Beta foglietto

β foglietto: la struttura a foglietto β è data dall’associazione della stessa catena che si è piegata (foglietti antiparalleli) o di due catene di verso uguale (foglietti paralleli), è stabilizzata da legami ad idrogeno intra o intermolecolari, tra aminoacidi della stessa catena o di catene differenti. Le catene R si trovano sopra o sotto il piano del foglietto, alla cui struttura non prendono parte. Nei foglietti antiparalleli la catena polipeptidica forma un’ansa e poi torna indietro, tramite dei residui detti β-turn. I β-turn sono quindi motivi strutturali non ripetitivi che permettono alla catena di cambiare direzione. Importante porre l’attenzione sull’idrossilisina che può formare legami covalenti con altre molecole di idrossilisina o di lisina, più o meno modificate. Queste modifiche sono alla base dei legami crociati (o ponti crociati) che tengono unite le varie unità di tropocollagene che nella struttura della fibra matura si dispongono in modo sfalsato. Con l'età aumenta il numero dei ponti crociati e diminuisce di conseguenza la flessibilità della molecola del collagene.

Esistono 5 tipi di collagene che si trovano in vari tipi di tessuti e che si distinguono per la diversa combinazione delle catene α (1 e 2) e per le diverse percentuali di idrossilazione e glicosilazione, influenzando la quantità dei legami crociati. N.B.: la struttura del collagene non è ad α elica.