Concetti Chiave
- La struttura quaternaria delle proteine è caratterizzata dall'associazione di diverse catene polipetidiche chiamate subunità.
- I domini proteici possono ricorrere in proteine diverse a causa di processi evolutivi come la duplicazione dei genomi e la fusione di geni.
- Malattie indotte da prioni sono patologie neurodegenerative letali che colpiscono uomo e animali, causate da proteine con conformazioni patologiche stabili.
- I prioni sono proteine modificate che interagiscono con proteine normali, alterandone la funzionalità.
- La denaturazione proteica comporta la rottura della struttura terziaria, causata da fattori come temperatura, solventi o pH, e può essere reversibile o irreversibile.
Struttura quaternaria delle proteine
La struttura quaternaria delle proteine è la più complessa ed è data dall'associazione di diverse catene polipetidiche che in questo caso prendono il nome di subunità.
Uno stesso modulo, dominio, si può trovare ricorrentemente in proteine diverse a causa dell’evoluzione che ha portato a una duplicazione dei genomi, a riarrangiamenti e fusioni di geni.
Malattie da prioni
Esistono malattie indotte da prioni. Tali malattie sono patologie neurodegenerative letali a lenta insorgenza che colpiscono sia l’uomo che gli animali. Un prione è invece una forma modificata di una proteina espressa in molti tessuti, la cui conformazione patalogica è molto stabile ed è anche in grado di interagire con le proteine “normali”.
Denaturazione proteica
Infine la denaturazione proteica è la rottura della struttura terziaria di una proteina, ossia la perdita della sua funzione biologica, dovuta alla rottura dei deboli legami che si creano nella struttura terziaria ad opera di un’alta temperatura oppure di un solvente o di un errato pH. La denaturazione può essere irreversibile se rompendo tali legami se ne formano di nuovi stabili, altrimenti è reversibile.
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