Biochimica - A.A. 2025/2026

COSA STUDIA LA BIOCHIMICA?

La biochimica studia la struttura e l’organizzazione della

materia vivente a livello di legami chimici (a livello molecolare).

La biochimica si studia perché tutto il materiale vivente è composto da molecole che obbediscono alle

stesse leggi della chimica e della fisica a cui rispondono anche i materiali considerati non viventi. Quindi

la biochimica studia il materiale vivente e come è costituito, ma soprattutto studia in che modo questo

materiale riesce a far funzionare gli organismi viventi.

La biochimica rende coscienti in quanto attraverso essa è possibile ricavare informazioni molto

importanti sull’evoluzione della vita.

Un altro aspetto molto importante è il fatto che tutte le

molecole conosciute in biochimica sono molecole prodotte da

un’entità vivente, la cellula. Quindi la fabbrica delle

biomolecole è sempre la cellula. Tutte le biomolecole, procariotiche, eucariotiche, sono state

sintetizzate a partire da una cellula.

La chimica biologica si divide in due aspetti, infatti è possibile suddividerla in biochimica strutturale in

cui si andrà a studiare la struttura delle componenti della materia vivente e la relazione tra la funzione

biologica e la struttura chimica, e in biochimica metabolica, cioè l’insieme delle reazioni che ha luogo

nella materia vivente e i meccanismi di conservazione e utilizzo dell’energia.

L’unità di base di biosintesi della biochimica è la cellula e quello che fanno i biochimici è simile a quello

che in ingegneria prende il nome di “ingegneria inversa”, questo significa andare a considerare il

prodotto finito e smontarlo, andando ad analizzare ogni parte che lo costituisce per poi ricostruirlo. La

biochimica va quindi a considerare l’organismo vivente e “smontarlo” per capirne le componenti.

Smontando tutti i pezzi fino in fondo, in chimica biologica diventa evidente che la maggior parte degli

organismi biologici sono composti da pochi

elementi. La materia vivente consiste di pochi

elementi, perché rispetto al totale degli elementi

della tavola periodica, sono pochi. Alcuni risultano

più abbondanti, altri sono presenti solo in tracce.

Gli elementi presenti in tracce risultano molto

affascinanti in quanto raccontano una storia su alcuni processi biologici. Un esempio è il Ferro, presento

in tracce, ma molto importante per trasportare elettroni. Lo Iodio è contenuto in due molecole del

corpo, la T3 e la T4, sono due molecole, ormoni tiroidei, fondamentali per il funzionamento del

metabolismo del corpo umano. Lo Zinco è un cofattore di regolazione molto importante in ambito

farmaceutico, presente in numerosi integratori che vanno a potenziare la difesa immunitaria.

La materia vivente consiste di pochi elementi e risulta molto interessante l’analisi

della quantità degli atomi presenti nel corpo umano. Due elementi importanti

presenti nelle biomolecole sono lo Zolfo e il Fosforo, che sono uniti spesso da legami

covalenti.

Gli elementi nel corpo umano sono gli stessi contenuti nei MACRONUTRIENTI e

MICRONUTRIENTI.

IL CARBONIO È L’ELEMENTO PIÙ ABBONDANTE

DEGLI ORGANISMI VIVENTI perché il carbonio, pur essendo un elemento relativamente piccolo, risulta

essere un elemento estremamente versatile nel formare legami covalenti stabili, sia con se stesso che

con altri elementi. Questi legami possono essere singoli,

ma anche doppi o tripli. Le molecole del carbonio possono

costruire una incredibile gamma di composti, infatti si

possono ottenere lunghe molecole lineari, ramificate,

cicliche ma anche eterocicliche. I singoli legami ruotano, i

doppi e i tripli legami non possono ruotare e giacciono

sullo stesso piano.

IL SOLVENTE DEI SISTEMI BIOLOGICI È L’ACQUA: la struttura

e la funzione delle cellule sono condizionate dalle proprietà

chimico-fisiche dell’acqua, che è un solvente polare.

L’ossigeno è caratterizzato da una carica parzialmente

negativa, mentre l’idrogeno ha una carica parzialmente

positiva, quindi l’acqua forma dei legami a idrogeno, cioè

delle interazioni polari che si verificano per

condivisione di atomi di idrogeno tra un donatore

e un accettore. I legami a idrogeno sono legami

deboli in cui è possibile definire un’energia di

rottura di legame. Nell’acqua i legami a idrogeno si formano e si

rompono in continuazione, il problema però è che

ad un certo punto questa distribuzione parziale di

carica, negativa sull’ossigeno e positiva

sull’idrogeno, diventa una distribuzione totale,

vuol dire che in una piccola percentuale l’acqua si

dissocia. Si ha la dissociazione dello ione H+ e dello

ione OH-. In assenza di altri fattori perturbanti la

concentrazione di ioni H+ e OH- è uguale e risulta

essere 10-7 M.

Nonostante si parli di una frazione di una molecola su un milione, la concentrazione di ioni H+ espressa

come -log[H+] risulta essere un parametro estremamente importante quando si parla di soluzioni

acquose e prende il nome di pH.

Ogni fluido biologico ha un suo pH tipico e infatti il valore di pH risulta fondamentale per il

funzionamento dei fluidi biologici.

Il fluido biologico per eccellenza è il sangue e il suo valore di pH è compreso tra 7,35 e 7,45. Se il valore

scende oltre al limite si parla di acidosi, forse la condizione più conosciuta ed esistono due ragioni

principali per cui il valore di pH del sangue può scendere sotto a 7,35. Queste cause minacciano la

sopravvivenza in quanto il pH del sangue deve essere mantenuto all’interno dell’intervallo. Si può

verificare l’acidosi respiratoria nel caso in cui non si è in grado di eliminare abbastanza anidride

carbonica, oppure perchè aumenta la condizione di anidride carbonica ambientale. L’anidride

carbonica è un gas e non può essere disciolto in grandi quantità all’interno del sangue perché la

presenza eccessiva di gas nell’organismo è pericolosa in quanto potrebbe formare delle bolle che

andrebbero ad ostruire il sistema circolatorio. Le anidrasi carboniche convertono l’anidride carbonica

in acido carbonico che si va a dissociare in H+ e HCO3- e quindi ogni volta che aumenta l’anidride

carbonica, la soluzione si acidifica a causa della presenza di ioni H+.

Si può anche verificare l’acidosi metabolica che insorge per un eccesso di acidi organici nel sangue,

come per esempio l’acido lattico o corpi chetonici. L’aumento di corpi chetonici è tipico del diabete

di tipo 1 (chetoacidosi diabetica).

Se il valore sale oltre il limite si parla di alcalosi e anche in questo caso è possibile distinguere due cause

di alcalosi. L’alcalosi respiratoria si po' verificare per bassi livelli di anidride carbonica a causa di

iperventilazione. L’alcalosi metabolica insorge in seguito a diminuzione dei liquidi corporei o per

eccesso di sostanze alcalinizzanti.

Controllare il pH nei fluidi biologici risulta estremamente importante. In molte secrezioni, per la difesa

contro i batteri, è presente un pH acido. Siccome è importante controllare il pH, generalmente sono

presenti dei sistemi che permettono di mantenere il pH costante nonostante l’aggiunta di piccole

quantità di acido o di base, questi non sono altro che i sistemi tampone. Uno dei sistemi tampone più

impattanti nel sangue è il sistema acido carbonico – bicarbonato.

Una soluzione tampone è una soluzione che per piccole aggiunte di acido o di base mantiene un valore

di pH costante. GLI AMINOACIDI

Gli aminoacidi comprendono una famiglia estremamente più vasta ed eterogenea rispetto ai 20

aminoacidi geneticamente modificati che entrano a far parte delle proteine. All’interno delle proteine

questi 20 aminoacidi possono subire delle modifiche chiamate post-traduzionali in quanto avvengono

a livello dell’aminoacido quando questo già fa parte di una catena proteica. Queste modifiche

possono essere di tipo reversibile e quindi essere sia aggiunte che tolte (fosforilazione e

defosforilazione), ma possono anche essere irreversibili e quindi gli aminoacidi vengono modificati

dopo la traduzione e da questo momento non è possibile tornare al momento di partenza

(idrossilazione). All’interno della cellula sarà possibile incontrare aminoacidi che non fanno parte del

gruppo dei 20 che vanno a costituire le proteine, questi infatti saranno altri aminoacidi in cui non si è

evoluta una codifica genetica ma rappresentano comunque un ruolo fondamentale nei processi

biologici metabolici. Inoltre, è importante sottolineare che un gran numero di molecole caratterizzate

da un ruolo di segnalazione non sono altro che aminoacidi modificati.

1. PERCHÉ SI CHIAMANO AMINOACIDI? Gli aminoacidi si chiamano così perché sono caratterizzati

dalla presenza di un gruppo acido, si tratta di un acido organico, l’acido carbossilico, e dalla

presenza di un gruppo aminico. Il gruppo aminico e il gruppo carbossilico non sono legati

direttamente tra di loro ma sono legati ad un carbonio centrale che forma quattro legami. Infatti

il carbonio centrale è legato al gruppo carbossilico, al gruppo amminico, ad un atomo di

idrogeno e il quarto legame è rappresentato dalla catena laterale R che determina proprio il

nome dell’aminoacido.

2. PERCHÉ IL CARBONIO PRESENTE VIENE CHIAMATO CARBONIO ALFA? Questa caratteristica è

dovuta ad un concetto di nomenclatura per cui si inizia a numerare dal gruppo carbossilico. Il

carbonio direttamente legato al carbonio del gruppo carbossilico

viene denominato carbonio alfa.

3. IN COSA DIFFERISCONO GLI AMINOACIDI? Gli aminoacidi

differiscono tra loro proprio per la diversa natura del gruppo R,

della catena laterale, che si lega al carbonio alfa. Sarà proprio la

catena laterale che determinerà il nome dell’aminoacido.

Ad un valore di pH che si aggira intorno alla neutralità (7), un aminoacido non è una specie neutra, ma

-

è una specie che presenta il gruppo acido carbossilico ionizzato, e quindi una carica negativa (COO ),

3+

mentre il gruppo aminico risulta protonato, e quindi si ha una carica positiva (NH ).

Ogni volta che si presenta un atomo di carbonio che si lega a quattro gruppi differenti questo risulta

essere un centro chirale. E quando l’aminoacido presenta un centro chirale si parla di isomeri speculari

o enantiomeri. L’unico aminoacido dei 20 che costituiscono le proteine che non risulta chirale è la

glicina in quanto come catena laterale è presente un atomo di ossigeno. Questa forma viene chiamata

zwitterionica in quanto è presente sia una carica positiva che una carica negativa. Nel momento in cui

gli aminoacidi andranno a formare le proteine, il gruppo aminico di un aminoacido si va a legare con il

gruppo carbossilico dell’aminoacido successivo e quindi non si avrà più una carica neutra.

Tutti gli aminoacidi presentano il carbonio

alfa asimmetrico e questo è dovuto dal

fatto che questo carbonio si va a legare

con quattro gruppi differenti. Questa

caratteristica determina che in ogni aminoacido ci sia la presenza di un centro chirale. Quando

l’aminoacido presenta un centro chirale si parla di isomeri speculari o enantiomeri. I due enantiomeri,

per convenzione, presentano una diversa configurazione e proprio per questo è possibile identificare

gli aminoacidi della serie L, in cui il gruppo aminico si trova a sinistra, e gli aminoacidi della serie D, in

cui il gruppo aminico si trova a destra. L’unico aminoacido dei 20 che costituiscono le proteine che

non presenta un centro chirale è la glicina in quanto la catena laterale di questo aminoacido non è altro

che un semplice atomo di idrogeno, ma a questo punto il carbonio alfa non lega più quattro gruppi

differenti e si va così a perdere la chiralità. Negli aminoacidi che fanno parte di tutte le proteine

conosciute prevalgono quelli caratterizzati dalla serie L. La ragione per cui non è presente la serie D

negli aminoacidi che costituiscono le proteine è evolutiva perché negli organismi primordiali, che

hanno evoluto il sistema di codifica genetica dell’informazione, gli enzimi che coniugano l’mRNA di

trasporto all’aminoacido non riconoscono l’aminoacido della serie D, ma riconoscono solo quelli

della serie L.

Gli aminoacidi della serie D hanno delle funzioni biologiche, quindi è possibile osservarli all’interno

degli organismi viventi, ma non saranno mai presenti a livello delle proteine. Gli D-aminoacidi sono

componenti fondamentali del peptidoglicano della parete batterica. Un altro punto importante

riguarda il fatto che anche nel corpo umano è possibile individuare almeno un aminoacido della serie

D, questo è la D-Serina che ha la capacità di legare recettori (prendono il nome di NMDA) specifici

all’interno del cervello (neurotrasmissione) che normalmente legano il glutammato ma riconoscono

anche la D-Ser. Anche all’interno del corpo umano è presente un aminoacido della serie D, si tratta

della D-serina, un aminoacido in grado di legare.

Gli aminoacidi non sono importanti solo come componenti delle proteine e le cellule non contengono

solo aminoacidi nelle proteine. Infatti alcuni aminoacidi non contenuti nelle proteine sono metaboliti

(ad esempio l’ornitina e la citrullina che sono molto importanti nel ciclo dell’urea). Inoltre, alcuni

aminoacidi, ma soprattutto derivati di aminoacidi, sono molecole di segnalazione (ad esempio il

glutammato).

È necessario introdurre alcuni derivati di aminoacidi

biologicamente attivi. Un esempio è l’istamina,

questa deriva dall’istidina, un aminoacido

normalmente presente nelle proteine che in questo

caso, come aminoacido, subisce un’azione

enzimatica da parte di un enzima chiamato istidina-

carbossilasi che va ad eliminare il gruppo

carbossilico dell’aminoacido sottoforma di

anidride carbonica (CO ). Eliminando il gruppo

2

carbossilico, quello che rimane è un’istamina. Un altro derivato di un aminoacido particolarmente

attivo è il GABA (acido gamma-amminobutirrico) che deriva dal glutammato mediante l’azione di un

enzima che prende il nome di glutammato-decarbossilasi. Il gruppo carbossilico viene eliminato

sottoforma di anidride carbonica e da questo si ottiene l’acido gamma-amidobutirrico (o gamma-

aminobutirrato). Tutte queste molecole di segnalazione derivano

da un aminoacido, la tirosina. Prima viene

trasformata in L-Dopa, perché viene aggiunto un

gruppo ossidrilico. (L-Dopa è un farmaco

utilizzato nelle terapie del morbo di Parkinson).

Dall’L-Dopa si passa alla Dopamina in seguito

ad una decarbossilazione, lasciando il gruppo

aminico terminale. Successivamente, quando

viene aggiunto un altro gruppo ossidrilico, può

diventare Noradrenalina e infine Adrenalina quando il gruppo aminico terminale si lega (e viene

bloccato) da un metile.

I 20 aminoacidi presenti nelle proteine sono classificati in base ai gruppi funzionali che possiedono

nelle catene laterali, cioè dei gruppi R. grazie a questo vengono classificati in 5 gruppi:

- NON POLARI/ALIFATICI (7) [glicina, prolina, metionina, alanina, valina, leucina, isoleucina]

- AROMATICI (3) [fenilalanina, tirosina e triptofano]

- POLARI NON CARICHI (5) [serina, cisteina, treonina, asparagina, glutammina]

- VARICHI POSITIVAMENTE (3) [lisina, arginina, istidina]

- CARICHI NEGATIVAMENTE (2) [aspartato, glutammato]

Gli AMINOACIDI ALIFATICI NON POLARI sono importanti nel promuovere interazioni idrofobiche

all’interno delle strutture proteiche.

La GLICINA risulta essere l’aminoacido più banale in

quanto, come catena laterale, presenta un atomo di

idrogeno (H). È un aminoacido con un peso

molecolare piuttosto piccolo e l’impedimento

sterico minimo della sua catena laterale impartisce

flessibilità alla struttura proteica.

La PROLINA ha una conformazione molto rigida che

riduce la flessibilità della catena peptidica.

Osservando la sua catena laterale questa è caratterizzata da un primo atomo di carbonio che lega un

secondo atomo di carbonio che lega a sua volta un terzo atomo di carbonio, ma successivamente, il

terzo atomo di carbonio reagisce con il gruppo aminico e quindi la catena laterale si chiude. La Prolina

è l’unico aminoacido in cui la catena laterale reagisce con il gruppo aminico andando a generare una

struttura ciclica.

La METIONINA è un aminoacido che si incontra sempre a livello iniziale delle proteine. Questo

aminoacido si chiama in questo modo in quanto presenta un atomo di zolfo legato ad un gruppo

metilico (met-tionina).

L’ALANINA è estremamente simile alla Glicina ma al posto di un solo atomo di idrogeno a livello della

catena laterale, questa è formata da un metile. La VALINA presenta una catena laterale che inizia con

un atomo di carbonio a cui si legano due gruppi metili, si viene quindi a creare una ramificazione. La

ramificazione si complica a livello della catena laterale della LEUCINA che presenta un atomo di

carbonio in più. Infine, nella ISOLEUCINA, la ramificazione non è terminale, ma si trova a livello del

primo carbonio che va a formare la catena laterale.

[Gli aminoacidi possono essere classificati anche in base ad altre caratteristiche, infatti si possono

considerare:

- AMINOACIDI ESSENZIALI/NON ESSENZIALI. Gli aminoacidi essenziali sono aminoacidi che

devono essere introdotti con la dieta perché l’organismo non è in grado di sintetizzarli o fatica

a sintetizzarli.

- AMINOACIDI RAMIFICATI, questi aminoacidi presentano la catena laterale ramificata e risultano

estremamente importanti dal punto di vista alimentare in quanto sono essenziali, ma anche

perché sono estremamente importanti dal punto di vista energetico per la presenza di numerosi

atomi di idrogeno a livello delle catene laterali ramificate.

- AMINOACIDI GLUCOGENICI/CHETOGENI