Concetti Chiave
- Gli effettori allosterici dell'emoglobina, come H+, CO2 e 2,3 BPG, influenzano la capacità dell'emoglobina di legare e rilasciare ossigeno.
- A un pH più basso, gli H+ stabilizzano la deossiemoglobina, spostando la curva dell'emoglobina verso destra e aumentando la P50.
- La CO2, legandosi ai gruppi amminici dell'emoglobina, genera carbammati che favoriscono il rilascio di ossigeno, simile all'effetto degli H+.
- Il 2,3 BPG, derivato dal metabolismo dei carboidrati, è cruciale per l'adattamento a basse concentrazioni di ossigeno in alta quota.
- Il BPG si lega nella cavità centrale dell'emoglobina attraverso interazioni con le catene laterali delle catene β, influenzando la sua funzionalità.
Effettori allosterici dell'emoglobina
Gli effettori allosterici dell’emoglobina sono dei ligandi che legandosi all’emoglobina la alterano e sono H+, CO2 e 2,3 BPG (bisfosfoglicerato). A pH più basso il grafico dell’emoglobina si sposta verso destra, gli H+ che si legano ai residui di istidina sono quindi dei right shifter della curva dell’emoglobina, ciò implica che si stabilizzi la deossiemoglobina, nel senso che aumenta la P50, quindi l’emoglobina riesce a scaricare più ossigeno alla stessa pressione. La CO2 liberata dalle reazioni cataboliche, che si lega ai gruppi amminici dei 4 N terminali dell’emoglobina formando i carbammati, ha lo stesso effetto degli H+ (fa scaricare l’emoglobina di O2).
Ruolo del 2,3 BPG
Il 2,3 bisfosfoglicerato deriva dal glicerolo, al quale sono legati due gruppi fosfato e deriva dal metabolismo dei carboidrati. La curva sigmoidea dell’emoglobina prevede che l’emoglobina sia legata alla BPG, altrimenti sarebbe spiaccicata sull’asse; ciò implica che il BPG sia right shifted.
L’effetto del BPG è molto visibile nell’effetto compensatorio: salendo di una grande altitudine in brevi tempi è necessario seguire delle procedure per permettere l’adattamento dell’organismo: aspettando del tempo aumenta la concentrazione di 2,3 BPG, si è così in grado di far arrivare ossigeno ai tessuti anche nel caso in cui la concentrazione di ossigeno sia più bassa rispetto a quella a livello del mare, ciò si attua anche in presenza di ipossia, enfisema polmonare, anemia e fumo. Ciò accade perché il BPG è carico negativamente, è un polianione, si può così agganciare soprattutto nella cavità centrale dell’emoglobina attraverso da interazioni con catene laterali positive delle catene β.
Nota sui legami idrogeno
N.B.: H2O ha punto di ebollizione maggiore di HF perché può formare due legami idrogeno.
Domande da interrogazione
- Quali sono gli effettori allosterici dell'emoglobina e come influenzano la sua funzione?
- Qual è il ruolo del 2,3 BPG nell'adattamento a condizioni di bassa ossigenazione?
- Come influiscono i legami idrogeno sulle proprietà dell'acqua rispetto ad altri composti?
Gli effettori allosterici dell'emoglobina includono H+, CO2 e 2,3 BPG. Questi ligandi alterano l'emoglobina, spostando la curva di dissociazione verso destra, il che significa che l'emoglobina riesce a scaricare più ossigeno a una data pressione, aumentando la P50 (come descritto nel testo).
Il 2,3 BPG, derivato dal metabolismo dei carboidrati, è fondamentale per l'adattamento a grandi altitudini. Aumentando la sua concentrazione, l'emoglobina riesce a rilasciare ossigeno anche in condizioni di bassa disponibilità, come in caso di ipossia, enfisema polmonare e anemia (come spiegato nel testo).
L'acqua ha un punto di ebollizione maggiore rispetto all'HF grazie alla capacità di formare due legami idrogeno, il che contribuisce a stabilizzare le sue proprietà fisiche (come menzionato nel testo).
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