Riassunto esame Biochimica, Prof. Fontana Mario, libro consigliato I principi di biochimica, Lehninger

Biochimica

Cinetica enzimatica Michaelis-Menten

Michaelis-Menten, grafico iperbolico, vediamo nel grafico una curva in cui la velocità varia in funzione della concentrazione. Per concentrazioni basse di substrato la velocità è direttamente proporzionale alla concentrazione del substrato. Ad alte concentrazioni di substrato la velocità diventa indipendente dalla concentrazione del substrato, ovvero la cinetica è di ordine zero, e infine viene raggiunto un valore di velocità massima.

Condizione alla quale il substrato è saturato equivale all'enzima in cui con. È No = limits ] È È PS ESE E>+ +K i- ][K ES% = ,

Inibizione enzimatica

L'attività enzimatica può essere inibita da molte molecole che possono essere simili o dissimili al substrato. Da ricordare alla fine della comprensione dell'argomento che il legame di tipo substrato, il legame dell'insieme enzima-substrato, è un legame labile, di idrogeno, legami wdv, interazioni deboli.

Gli inibitori reversibili possono interagire legandosi all'enzima e altrettanto facilmente possono dissociare. Gli inibitori irreversibili si legano all'enzima attraverso legami di tipo covalente difficilmente dissociati; con questo tipo l'inibizione dell'enzima viene definitivamente inattivata.

Gli inibitori reversibili vengono classicamente suddivisi in:

• Competitivi.
• Non competitivi o misti competitivi.
• Acompetitivi.

Inibizione competitiva: aumentando la concentrazione di substrato si può rimuovere l'inibitore e riattivare la reazione. Dal punto di vista grafico il comportamento dell'enzima si misura in assenza dell'inibitore, avrò la curva iperbolica tipica.

In presenza dell'inibitore a basse concentrazioni di substrato la reazione sarà inibita perché è l'inibitore ad agire; successivamente, con aumento della quantità di substrato, l'inibitore diviene in grado di essere trascurabile. Si ottiene dunque sul grafico una curva con andamento diverso dalla curva iperbolica caratteristica: l'enzima possiede una Imax che può raggiungere, ma la Km diventa più alta.

Glucidi

Sono composti ternari formati da carbonio, idrogeno e ossigeno nelle seguenti proporzioni: Cn(H2O)n.

Possiamo definire i glucidi anche carboidrati, idrati di carbonio, oppure come molecole che presentano tanti atomi di acqua quanti sono gli atomi di carbonio presenti.

Bisogna inoltre andare a definire gli atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno disposti nella struttura come zuccheri che presentano derivati aldeidici e chetonici: questi definiamo come un gruppo chetonico e un gruppo aldeidico di natura alcolica insieme a gruppi ossidrilici.

• Aldeidi, alcali polito derivati polivalenti aldeidici, detti aldosi, ovvero rossi.
• Pol polivalenti derivati chetonici idrossi chetosi, ovvero chetonici alcalidi.

Monosaccaridi: i glucidi più semplici formati da 3 a 7 atomi di carbonio, mai meno.

Disaccaridi: unione di due molecole di monosaccaridi con legame.

Oligosaccaridi e polisaccaridi: omo-polisaccaridi, etero-polisaccaridi.

Monosaccaridi semplici

I più semplici hanno la stessa formula bruta: CnH2On, ma una diversa disposizione degli atomi di idrogeno e ossigeno.

OH disposizione diversa CH 0Ho 0 - c =-↳ ma una [i, OHHa -OHCH atomi - degli di idrogeno che, ossigeno acetone, gliceraldeide, idrossi e DiD-, permettono la localizzazione in posizione aldeidica o chetonica del gruppo rispettivamente.

Gli zuccheri su cui dobbiamo maggiormente puntare la nostra attenzione sono: galattosio, glucosio, ribosio e mannosio. Il galattosio e il mannosio sono epimeri del glucosio.

CHOCHO CHO' l1 HCHO OHCH-OH -CH ---- ' l1 H itHo CC-HO -HHO C- - -- l'l H HC-OHC HOOHH C -- --- I1I OH OHitC OHitH CC- ---- -1 I1CHIH CHEHCHZOH Glucosio Galattosio Mannosio D-D-D- Heat.

CHO1( O I= ottCIt1 --C Htto |-- H OHi C --OHG-H 1- OHCH -ott -Cit -- 1I HcitaCltzolt Fruttosio Ribosio (pentoso) Aldo (Chato esoso).

Ciclizzazione zuccheri

Atomi 5 e 6 trovano una migliore condizione di stabilità nella forma ciclica. Un legame intramolecolare porta alla ciclizzazione della molecola. Il legame intramolecolare prende il nome di legame emiacetale.

CltroltOH È È "Ii"." . OHOH Glucosio Glucosio PD D✗ -- -- Ribosiod- D-OH OH.

Fosforilazione degli zuccheri

Lo zucchero può essere modificato. Possiamo avere forme del glucosio fosforilato, come glucosio-6-fosfato e glucosio-1-fosfato, necessarie per attivare alcuni processi metabolici.

La fosforilazione sul gruppo alcolico primario in posizione 6 ha lo scopo di bloccare e attivare la molecola di glucosio nell'entrare nella glicolisi o nella biosintesi del glicogeno, oppure nel ciclo dei fosfati pentosi.

Eof" P-0[ -" -H20 2 io .° °È 1-e* P -o--OH 1 OH_0 Fosfato Glucosio Fosfato Glucosio 1- 6--.

Ammino zuccheri

La glucosammina e la galattosammina sono derivati del glucosio e del galattosio, ottenuti con sostituzione dell'ossidrile in posizione 2 con un gruppo amminico.

Gli ammino zuccheri possono andare incontro a una serie di modificazioni come l'acetilazione, dando origine alla N-acetilglucosammina e alla N-acetilgalattosammina, che si ottengono andando a legare un acetile al gruppo amminico in posizione 2 con formazione di un legame carbo-aminico.

7£- . Citron{ |-Oè %È , 0§"<c-H 01- E} " FEE- °" È1 (o 0h12cit ;"- COOH N Hr %0HO .{c o n\""""(Acetil )Nana CH conCHamminico -neuro -- ].

Prodotti di ossidazione del glucosio

Ossidazione del gruppo aldeidico: si ottiene un gruppo carbossilico COOH e otteniamo così gli acidi aldonici; dal galattosio avremo acido galattonico, dal glucosio l'acido gluconico.

Si può avere l'ossidazione del gruppo alcolico primario portandolo alla formazione di acidi uronici, ad opera di un enzima: dal glucosio acido glucuronico, dal galattosio acido galatturonico.

ProdOx. Aldeidico G. Aldo COOH A. nico - Alcolico IG. A. Uroni co Aldarico Tutti A.2e.

Il glucosio è in grado di legare il fosfato, che si sposta dalla posizione 6 alla posizione 1 in maniera tale da bloccare l'ossidazione del gruppo aldeidico.

Formazione dei disaccaridi

Nella formazione dei disaccaridi, i monosaccaridi vanno incontro a una reazione di condensazione per cui si verifica il legame glicosidico: viene liberata una molecola d'acqua tra due ossidrili, uno anomerico e uno non anomerico, oppure due anomerici.

CHZOHCHZOH cltzoit CAPA1- d-9 d-Èo °µLA ) YK fai+ " f->" f- o ✗*f- "| °Ho f- OHOHOH OHOH (MALTOSO) legame Glicosidico 4 1-✗.

Il maltosio si ottiene dalla degradazione dell'amido. Legame glicosidico -1,6. Iso si aHUHjf nel processo di degradazione dell'amido con una componente lineare e una ramificata, iniziale con una scissione media e poi in posizione, fino ad ottenere frammenti disaccaridi, via via oligosaccaridi inq e frammenti. Quando si giunge alla ramificazione si frammentano disaccaridi di maltosio. MALTOSIO 0 Iso-.

Hi-Ho "H l'Il lattosio è dato dalla formazione del legame tra ossidrile del galattosio in posizione 1 e ossidrile del glucosio in posizione 4. Galattosio P (Glucosio D4 posizione p Din p1,4 e -- --.

Il cellobioso è dato dalla formazione di due molecole di glucosio e si ottiene dalla degradazione della cellulosa. CHIOHcapit, ✗# molecole di 0 formazione glucosio H 13 sino e ✗ ☒ "µPÈ degradazione ottiene dalla cellulosa dell'o.

HCHEfittoOH "iOH État)( ,)( GluGal P DDP lit LATTOSIO --- - OH OH CELLOBIOSO.

Infine abbiamo il saccarosio: il legame viene a creare tra l'ossidrile in posizione 1 del glucosio e l'ossidrile in posizione 2 del fruttosio. Questo è detto legame diglicosidico perché entrambe le funzioni anomeriche vengono coinvolte.

SACCAROSIO Ii È"" G- glncspiranosil furono )frutto site1,2D- Dp- --:*.i HClt 20OHOH.

Polisaccaridi

Etero polisaccaridi e GAG's

Polisaccaridi, etero polisaccaridi, GAG's. Glucosammina, galattosammina, OHOH citcit, ←d- °o ",ÈH' NltzNH, glucosammina acetilata e solfatata. Molto spesso sono in forma N-acetilglucosammina o N-acetilgalattosammina.

CHIOHCHIOH #d- O0 H yÈHÈH NASONHCHOCH H>} Sottogola ttosammina Acetil Glucosammina N - GAG's.

I 17 sono:

• Acido ialuronico.
• Condroitin solfato.
• Cheratan solfati in posizione III.
• Derman solfato.
• Eparina.
• Eparan solfato.

ACIDO IALORONKO: anello formato dalla ripetizione di disaccaridi comprendente acido glucuronico legato a una molecola di N-acetilglucosammina attraverso il legame glicosidico 1-3.

IALURONAN ° ( Hyatt,gg4¥ 1-1- F.)°° .it ,,È ". n-11OH NHCHOH, Acetil Glucosammina Acido Glucuronico N -.

Ossidazione

In biochimica si parla di ossidazione quando si rimuove un elettrone da una molecola, rimuovendo anche un atomo di idrogeno; così si ha una reazione di ossidazione.

211-+1-2 è¥ CHCHECHCH ,- }} ZH DEIDROGENAZIONE.

La reazione contraria è una riduzione, idrogenazione.

Un altro modo per ottenere un'ossidazione è utilizzare un atomo di ossigeno, che è un elemento molto elettronegativo che attrae elettroni verso di sé.

bcoz602Co Huo -16 HO+ >-,.

L'ossidazione del carbonio è la base del nostro metabolismo. Il processo avviene rimuovendo passaggi di elettroni dal carbonio, più alla volta sotto forma di atomi di H2, oppure aggiungendo ossigeno sullo stesso atomo di carbonio.

ZIÌ Zè+ è' 24 [Ze µ2%ilU +2 +-5- □ -4a¥ HCOOH-1OHCH CO2HCHOCity >> >> } O ANIDRIDE METANO CARBONICA ¥.

Sottoclassi di ossidoriduzione

Deidrogenasi: catalizzano il trasferimento di elettroni dall'accettore, diverso in genere dall'ossigeno, su un trasportatore di elettroni.

-CoocoolLDH 1 '' HH VADANAD { aoIt c zoo = +a← l CH 3CH } PIRUVATO LATTATO L -).

La lattato deidrogenasi, LDH, ossida il gruppo alcolico secondario dell'acido lattico rimuovendo 2 atomi di H come elettroni. Gli elettroni finiscono sul trasportatore NAD che si trasforma in NADH+H.

Ossidasi: catalizzano il trasferimento di elettroni direttamente all'ossigeno, che acquistando elettroni si riduce ad acqua ossigenata o acqua.

Noradrenalina, importante neurotrasmettitore. Un esempio è una catecolamina: una volta prodotta nella fessura sinaptica e svolta la sua azione, deve essere inattivata rimuovendo il suo gruppo amminico.

La presenza di un gruppo -OH e la carica positiva permettono alla noradrenalina di essere riconosciuta dal recettore specifico. La rimozione del gruppo amminico comporta quindi la perdita della carica positiva e del riconoscimento da parte del recettore.

PH PHPH"☒ ° "" ☒ 0° monoaminossidasi | µ ilil' -17 ossidazione× , µ✗17,002 ,,}MI1 1I"" °{ GHOHGHOH c0ottanta ALDEIDE ALCOOL.

Ossigenasi: diossigenasi, trasferiscono entrambi gli atomi di ossigeno al substrato. In questo caso B perde elettroni e quindi gli elettroni si spostano sull'ossigeno.

Isa E"È " "" "%/ ,□ □what1W - Ig-g-Cisteina Sott'1- Cisteina b. orinics-.

Monoossigenasi: trasferiscono un atomo di ossigeno al substrato, l'altro viene ridotto ad acqua grazie a un donatore di elettroni.

Proprietà degli enzimi

Gli enzimi hanno 3 importanti proprietà catalitiche:

• Potere catalitico.
• Specificità.
• Regolabilità.

Il fatto che gli enzimi siano regolabili è importante in quanto permette di modulare l'attività delle funzioni dell'organismo. Un primo esempio di regolazione è la temperatura e il pH.

Regolazione allosterica

La caratteristica di dove sito sito.