Attività enzimatica

Questi meccanismi non sono alternativi, ma spesso cooperano tra loro per garantire un controllo

metabolico estremamente fine.

Regolazione tramite concentrazione dell’enzima

Uno dei metodi più semplici ed efficaci per regolare la velocità di una reazione è modificare la

quantità di enzima presente nella cellula.

Quando la concentrazione di un enzima aumenta:

 cresce il numero di molecole disponibili per legare il substrato;

 aumenta il numero di complessi enzima-substrato (ES) formati nell’unità di tempo;

 la velocità massima della reazione (Vmax) aumenta in modo proporzionale.

È importante sottolineare che la KM non cambia, poiché l’affinità dell’enzima per il substrato

resta la stessa: ciò che varia è solo il numero di enzimi disponibili.

Questo tipo di regolazione è molto utilizzato dalla cellula per:

 accelerare specifiche vie metaboliche;

 rispondere a richieste prolungate nel tempo (ad esempio adattamenti metabolici);

 modulare l’attività enzimatica a livello di espressione genica.

Controllo allosterico

Il controllo allosterico rappresenta uno dei meccanismi più rapidi ed efficaci di regolazione

enzimatica.

Gli enzimi allosterici possiedono, oltre al sito attivo, uno o più siti allosterici, cioè regioni diverse

in cui possono legarsi molecole regolatrici chiamate effettori allosterici.

Caratteristiche principali:

 gli effettori possono essere attivatori o inibitori;

 il legame è reversibile, permettendo una regolazione flessibile;

 il legame dell’effettore induce un cambiamento conformazionale dell’enzima;

 l’attività enzimatica può variare anche a concentrazione di substrato costante.

Il substrato e l’effettore stabilizzano conformazioni diverse dell’enzima, influenzando la sua attività

catalitica. Questo tipo di controllo consente alla cellula di rispondere immediatamente ai

cambiamenti metabolici, rendendo il metabolismo estremamente adattabile.

Modificazioni covalenti reversibili: la fosforilazione

La fosforilazione è il principale esempio di modificazione covalente reversibile degli enzimi ed è

uno dei meccanismi di regolazione più diffusi nelle cellule.

Meccanismo:

 una chinasi trasferisce un gruppo fosfato dall’ATP a specifici amminoacidi (serina, treonina

o tirosina);

 il processo richiede energia, poiché utilizza ATP;

 una fosfatasi può rimuovere il gruppo fosfato, riportando l’enzima allo stato iniziale.

La fosforilazione può:

 attivare un enzima;

 inibirlo, a seconda del contesto e della via metabolica coinvolta.

Questo sistema funziona come un vero e proprio interruttore molecolare, permettendo una

regolazione rapida, reversibile e altamente specifica dell’attività enzimatica.

Modificazioni covalenti irreversibili: gli zimogeni

Alcuni enzimi vengono prodotti in una forma inattiva chiamata zimogeno o proenzima.

L’attivazione avviene tramite:

 scissione proteolitica, cioè il taglio di specifici legami peptidici;

 un cambiamento permanente della struttura tridimensionale dell’enzima;

 un processo irreversibile.

Questo tipo di regolazione è fondamentale per la sicurezza cellulare, soprattutto nel caso di enzimi

potenzialmente pericolosi, come le proteasi digestive.

Esempio: attivazione di tripsina e chimotripsina

Tripsina e chimotripsina sono enzimi digestivi prodotti dal pancreas come zimogeni inattivi.

L’attivazione avviene solo nell’intestino tenue attraverso tagli proteolitici specifici che ne

modificano la struttura tridimensionale.

Questo meccanismo:

 impedisce l’autodigestione del pancreas;

 garantisce che l’enzima agisca solo nel luogo corretto;

 rappresenta un esempio classico di regolazione irreversibile a fini protettivi.

Isoenzimi

Gli isoenzimi sono diverse forme strutturali di uno stesso enzima che catalizzano la medesima

reazione chimica.

Le differenze tra isoenzimi riguardano:

 la struttura molecolare (derivano da geni diversi);

 la distribuzione tissutale;

 le proprietà cinetiche.

Grazie agli isoenzimi, lo stesso processo metabolico può essere adattato alle esigenze specifiche di

tessuti diversi, rendendo il metabolismo specializzato e flessibile.

Cofattori

Molti enzimi necessitano della presenza di cofattori inorganici, spesso ioni metallici, per poter

funzionare correttamente.

Funzioni principali:

 stabilizzazione della struttura enzimatica;

 partecipazione diretta alla catalisi;

 facilitazione della formazione o rottura dei legami chimici.

⁺ ⁺ ⁺.

Esempi comuni includono Mg² , Fe² , Zn²

In assenza del cofattore, l’enzima risulta inattivo.

Coenzimi

I coenzimi sono molecole organiche, spesso derivate dalle vitamine, che partecipano direttamente

alle reazioni enzimatiche.

Le loro funzioni comprendono:

 trasferimento di gruppi chimici;

 trasporto di elettroni;

 rigenerazione dopo la reazione.

Esempi fondamentali sono NAD⁺ e FAD, coinvolti nelle reazioni di ossidoriduzione.

Vitamine

Le vitamine sono sostanze organiche essenziali che l’organismo non è in grado di sintetizzare

autonomamente in quantità sufficienti.

Caratteristiche principali:

 devono essere introdotte con l’alimentazione;

 svolgono un ruolo cruciale nel metabolismo;

 spesso sono precursori di coenzimi;

 la loro carenza compromette numerose funzioni cellulari.

Nonostante siano necessarie in piccole quantità, il loro impatto sul metabolismo è enorme.

Vitamine idrosolubili

Le vitamine idrosolubili: