Appunti di Biologia cellulare

TERPENI

Sono lipidi sintetizzati a partire dall’isoprene (molecola apolare, serve ad ancorare le

proteine alla membrana, ha cinque atomi di carbonio).

L’isoprene e i suoi derivati sono uniti in varie combinazioni per dare: vitamina A,

pigmenti carotenoidi, dolicoli e coenzima Q.

LE PROTEINE

Le proteine sono tra le macromolecole più importanti, in base alla loro funzione

rientrano in nove classi principali:

1. Enzimi

2. Proteine strutturali

3. Di mobilità

4. Di regolazione

5. Di trasporto

6. Ormonali

7. Recettori

8. Di difesa

9. Di immagazzinamento

GLI AMMINOACIDI

Le proteine sono polimeri lineari di amminoacidi. In una cellula sono presenti più di

60 tipi di amminoacidi, ma solo 20 sono utilizzati nella sintesi delle proteine.

Ogni amminoacido ha una struttura base, con al centro un atomo di carbonio, che è

legato a un gruppo carbossilico, uno amminico, un atomo di idrogeno e un gruppo R,

questo gruppo R è diverso per ciascun amminoacido e gli conferisce le rispettive

proprietà.

A eccezione dell’amminoacido glicina, che ha un atomo di idrogeno come gruppo R,

tutti gli altri amminoacidi hanno quattro atomi o gruppi atomici diversi legati al

carbonio, ciò significa che ogni amminoacido presenta due stereoisomeri. In natura

esistono entrambe le forme, ma nelle proteine si ritrovano solo gli L-amminoacidi.

Alcuni amminoacidi sono idrofobici, questi sulle proteine tendono ad essere localizzati

nella parte interna quando si trovano in ambiente acquoso. Se una proteina è

destinata ad una membrana cellulare, avrà un maggior numero di amminoacidi

idrofobici.

PROTEINE

I singoli amminoacidi attraverso una reazione di condensazione tra il gruppo

carbossilico di uno con il gruppo amminico dell’altro, si legano. Questo legame è noto

come legame peptidico.

L’estremità della catena con il gruppo terminale N è detta estremità N- terminale e

l’estremità con il gruppo carbossilico è detta estremità C- terminale.

Il prodotto derivato dalla polimerizzazione di questi amminoacidi però non è ancora

una proteina, bensì un polipeptide. Per diventare una proteina e quindi essere

biologicamente attiva, deve ripiegarsi.

Alcune proteine sono costituite da un singolo polipeptide e sono quindi dette proteine

monomeriche, mentre quelle formate da due o più catene polipeptidiche sono dette

proteine multimeriche. (quest’ultima se presenta due sole catene è detta dimero,

se ne ha tre, trimero, quattro, tetramero e così via…) ad esempio l’emoglobina è una

proteina multimerica a tetramero, in quanto contiene quattro polipeptidi.

STRUTTURA DELLA PROTEINA

Le proteine presentano quattro livelli di organizzazione della struttura.

- La struttura primaria: ovvero la semplice sequenza di amminoacidi, uniti da

legami peptidici. Da questa struttura dipendono poi quella secondaria, terziaria

e quaternaria.

È tenuta insieme da legami peptidici tra gli aa. Questa struttura è importante

sia da un punto di vista strutturale che genetico. Infatti, dal punto di vista

genetico è importante perché la sequenza di amminoacidi del polipeptide deriva

direttamente dalla sequenza dei nucleotidi dell’RNA messaggero.

- Struttura secondaria: è caratterizzata da particolari regioni che si ripiegano,

dando luogo a due principali strutture quella ad α-elica e β-foglietto. Affinché

siano stabili si vengono a formare legami a idrogeno tra i gruppi amminici e

quelli carbossilici dello scheletro polipeptidico e non coinvolgono le catene

laterali.

La struttura ad α-elica è costituita da un ripiegamento della catena polipeptica

che porta alla formazione di un’elica.

Il β-foglietto coinvolge due regioni del polipeptide che si dispongono

parallelamente, per poi formare i legami idrogeno e acquisire la conformazione

a foglietto.

In molte proteine sono state identificate alcune combinazioni di queste due

strutture. Queste combinazioni di struttura secondaria sono dette motivi.

- Struttura terziaria: è il ripiegamento tridimensionale di una singola catena

polipeptidica che genera la conformazione nativa, specifica per ogni proteina, è

quella più stabile.

Questa struttura è tenuta insieme principalmente dall’interazione tra i gruppi R,

ma anche da altri tipi di interazioni, come ponti di solfuro, legami a

idrogeno, legami ionici, interazioni elettrostatiche e idrofobiche.

Le proteine possono essere divise in due categorie: fibrose e globulari.

Quelle fibrose hanno strutture secondarie estese, in genere la struttura

secondaria è molto più importante di quella terziaria per definire la forma della

proteina. (es. di proteine fibrose: cheratina o collagene). Quelle globulari,

chiamate così perché le loro catene polipeptidiche sono compatte piuttosto che

filamentose. (es. gli enzimi) Molte proteine globulari sono costituite da un

numero di segmenti chiamati domini, questi sono unità discrete di struttura

terziaria, con funzione specifica.

- Struttura quaternaria: tipica delle proteine multimeriche, riguarda l’interazione

tra diverse subunità. I legami coinvolti sono i ponti di solfuro, legami idrogeno,

legami ionici, interazioni elettrostatiche e idrofobiche.

LEGAMI COINVOLTI

Fatta eccezione della struttura primaria, i cui amminoacidi sono tenuti insieme

mediante legami covalenti, le altre strutture sono mantenute stabili mediante

interazioni più deboli, come:

- Legami idrogeno: coinvolgono interazioni attrattive deboli, tra un atomo di

idrogeno legato covalentemente ad un atomo più elettronegativo e un altro

atomo elettronegativo.

- Legami ionici: sono interazioni elettrostatiche tra due ioni di carica opposta.

- Forze di Van Der Waals: sono asimmetrie momentanee nella distribuzione degli

elettroni, si definiscono dipoli temporanei. Se gli atomi sono molto vicini tra loro

e orientati in maniera appropriata, si generano queste attrazioni deboli.

- Ponti disolfuro: è un particolare tipo di legame covalente che si instaura tra gli

atomi di zolfo degli amminoacidi.

- Interazioni idrofobiche: è la tendenza di gruppi non polari di associarsi tra loro

per minimizzare il contatto con l’acqua.

DENATURAZIONE

La denaturazione è un processo che porta alla rottura delle strutture secondaria,

terziaria e quaternaria di una proteina. Avviene per mezzo di agenti denaturanti come:

il calore o per aggiunta di agenti chimici.

La denaturazione determina una proteina biologicamente inattiva.

Quando la proteina denaturata viene riportata alla sua conformazione nativa si attua

un processo detto rinaturazione.

CHAPERON MOLECOLARI

Prima che le proteine possano svolgere la loro funzione biologica, devono essere

ripiegate fino a raggiungere la loro struttura terziaria. Gli chaperon molecolari

facilitano l’auto-assemblaggio riducendo la probabilità di strutture errate. Questi

agiscono a partire da quando la catena polipeptidica inizia ad uscire dal ribosoma, in

questo modo impediscono che la catena vada ad interagire con altri polipeptidi.

Questi chaperon vanno a formare una “gabbia” in cui la catena polipeptidica può

entrare. Una chaperonina “coperchio” sigilla la “gabbia”. All’interno la catena

polipeptidica avendo a disposizione poco spazio si ripiega e poi viene rilasciata.

ACIDI NUCLEICI

Sono un ulteriore classe di macromolecole di enorme importanza, per il loro ruolo

nell’immagazzinamento, trasmissione ed espressione dell’informazione genetica. Sono

polimeri lineari costituiti da dei monomeri quali i nucleotidi.

I principali acidi nucleici sono il DNA (acido desossiribonucleico) e l’RNA (acido

ribonucleico).

NUCLEOTIDI

Sono le unità monomeriche degli acidi nucleici. Sono costituiti da tre componenti:

- Uno zucchero pentoso, che nell’DNA è il desossiribosio (ribosio meno un

atomo di ossigeno sul carbonio 2) e il ribosio nell’RNA.

- Una base azotata, che può essere purinica (con un doppio anello), pirimidina

(un solo anello). Il DNA contiene, l’adenina, la citosina, la guanina e la timina.

Mentre il RNA al posto della timina presenta l’uracile.

La base è legata al carbonio 1 dello zucchero a costituire il nucleoside, cioè il

complesso base-zucchero.

- Gruppo fosfato, questo si lega al carbonio in posizione 5 dello zucchero

mediante legame fosfodiesterico.

Il nucleoside legato a un solo gruppo fosfato è detto nucleoside monofosfato, se

ci sono invece due gruppi fosfato è detto nucleoside difosfato, e così via.

I nucleotidi svolgono due ruoli all’interno della cellula: sono le unità monomeriche

degli acidi nucleici inoltre, molti di essi, servono come intermedi in varie reazioni di

trasferimento dell’energia.

Combinanti con altri gruppi possono formare coenzimi.

GLI ACIDI NUCLEICI

Gli acidi nucleici sono polimeri formati dal legame di ciascun nucleotide con il

successivo mediante il gruppo fosfato.

Un gruppo fosfato già legato al carbonio 5 di un nucleotide, si lega mediante un

secondo legame diesterico al carbonio 3 di uno zucchero di un altro nucleotide. Il

legame che ne deriva è detto legame fosfodiesterico 3’-5’.

Uno degli eventi più significativi del XX secolo in campo biologico, si ebbe nel 1953

con Watson e Crick, i quali per la prima volta teorizzarono la struttura a doppia elica

del DNA.

La doppia elica è costituita da due filamenti antiparalleli e complementari, avvolti in

un andamento destroso. Le basi sono rivolte all’interno e appaiate a due a due, una

purina con una pirimidina e viceversa, questo a causa della geometria molecolare,

infatti lo spazio tra i due scheletri di zucchero-fosfato è appena sufficiente per ospitare

una purina e una pirimidina. Un’adenina si appaia quindi con una timina e una citosina

con una guanina.

Il DNA-B teorizzato da Watson e Crick è la forma principale di DNA che si ritrova nelle

cellule, ma ci sono anche altre forme, come il DNA-A che è più corto e largo, e il DNA-Z

più lungo e stretto con un andamento dello scheletro a zig-zag.

LE MEMBRANE

FUNZIONI DELLE MEMBRANE

Le membrane biologiche svolgono cinque funzioni diverse:

1. Esse delimitano i contorni della cellula e dei suoi organelli. La parte interna della

cellula dev’essere delimitata fisicamente rispetto l’ambiente esterno, in modo

da tenere sotto controllo lo scambio di sostanze, infatti la membrana costituisce

una barriera di permeabilità. La membrana plasmatica (o cellulare) è quella

che circonda la cellula e regola il passaggio dei materiali, oltre questa troviamo

anche molte membr