Biochima

Proprietà degli amminoacidi

GLICINA R=H
Amminoacido più semplice => la catena laterale è un idrogeno

ALANINA R=CH3
La catena laterale è un peptide

SERINA R=CH2OH
CISTEINA R=CH2SH
La catena laterale è un tiolo. Le catene laterali degli amminoacidi hanno una reattività e hanno la possibilità di formare legami intermolecolari

CHIRALITÀ DEGLI AMMINOACIDI
CHIRALITÀ => tutti gli amminoacidi, tranne la glicina, sono chirali e presenti sotto forma di ENANTIOMERI. Cioè, hanno l'atomo di carbonio legato a 4 gruppi diversi. Se una molecola ha un carbonio chirale, è chirale. CHIRALE = asimmetrico

Un carbonio è chirale quando è asimmetrico, cioè quando ha legati a sé 4 gruppi diversi. È detta chirale una molecola non sovrapponibile alla propria immagine speculare nelle tre dimensioni

Cosa vuol dire che un oggetto è chirale? Devo distinguere tra oggetto simmetrico e non simmetrico
Oggetto simmetrico o non simmetrico

chirale: è un oggetto simmetrico => posso individuare un piano di simmetria

Oggetto chirale: la mano. Non riuscirò mai a sovrapporre le mani => ma sono speculari. Non è possibile individuare un piano di simmetria in esso

REGOLE:

1. Una molecola è chirale se presenta almeno 1 centro chirale. Un carbonio è chirale quando ha legati a sé 4 gruppi/sostituenti diversi. deve essere ibridato sp3. Deve avere geometria trigonale planare
2. Non è possibile individuale un piano di simmetria
3. Non è possibile sovrapporre le immagini => possono solo essere specchiate

ENANTIOMERO = entità molecolari che sono immagini speculari ciascuna dell'altra e non sovrapponibili.

La stessa molecola è disegnata con 2 strutture. Di molte molecole, noi possiamo disegnare 2 strutture grazie al fatto che è presente un carbonio chirale. questo è il caso degli amminoacidi. Esistono, quindi 2 enantiomeri:

• Enantiomero L

> gruppo a sinistra• Enantiomero D => gruppo a destra

La forma delle proteine è importante per le funzioni

Gli enantiomeri hanno caratteristiche chimico fisico diverse:

• Ruotano il piano della luce verso destra o verso sinistra

CONFIGURAZIONE DI FISCHER

modo convenzionale di rappresentare su un piano la struttura tridimensionale di una molecola chirale che contenga almeno un atomo di carbonio asimmetrico, ossia che ha legati a sé quattro atomi o gruppi di atomi diversi tra loro.

per scriverle bisogna immaginare di schiacciare le strutture sul piano

Due enantiomeri hanno le stesse proprietà chimico fisiche, ma ruotano il piano della luce in direzioni opposte. Quindi hanno proprietà ottiche diverse. Possono, inoltre, avere reattività diversa. 28/10/2022

CARATTERISTICHE ACIDO BASE 9DANIELA GARSTEA

Se prendo un aminoacido e lo metto in soluzione acquosa, si comporta come acido e come base. Se il gruppo carbossilico è messo in soluzione acquosa,

si comporta come acido. Il gruppo amminico, invece, si comporta da base e accetta il protone. Quindi, in soluzione acquosa tutti gli amminoacidi si trovano in forma zwitterionica, cioè, ha due ioni. Il fatto che sia uno ione dipolare fa sì che la molecola sia uno ZWITTERIONE. Ci sono anche degli amminoacidi che hanno una catena laterale in grado di caricarsi al pH della cellula. Se non consideriamo la catena, però, l'amminoacido è neutro. Se prendo un aminoacido e lo metto in soluzione, cosa caratterizza la capacità di essere acidi o base? A seconda di come modifico una caratteristica della soluzione, posso modificare la carica degli aminoacidi. A seconda di come modifico il pH, modifico la carica degli amminoacidi, caricandoli positivamente o negativamente. Il valore del pH a cui l'amminoacido è neutro si chiama ISOELETTRICO. Valori di pH INFERIORI al punto isoelettrico => rendono la carica netta dell'amminoacido positiva.Abbasso il pH e rendo la soluzione più acida. Rendendo la soluzione più acida aumento gli ioni H+. Gli ioni H+ vanno a saturare la carica negativa. Fanno in modo che quello che prima era il gruppo carbossile adesso possa funzionare da base. La carica netta è +1. Valori di pH SUPERIORI al punto isoelettrico => rendono la carica netta dell'aminoacido negativa. Se vado al di sopra del punto isoelettrico sto abbassando la concentrazione di H+. Quindi, sto togliendo ioni H+. Quindi, partendo dalla soluzione neutra di partenza, l'amminoacido con carica zero perderà il protone. La carica netta è -1. Il punto isoelettrico, quindi, è il punto in cui l'amminoacido esiste in forma di zwitterione. Questo serve nelle tecniche analitiche per valutare gli aminoacidi perché questi, a seconda di come sono caricati, si spostano. A pH fisiologico (circa 7.4) tutti gli amminoacidi hanno il gruppo carbossilico dissociato e il gruppo

amminicoprotonato - A seconda del pH, la catena laterale R può essere diversamente carica. Quindi, gli amminoacidi sono composti chirali e si comportano sia da acidi che da basi.

N.B. La struttura primaria andrà a condizionare la sua struttura tridimensionale. Se le proteine perdono la loro struttura primaria, perdono la loro funzione biologica.

Come si legano i monomeri? Come è fatto il legame peptidico?

Il legame tra due amminoacidi è peptidico. La sequenza lineare di amminoacidi legati contiene tutta l'informazione necessaria a generare una molecola proteica con una forma tridimensionale. Il legame peptidico è un legame ammidico → si forma quando una coppia di amminoacidi si lega attraverso una reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico dell'altro in modo da formare un dipeptide. Viene inoltre eliminata una molecola d'acqua. Attraverso una reazione di disidratazione si forma un'ammide.

Gli atomi evidenziati in grigio costituiscono l'ammide. L'ammide è quindi caratterizzata da questi 4 legami: - C=O - Gruppo amminico Il legame è un legame covalente forte e non si rompe facilmente. Se voglio costruire una proteina, dove lego il terzo amminoacido? Si lega dalla parte del carbossile. Quali sono le caratteristiche del legame peptidico? La caratteristica del legame peptidico condiziona la proteina. I legami si differenziano tra di loro per la lunghezza del legame e per l'energia. Se vado a misurare il legame carbonio-azoto vedo che non ha le caratteristiche di un legame semplice, nonostante lo sia. Nemmeno il legame tra carbonio e ossigeno ha le caratteristiche di un legame doppio. Come si risolve questa cosa? Si risolve andando ad immaginare che ci siano delle forme di risonanza che fanno sì che questi 2 legami C-N e C=O abbiano caratteristiche intermedie. Metto in evidenza i doppietti elettronici. Il doppietto elettronico del doppio legame si.sposta sull'O₂. C'è un meccanismo concertato, ovvero che succede contemporaneamente. Se sposto il doppietto elettronico sull'ossigeno, cosa succede al carbonio? - Il carbonio si carica positivamente - L'ossigeno si carica negativamente A questo punto, la carica positiva attira il doppietto elettronico. Si crea una formula di risonanza limite. Posso descrivere il legame peptidico con due formule di risonanza: 1. Nella prima il legame Carbonio-azoto è singolo 2. Nella seconda il legame carbonio-azoto è doppio Lo stesso vale per il legame tra carbonio e ossigeno. Quello che vedo sperimentalmente è reale e il legame peptidico ha caratteristiche parziali di doppio legame. Il doppio legame del carbonile si comporta parzialmente come legame singolo. È come se in mezzo ci fosse un'altra situazione che, però, non è reale. Il doppietto elettronico dell'azoto, a questo punto, viene attirato dal carbonio.diche che è un MECCANISMO CONCERTATO => il movimento degli elettroni avviene contemporaneamente
Il legame peptidico ha parziali caratteristiche di doppio legame.
N.B. Il doppio legame è una struttura rigida che non permette la rotazione degli atomi. Per spostare i legami, dovreiromperli con dell'energia
Le parziali caratteristiche del doppio legame rendono la struttura planare e rigida. La catena polipeptidica, quindi, è un continuo alternarsi di legami semplici a legami doppi. Il legame peptidico è il legame tra carbonio e azoto. La libera rotazione attorno al legame peptidico C-N è, quindi, impedita. Si creano così punti di rigidità della catena polipeptidica. Inoltre, i gruppi C=O e -NH del legame peptidico partecipano alla formazione di legami a idrogeno. Quindi, quali sono le caratteristiche del legame peptidico?
- È un legame che ha parziali caratteristiche di doppio legame
- È un legame di natura ammidica

La presenza del doppio legame conferisce rigidità. L'idrogeno del gruppo amminico e l'O2 del gruppo carbossilico partecipano alla creazione di ponti idrogeno.

STRUTTURA DI UNA PROTEINA

La struttura delle proteine determina la funzione biologica. Per semplificare la struttura proteica, si valutano dei livelli organizzativi che sono in sequenza l'uno dopo l'altro:

1. Le proteine vengono sintetizzate nei ribosomi
2. Successivamente escono dai ribosomi, si dirigono verso altre strutture e cominciano ad avere diverse conformazioni

Solo 1 o poche conformazioni hanno l'energia necessaria per esistere, cioè l'energia più bassa. Quella struttura si chiama:

CONFORMAZIONE NATIVA => è la struttura della proteina che è funzionante. Solo 1 forma in cui viene prodotta la proteina è quella stabile. Le altre verranno ritagliate.

Per capire la conformazione nativa dobbiamo parlare di 3 o 4 strutture/livelli di organizzazione:

STRUTTURA

PRIMARIA: è la struttura più interna

STRUTTURA SECONDARIA: come si organizzano brevi strutture diamminoacidi nello spazio

STRUTTURA TERZIARIA: come tutta la catena si organizza nello spazio

STRUTTURA QUATERNARIA: è il modo in cui si organizzano più catene per far funzionare una proteina

STRUTTURA PRIMARIA: mi dirà una serie di informazioni:

• Il tipo di amminoacido
• Il numero di amminoacidi
• L'ordine di legame, cioè la sequenza

La sequenza è molto importante! A seconda di come sono organizzati ho proteine diverse. La struttura primaria condiziona l'organizzazione spaziale, cioè la struttura secondaria, terziaria e quaternaria. Le catene laterali degli amminoacidi diranno cosa deve fare la proteina per organizzarsi

STRUTTURA SECONDARIA: Descrive la conformazione/forma dello scheletro carbonioso di brevi sequenze di amminoacidi. Mi dice come è organizzata la proteina in una sequenza

(dall'ammi