Concetti Chiave
- Esistono almeno ventisette tipi di collagene, caratterizzati da tre catene peptidiche avvolte che forniscono forza tensile ai tessuti.
- Le catene di collagene sono ricche di glicina, prolina, idrossiprolina e idrossilisina, amminoacidi modificati enzimaticamente.
- La struttura del collagene è stabilizzata da legami idrogeno tra triplette glicina-x-y, con la glicina sempre come donatore di legame.
- Le catene si avvolgono in una superelica destrorsa, con le catene laterali degli amminoacidi orientate verso l'esterno per motivi sterici.
- La modificazione degli amminoacidi nel collagene richiede la presenza di specifici cofattori come l'acido alfa-chetoglutarico, O2, acido ascorbico e ferro.
Collagene
Esistono almeno ventisette diversi tipi di collagene, tutti caratteristicamente costituiti da tre catene peptidiche avvolte in maniera tale da assicurare ai tessuti in cui è presente una importante forza tensile.Le catene sono particolarmente ricche in glicina (che ne occupa circa un terzo dell'intera composizione) prolina, idrossiprolina e idrossilisina (amminoacidi post-sintetici modificati dagli enzimi prolil-idrossilasi e lisin-idrossilasi in presenza di acido alfa-chetoglutarico (che è un acido a cinque atomi di carbonio bicarbossilico che viene convertito in acido succinico in seguito alla sua decarbossilazione e ossidazione del gruppo chetonico], O2, acido ascorbico e ferro in forma ferrosa).
In genere sono presenti triplette glicina-x-y (in cui gli amminoacidi successivi alla glicina possono essere prolina o idrossiprolina) che tramite la formazione di legami idrogeno con le triplette sfalsate delle catene adiacenti (che vede come donatore sempre il gruppo –NH della glicina e il –CO di prolina o idrossiprolina) permettono alla singola catena di avvolgersi in senso sinistrorso e alle tre catene superavvolgersi in una superelica destrorsa, stabilizzandone la struttura. Per questioni di ingombro sterico le catene laterali degli a.a diversi dalla glicina saranno orientate verso le facce esterne.
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