Appunti di Biologia e biochimica

NEUTRO

Nell’acqua pura+ un Acido--> ([H+ ] >[OH- ]--> pH tra 1 e 7--> ACIDO

Nell’acqua pura+ Base--> [H+ ] < [OH- ]--> pH tra 7 e 14--> BASICO

Il pH nei viventi è mantenuto costante mediate i sistemi tampone--> sono composti

donatori e accettori di H+

I SALI:

Quando si mescola un acido e una base in acqua, gli ioni H+ , provenienti dall’acido, formano

con gli ioni OH- , provenienti dalla base, una molecola di acqua. Ciò che rimane dell’acido

(anione) si combina con ciò che rimane della base (catione) per formare un sale.

Elettroliti--> (sostanze in grado di condurre corrente elettrica): un sale, un acido o una base

in grado di dare origine a particelle cariche una volta disciolti in acqua.

Non elettroliti--> sono sostanze che non formano ioni in soluzione (ad es. Zuccheri, alcoli ed

altre sostanze)

GRUPPI FUNZIONALI:

I gruppi funzionali modificano le proprietà delle molecole organiche, difatti le proprietà delle

principali classi di composti organici, come carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici,

derivano dai gruppi funzionali che contengono.

I principali gruppi funzionali sono:

GRUPPO ALCOLICO/OSSIDRILE (-OH) --> è il gruppo caratteristico degli alcoli. È

 polare a causa della presenza di un atomo di ossigeno fortemente elettronegativo-

CARBOSSILICO (-COOH) --> è il gruppo caratteristico degli acidi carbossilici, formato

 da un gruppo carbonilico (C=O) e un gruppo ossidrilico (-OH). È poco acido in quanto

parte della molecola si ionizza, ed è il costituente essenziale degli aminoacidi

CARBONILICO (-CO) --> è formato da un carbonio legato tramite un doppio legame ad

 un ossigeno. È polare a causa dell’elettronegatività dell’ossigeno, difatti il gruppo risulta

idrofilico. Si distingue in:

GRUPPO ALDEICO:

- ha un gruppo carbonilico situato alla fine dello scheletro carbonioso

GRUPPO CHETONICO:

- ha un gruppo carbonilico interno

AMMICO (NH2): contiene un atomo di azoto legato a due atomi di idrogeno. È poco

 basico: può accettare uno ione idrogeno acquistando una carica positiva. È un costituente

essenziale degli aminoacidi e degli acidi nucleici

Molte molecole biologiche sono dei polimeri (unione di più monomeri). I polimeri possono

essere degradati in monomeri attraverso reazioni di idrolisi. Mentre il processo mediante il

quale i monomeri sono legati insieme si chiama condensazione.

GLUCIDI (glicidi- carboidrati- zuccheri)

Sono sostanze formate da carbonio ed acqua e sono contenuti principalmente negli alimenti

di origine vegetale. Si distinguono in:

MONOSACCARIDI: formula generale n(CH2O). In natura possono trovarsi liberi, o

 combinati a formare altre molecole più complesse. Sono solubili in acqua e hanno un

aspetto cristallino e un colore bianco. Dal punto di vista nutrizionale i più importanti sono:

-il glucosio--> è il glucide più importante in natura, si trova nella frutta e nei vegetali

-il fruttosio--> è lo zucchero della frutta

- il galattosio--> si trova allo stato combinato (costituente del lattosio e di alcuni glucidi

complessi)

DISACCARIDI: I disaccaridi sono formati dall’unione di due monosaccaridi. Il legame tra

 due monosaccaridi è detto legame glicosidico, e può essere:

- di tipo α (i due –OH interessati al legame sono sotto il piano della molecola)

- di tipo β (uno dei due –OH è sotto il piano della molecola, l’altro sopra)

Dal punto di vista alimentare i principali sono:

-il saccarosio--> glucosio+fruttosio

-il maltosio--> glucosio+glucosio

-il lattosio--> glucosio+galattosio

POLISACCARIDI: I polisaccaridi sono i glucidi più importanti in natura. I principali

 sono:

-L’amido--> è una riserva energetica per le piante si accumula nei semi e nei

tuberi.

-Il glicogeno--> È un polisaccaride di riserva per gli organismi animali si accumula

sotto forma di granuli nel fegato e nei muscoli.

-La cellulosa--> presenta una struttura lineare, ed è di origine vegetale.

LIPIDI:

Classe di molecole che formano sostanze untuose,

insolubili in solventi acquosi, associate a strutture e

funzioni diverse. Le funzioni principali dei lipidi sono:

-RISERVA ENERGETICA

-COMPONENTI STRUTTURALI: componenti della

membrana cellulare

-REGOLAZIONE: controllo delle attività cellulari

(vitamine e ormoni)

ACIDI GRASSI:

Sono acidi carbossilici a lunga catena che si trovano in varie cellule e tessuti, e derivanti dall’idrolisi di

grassi animali, oli vegetali o fosfolipidi di membrane. Possono essere sia saturi (assenza del doppio

legame) e si trovano negli animali e nei solidi, che insaturi (presenza di uno o più doppi legami) e si

trovano nei vegetali e nei liquidi

TRIGLICERIDI:

I trigliceridi sono lipidi complessi costituiti da una molecola di glicerolo e tre di acidi grassi. In

un trigliceride semplice tutti e tre gli acidi grassi sono uguali, nei trigliceridi misti, uno o

più acidi grassi si differenziano dai rimanenti. Nel corpo umano, la maggior parte dei

del tessuto adiposo.

trigliceridi è contenuta all'interno

FOSFOLIPIDI:

Comprendono tutti i lipidi caratterizzati da almeno un acido grasso nella loro struttura. Hanno

un ruolo sia energetico che strutturale. Sono molecole anfipatiche--> formate da lunghe code

idrofobe, e una testa idrofila. Quando le molecole anfipatiche vengono immerse in un mezzo

acquoso tendono a disporsi in modo da escludere le parti idrofobe dal contatto con l’acqua.

PROTEINE (lezione 4)

Le proteine rappresentano un ampio gruppo di composti organici formati da sequenze di

aminoacidi (introdotti tramite l’alimentazione) organizzati dal DNA in polipeptidi nel

processo di sintesi proteica.

Le proteine hanno un ruolo fondamentale praticamente in tutti i processi biologici. Difatti le

funzioni principali delle proteine sono:

quasi tutte le reazioni chimiche nei sistemi biologici sono

CATALISI ENZIMATICA:

 catalizzate da macromolecole specifiche chiamate enzimi

Molte molecole di piccole dimensioni ed alcuni ioni vengono

TRASPORTO E DEPOSITO:

 trasportate da proteine specifiche. (ES. L’emoglobina trasporta ossigeno negli eritrociti, la

mioglobina nei muscoli) Le proteine sono la componente principale del muscolo, che si

MOVIMENTO COORDINATO:

 contrae in seguito ad un movimento di scivolamento di due specie di filamenti proteici.

L’alta resistenza della pelle e delle ossa alla trazione è dovuta alla

SOSTEGNO MECCANICO:

 presenza di una proteina fibrosa, il collagene

Gli anticorpi sono proteine altamente specifiche che riconoscono

PROTEZIONE IMMUNITARIA:

 e attaccano sostanze estranee quali i virus, i batteri e le cellule di altri organismi.

La risposta delle cellule nervose a

PRODUZIONE E TRASMISSIONE DEGLI IMPULSI NERVOSI:

 stimoli specifici è mediata da proteine con funzione recettoriale

CONTROLLO DELLA CRESCITA E DEL DIFFERENZIAMENTO



AMINOACIDI:

Sono l'unità strutturale primaria delle proteine. Dal punto di vista chimico l'aminoacido è un

composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico

(NH2). Oltre a questi due gruppi ogni aminoacido si contraddistingue dagli altri per la

presenza di un residuo (R), difatti in natura esistono 20 tipi differenti di amminoacidi. Questi

ultimi si dividono in:

-AMMINOACIDI ESSENZIALI: sono 8, non sono prodotti dall’organismo perciò vanno assunti

attraverso l’alimentazione. Si possono trovare in diversi elementi come: uovo, carne, pesce e

latticini

-AMMINOACIDI CONDIZIONATAMENTE ESSENZIALI: in certe situazioni come infezioni o

patologie specifiche, possono non essere sintetizzati adeguatamente dall’organismo, e vanno

quindi integrati con la dieta.

-AMMINOACIDI NON ESSENZIALI: possono essere sintetizzati nelle cellule da prodotti

contenenti carbonio, ossigeno, azoto e idrogeno

LEGAME POLIPEPTIDICO

Il legame peptidico è un legame covalente che si instaura tra due molecole, quando il gruppo

carbossilico di una reagisce con il gruppo aminico dell'altra attraverso una reazione di

condensazione (cioè che porta all’eliminazione di una molecola di acqua). Solitamente, il

legame peptidico si forma tra due amminoacidi, originando un dipeptide.

LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE DELLE PROTEINE:

1. STRUTTURA PRIMARIA: è la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti

in una lunga catena dai legami peptidici.

2. STRUTTURA SECONDARIA: sono i ripiegamenti della proteina causati dalla formazione

dei legami a idrogeno tra i gruppi C=O e N-H dello scheletro peptidico. Esempi di struttura

secondaria sono l’ALFA ELICA ed il BETA FOGLIETTO. L’alfa elica è una struttura a

bastoncino. La catena polipeptidica principale strettamente avvolta forma la parte interna,

e le catene laterali si estendono verso l’esterno in una posizione ad elica. Nel beta

foglietto una catena polipeptidica, chiamata struttura beta, è quasi completamente

estesa invece di essere strettamente avvolta come nell’alfa elica

3. STRUTTURA TERZIARIA: è data dalla forma "tridimensionale" della catena polipeptidica.

E' determinata dall'EFFETTO IDROFOBICO (le catene laterali degli amminoacidi non polari

sono all'interno della struttura, mentre quelle polari sono esposte sulla superficie acquosa);

dai LEGAMI IDROGENO che si stabiliscono tra le catene laterali R; è anche stabilizzata dai

PONTI DISOLFURO che si stabiliscono tra cisteine.

4. STRUTTURA QUATERNARIA: è dovuta dalla associazione di due o più catene

polipeptidiche (che costituiscono le singole subunità della proteina) a formare una proteina

multimerica. Pertanto, non tutte le proteine sono dotate di struttura quaternaria, ma solo

quelle formate da più subunità.

La struttura quaternaria e' stabilizzata da: legami idrogeno, interazioni di van der Waals e

legami ionici e, in alcuni casi, anche ponti disolfuro.

ACIDI NUCLEICI (lezione 5)

Gli acidi nucleici sono macromolecole (polimeri lineari di nucleotidi)* di enorme

importanza per la cellula per il loro ruolo di immagazzinamento, trasmissione ed

espressione dell’informazione genetica--> deve essere conservata in una forma di

dimensioni ridotte e stabilite per lunghi periodi; deve essere decodificata attraverso due

processi

-TRASCRIZIONE: il DNA viene copiato nell’RNA al fine di poter passare al successivo

processo della -->

-TRADUZIONE: ossia la sintesi delle proteine

L’informazione contenuta nel DNA e nell’RNA deve essere resa accessibile alle proteine ed

a altri acidi nucleici ( il DNA e L’RNA differiscono sia per la loro struttura chimica sia per il

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