Concetti Chiave
- Le costanti di legame della reazione antigenica possono essere misurate con test ELISA, risonanza plasmonica di superficie o calorimetria isotermica.
- L'energia libera della reazione (ΔG) è correlata alla costante di legame tramite l'equazione ΔG = -RT ln KA, dove R è la costante dei gas e T la temperatura.
- L'avidità è la forza di legame tra un anticorpo multivalente e un antigene multivalente ed è maggiore della somma delle affinità dei siti di legame individuali.
- L'affinità dipende dall'equilibrio tra forze attrattive e repulsive e dall'ingombro sterico, con interazioni migliori quando prevalgono le forze attrattive.
- La complementarietà tra epitopi e paratopi influisce sull'opportunità di generare forze attrattive, mentre la mancanza di complementarietà aumenta le forze repulsive.
Indice
Metodi di misurazione delle costanti
Le costanti di legame di questa reazione possono essere misurate con test ELISA o con più precisione utilizzando la risonanza plasmonica di superficie o la calorimetria isotermica.
Energia libera e costanti di legame
Infatti, la costante di legame di una reazione è direttamente correlata dall’energia che accompagna la reazione tramite questa equazione:
ΔG = -RT ln KA,
dove ΔG = energia libera della reazione; R = costante dei gas; T = temperatura in K.
Entalpia ed entropia nella reazione
ΔG corrisponde all’effetto netto delle contribuzioni che dipendono dall’entalpia (ΔH) e dall’entropia (ΔS) secondo l’equazione: ΔG = ΔH – TΔS.
L’entalpia (ΔH) è il calore della reazione: più calore è rilasciato dalla reazione (ΔH 0), più essa sarà favorita.
Esempi di reazioni e legami
Per esempio, una reazione Ag-Ab sarà favorita dalla formazione di un legame H tra due molecole fino approssimativamente a 1 – 3 kcal/mol, mentre un legame salino genera un’energia leggermente superiore.
Avidità e affinità nei legami
Quindi, come è stato detto, la forza di legame tra un anticorpo multivalente e un antigene multivalente è chiamata avidità, la quale dipende dalle affinità dei siti di combinazione individuali per i differenti determinanti antigenici.
Sarà maggiore della somma delle affinità se tutti i siti di legame per l’antigene dell’anticorpo si combinano con l’antigene stesso.
Come detto precedentemente, la multivalenza determina un aumento considerevole della stabilità del legame Ag-Ab, che è un legame cooperativo.
Interazioni attrattive e repulsive
L’affinità invece è data dalla somma delle forze attrattive e di quelle repulsive: si ha una buona interazione nel momento in cui si ha una maggioranza di forze attrattive e c’è una buona interazione per quanto riguarda l’ingombro sterico. Mentre non si ha una buona interazione nel momento in cui le forze di repulsione sono maggiori di quelle di attrazione e non c’è una buona interazione dal punto di vista dell’ingombro sterico.
Complementarietà tra epitopi e paratopi
Quindi una buona complementarietà tra epitopi e paratopi può creare ampie opportunità di generare forze di attrazione intermolecolare, e meno opportunità di creare forze repulsive. Invece se non c’è una buona complementarietà è vero il contrario, in quanto si assiste ad una sovrapposizione delle nuvole elettroniche che generano forze repulsive. La quantità di tali forze repulsive è inversamente proporzionale al 12° della distanza tra le nuvole elettroniche. al punto di vista del legame, gli antigeni possono presentare epitopi lineari ed epitopi conformazionali.
Domande da interrogazione
- Quali metodi possono essere utilizzati per misurare le costanti di legame della reazione antigenica?
- Come influisce la multivalenza sulla stabilità del legame Ag-Ab?
- Qual è l'importanza della complementarietà tra epitopi e paratopi?
Le costanti di legame possono essere misurate con test ELISA, risonanza plasmonica di superficie o calorimetria isotermica.
La multivalenza aumenta considerevolmente la stabilità del legame Ag-Ab, rendendolo un legame cooperativo.
Una buona complementarietà tra epitopi e paratopi favorisce la generazione di forze di attrazione intermolecolare e riduce le forze repulsive.