Riassunto esame Biochimica, Prof. Cappiello Mario, libro consigliato I principi di Biochimica, Lehninger

Proteine fibrose e proteine globulari

Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali:

• Proteine fibrose:
  • Hanno catene polipeptidiche disposte lungo un asse, in lunghi fasci o in foglietti.
  • Sono costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria e la struttura terziaria è relativamente semplice.
  • Servono per la resistenza, la forma e la protezione esterna delle cellule.
  • Sono insolubili in acqua, in quanto presentano un’alta concentrazione di amminoacidi idrofobici sia all’interno sia sulla superficie della proteina.
• Proteine globulari:
  • Hanno catene polipeptidiche ripiegate e assumono forme globulari o sferiche.
  • Contengono più tipi di struttura secondaria.
  • Sono proteine enzimatiche e/o regolatrici (es. enzimi, anticorpi, ormoni, proteine di trasporto e deposito).
  • Sono solubili in acqua.

Proteine fibrose

Fibroina della seta

La fibroina della seta, che è una proteina fibrosa, viene prodotta dagli insetti e dai ragni. Le sue catene polipeptidiche si trovano quasi esclusivamente nella conformazione β, e le ripetizioni di alanina e glicina permettono di avvicinare molto le catene tra loro e di formare un foglietto-β compatto, dato che le catene laterali R si integrano perfettamente.

La glicina è spesso detta agente destabilizzante delle α-eliche, ma questa è una definizione concettualmente sbagliata perché la glicina è molto poco reattiva, tuttavia questa definizione deriva dal fatto che con numerose glicine la catena polipeptidica ha più tendenza ad arrangiarsi in foglietti-β che in α-eliche.

La struttura complessiva è stabilizzata da molti legami a H tra i gruppi peptidici nelle catene polipeptidiche impegnate nel foglietto-β e dall’ottimizzazione delle interazioni di Van Der Waals tra foglietti differenti. I foglietti-β distano:

• 3,5 Å nello strato di glicine
• 5,7 Å nello strato di alanina

Questo porta alla formazione di sovrastrutture dette microfibre e fibre, infatti la seta ha una struttura quasi cristallina, estremamente compatta e resistente. La seta non si può allungare, in quanto la conformazione β della fibroina è già completamente estesa, ma la struttura risulta comunque flessibile perché i foglietti sono tenuti assieme da interazioni deboli (invece che da legami covalenti come i ponti disolfuro nelle α-cheratine).

Elastina

L’elastina, insieme alla fibrillina, costituiscono le fibre elastiche: sono complessi assemblamenti macromolecolari che consistono in una zona centrale di elastina circondata da un rivestimento di microfibrille ricche di fibrillina. Le stesse fibre elastiche depositate durante la vita fetale debbono resistere fino a migliaia di milioni di cicli di stiramento e riavvolgimento senza deformazione irreversibile o incapacità funzionale.

Di solito non c’è formazione di nuove fibre nell’adulto; quando le fibre di elastina sono danneggiate nell’adulto, l’elastina di nuova sintesi, organizzata in modo improprio, non è in grado di funzionare correttamente e ciò porta ad alterazioni della rigidità del tessuto e sviluppo di patologie.

• L’elastina, come il collagene, è inusualmente ricca di prolina e glicina ma, al contrario del collagene, non è glicosilata e contiene poca idrossiprolina e nessuna idrossilisina.
• Per poter avere la proprietà di essere stirata e rispondere in modo elastico a forze provenienti da direzioni diverse, l’elastina presenta legami trasversali che si formano tra 3 residui di allisina e 1 residuo di lisina, che possono condensarsi a formare la desmosina, una struttura molto stabile, che ha al centro un anello piridinico (aromatico), che fa da perno per possibili trazioni in direzioni diverse.

La desmosina conferisce il colore giallastro al tessuto connettivo perché la piridina è gialla.

α-Cheratine

Un altro tipo di proteine fibrose sono le α-cheratine, che hanno una resistenza alla tensione molto forte. Fanno parte della famiglia di proteine dei filamenti intermedi.

• Le α-cheratine sono ricchissime in cisteina e la maggior parte dei legami crociati sono dei ponti disolfuro.
• La struttura secondaria dell’α-cheratina è rappresentata da un α-elica destrorsa, che si ripete ininterrottamente per tutta la lunghezza della proteina.
• Tale struttura secondaria permette la formazione della struttura coiled-coil (che altro non è che l’esempio più semplice di struttura quaternaria): due catene di α-cheratina con la stessa direzionalità (con gli amminoacidi amminoterminali alla stessa estremità).