Chaperoni molecolari, proteine prioniche e struttura quaternaria

Chaperoni molecolari

Mentre certe molecole si ripiegano autonomamente, altre, specialmente quelle più grandi, necessitano di chaperoni. I chaperoni sono ATPasi, enzimi che utilizzano la rottura dell'ATP e in particolare l'energia da questa rilasciata, per far ripiegare opportunamente il polipeptide. Se le proteine non sono correttamente ripiegate causano malattie conformazionali dette amiloidosi perché se tali proteine non vengono degradate vengono aggregate in fibre insolubili dette amiloidi.
Le fibre amiloidi sono strutture β estremamente stabili e sono praticamente indistruttibili in condizioni fisiologiche perché presentano moltissimi legami idrogeno e pur provenendo da proteine differenti hanno una struttura finale simile e stabile.
ùProteina prionica
Il prione infetta e si propaga ripiegandosi in modo anormale in una struttura capace di convertire molecole normali in proteine anormalmente strutturate. Struttura quaternaria
La struttura quaternaria è data dall’interazione tra diverse catene polipeptidiche, dette subunità. Ne è un esempio l’emoglobina costituita da due catene α e due catene β. Le subunità sono tenute assieme da relazioni di simmetria e dagli stessi legami che stabilizzano la struttura terziaria. La solubilità in funzione del pH è una curva ad U. Il minimo di solubilità si raggiunge al punto isoelettrico: se il pH è minore del punto isoelettrico, la proteina ha carica negativa e interagisce con l’acqua aumentando la solubilità della proteina; al punto isoelettrico i prevalgono le interazioni proteina-proteina, a discapito di quelle proteina-solvente; quando il pH è minore del punto isoelettrico, la proteina ha carica positiva e interagisce con l’acqua, aumentando la solubilità della proteina.