Effettori allosterici dell'emoglobina

Effettori allosterici dell’emoglobina

Gli effettori allosterici dell’emoglobina sono dei ligandi che legandosi all’emoglobina la alterano e sono H+, CO2 e 2,3 BPG (bisfosfoglicerato). A pH più basso il grafico dell’emoglobina si sposta verso destra, gli H+ che si legano ai residui di istidina sono quindi dei right shifter della curva dell’emoglobina, ciò implica che si stabilizzi la deossiemoglobina, nel senso che aumenta la P50, quindi l’emoglobina riesce a scaricare più ossigeno alla stessa pressione. La CO2 liberata dalle reazioni cataboliche, che si lega ai gruppi amminici dei 4 N terminali dell’emoglobina formando i carbammati, ha lo stesso effetto degli H+ (fa scaricare l’emoglobina di O2). Il 2,3 bisfosfoglicerato deriva dal glicerolo, al quale sono legati due gruppi fosfato e deriva dal metabolismo dei carboidrati. La curva sigmoidea dell’emoglobina prevede che l’emoglobina sia legata alla BPG, altrimenti sarebbe spiaccicata sull’asse; ciò implica che il BPG sia right shifted.

L’effetto del BPG è molto visibile nell’effetto compensatorio: salendo di una grande altitudine in brevi tempi è necessario seguire delle procedure per permettere l’adattamento dell’organismo: aspettando del tempo aumenta la concentrazione di 2,3 BPG, si è così in grado di far arrivare ossigeno ai tessuti anche nel caso in cui la concentrazione di ossigeno sia più bassa rispetto a quella a livello del mare, ciò si attua anche in presenza di ipossia, enfisema polmonare, anemia e fumo. Ciò accade perché il BPG è carico negativamente, è un polianione, si può così agganciare soprattutto nella cavità centrale dell’emoglobina attraverso da interazioni con catene laterali positive delle catene β. N.B.: H2O ha punto di ebollizione maggiore di HF perché può formare due legami idrogeno.