica chiamata gruppo prostetico.

Questo gruppo può essere costituito da:

ioni metallici,

o zuccheri (→ glicoproteine),

o lipidi (→ lipoproteine),

o acidi nucleici (→ nucleoproteine),

o o altri composti organici.

o

Queste componenti non proteiche contribuiscono spesso alla funzione biologica

della molecola (ad esempio, il gruppo eme dell’emoglobina).

Gli amminoacidi

Le proteine sono costituite da amminoacidi, molecole che contengono un

gruppo amminico (-H₂N), un gruppo carbossilico (-COOH), un atomo di

idrogeno e una catena laterale (gruppo R), tutti legati a un carbonio α.

Questo carbonio è chirale, cioè può esistere in due forme speculari (L e D).

Gli amminoacidi naturali che formano le proteine appartengono tutti alla serie

L.

Proprietà fisiche degli amminoacidi

Sono solidi cristallini con elevato punto di fusione.

 Sono solubili in acqua.

 Esistono più di 300 amminoacidi noti in natura, ma solo 20 partecipano

 direttamente alla formazione delle proteine.

Alcuni amminoacidi “non standard” derivano da modificazioni post-

 traduzionali, cioè dopo la sintesi proteica (ad esempio, idrossiprolina nel

collagene).

Classificazione degli amminoacidi

Gli amminoacidi si classificano in base a diversi criteri:

1. In base alla necessità per l’organismo

Essenziali: non possono essere sintetizzati dall’organismo e devono

 essere introdotti con la dieta.

Non essenziali: l’organismo è in grado di produrli autonomamente.



2. In base alla polarità della catena laterale (gruppo R)

Amminoacidi non polari

Hanno catene laterali idrofobiche che tendono a raggrupparsi all’interno delle

proteine, stabilizzandone la struttura grazie a interazioni idrofobiche.

Un caso particolare è la prolina, che ha una struttura ciclica e riduce la

flessibilità del tratto polipeptidico in cui si trova.

Amminoacidi polari

Possiedono catene laterali con gruppi in grado di formare legami a idrogeno

con l’acqua, rendendoli più solubili.

Un esempio importante è la cisteina, il cui gruppo –SH può ossidarsi formando

un ponte disolfuro (–S–S–) con un’altra molecola di cisteina, dando or